WikiDer > Каспаза 3

Caspase 3
CASP3
1rhj.jpg
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCASP3, CPP32, CPP32B, SCA-1, каспаза 3
Внешние идентификаторыOMIM: 600636 MGI: 107739 ГомолоГен: 37912 Генные карты: CASP3
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CASP3 202763 at.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

836

12367

Ансамбль

ENSG00000164305

ENSMUSG00000031628

UniProt

P42574

P70677

RefSeq (мРНК)

NM_004346
NM_032991

NM_009810
NM_001284409

RefSeq (белок)

NP_001271338
NP_033940

Расположение (UCSC)н / дChr 8: 46.62 - 46.64 Мб
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Каспаза-3 это каспаза белок, который взаимодействует с каспаза-8 и каспаза-9. Он закодирован CASP3 ген. CASP3 ортологи [4] были идентифицированы во многих млекопитающие для которого доступны полные данные о геноме. Уникальные ортологи также присутствуют в птицы, ящерицы, лиссамфибии, и костистые кости.

В CASP3 белок является членом cИстеинжерехпротеиновая кислотаас (каспаза) семья.[5] Последовательная активация каспаз играет центральную роль в фазе выполнения апоптоз клеток. Каспазы существуют как неактивные проферменты которые подвергаются протеолитическому процессингу на консервативных остатках аспарагиновой кислоты с образованием двух субъединиц, большой и малой, которые димеризуются с образованием активного фермент. Этот белок расщепляет и активирует каспасы 6 и 7; а сам белок обрабатывается и активируется каспазами 8, 9 и 10. Это преобладающая каспаза, участвующая в расщеплении белок-предшественник амилоид-бета 4А, что связано с гибелью нейронов в Болезнь Альцгеймера.[6] Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к двум вариантам транскрипта, кодирующим один и тот же белок.[7]

Сигнальный путь TNF-R1. Пунктирные серые линии представляют несколько шагов
Пути, ведущие к активации каспазы 3.[8]

Каспаза-3 обладает многими типичными характеристиками, общими для всех известных в настоящее время каспаз. Например, его активный сайт содержит цистеин остаток (Cys-163) и гистидин остаток (His-121), который стабилизирует пептидная связь расщепление белковой последовательности на карбоксиконцевой стороне аспарагиновая кислота когда он является частью определенной 4-аминокислотной последовательности.[9][10] Эта специфичность позволяет каспазам быть невероятно селективными: аспарагиновая кислота в 20 000 раз предпочтительнее глютаминовая кислота.[11] Ключевой особенностью каспаз в клетке является то, что они присутствуют в виде зимогены, называемые прокаспазами, которые неактивны до тех пор, пока биохимическое изменение не вызовет их активацию. Каждая прокаспаза имеет N-концевую большую субъединицу размером около 20 кДа, за которой следует меньшая субъединица размером около 10 кДа, называемая p20 и p10 соответственно.[12]

Специфичность субстрата

В нормальных условиях каспазы распознают тетрапептидные последовательности на своих субстраты и гидролизовать пептидные связи после аспарагиновая кислота остатки. Каспаза 3 и каспаза 7 обладают сходной субстратной специфичностью за счет распознавания тетрапептидного мотива Asp-x-x-Asp.[13] C-концевой Asp абсолютно необходим, в то время как допускаются вариации в трех других положениях.[14] Специфичность субстрата каспазы широко используется в ингибитор и дизайн лекарств.[15]

Структура

В частности, каспаза-3 (также известная как CPP32 / Yama / apopain)[16][17][18] образуется из зимогена 32 кДа, который расщепляется на субъединицы 17 и 12 кДа. Когда прокаспаза расщепляется по определенному остатку, активный гетеротетрамер может затем образовываться за счет гидрофобных взаимодействий, в результате чего четыре антипараллельных бета-слоя от p17 и два от p12 объединяются, образуя гетеродимер, который, в свою очередь, взаимодействует с другим гетеродимером. чтобы сформировать полный 12-ниточный бета-лист структура окружена альфа-спирали это уникально для каспасов.[12][19] Когда гетеродимеры выравниваются друг с другом, активный сайт располагается на каждом конце молекулы, образованной остатками от обеих участвующих субъединиц, хотя необходимые остатки Cys-163 и His-121 находятся на p17 (больше ) субъединица.[19]

альтернативный текст подъединиц
Субъединицы p12 (розовый) и p17 (голубой) каспазы-3 со структурами бета-листов каждой, выделенными красным и синим цветом, соответственно; образ, созданный в Pymol из 1rhm.pdb

Механизм

Каталитический сайт каспазы-3 включает сульфогидрильную группу Cys-163 и имидазол кольцо His-121. His-121 стабилизирует карбонил группа ключевого остатка аспартата, в то время как Cys-163 атакует, чтобы в конечном итоге расщепить пептидную связь. Cys-163 и Gly-238 также стабилизируют тетраэдрический переходное состояние комплекса субстрат-фермент через водородная связь.[19] В пробиркебыло обнаружено, что каспаза-3 предпочитает пептидную последовательность DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) с расщеплением, происходящим на карбоксильной стороне второго остатка аспарагиновой кислоты (между D и G).[11][19][20] Каспаза-3 активна в широком диапазоне pH диапазон, который немного выше (более базовый), чем у многих других каспасов палачей. Этот широкий диапазон указывает на то, что каспаза-3 будет полностью активна в нормальных и апоптотических условиях клеток.[21]

альтернативный текст активного сайта
Cys-285 (желтый) и His-237 (зеленый и темно-синий) в активном центре каспазы-3, субъединица p12 розового цвета и субъединица p17 голубого цвета; изображение сгенерировано в Pymol из 1rhr.pdb

Активация

Каспаза-3 активируется в апоптотической клетке как внешним (лиганд смерти), так и внутренним (митохондриальный) путями.[12][22] Зимогеновая функция каспазы-3 необходима, потому что, если ее не регулировать, активность каспазы будет убивать клетки без разбора.[23] Как каспаза-исполнитель, зимоген каспаза-3 практически не проявляет активности до тех пор, пока не будет расщеплен каспазой-инициатором после того, как произошли события передачи сигналов апоптоза.[24] Одним из таких сигнальных событий является введение гранзим B, который может активировать инициаторные каспазы в клетки, нацеленные на апоптоз киллером. Т-клетки.[25][26] Эта внешняя активация затем запускает характерный каспазный каскад, характерный для апоптотического пути, в котором каспаза-3 играет доминирующую роль.[10] При внутренней активации цитохром с от митохондрии работает в сочетании с каспаза-9, фактор активации апоптоза 1 (Апаф-1), и АТФ обработать прокаспазом-3.[20][26][27] Этих молекул достаточно для активации каспазы-3 in vitro, но необходимы другие регуляторные белки. in vivo.[27]Мангостин (Гарциния мангустана) было показано, что экстракт ингибирует активацию каспазы 3 в нейрональных клетках человека, обработанных B-амилоидом.[28]

Торможение

Одним из способов ингибирования каспаз является семейство белков IAP (ингибитор апоптоза), которое включает c-IAP1, c-IAP2, XIAP, и ML-IAP.[19] XIAP связывает и ингибирует инициатор каспазы-9, который непосредственно участвует в активации каспазы-3-исполнителя.[27] Однако во время каспазного каскада каспаза-3 действует, чтобы ингибировать активность XIAP, расщепляя каспазу-9 в конкретном сайте, предотвращая связывание XIAP и подавление активности каспазы-9.[29]

Взаимодействия

Было показано, что каспаза 3 взаимодействовать с:

Биологическая функция

Было обнаружено, что каспаза-3 необходима для нормального мозг развитие, а также его типичная роль в апоптозе, где он отвечает за хроматин конденсация и ДНК фрагментация.[20] Повышенный уровень фрагмента каспазы-3, p17, в кровотоке является признаком недавнего инфаркт миокарда.[51] Сейчас показано, что каспаза-3 может играть роль в эмбриональном и гематопоэтическом стволовая клетка дифференциация.[52]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031628 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Филогенетический маркер OrthoMaM: кодирующая последовательность CASP3». Архивировано из оригинал на 2016-03-03. Получено 2009-12-20.
  5. ^ Алнемри Е.С., Ливингстон Д.Д., Николсон Д.В., Сальвесен Г., Торнберри Н.А., Вонг В.В., Юань Дж. (Октябрь 1996 г.). «Номенклатура протеаз ICE / CED-3 человека». Клетка. 87 (2): 171. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81334-3. PMID 8861900. S2CID 5345060.
  6. ^ Gervais FG, Xu D, Robertson GS, Vaillancourt JP, Zhu Y, Huang J, LeBlanc A, Smith D, Rigby M, Shearman MS, Clarke EE, Zheng H, Van Der Ploeg LH, Ruffolo SC, Thornberry NA, Xanthoudakis S, Замбони Р.Дж., Рой С., Николсон Д.В. (апрель 1999 г.). «Участие каспаз в протеолитическом расщеплении белка-предшественника бета-амилоида Альцгеймера и образование амилоидогенного бета-пептида». Клетка. 97 (3): 395–406. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80748-5. PMID 10319819. S2CID 17524567.
  7. ^ «Ген Entrez: каспаза 3 CASP3, цистеинпептидаза, связанная с апоптозом».
  8. ^ Харрингтон Х.А., Хо К.Л., Гош С., Тунг К.С. (2008). «Построение и анализ модульной модели активации каспаз при апоптозе». Теоретическая биология и медицинское моделирование. 5 (1): 26. Дои:10.1186/1742-4682-5-26. ЧВК 2672941. PMID 19077196.
  9. ^ Вилли А.Х. (1997). «Апоптоз: обзор». Британский медицинский бюллетень. 53 (3): 451–65. Дои:10.1093 / oxfordjournals.bmb.a011623. PMID 9374030.
  10. ^ а б Perry DK, Smyth MJ, Stennicke HR, Salvesen GS, Duriez P, Poirier GG, Hannun YA (июль 1997 г.). «Цинк является мощным ингибитором апоптотической протеазы, каспазы-3. Новая мишень для цинка в ингибировании апоптоза». Журнал биологической химии. 272 (30): 18530–3. Дои:10.1074 / jbc.272.30.18530. PMID 9228015.
  11. ^ а б Стеннике Х.Р., Ренатус М., Мельдал М., Сальвесен Г.С. (сентябрь 2000 г.). «Внутренне тушеные флуоресцентные пептидные субстраты раскрывают предпочтения отдельных участков человеческих каспаз 1, 3, 6, 7 и 8». Биохимический журнал. 350 (2): 563–8. Дои:10.1042/0264-6021:3500563. ЧВК 1221285. PMID 10947972.
  12. ^ а б c Salvesen GS (январь 2002 г.). «Caspases: открытие ящиков и толкование стрелок». Гибель клеток и дифференциация. 9 (1): 3–5. Дои:10.1038 / sj.cdd.4400963. PMID 11803369. S2CID 31274387.
  13. ^ Агнисвами Дж., Фанг Б., Weber IT (сентябрь 2007 г.). «Пластичность карманов специфичности S2-S4 экзогенной каспазы-7, выявленная структурным и кинетическим анализом». Журнал FEBS. 274 (18): 4752–65. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2007.05994.x. PMID 17697120.
  14. ^ Фанг Б., Боросс П.И., Тозсер Дж., Вебер ИТ (июль 2006 г.). «Структурный и кинетический анализ каспазы-3 показывает роль сайта связывания s5 в распознавании субстрата». Журнал молекулярной биологии. 360 (3): 654–66. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.05.041. PMID 16781734.
  15. ^ Вебер ИТ, Фанг Б., Агнисвами Дж. (Октябрь 2008 г.). «Caspases: структурно-ориентированный дизайн лекарств для контроля гибели клеток». Мини-обзоры по медицинской химии. 8 (11): 1154–62. Дои:10.2174/138955708785909899. PMID 18855730.
  16. ^ Фернандес-Алнемри Т., Литвак Г., Алнемри Э.С. (декабрь 1994 г.). «CPP32, новый человеческий апоптотический белок, гомологичный белку гибели клеток Caenorhabditis elegans Ced-3 и ферменту, преобразующему бета интерлейкин-1 млекопитающих». Журнал биологической химии. 269 (49): 30761–4. PMID 7983002.
  17. ^ Тевари М., Куан Л.Т., О'Рурк К., Деснуайерс С., Зенг З., Бейдлер Д.Р., Пуарье Г.Г., Салвесен Г.С., Диксит В.М. (июнь 1995 г.). «Yama / CPP32 beta, гомолог CED-3 у млекопитающих, представляет собой CrmA-ингибирующую протеазу, которая расщепляет полимеразу поли (АДФ-рибозы) субстрата гибели». Клетка. 81 (5): 801–9. Дои:10.1016/0092-8674(95)90541-3. PMID 7774019. S2CID 18866447.
  18. ^ Николсон Д. В., Али А., Торнберри Н. А., Вайланкур Дж. П., Динг К. К., Галант М., Гаро И., Гриффин П. Р., Лейбл М., Лазебник Ю. А. (июль 1995 г.). «Идентификация и ингибирование протеазы ICE / CED-3, необходимой для апоптоза млекопитающих». Природа. 376 (6535): 37–43. Bibcode:1995Натура 376 ... 37Н. Дои:10.1038 / 376037a0. PMID 7596430. S2CID 4240789.
  19. ^ а б c d е Лаврик И.Н., Голкс А., Краммер PH (октябрь 2005 г.). «Каспазы: фармакологические манипуляции с гибелью клеток». Журнал клинических исследований. 115 (10): 2665–72. Дои:10.1172 / JCI26252. ЧВК 1236692. PMID 16200200.
  20. ^ а б c Porter AG, Jänicke RU (февраль 1999 г.). «Новые роли каспазы-3 в апоптозе». Гибель клеток и дифференциация. 6 (2): 99–104. Дои:10.1038 / sj.cdd.4400476. PMID 10200555.
  21. ^ Стеннике Х.Р., Салвесен Г.С. (октябрь 1997 г.). «Биохимические характеристики каспаз-3, -6, -7 и -8». Журнал биологической химии. 272 (41): 25719–23. Дои:10.1074 / jbc.272.41.25719. PMID 9325297.
  22. ^ Гавами С., Хашеми М., Анде С.Р., Еганех Б., Сяо В., Эшраги М., Автобус С.Дж., Кадхода К., Вичек Е., Халайко А.Дж., Лос М. (август 2009 г.). «Апоптоз и рак: мутации в генах каспаз». Журнал медицинской генетики. 46 (8): 497–510. Дои:10.1136 / jmg.2009.066944. PMID 19505876.
  23. ^ Боутрайт К.М., Салвесен Г.С. (декабрь 2003 г.). «Механизмы активации каспаз». Текущее мнение в области клеточной биологии. 15 (6): 725–31. Дои:10.1016 / j.ceb.2003.10.009. PMID 14644197.
  24. ^ Уолтерс Дж., Поп Си, Скотт Флорида, Драг М., Шварц П., Маттос С., Салвесен Г.С., Кларк А.С. (декабрь 2009 г.). «Постоянно активный и не подавляемый зимоген каспазы-3 эффективно индуцирует апоптоз». Биохимический журнал. 424 (3): 335–45. Дои:10.1042 / BJ20090825. ЧВК 2805924. PMID 19788411.
  25. ^ Галлахер Б.В., Хилле Р., Рейл К., Кисс В. (сентябрь 2001 г.). «Апоптоз: живи или умри - в любом случае упорный труд!». Гормоны и метаболические исследования. 33 (9): 511–9. Дои:10.1055 / с-2001-17213. PMID 11561209.
  26. ^ а б Катунума Н., Мацуи А., Ле QT, Уцуми К., Сальвесен Г., Охаши А. (2001). «Новый каскад активации прокаспазы-3, опосредованный лизоапоптазами, и его биологическое значение в апоптозе». Достижения в регуляции ферментов. 41 (1): 237–50. Дои:10.1016 / S0065-2571 (00) 00018-2. PMID 11384748.
  27. ^ а б c Ли П., Ниджхаван Д., Ван Х (январь 2004 г.). «Митохондриальная активация апоптоза». Клетка. 116 (2 доп.): С57–9, 2 п после С59. Дои:10.1016 / S0092-8674 (04) 00031-5. PMID 15055583. S2CID 5180966.
  28. ^ Мункарди П., Срисават С., Саетун П., Джантаравинид Дж., Пеерапиттайямонгкол С., Сой-ампорнкул Р., Джунну С., Синчайкул С., Чен С.Т., Чароенсилп П., Тонгбункерд В., Нойнгтон Н. (май 2010 г.). «Защитный эффект экстракта мангустана против цитотоксичности, вызванной бета-амилоидом, окислительного стресса и измененного протеома в клетках SK-N-SH». Журнал протеомных исследований. 9 (5): 2076–86. Дои:10.1021 / пр100049в. PMID 20232907.
  29. ^ Denault JB, Eckelman BP, Shin H, Pop C, Salvesen GS (июль 2007 г.). «Каспаза 3 ослабляет опосредованное XIAP (X-связанный ингибитор белка апоптоза) ингибирование каспазы 9». Биохимический журнал. 405 (1): 11–9. Дои:10.1042 / BJ20070288. ЧВК 1925235. PMID 17437405.
  30. ^ Guo Y, Srinivasula SM, Druilhe A, Fernandes-Alnemri T., Alnemri ES (апрель 2002 г.). «Каспаза-2 вызывает апоптоз, высвобождая проапоптотические белки из митохондрий». Журнал биологической химии. 277 (16): 13430–7. Дои:10.1074 / jbc.M108029200. PMID 11832478.
  31. ^ Сринивасула С.М., Ахмад М., Фернандес-Алнемри Т., Литвак Г., Алнемри Э.С. (декабрь 1996 г.). «Молекулярное упорядочение Fas-апоптотического пути: протеаза Fas / APO-1 Mch5 представляет собой CrmA-ингибируемую протеазу, которая активирует несколько Ced-3 / ICE-подобных цистеиновых протеаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (25): 14486–91. Bibcode:1996PNAS ... 9314486S. Дои:10.1073 / pnas.93.25.14486. ЧВК 26159. PMID 8962078.
  32. ^ Selvakumar, P .; Шарма, РК. (Май 2007 г.). «Роль кальпаина и каспазной системы в регуляции N-миристоилтрансферазы при раке толстой кишки человека (обзор)». Инт Дж Мол Мед. 19 (5): 823–7. Дои:10.3892 / ijmm.19.5.823. PMID 17390089.
  33. ^ Шу Х. Б., Халпин Д. Р., Геддел Д. В. (июнь 1997 г.). «Каспер является индуктором апоптоза, связанным с FADD и каспазой». Иммунитет. 6 (6): 751–63. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80450-1. PMID 9208847.
  34. ^ Хан Д.К., Чаудхари П.М., Райт М.Э., Фридман К., Траск Б.Дж., Ридель Р.Т., Баскин Д.Г., Шварц С.М., Худ Л. (октябрь 1997 г.). «MRIT, новый белок, содержащий эффекторный домен смерти, взаимодействует с каспазами и BclXL и инициирует гибель клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (21): 11333–8. Bibcode:1997PNAS ... 9411333H. Дои:10.1073 / пнас.94.21.11333. ЧВК 23459. PMID 9326610.
  35. ^ Forcet C, Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen DE, Mehlen P (март 2001 г.). «Рецептор зависимости DCC (удаленный при колоректальном раке) определяет альтернативный механизм активации каспазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (6): 3416–21. Bibcode:2001PNAS ... 98.3416F. Дои:10.1073 / pnas.051378298. ЧВК 30668. PMID 11248093.
  36. ^ Самали А., Цай Дж., Животовский Б., Джонс Д.П., Оррениус С. (апрель 1999 г.). «Присутствие преапоптотического комплекса прокаспазы-3, Hsp60 и Hsp10 в митохондриальной фракции клеток jurkat». Журнал EMBO. 18 (8): 2040–8. Дои:10.1093 / emboj / 18.8.2040. ЧВК 1171288. PMID 10205158.
  37. ^ Xanthoudakis S, Roy S, Rasper D, Hennessey T, Aubin Y, Cassady R, Tawa P, Ruel R, Rosen A, Nicholson DW (апрель 1999 г.). «Hsp60 ускоряет созревание прокаспазы-3 вышестоящими протеазами-активаторами во время апоптоза». Журнал EMBO. 18 (8): 2049–56. Дои:10.1093 / emboj / 18.8.2049. ЧВК 1171289. PMID 10205159.
  38. ^ Ruzzene M, Penzo D, Pinna LA (май 2002 г.). «Ингибитор протеинкиназы CK2, 4,5,6,7-тетрабромбензотриазол (TBB) индуцирует апоптоз и каспазозависимую деградацию специфичного для клеток гематопоэтического клона белка 1 (HS1) в клетках Jurkat». Биохимический журнал. 364 (Пт 1): 41–7. Дои:10.1042 / bj3640041. ЧВК 1222543. PMID 11988074.
  39. ^ Чен Ю.Р., Кори Р., Джон Б., Тан Т.Х. (ноябрь 2001 г.). «Опосредованное каспазой расщепление актин-связывающих и SH3-содержащих белков кортактина, HS1 и HIP-55 во время апоптоза». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 288 (4): 981–9. Дои:10.1006 / bbrc.2001.5862. PMID 11689006.
  40. ^ Тамм И., Ван И, Сосвилл Э., Скудьеро Д.А., Винья Н., Олтерсдорф Т., Рид Дж.С. (декабрь 1998 г.). «Белок семейства IAP сурвивин ингибирует активность каспаз и апоптоз, вызванный Fas (CD95), Bax, каспазами и противоопухолевыми препаратами». Исследования рака. 58 (23): 5315–20. PMID 9850056.
  41. ^ Shin S, Sung BJ, Cho YS, Kim HJ, Ha NC, Hwang JI, Chung CW, Jung YK, Oh BH (январь 2001 г.). «Антиапоптотический белок сурвивин человека является прямым ингибитором каспазы-3 и -7». Биохимия. 40 (4): 1117–23. Дои:10.1021 / bi001603q. PMID 11170436.
  42. ^ Ли Чж, Ли С.Е., Квак К., Йео В, Ли Т.Х., Бэ СС, Сух П.Г., Ким Х.Х. (март 2001 г.). «Опосредованное каспазой расщепление TRAF3 в FasL-стимулированных клетках Jurkat-T». Журнал биологии лейкоцитов. 69 (3): 490–6. PMID 11261798.
  43. ^ Лео E, Deveraux QL, Buchholtz C, Welsh K, Matsuzawa S, Stennicke HR, Salvesen GS, Reed JC (март 2001 г.). «TRAF1 представляет собой субстрат каспаз, активируемых во время апоптоза, индуцированного рецептором фактора некроза опухоли-альфа». Журнал биологической химии. 276 (11): 8087–93. Дои:10.1074 / jbc.M009450200. PMID 11098060.
  44. ^ Судзуки Ю., Накабаяши Ю., Такахаши Р. (июль 2001 г.). «Убиквитин-протеинлигазная активность Х-связанного ингибитора апоптозного белка способствует протеасомной деградации каспазы-3 и усиливает его антиапоптотический эффект при гибели клеток, индуцированной Fas». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (15): 8662–7. Bibcode:2001PNAS ... 98.8662S. Дои:10.1073 / pnas.161506698. ЧВК 37492. PMID 11447297.
  45. ^ Силке Дж., Хокинс С.Дж., Экерт П.Г., Чу Дж., Дэй К.Л., Пакуш М., Верхаген А.М., Во DL (апрель 2002 г.). «Антиапоптотическая активность XIAP сохраняется при мутации сайтов, взаимодействующих как с каспазой 3, так и с каспазой 9». Журнал клеточной биологии. 157 (1): 115–24. Дои:10.1083 / jcb.200108085. ЧВК 2173256. PMID 11927604.
  46. ^ Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (март 2001 г.). «Структурные основы ингибирования каспазы-3 с помощью XIAP». Клетка. 104 (5): 791–800. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00274-4. PMID 11257232. S2CID 17915093.
  47. ^ Рой Н., Деверо К.Л., Такахаши Р., Сальвесен Г.С., Рид Дж.С. (декабрь 1997 г.). «Белки c-IAP-1 и c-IAP-2 являются прямыми ингибиторами конкретных каспаз». Журнал EMBO. 16 (23): 6914–25. Дои:10.1093 / emboj / 16.23.6914. ЧВК 1170295. PMID 9384571.
  48. ^ Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (июль 1997 г.). «Х-связанный IAP является прямым ингибитором протеаз гибели клеток». Природа. 388 (6639): 300–4. Bibcode:1997Натура.388..300D. Дои:10.1038/40901. PMID 9230442. S2CID 4395885.
  49. ^ Судзуки Ю., Накабаяши Ю., Наката К., Рид Дж. К., Такахаши Р. (июль 2001 г.). «Х-связанный ингибитор белка апоптоза (XIAP) ингибирует каспазу-3 и -7 разными способами». Журнал биологической химии. 276 (29): 27058–63. Дои:10.1074 / jbc.M102415200. PMID 11359776.
  50. ^ Оцубо Т., Камада С., Миками Т., Мураками Н., Цудзимото Ю. (сентябрь 1999 г.). «Идентификация NRF2, члена семейства факторов транскрипции NF-E2, в качестве субстрата для каспазо-3 (-подобных) протеаз». Гибель клеток и дифференциация. 6 (9): 865–72. Дои:10.1038 / sj.cdd.4400566. PMID 10510468.
  51. ^ Агосто М., Азрин М., Сингх К., Джаффе А.С., Лян Б.Т. (январь 2011 г.). "Фрагмент каспазы-3 p17 в сыворотке повышен у пациентов с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST: новое наблюдение". Журнал Американского колледжа кардиологии. 57 (2): 220–1. Дои:10.1016 / j.jacc.2010.08.628. PMID 21211695.
  52. ^ Абдул-Гани М., Мегени Л.А. (июнь 2008 г.). «Реабилитация контрактного убийцы: каспаза-3 управляет дифференцировкой стволовых клеток». Стволовая клетка. 2 (6): 515–6. Дои:10.1016 / j.stem.2008.05.013. PMID 18522841.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка