WikiDer > COX5A

COX5A
Идентификаторы
Псевдонимы	COX5A, COX, COX-VA, VA, субъединица цитохром с оксидазы 5A
Внешние идентификаторы	OMIM: 603773 MGI: 88474 ГомолоГен: 37905 Генные карты: COX5A
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 15 (человек)
Конец	74,938,083 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 9 (мышь)
Конец	57,532,426 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• активность электронного переноса; • GO: 0001948 связывание с белками; • связывание ионов металлов; • цитохром-с оксидазная активность;
Сотовый компонент	• миелин; • митохондрия; • мембрана; • митохондриальная внутренняя мембрана; • митохондриальный комплекс дыхательной цепи IV;
Биологический процесс	• трансмембранный перенос ионов водорода; • транспорт электронов в митохондриях, цитохром с в кислород;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	9377
	12858
	ENSG00000178741
	ENSMUSG00000000088
	P20674
	P12787
	NM_004255
	NM_007747
	NP_004246
	NP_031773
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

COX5A

Цитохром c субъединица оксидазы 5a это белок что у людей кодируется COX5A ген. Цитохром c оксидаза 5A является субъединицей цитохром с оксидаза комплекс, также известный как Комплекс IV, последний фермент в митохондриальный электронная транспортная цепь.^[5]

Структура

Ген COX5A, расположенный на q-плече хромосома 15 в положении 24.1 состоит из 5 экзонов и имеет длину 17 880 пар оснований.^[5] Белок COX5A весит 17 кДа и состоит из 150 аминокислот.^[6]^[7] Белок является субъединицей Комплекс IV, который состоит из 13 субъединиц, кодируемых митохондриями и ядрами.^[5]

Функция

Цитохром c оксидаза (ЦОГ) - конечный фермент митохондриальный дыхательная цепь. Это мультисубъединичный ферментный комплекс, который связывает перенос электронов от цитохрома. c к молекулярному кислороду и способствует протонному электрохимическому градиенту через внутреннюю митохондриальную мембрану, чтобы управлять синтезом АТФ через протонодвижущая сила. Субъединицы, кодируемые митохондриями, осуществляют перенос электронов в протонной насосной активности. Функции ядерно-кодируемых субъединиц неизвестны, но они могут играть роль в регуляции и сборке комплекса.^[5]

Суммарная реакция:

4 Fe²⁺-цитохром c + 8 часов⁺_в + O₂ → 4 Fe³⁺-цитохром c + 2 часа₂O + 4 H⁺_из^[8]

Клиническое значение

COX5A (этот ген) и COX5B участвуют в регуляции метаболизма раковых клеток посредством Bcl-2. COX5A специфически взаимодействует с Bcl-2, но не с другими членами семейства Bcl-2, такими как Bcl-xL, Bax или Bak.^[9]

В Транс-активатор белка транскрипции (Tat) из Вирус иммунодефицита человека (ВИЧ) ингибирует цитохром c активность оксидазы (СОХ) в проницаемых митохондриях, выделенных из образцов печени, сердца и мозга как мыши, так и человека.^[10]

дальнейшее чтение

Уильямс С.Л., Валнот I, Растин П., Таанман Дж. У. (февраль 2004 г.). «Подгруппы цитохром с оксидазы в культурах фибробластов от пациентов, несущих мутации в COX10, SCO1 или SURF1». Журнал биологической химии. 279 (9): 7462–9. Дои:10.1074 / jbc.M309232200. PMID 14607829.
Hughes GJ, Frutiger S, Paquet N, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bairoch A, Appel RD, Hochstrasser DF (ноябрь 1993 г.). «Карта белков печени человека: обновление 1993 г.». Электрофорез. 14 (11): 1216–22. Дои:10.1002 / elps.11501401181. PMID 8313870.
Ковалев Л.И., Шишкин С.С., Ефимочкин А.С., Ковалёва М.А., Ершова Е.С., Егоров Т.А., Мусалямов А.К. (июль 1995 г.). «Основной профиль экспрессии белка и двумерная база данных белков сердца человека». Электрофорез. 16 (7): 1160–9. Дои:10.1002 / elps.11501601192. PMID 7498159.
Яно М., Уэта Й, Мурасаки А., Канда Х, Ока С., Кавайчи М. (август 2004 г.). «Связывание белков с доменом PDZ регулирует протеолитическую активность сериновой протеазы HtrA1». Биохимический журнал. 381 (Pt 3): 895–904. Дои:10.1042 / BJ20040435. ЧВК 1133901. PMID 15101818.
Хофманн С., Лихтнер П., Шуффенхауэр С., Гербиц К.Д., Мейтингер Т. (1998). «Отнесение человеческих генов, кодирующих субъединицы цитохром с оксидазы Va (COX5A), VIc (COX6C) и VIIc (COX7C) к полосам хромосомы 15q25, 8q22 -> q23 и 5q14, а также трех псевдогенов (COX5AP1, COX6CP1, COX7CP1) к 14q22, 16p12 и 13q14 -> q21 по данным FISH и радиационного гибридного картирования ". Цитогенетика и клеточная генетика. 83 (3–4): 226–7. Дои:10.1159/000015185. PMID 10072584.
Корнелис М.С., Монда К.Л., Ю К., Пейнтер Н., Аззато Э.М., Беннет С. Н., Берндт С. И., Бурвинкл Е., Чанок С., Чаттерджи Н., Купер Д., Курхан Дж., Хайсс Дж., Ху Ф. Б., Хантер Д. Д., Джейкобс К., Дженсен М. , Kraft P, Landi MT, Nettleton JA, Purdue MP, Rajaraman P, Rimm EB, Rose LM, Rothman N, Silverman D, Stolzenberg-Solomon R, Subar A, Yeager M, Chasman DI, van Dam RM, Caporaso NE (апр. 2011). «Полногеномный метаанализ определяет области на 7p21 (AHR) и 15q24 (CYP1A2) как детерминанты привычного потребления кофеина». PLOS Genetics. 7 (4): e1002033. Дои:10.1371 / journal.pgen.1002033. ЧВК 3071630. PMID 21490707.
Риццуто Р., Накасе Х., Зевиани М., ДиМауро С., Шон Э.А. (сентябрь 1988 г.). «Субъединица Va цитохром с оксидазы человека и крупного рогатого скота является высококонсервативной». Ген. 69 (2): 245–56. Дои:10.1016/0378-1119(88)90435-0. PMID 2853101.

внешняя ссылка

Человек COX5A расположение генома и COX5A страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.
Масс-спектрометрическая характеристика COX5A на COPaKB

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000178741 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000000088 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[entrez-5] а ^б ^c ^d «Ген Entrez: субъединица Va цитохром-с-оксидазы».

[COPaKB-6] Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.

[url_COPaKB-7] «Цитохром c субъединица оксидазы 5a ". Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал в 2018-07-19. Получено 2018-07-18.

[Biochem-8] Voet D, Voet JG, Pratt CW (2013). «Глава 18». Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. С. 581–620. ISBN 978-0-470-54784-7.

[9] Chen ZX, Pervaiz S (март 2010 г.). «Вовлечение субъединиц Va и Vb цитохром с оксидазы в регуляцию метаболизма раковых клеток с помощью Bcl-2». Гибель клеток и дифференциация. 17 (3): 408–20. Дои:10.1038 / cdd.2009.132. PMID 19834492.

[10] Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin П, Якото Э (2012). «Белок Tat ВИЧ-1 непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохром с оксидазу». Смерть и болезнь клеток. 3 (3): e282. Дои:10.1038 / cddis.2012.21. ЧВК 3317353. PMID 22419111.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

Navigation