WikiDer > Археосортаза

Archaeosortase

An археосортаза это белок что происходит в клеточные мембраны некоторых археи.[1] Археосортазы распознают и удаляют карбоксильный конец сортировка белков сигнализирует длиной около 25 аминокислот от секретируемых белков. А геном который кодирует одну археосортазу, может кодировать более пятидесяти белков-мишеней. Лучше всего охарактеризованная мишень археосортазы - это Галоферакс вулканы S-слой гликопротеин, сильно модифицированный белок с О-связанные гликозилирования, N-связанные гликозилирования, и большой производный пренила модификация липидов к C-концу.[2] Нокаут гена археосортазы A (artA) или перестановка мотива Pro-Gly-Phe (PGF) на Pro-Phe-Gly в гликопротеине S-слоя блокирует прикрепление липидной части, а также блокирует удаление PGF -CTERM белок-сортирующий домен.[3] Таким образом, археосортаза представляется транспептидаза, подобно сортировка, а не простой протеаза.

Археосортазы относятся к экзосортасы, их нехарактерные аналоги в Грамотрицательные бактерии. Названия обоих семейств белков отражают роли, аналогичные сортировки в Грамположительные бактерии, с которыми они не делятся гомология последовательностей. Последовательности археосортаз и экзосортаз состоят в основном из гидрофобных трансмембранных спиралей, которых у сортаз нет. Археосортазы делятся на несколько различных подтипов, каждый из которых отвечает за распознавание сигналов сортировки с различным мотивом подписи. Археосортаза A (ArtA) распознает сигнал PGF-CTERM, ArtB распознает VPXXXP-CTERM, AtrC распознает PEF-CTERM и так далее; один геном архей может кодировать две разные системы археосортаз.

Инвариантные остатки, общие для всех археосортаз и экзосортаз, включают Cys и Arg. Замена любого из них разрушает каталитическую активность, предполагая конвергентная эволюция из активный сайт с сортировками.[4]

В модельных видах архей Haloferax volcanii, археосортаза А принадлежит к довольно большому набору идентифицированных мембран-ассоциированных протеаз, но, по-видимому, также и к меньшему набору внутримембранные расщепляющие протеазы, вместе с ромбовидная протеаза RhoII, и в отличие от бактериальных сортаз.[5]

Рекомендации

  1. ^ Haft, Daniel H .; Сэмюэл Х. Пейн; Джереми Д. Селенгут (январь 2012 г.). «Археосортазы и экзосортазы - широко распространенные системы, связывающие мембранный транзит с посттрансляционной модификацией». J. Bacteriol. 194 (1): 36–48. Дои:10.1128 / JB.06026-11. ЧВК 3256604. PMID 22037399.
  2. ^ «Археосортаза Haloferax volcanii необходима для подвижности, спаривания и C-концевого процессинга гликопротеина S-слоя». Мол Микробиол. 88 (6): 1164–75. Июн 2013. Дои:10,1111 / ммi,12248. PMID 23651326.
  3. ^ Абдул Халим, MF; Карч, КР; Чжоу, Y; Хафт, DH; Гарсия, BA; Польшредер, М (2016). «Перестановка сигнатурного мотива PGF блокирует как археосортазо-зависимое C-концевое расщепление, так и пренил липидное прикрепление для гликопротеина S-слоя Haloferax volcanii». J. Bacteriol. 198: 808–15. Дои:10.1128 / JB.00849-15. ЧВК 4810604. PMID 26712937.
  4. ^ Абдул Халим М.Ф., Родригес Р., Штольцфус Д.Д., Дуггин И.Г., Польшродер М. (май 2018 г.). «Сохраненные остатки имеют решающее значение для каталитической активности археосортазы Haloferax volcanii: последствия для конвергентной эволюции каталитических механизмов негомологичных сортаз из архей и бактерий». Молекулярная микробиология. 108 (3): 276–287. Дои:10,1111 / мми.13935. PMID 29465796.
  5. ^ Хименес М.И., Черлетти М., Де Кастро RE (2015). «Протеазы, ассоциированные с мембранами архей: понимание Haloferax volcanii и других галоархей». Границы микробиологии. 6: 39. Дои:10.3389 / fmicb.2015.00039. ЧВК 4343526. PMID 25774151.