WikiDer > ANKRD1

ANKRD1
ANKRD1
Идентификаторы
ПсевдонимыANKRD1, ALRP, C-193, CARP, CVARP, MCARP, bA320F15.2, домен 1 анкиринового повтора
Внешние идентификаторыOMIM: 609599 MGI: 1097717 ГомолоГен: 8289 Генные карты: ANKRD1
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человек)[1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение ANKRD1
Геномное расположение ANKRD1
Группа10q23.31Начинать90,912,096 бп[1]
Конец90,921,276 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ANKRD1 206029 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

27063

107765

Ансамбль

ENSG00000148677

ENSMUSG00000024803

UniProt

Q15327

Q9CR42

RefSeq (мРНК)

NM_014391

NM_013468

RefSeq (белок)

NP_055206

NP_038496

Расположение (UCSC)Chr 10: 90.91 - 90.92 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Карп, также известный как Сердечный адриамицин-чувствительный белок или же Сердечный анкириновый повторяющийся белок это белок что у людей кодируется ANKRD1 ген.[4][5] CARP сильно выражен в сердечный и скелетные мышцы, и является фактор транскрипции участвует в развитии и в стрессовых условиях. CARP причастен к нескольким заболеваниям, включая дилатационная кардиомиопатия, гипертрофическая кардиомиопатия, и несколько скелетных мышц миопатии.

Структура

CARP человека представляет собой белок 36,2 кДа, состоящий из 319 аминокислот.[6] хотя в кардиомиоциты, CARP может существовать как несколько альтернативно сращенный формы.[7] CARP содержит пять тандемных анкириновых повторов. Исследования показали, что CARP может гомодимеризоваться.[8] Исследования также показали, что CARP N-конец, посттрансляционный расколотый кальпаин-3 в скелетные мышцы, что указывает на существование альтернативных биологически активных форм CARP.[9] CARP был локализован на ядра и Z-диски у животных и людей миоциты, а в вставные диски в клетках человека.[10]

Функция

CARP был первоначально идентифицирован как YB-1-ассоциированный, ограничиваемый сердечным ритмом ко-репрессор транскрипции в пути гомеобокса NKX2-5, который участвует в сердечно-желудочковый спецификация камеры, созревание и морфогенез,[11][12][13] и чьи уровни мРНК чрезвычайно чувствительны к доксорубицину, опосредованной зависимой от киназы перекиси водорода / ERK / p38MAP[14][15] а также M-CAT цис-элемент-зависимый[16] механизм. Последующие исследования показали, что экспрессия CARP в кардиомиоциты регулируется альфа-адренергическая передача сигналовчастично через фактор транскрипции GATA4.[17][18] Дополнительное исследование показало, что бета-адренергическая сигнализация через протеинкиназа А и CaM киназа индуцирует экспрессию CARP, и этот CARP может отрицательно влиять на сократительная функция.[19] CARP также был идентифицирован как транскрипционный коактиватор белка-супрессора опухолей р53 для стимуляции экспрессии гена в мышцах; Было обнаружено, что p53 является вышестоящим эффектором CARP посредством активации проксимального промотора ANKRD1.[20] CARP имеет относительно короткий период полураспада и больше в кардиомиоциты чем эндотелиальные клетки; и CARP расщепляется протеасомой 26S через дегрон PEST.[21][22]

На животных моделях болезней и травм CARP был охарактеризован как вызываемый стрессом миофибрилла белок. Было показано, что CARP играет роль в скелетные мышцы структура[23] ремоделирование,[24] и ремонт, выражающийся в скелетные мышцы рядом с мышечно-сухожильными соединениями,[25] и в гладкомышечных клетках сосудов, как нижележащая мишень для сигмализации TGF-бета / Smad в ответ на баллонное повреждение[26] и атеросклеротические бляшки.[27] Дальнейшие исследования выявили роль CARP в инициации и регуляции артериогенез.[28][29][30] Снижение экспрессии CARP в клетках сердца в ишемической области было обнаружено на модели крыс. ишемическое повреждение, и считалось, что это связано с индукцией GADD153, апоптозродственный ген.[31] В кардиомиоциты лечится с доксорубицин, модель антрациклин-индуцированный кардиомиопатия, CARP мРНК и белок уровни были истощены, миофиламент транскрипция гена был ослаблен и саркомеры показал значительный беспорядок.[32]

В модели трансгенных мышей с кардиоспецифической сверхэкспрессией CARP мыши имели нормальную физиологию на исходном уровне, но были защищены от патологических сердечная гипертрофия вызвано перегрузкой по давлению или изопротеренол, что может быть связано с подавлением путей ERK1 / 2, MEK и TGFbeta-1.[33] Другое исследование показало, что аденовирусный сверхэкспрессия CARP в кардиомиоциты усиливает сердечная гипертрофия индуцированный Ангиотензин II или перегрузка по давлению[34] и промо кардиомиоцит апоптоз через p53 активация и митохондриальный дисфункция.[35] Однако трансгенные модели нокаута либо одного CARP, либо CARP в сочетании с другими белками мышечных анкириновых повторов (MARP), ANKRD2 и ANKRD23 продемонстрировал отсутствие сердечного фенотипа; мыши показали нормальную сердечную функцию на исходном уровне и в ответ на вызванную перегрузкой давлением сердечная гипертрофия, предполагая, что эти белки не являются необходимыми.[36]

Взаимодействие между CARP и саркомерными белками миопалладин и тайтин предполагают, что он также может быть вовлечен в систему миофибриллярных датчиков растяжения. Пассивное растяжение плода кардиомиоциты индуцированное дифференциальное распределение CARP при ядра и I-группа тайтин N2A регионы.[37] В модели мыши мышечная дистрофия с миозит (mdm) вызвано небольшим удалением в тайтин, CARP мРНК экспрессия была увеличена в 30 раз в скелетные мышцы ткань.[38]

Клиническое значение

Широкий спектр клинических признаков был связан с ANKRD1/ КАРП. Мутации в ANKRD1 были связаны с дилатационная кардиомиопатия, два из которых приводят к изменению привязки с TLN1 и FHL2.[39][40] Мутации в ANKRD1 также были связаны с гипертрофическая кардиомиопатия, и было показано, что они увеличивают связывание CARP с Титин и MYPN.[41] Исследование функциональных эффектов CARP гипертрофическая кардиомиопатия мутации в сконструированной сердечной ткани продемонстрировали, что Thr123Встретились была мутация с усилением функции, демонстрирующая усиленные сократительные свойства; в то время как Pro52Ала и Иль280Вал были нестабильны и не могли быть включены в саркомеры, эффект, который был устранен при ингибировании протеасом посредством эпоксомицин.[42]

Миссенс-мутация в ANKRD1 было показано, что это связано с врожденным пороком сердца, Аномальное соединение легочных вен.[43] CARP был обнаружен как чувствительный и специфический биомаркер для дифференциальной диагностики рабдомиосаркома.[44] ANKRD1 мРНК уровни коррелируют с чувствительностью пациента к платине, таким образом, ANKRD1 ассоциируется с платиновым химиотерапия результат лечения в аденокарцинома яичников пациенты.[45]

CARP и мРНК экспрессия была активирована в левом желудочки из сердечная недостаточность пациенты.[46][47][48][49] Исследования у пациентов с боковой амиотрофический склероз,[50] спинальная мышечная атрофия, и врожденная миопатия,[51] также обнаружили измененную экспрессию CARP в скелетные мышцы волокна. Другое исследование в врожденная мышечная дистрофия и Мышечная дистрофия Дюшенна пациенты показали повышенную экспрессию CARP.[52] Экспрессия CARP также повышена у пациентов с волчаночный нефрит, и ассоциируется с протеинурия серьезность, предполагая, что это может иметь потенциал биомаркеров.[53]

Взаимодействия

ANKRD1 был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000148677 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Чу В., Бернс Д.К., Сверлик Р.А., Прески Д.Х. (июнь 1995 г.). «Идентификация и характеристика нового цитокин-индуцируемого ядерного белка из эндотелиальных клеток человека». J. Biol. Chem. 270 (17): 10236–45. Дои:10.1074 / jbc.270.17.10236. PMID 7730328.
  5. ^ «Ген Entrez: домен 1 анкиринового повтора ANKRD1 (сердечная мышца)».
  6. ^ «Белковая последовательность человеческого ANKRD1 (Uniprot ID: Q15327)». Атлас кардиоорганических белков. Архивировано из оригинал 23 июня 2015 г.. Получено 23 июн 2015.
  7. ^ Торрадо М., Иглесиас Р., Несперейра Б., Сентено А., Лопес Е., Михайлов А.Т. (июль 2009 г.). «Удержание интрона генерирует варианты сплайсинга ANKRD1, которые совместно регулируются с основным транскриптом в нормальном и поврежденном миокарде». Ген. 440 (1–2): 28–41. Дои:10.1016 / j.gene.2009.03.017. HDL:2183/20009. PMID 19341785.
  8. ^ а б Витт Ш., Лабейт Д., Гранзье Х., Лабейт С., Витт CC (2005). «Димеризация сердечного белка анкирина CARP: последствия для передачи сигналов на основе тайтина MARP». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 26 (6–8): 401–8. Дои:10.1007 / s10974-005-9022-9. PMID 16450059. S2CID 22939053.
  9. ^ Laure L, Danièle N, Suel L, Marchand S, Aubert S, Bourg N, Roudaut C, Duguez S, Bartoli M, Richard I (октябрь 2010 г.). «Новый путь, включающий кальпаин 3 и его недавно идентифицированный субстратный белок сердечных анкириновых повторов, участвует в регуляции пути ядерного фактора-κB в скелетных мышцах». Журнал FEBS. 277 (20): 4322–37. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2010.07820.x. PMID 20860623. S2CID 21285950.
  10. ^ Яснич-Савович Дж., Несторович А., Савич С., Карасек С., Витуло Н., Валле Г., Фолкнер Г., Радойкович Д., Койич С. (июнь 2015 г.). «Профилирование белка скелетных мышц Ankrd2 в сердечной ткани человека и кардиомиоцитах новорожденных крыс». Гистохимия и клеточная биология. 143 (6): 583–97. Дои:10.1007 / s00418-015-1307-5. PMID 25585647. S2CID 5174178.
  11. ^ а б Цзоу И., Эванс С., Чен Дж., Куо Х.С., Харви Р.П., Чиен К.Р. (февраль 1997 г.). «CARP, белок сердечных анкириновых повторов, находится ниже по ходу пути гена гомеобокса Nkx2-5». Разработка. 124 (4): 793–804. PMID 9043061.
  12. ^ Куо Х., Чен Дж., Руис-Лозано П., Цзоу Й., Немер М., Чиен К.Р. (октябрь 1999 г.). «Контроль сегментарной экспрессии сердечного ограниченного гена белка анкиринового повтора с помощью различных регуляторных путей в кардиогенезе у мышей». Разработка. 126 (19): 4223–34. PMID 10477291.
  13. ^ Takimoto E, Mizuno T, Terasaki F, Shimoyama M, Honda H, Shiojima I, Hiroi Y, Oka T, Hayashi D, Hirai H, Kudoh S, Toko H, Kawamura K, Nagai R, Yazaki Y, Komuro I (апрель 2000 г.) ). «Повышение регуляции натрийуретических пептидов в желудочке трансгенных мышей Csx / Nkx2-5». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 270 (3): 1074–9. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2561. PMID 10772952.
  14. ^ Jeyaseelan R, Poizat C, Baker RK, Abdishoo S, Isterabadi LB, Lyons GE, Kedes L (сентябрь 1997 г.). «Новая сердечная ограниченная мишень для доксорубицина. CARP, ядерный модулятор экспрессии генов в сердечных клетках-предшественниках и кардиомиоцитах». Журнал биологической химии. 272 (36): 22800–8. Дои:10.1074 / jbc.272.36.22800. PMID 9278441.
  15. ^ Айхара Ю., Курабаяси М., Танака Т., Такеда С.И., Томару К., Секигучи К.И., Охьяма И., Нагай Р. (август 2000 г.). «Доксорубицин подавляет транскрипцию гена CARP посредством генерации окислительного стресса в кардиальных миоцитах новорожденных крыс: возможная роль зависимых от серин / треонинкиназы путей». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 32 (8): 1401–14. Дои:10.1006 / jmcc.2000.1173. PMID 10900167.
  16. ^ Aihara Y, Kurabayashi M, Saito Y, Ohyama Y, Tanaka T, Takeda S, Tomaru K, Sekiguchi K, Arai M, Nakamura T., Nagai R (июль 2000 г.). «Кардиальный анкириновый повторяющийся белок является новым маркером сердечной гипертрофии: роль элемента M-CAT в промоторе». Гипертония. 36 (1): 48–53. Дои:10.1161 / 01.hyp.36.1.48. PMID 10904011.
  17. ^ Маеда Т., Сепульведа Дж., Чен Х.Х., Стюарт А.Ф. (сентябрь 2002 г.). «Альфа (1) -адренергическая активация гена сердечного анкиринового белка повтора в сердечных миоцитах». Ген. 297 (1–2): 1–9. Дои:10.1016 / s0378-1119 (02) 00924-1. PMID 12384280.
  18. ^ Чжун Л., Чиуса М., Cadar AG, Лин А., Самарас С., Дэвидсон Дж. М., Лим СС (май 2015 г.). «Направленное ингибирование ANKRD1 нарушает передачу сигнала саркомерного ERK-GATA4 и устраняет фенилэфрин-индуцированную гипертрофию кардиомиоцитов». Сердечно-сосудистые исследования. 106 (2): 261–71. Дои:10.1093 / cvr / cvv108. ЧВК 4481572. PMID 25770146.
  19. ^ Золк О., Маркс М., Якель Э., Эль-Армуш А., Эшенхаген Т. (сентябрь 2003 г.). «Бета-адренергическая стимуляция индуцирует экспрессию белка сердечных анкириновых повторов: участие протеинкиназы А и кальмодулин-зависимой киназы». Сердечно-сосудистые исследования. 59 (3): 563–72. Дои:10.1016 / с0008-6363 (03) 00476-0. PMID 14499857.
  20. ^ а б Койич С., Несторович А., Ракичевич Л., Бельграно А., Станкович М., Дивац А., Фолкнер Г. (октябрь 2010 г.). «Новая роль сердечного анкиринового повтора белка Ankrd1 / CARP в качестве соактиватора белка-супрессора опухоли p53». Архивы биохимии и биофизики. 502 (1): 60–7. Дои:10.1016 / j.abb.2010.06.029. PMID 20599664.
  21. ^ Samaras SE, Chen B, Koch SR, Sawyer DB, Lim CC, Davidson JM (сентябрь 2012 г.). «26S протеасомная регуляция Ankrd1 / CARP в миоцитах желудочков взрослых крыс и эндотелиальных клетках микрососудов человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 425 (4): 830–5. Дои:10.1016 / j.bbrc.2012.07.162. ЧВК 3460693. PMID 22892129.
  22. ^ Бади I, Чинкетти Р., Фрасколи М., Паролини С., Кьеза Дж., Тарамелли Р., Аквати Ф (август 2009 г.). «Уровни внутриклеточного белка ANKRD1 регулируются 26S протеасомной деградацией». Письма FEBS. 583 (15): 2486–92. Дои:10.1016 / j.febslet.2009.07.001. PMID 19589340. S2CID 2634819.
  23. ^ Бараш И.А., Банг М.Л., Мэтью Л., Гризер М.Л., Чен Дж., Либер Р.Л. (июль 2007 г.). «Структурные и регуляторные роли семейства белков анкирина в мышцах в скелетных мышцах». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 293 (1): C218–27. Дои:10.1152 / ajpcell.00055.2007. PMID 17392382. S2CID 29659381.
  24. ^ Laure L, Suel L, Roudaut C, Bourg N, Ouali A, Bartoli M, Richard I, Danièle N (февраль 2009 г.). «Кардиальный анкириновый повторяющийся белок является маркером патологического ремоделирования скелетных мышц». Журнал FEBS. 276 (3): 669–84. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2008.06814.x. PMID 19143834. S2CID 24104656.
  25. ^ Баумейстер А., Арбер С., Карони П. (декабрь 1997 г.). «Накопление транскрипта белка с анкириновым повтором в мышцах выявляет локальную активацию первичных концевых отделов миотрубок во время морфогенеза мышц». Журнал клеточной биологии. 139 (5): 1231–42. Дои:10.1083 / jcb.139.5.1231. ЧВК 2140219. PMID 9382869.
  26. ^ Канаи Х., Танака Т., Айхара Й., Такеда С., Кавабата М., Миязоно К., Нагай Р., Курабаяши М. (январь 2001 г.). «Передача сигналов трансформирующего фактора роста-бета / Smads индуцирует транскрипцию гена CARP белка с ограниченным типом клеток анкиринового повтора через мотив CAGA в гладкомышечных клетках сосудов». Циркуляционные исследования. 88 (1): 30–6. Дои:10.1161 / 01.res.88.1.30. PMID 11139470.
  27. ^ де Ваард В., ван Ахтерберг Т.А., Бошам, штат Нью-Джерси, Паннекук Х., де Фрис С.Дж. (январь 2003 г.) «Экспрессия сердечного белка с повторением анкирина (CARP) в атеросклеротических поражениях человека и мыши: активин индуцирует CARP в гладкомышечных клетках». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 23 (1): 64–8. Дои:10.1161 / 01.atv.0000042218.13101.50. PMID 12524226.
  28. ^ Бенглер К., Пипп Ф., Фернандес Б., Зигельхёффер Т., Шапер В., Дейндл Э. (сентябрь 2003 г.). «Артериогенез связан с индукцией белка сердечных анкириновых повторов (карпа)». Сердечно-сосудистые исследования. 59 (3): 573–81. Дои:10.1016 / с0008-6363 (03) 00511-х. PMID 14499858.
  29. ^ Ши Y, Рейтмайер Б., Регенбоген Дж., Слоуи Р.М., Опаленик С.Р., Вольф Э., Гоппельт А., Дэвидсон Дж. М. (январь 2005 г.). «CARP, белок сердечных анкириновых повторов, активируется во время заживления ран и вызывает ангиогенез в экспериментальной грануляционной ткани». Американский журнал патологии. 166 (1): 303–12. Дои:10.1016 / S0002-9440 (10) 62254-7. ЧВК 1602297. PMID 15632022.
  30. ^ Samaras SE, Shi Y, Davidson JM (сентябрь 2006 г.). «CARP: ловля новых механизмов неоваскуляризации». Журнал следственной дерматологии. Материалы симпозиума. 11 (1): 124–31. Дои:10.1038 / sj.jidsymp.5650014. PMID 17069020.
  31. ^ Lee MJ, Kwak YK, You KR, Lee BH, Kim DG (апрель 2009 г.). «Участие GADD153 и сердечного анкиринового повтора белка в сердечной ишемии-реперфузионном повреждении». Экспериментальная и молекулярная медицина. 41 (4): 243–52. Дои:10.3858 / emm.2009.41.4.027. ЧВК 2679233. PMID 19299913.
  32. ^ Чен Б., Чжун Л., Руш С.Ф., Пентасуглиа Л., Пэн Х, Самарас С., Дэвидсон Дж. М., Сойер Д. Б., Лим СС (2012). «Нарушение сигнальной оси GATA4 / Ankrd1 в кардиомиоцитах приводит к саркомерному беспорядку: последствия для антрациклиновой кардиомиопатии». PLOS ONE. 7 (4): e35743. Bibcode:2012PLoSO ... 735743C. Дои:10.1371 / journal.pone.0035743. ЧВК 3332030. PMID 22532871.
  33. ^ Сун И, Сюй Дж, Ли И, Цзя Ц, Ма Х, Чжан Л., Се Х, Чжан И, Гао Х, Чжан И, Чжу Д. (2012). «Кардиальный анкириновый повторный белок ослабляет сердечную гипертрофию путем ингибирования сигнальных путей ERK1 / 2 и TGF-β». PLOS ONE. 7 (12): e50436. Bibcode:2012PLoSO ... 750436S. Дои:10.1371 / journal.pone.0050436. ЧВК 3515619. PMID 23227174.
  34. ^ Chen C, Shen L, Cao S, Li X, Xuan W, Zhang J, Huang X, Bin J, Xu D, Li G, Kitakaze M, Liao Y (2014). «Цитозольный CARP способствует гипертрофии кардиомиоцитов, вызванной ангиотензином II или избыточным давлением, за счет накопления кальциневрина». PLOS ONE. 9 (8): e104040. Bibcode:2014PLoSO ... 9j4040C. Дои:10.1371 / journal.pone.0104040. ЧВК 4121294. PMID 25089522.
  35. ^ Шен Л., Чен С., Вэй Икс, Ли Х, Ло Г, Чжан Дж., Бинь Дж, Хуан Х, Цао С., Ли Г, Ляо И (май 2015 г.). «Сверхэкспрессия домена 1 анкиринового повтора усиливает апоптоз кардиомиоцитов, способствуя активации р53 и митохондриальной дисфункции у грызунов». Клиническая наука. 128 (10): 665–78. Дои:10.1042 / CS20140586. PMID 25511237.
  36. ^ Банг М.Л., Гу И, Далтон Н.Д., Петерсон К.Л., Чиен К.Р., Чен Дж. (2014). «Белки с анкириновыми повторами мышц CARP, Ankrd2 и DARP не являются существенными для нормального сердечного развития и функционирования в базовых условиях и в ответ на перегрузку давлением».. PLOS ONE. 9 (4): e93638. Bibcode:2014PLoSO ... 993638B. Дои:10.1371 / journal.pone.0093638. ЧВК 3988038. PMID 24736439.
  37. ^ Миллер М.К., Банг М.Л., Витт СС, Лабейт Д., Тромбитас С., Ватанабе К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио С.К., Лабейт С. (ноябрь 2003 г.). «Белки с анкириновыми повторами мышц: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул стрессовой реакции на основе филаментов титина». Журнал молекулярной биологии. 333 (5): 951–64. Дои:10.1016 / j.jmb.2003.09.012. PMID 14583192.
  38. ^ Витт С.С., Оно Й., Пушманн Э., Макнабб М., Ву Й., Готтхардт М., Витт С.Х., Хаак М., Лабейт Д., Грегорио С.К., Соримачи Х., Гранзье Х., Лабейт С. (февраль 2004 г.). «Индукция и нацеливание на миофибриллы CARP и подавление пути Nkx2.5 у мышей MDM с нарушенной передачей сигналов на основе тайтина». Журнал молекулярной биологии. 336 (1): 145–54. Дои:10.1016 / j.jmb.2003.12.021. PMID 14741210.
  39. ^ а б c Moulik M, Vatta M, Witt SH, Arola AM, Murphy RT, McKenna WJ, Boriek AM, Oka K, Labeit S, Bowles NE, Arimura T, Kimura A, Towbin JA (июль 2009 г.). «ANKRD1, ген, кодирующий белок сердечных анкириновых повторов, представляет собой новый ген дилатационной кардиомиопатии». Журнал Американского колледжа кардиологии. 54 (4): 325–33. Дои:10.1016 / j.jacc.2009.02.076. ЧВК 2915893. PMID 19608030.
  40. ^ Duboscq-Bidot L, Charron P, Ruppert V, Fauchier L, Richter A, Tavazzi L, Arbustini E, Wichter T., Maisch B, Komajda M, Isnard R, Villard E (сентябрь 2009 г.). «Мутации в гене ANKRD1, кодирующем CARP, ответственны за дилатационную кардиомиопатию человека». Европейский журнал сердца. 30 (17): 2128–36. Дои:10.1093 / eurheartj / ehp225. PMID 19525294.
  41. ^ Аримура Т., Бос Дж.М., Сато А., Кубо Т., Окамото Х., Ниси Х., Харада Х., Кога Й., Мулик М., Дои Ю.Л., Таубин Дж.А., Акерман М.Дж., Кимура А. (июль 2009 г.). «Мутации гена сердечного анкиринового повтора белка (ANKRD1) при гипертрофической кардиомиопатии». Журнал Американского колледжа кардиологии. 54 (4): 334–42. Дои:10.1016 / j.jacc.2008.12.082. PMID 19608031.
  42. ^ Crocini C, Arimura T, Reischmann S, Eder A, Braren I., Hansen A, Eschenhagen T, Kimura A, Carrier L (май 2013 г.). «Влияние мутаций ANKRD1, связанных с гипертрофической кардиомиопатией, на параметры сокращения инженерной ткани сердца». Фундаментальные исследования в кардиологии. 108 (3): 349. Дои:10.1007 / s00395-013-0349-х. PMID 23572067. S2CID 986109.
  43. ^ Cinquetti R, Badi I, Campione M, Bortoletto E, Chiesa G, Parolini C, Camesasca C, Russo A, Taramelli R, Acquati F (апрель 2008 г.). «Транскрипционная дерегуляция и миссенс-мутация определяют ANKRD1 как ген-кандидат для полного аномального возврата в легочные вены». Человеческая мутация. 29 (4): 468–74. Дои:10.1002 / humu.20711. PMID 18273862. S2CID 26121041.
  44. ^ Исигуро Н., Мотои Т., Араки Н., Ито Х., Морияма М., Йошида Х. (ноябрь 2008 г.). «Экспрессия сердечного анкиринового повтора белка, CARP, в злокачественных опухолях: диагностическое использование иммуноокрашивания белка CARP при рабдомиосаркоме». Патология человека. 39 (11): 1673–9. Дои:10.1016 / j.humpath.2008.04.009. PMID 18656235.
  45. ^ Scurr LL, Guminski AD, Chiew YE, Balleine RL, Sharma R, Lei Y, Pryor K, Wain GV, Brand A, Byth K, Kennedy C, Rizos H, Harnett PR, deFazio A (ноябрь 2008 г.). «Домен 1 анкиринового повтора, ANKRD1, новая детерминанта чувствительности к цисплатину, выраженная при раке яичников». Клинические исследования рака. 14 (21): 6924–32. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-07-5189. PMID 18980987.
  46. ^ Богомоловас Я., Бром К., Челуткене Я., Балчюнайте Г., Биронайте Д., Букельскене В., Дауноравичус Д., Витт С. С., Фелиц Ю., Грабаускене В., Лабейт С. (2015). «Индукция ankrd1 при дилатационной кардиомиопатии коррелирует с прогрессированием сердечной недостаточности». BioMed Research International. 2015: 273936. Дои:10.1155/2015/273936. ЧВК 4415747. PMID 25961010.
  47. ^ Вэй YJ, Cui CJ, Хуанг YX, Zhang XL, Zhang H, Hu SS (июнь 2009 г.). «Повышенная экспрессия сердечного анкиринового повтора белка в человеческих сердцах из-за аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Европейский журнал сердечной недостаточности. 11 (6): 559–66. Дои:10.1093 / eurjhf / hfp049. PMID 19359327. S2CID 653256.
  48. ^ Nagueh SF, Shah G, Wu Y, Torre-Amione G, King NM, Lahmers S, Witt CC, Becker K, Labeit S, Granzier HL (июль 2004 г.). «Изменение экспрессии тайтина, жесткости миокарда и функции левого желудочка у пациентов с дилатационной кардиомиопатией». Тираж. 110 (2): 155–62. Дои:10.1161 / 01.CIR.0000135591.37759.AF. PMID 15238456.
  49. ^ Золк О., Фроме М., Маурер А., Клюксен Ф.В., Хентч Б., Зубаков Д., Хохейзель Д.Д., Цукер И.Х., Пепе С., Эшенхаген Т. (май 2002 г.). «Белок сердечных анкириновых повторов, негативный регулятор экспрессии сердечных генов, усиливается при сердечной недостаточности у человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 293 (5): 1377–82. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 00387-X. PMID 12054667.
  50. ^ Накамура К., Накада С., Такеучи К., Осаки М., Шомори К., Като С., Охама Е., Сато К., Фукаяма М., Мори С., Ито Х., Морияма М. (апрель 2003 г.). «Измененная экспрессия сердечного белка анкиринового повтора и его гомолога, белка анкиринового повтора с PEST и областью, богатой пролином, в атрофических мышцах при боковом амиотрофическом склерозе». Патобиология. 70 (4): 197–203. Дои:10.1159/000069329. PMID 12679596. S2CID 37199318.
  51. ^ Накада К., Ока А., Нонака И., Сато К., Мори С., Ито Х, Морияма М. (октябрь 2003 г.). «Сердечный анкириновый повторный белок предпочтительно индуцируется в атрофических миофибриллах при врожденной миопатии и спинальной мышечной атрофии». Патология Интернэшнл. 53 (10): 653–8. Дои:10.1046 / j.1440-1827.2003.01541.x. PMID 14516314. S2CID 23238020.
  52. ^ Накада С., Цукамото Й., Ока А., Нонака И., Такеда С., Сато К., Мори С., Ито Х., Морияма М. (май 2003 г.). «Ограниченный на сердечную деятельность анкирин-повторяющийся белок по-разному индуцируется при Дюшенне и врожденной мышечной дистрофии». Лабораторные исследования. 83 (5): 711–9. Дои:10.1097 / 01.lab.0000067484.35298.1a. PMID 12746480.
  53. ^ Мацуура К., Уэсуги Н., Хиджия Н., Учида Т., Морияма М. (март 2007 г.). «Повышенная экспрессия сердечного анкирин-повторяющегося белка в почечных подоцитах связана с серьезностью протеинурии при волчаночном нефрите». Патология человека. 38 (3): 410–9. Дои:10.1016 / j.humpath.2006.09.006. PMID 17239933.
  54. ^ а б Миллер М.К., Банг М.Л., Витт CC, Лабейт Д., Тромбитас С., Ватанабе К., Гранзье Х., МакЭлхинни А.С., Грегорио С.К., Лабейт С. (ноябрь 2003 г.). «Белки с анкириновыми повторами мышц: CARP, ankrd2 / Arpp и DARP как семейство молекул стрессовой реакции на основе филаментов титина». J. Mol. Биол. 333 (5): 951–64. Дои:10.1016 / j.jmb.2003.09.012. PMID 14583192.
  55. ^ Bang ML, Mudry RE, McElhinny AS, Trombitás K, Geach AJ, Yamasaki R, Sorimachi H, Granzier H, Gregorio CC, Labeit S (апрель 2001 г.). «Миопалладин, новый саркомерный белок массой 145 килодальтон, который играет множество ролей в белковых сборках Z-диска и I-диапазона». J. Cell Biol. 153 (2): 413–27. Дои:10.1083 / jcb.153.2.413. ЧВК 2169455. PMID 11309420.
  56. ^ Торрадо М., Несперейра Б., Лопес Е., Сентено А., Кастро-Бейрас А., Михайлов А.Т. (февраль 2005 г.). «ANKRD1 специфически связывает CASQ2 в экстрактах сердца, и оба белка обогащены клетками Пуркинье сердца поросят». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 38 (2): 353–65. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2004.11.034. PMID 15698842.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение