WikiDer > Ацилфосфатаза
| ацилфосфатаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.6.1.7 | ||||||||
| Количество CAS | 9012-34-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Ацилфосфатаза | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура ацилфосфатазы.[2] | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | Ацилфосфатаза | ||||||||||
| Pfam | PF00708 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR001792 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00136 | ||||||||||
| SCOP2 | 1апс / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимология, ацилфосфатаза (EC 3.6.1.7) является фермент который катализирует следующее химическая реакция:[3]
Таким образом, два субстраты этого фермента ацилфосфат и ЧАС2О, а его два товары находятся карбоксилат и фосфат.
Функция
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазыособенно те, которые действуют на ангидриды кислот в фосфорсодержащих ангидридах. В систематическое название этого класса ферментов ацилфосфатфосфогидролаза. Другие широко используемые имена включают ацетилфосфатаза, 1,3-дифосфоглицерат фосфатаза, уксусная фосфатаза, Хо 1-3, и GP 1-3.
Этот фермент участвует в 3 метаболические пути:
Структурные исследования
Структуры этого фермента были решены как ЯМР и Рентгеновская кристаллография. См. Ссылки на структуры PDB в информационных полях справа для получения текущего списка структур, доступных в PDB. Белок содержит бета-лист, расположенный на двух альфа-спиралях, описанных CATH как складку Alpha-Beta Plait. Активный сайт находится между листом и спиралями и содержит аргинин и аспарагин.[4] Большинство структур мономерные [5]
Изоферменты
Люди экспрессируют следующие два изофермента ацилфосфатазы:
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Рекомендации
- ^ "Банк данных белка RCSB - Сводная информация о структуре для 2W4P - ВАРИАНТ АЦИЛФОСФАТАЗЫ ОБЩЕГО ТИПА ЧЕЛОВЕКА, A99G".
- ^ Пасторе А., Саудек В., Рампони Дж., Уильямс Р. Дж. (Март 1992 г.). «Трехмерная структура ацилфосфатазы. Уточнение и структурный анализ». J. Mol. Биол. 224 (2): 427–40. Дои:10.1016 / 0022-2836 (92) 91005-А. PMID 1313885.
- ^ Стефани М., Таддеи Н., Рампони Дж. (Февраль 1997 г.). «Понимание структуры ацилфосфатазы и каталитического механизма». Клетка. Мол. Life Sci. 53 (2): 141–51. Дои:10.1007 / PL00000585. PMID 9118002. S2CID 24072481.
- ^ Грибенко А.В., Патель М.М., Лю Дж., МакКаллум С.А., Ван Ц., Махатадзе Г.И. (февраль 2009 г.). «Рациональная стабилизация ферментов путем вычислительной модернизации поверхностных заряд-зарядовых взаимодействий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (8): 2601–6. Bibcode:2009PNAS..106.2601G. Дои:10.1073 / pnas.0808220106. ЧВК 2650310. PMID 19196981.
- ^ «Фермент 3.6.1.7». Браузер ферментов PDBe.
| Этот EC 3.6 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |