WikiDer > Конформационное изменение

Conformational change
Конформационные изменения могут вызвать движение белковый комплекс. Кинезин гуляя по микротрубочка молекулярный биологическая машина с помощью динамика домена белка на наномасштаб
Основная статья: Белковая динамика

В биохимия, а конформационное изменение изменение формы макромолекула, часто вызванные факторами окружающей среды.

Макромолекула обычно гибкая и динамичная. Он может изменять свою форму в ответ на изменения в окружающей среде или других факторах; каждая возможная форма называется конформацией, а переход между ними называется конформационное изменение. Факторы, которые могут вызвать такие изменения, включают температуру, pH, Напряжение, свет в хромофоры, ион концентрация, фосфорилирование, или привязка лиганд. Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины (от десятых Å до нм) и временных масштабах (от нс до с) и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая сигнализация[1] и ферментативный катализ.[2]

Лабораторный анализ

Многие биофизические методы, такие как кристаллография, ЯМР, электронный парамагнитный резонанс (EPR) с использованием метка вращения техники, круговой дихроизм (CD), водородный обмен, и FRET может быть использован для изучения конформационных изменений макромолекул. Двойная поляризационная интерферометрия это настольный метод, позволяющий измерять конформационные изменения биомолекул в реальном времени с очень высоким разрешением.[нужна цитата]

Специальная нелинейно-оптическая техника, называемая генерацией второй гармоники (ГВГ), недавно была применена для изучения конформационных изменений в белках.[3] В этом методе зонд, активный во второй гармонике, помещается в сайт, который претерпевает движение в белке за счет мутагенеза или неспецифического связывания, и белок адсорбируется или специфически иммобилизуется на поверхности. Изменение конформации белка вызывает изменение чистой ориентации красителя относительно плоскости поверхности и, следовательно, интенсивности луча второй гармоники. В образце белка с четко определенной ориентацией угол наклона зонда может быть определен количественно в реальном пространстве и в реальном времени. Неестественные аминокислоты, активные во второй гармонике, также можно использовать в качестве зондов.[нужна цитата]

Применяется другой метод электрически переключаемые биоповерхности где белки помещаются поверх коротких молекул ДНК, которые затем протягиваются через буферный раствор путем приложения переменного электрического потенциала. Измеряя их скорость, которая в конечном итоге зависит от их гидродинамического трения, можно визуализировать конформационные изменения.

Примеры

Конформационные изменения важны для:

Смотрите также

внешние ссылки

использованная литература

  1. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). Белки двигаются! Динамика белков и дальняя аллостерия в передаче сигналов клеток. Достижения в химии белков и структурной биологии. 83. С. 163–221. Дои:10.1016 / B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN 9780123812629. PMID 21570668.
  2. ^ Фрейзер Дж. С., Кларксон М. В., Дегнан С. К., Эрион Р., Керн Д., Альбер Т. (декабрь 2009 г.). «Скрытые альтернативные структуры пролин-изомеразы, необходимые для катализа». Природа. 462 (7273): 669–673. Bibcode:2009Натура.462..669F. Дои:10.1038 / природа08615. ЧВК 2805857. PMID 19956261.
  3. ^ Салафский, Джошуа С .; Коэн, Брюс (2008). "Неестественная аминокислота, активная второй гармоникой как структурный зонд биомолекул на поверхности". Журнал физической химии. 112 (47): 15103–15107. Дои:10.1021 / jp803703m. PMID 18928314.
  4. ^ Понте-Сукре А, изд. (2009). ABC-переносчики в микроорганизмах. Caister Academic. ISBN 978-1-904455-49-3.
  5. ^ Камерлин С.К., Варшел А. (май 2010 г.). «На заре 21 века: динамика - недостающее звено для понимания ферментативного катализа?». Белки. 78 (6): 1339–75. Дои:10.1002 / prot.22654. ЧВК 2841229. PMID 20099310.
  6. ^ Ховард, Джонатан (2001). Механика моторных белков и цитоскелета (1-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauer Associates. ISBN 9780878933334.
  7. ^ Callaway DJ, Matsui T, Weiss T, Stingaciu LR, Stanley CB, Heller W.T., Bu Z (апрель 2017 г.). «Контролируемая активация наноразмерной динамики в неупорядоченном белке изменяет кинетику связывания». Журнал молекулярной биологии. 429 (7): 987–998. Дои:10.1016 / j.jmb.2017.03.003. ЧВК 5399307. PMID 28285124.
  8. ^ Hille B (2001) [1984]. Ионные каналы возбудимых мембран. (3-е изд.). Сандерленд, Массачусетс: Sinauer Associates, Inc. стр. 5. ISBN 978-0-87893-321-1.
  9. ^ Николл И.Д., Мацуи Т., Вайс TM, Стэнли С.Б., Хеллер В.Т., Мартель А, Фараго Б., Каллауэй Д.Д., Бу Зи (21 августа 2018 г.). «Структура альфа-катенина и наноразмерная динамика в растворе и в комплексе с F-актином». Биофизический журнал. 115 (4): 642–654. Дои:10.1016 / j.bpj.2018.07.005. HDL:2436/621755. ЧВК 6104293. PMID 30037495.
  10. ^ Дональд, Воет (2011). Биохимия. Воет, Джудит Г. (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. ISBN 9780470570951. OCLC 690489261.
  11. ^ Страницы биологии Кимбалла В архиве 2009-01-25 на Wayback Machine, Клеточные мембраны
  12. ^ Синглтон П (1999). Бактерии в биологии, биотехнологии и медицине (5-е изд.). Нью-Йорк: Вили. ISBN 978-0-471-98880-9.