WikiDer > Бета-бутерброд

Beta-sandwich
Иллюстрация β-бутерброда из Тенасцин C (Запись в PDB: 1 ДЕСЯТЬ​).

β-бутерброд домены, состоящие из 80–350 аминокислот, обычно встречаются в белках. Для них характерны два противоположных антипараллельных β-листы.[1] Количество нитей, обнаруженных в таких доменах, может отличаться от одного белка к другому. β-сэндвич-домены подразделяются на множество различных складок. В складка иммуноглобулинового типа нашел в антитела (Ig-складка) состоит из сэндвича из 7 и 9 антипараллельных β-тяжи расположены в двух β-листы с Топология с греческим ключом. Топология с греческим ключом также встречается в Человек Транстиретин. В желе-ролл топология обнаруживается в белках, связывающих углеводы, таких как конканавалин А и различные лектины, в коллаген связывающий домен Золотистый стафилококк Адгезин и в модулях, связывающих фибронектин как найдено в Tenascin (Третий повтор фибронектина типа III). В Лектиновый домен L-типа это разновидность фальцовки желейного рулета. В C2 домен в своей типичной версии (PKC-C2) представляет собой β-сэндвич, состоящий из 8 β-нитей.

Рекомендации

  1. ^ Кистер, А. Э .; Fokas, A. S .; Papatheodorou, T. S .; Гельфанд И. М. (2006). «Строгие правила определяют расположение нитей в сэндвич-белках». PNAS. 103 (11): 4107–4110. Дои:10.1073 / pnas.0510747103. ЧВК 1449654. PMID 16537492.