WikiDer > Abgent

Abgent
Abgent, компания WuXi AppTec
Общественные
Торгуется какNYSE: WX
ПромышленностьБиотехнологии, Науки о жизни, Производство
ОснованСан Диего, Калифорния, Соединенные Штаты (2001)
Штаб-квартира
НАС
Обслуживаемая площадь
по всему миру
Продуктыантитела,
пептиды,
индивидуальные услуги антител,
индивидуальные пептидные услуги,
индивидуальные белковые услуги
Количество работников
200 (2014)
Интернет сайтотвратительный.com

Abgent глобальный биотехнология компания, базирующаяся в Сан-Диего, Калифорния, США с офисами в Мейденхеде, Великобритания и Сучжоу, Китай и дистрибьюторы по всему миру. Abgent развивается антитела и родственные агенты для изучения белков, участвующих в клеточных функциях и заболеваниях. Abgent's антитела целевые ключевые области исследований, включая аутофагия, нейробиология, рак, стволовые клетки и больше. Abgent была приобретена в 2011 году компанией WuXi AppTec, глобальная аутсорсинговая компания в области фармацевтики, биофармацевтики и медицинского оборудования с операциями в Китае и США.[1]

Экспертная оценка

Abgent был указан в качестве выбранного поставщика в Журнал Nature,[2] Технология антител, Особенности открытия лекарств и Ученые функция сотовой сигнализации. Более 1100 рецензируемых публикаций[3] в научных журналах цитируют продукты с антителами, белками и пептидами Abgent и индивидуальные услуги.

Основной бизнес

Как один из крупнейших в мире производителей антител для биологических исследований и открытия лекарств, Abgent разрабатывает, производит и продает антитела для использования в академической, биотехнологической и фармацевтической промышленности. Основные продукты дополняются специализированными службами антител и заказными службами белков для целей открытия лекарств.

инструменты

Программа анализа SUMOplot

СУМОплот это инструмент, используемый для предсказания сайтов сумоилирования, важной посттрансляционной модификации белков. SUMO-модифицированные белки содержат тетрапептидный мотив B-K-x-D / E, где B представляет собой гидрофобный остаток, K - лизин конъюгированный с SUMO, x представляет собой любую аминокислоту (аа), D или E представляет собой кислотный остаток. Субстрат специфичность, по-видимому, происходит непосредственно от Ubc9 и соответствующего субстратного мотива. SUMOplot предсказывает вероятность того, что согласованная последовательность SUMO (SUMO-CS) будет задействована в присоединении SUMO. Система оценок SUMOplot основана на двух критериях: во-первых, прямое совпадение аминокислот с SUMO-CS, наблюдаемое и показанное для связывания Ubc9, и во-вторых, замена консенсуса. аминокислота остатки с аминокислотными остатками, показывающими аналогичные гидрофобность. SUMOplot использовался в прошлом для предсказания сайтов, зависимых от Ubc9.[4][5][6][7][8][9][10][11][12]

Плоттер мотивов рецепторов аутофагии

В аутофагия путь опосредуется селективными рецепторами. Они распознают и сортируют различные грузовые субстраты (например, белки, органеллы, патогены) для доставки в аутофагический механизм. Известные рецепторы аутофагии характеризуются короткими мотивами линейной последовательности (мотивы рецептора аутофагии или ARM), ответственными за взаимодействие с семейством Atg8 / LC3. Многие ARM-содержащие белки (ARM-CP) также участвуют в образовании и созревании аутофагосом, а некоторые из них - в регуляции сигнальных путей. Плоттер мотивов рецепторов аутофагии помогает в идентификации новых ARM-CP. Пользователи вводят заданную аминокислотную последовательность в веб-инструмент, и программа идентифицирует внутренние последовательности, соответствующие шаблону в пределах 3 классов расширенного мотива ARM (x6-W / F / Yxxx-x2). Затем программа вычисляет и перечисляет четыре лучших результата для каждого класса мотивов (W-, F-, Y-). Отображается полная последовательность ARM-CP, где ARM окрашены в соответствии с их баллами, а ранжированные значения баллов представлены в табличной форме.[13][14][15]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ WuXi PharmaTech приобретает Abgent, ведущего производителя реагентов для биологических исследований. 14 октября 2011 г.
  2. ^ Особенность технологии - Таблица поставщиков. (2004) Природа 428 (6979) p232
  3. ^ Результаты поиска публикаций HireWire Abgent
  4. ^ Граматикофф К. и др. In Frontiers of Biotechnology and Pharmaceuticals, Science Press USA Inc 2004; 4: 181 - 210
  5. ^ Вячеслав Юрченко, Чжу Сюэ и Моше Дж. Садофски. SUMO-модификация XRCC4 человека регулирует его локализацию и функцию в репарации двухцепочечных разрывов ДНК Mol. Cell. Биол., Март 2006 г .; 26: 1786–1794
  6. ^ Мэйлуэн Ян, Чиа-Цзе Сю, Чун-Юань Тин, Лерой Ф. Лю и Джаулан Хван. Сборка полимерной цепи SUMO1 на топоизомеразе I человека in vitro J. Biol. Chem., Март 2006 г .; 281: 8264 - 8274
  7. ^ Ютака Морита, Чие Каней-Исии, Теруаки Номура и Сюнсуке Исии. TRAF7 связывает c-Myb в цитоплазме, стимулируя его сумоилирование. Мол. Биол. Cell, ноя 2005 г .; 16: 5433 - 5444
  8. ^ Чжуншу Тан, Усама Эль Фар, Генрих Бец и Астрид Шешонка. Взаимодействие Pias1 и сумоилирование метаботропного рецептора глутамата 8. J. Biol. Chem., Ноя 2005; 280: 38153–38159
  9. ^ Бриджит Э. Райли, Худа Й. Зогби и Гарри Т. Орр. СУМОилирование белка-повтора полиглутамина, атаксина-1, зависит от сигнала функциональной ядерной локализации. J. Biol. Chem., Июнь 2005 г .; 280: 21942 - 21948
  10. ^ Тимоти А. Хинсли, Памела Канлифф, Ханна Дж. Типни, Эндрю Брасс и Мэй Тассабехджи. Сравнение членов семейства генов TFII-I, удаленных при синдроме Вильямса-Бёрена. Protein Sci., Октябрь 2004 г .; 13: 2588–2599
  11. ^ Фредерик Ван Дайк, Эльс Л. Д. Дельво, Вим Дж. М. Ван де Вен и Марсела В. Чавес. Подавление трансактивирующей способности онкопротеина PLAG1 посредством SUMOylation. J. Biol. Chem., Август 2004; 279: 36121 - 36131.
  12. ^ Тяньвэй Ли, Евгений Евдокимов, Ронг-Фонг Шен, Цзян-Чунг Чао, Эфрем Текле, Тао Ван, Эрл Р. Штадтман, Дэвид К. Х. Янг и П. Бун Чок. Сумоилирование гетерогенных ядерных рибонуклеопротеидов, белков цинкового пальца и белков комплекса ядерных пор: протеомный анализ. PNAS, июнь 2004 г .; 101: 8551–8556
  13. ^ Нода и др. (2010) FEBS Letters 584: 1379-85 PMID 20083108
  14. ^ Биргисдоттир и др. (2013) J Cell Sci 126: 3237-47 PMID 23908376
  15. ^ Рогов и др. (2014) Molecular Cell 53: 167-78. PMID 24462201

внешние ссылки