WikiDer > Фузикокцин

Fusicoccin
Фузикокцин А
Фузикокцин A.svg
Имена
Название ИЮПАК
(2S)-2-[(1S,4р,5р,6р, 6аS,9S, 9аE, 10ар)-4-{[3-О-Ацетил-6-О- (2-метил-3-бутен-2-ил) -α-D-глюкопиранозил] окси} -1,5-дигидрокси-9- (метоксиметил) -6,10a-диметил-1,2,4,5,6,6a, 7,8,9,10a-декагидродициклопента [a, d] [8] аннулен-3-ил] пропилацетат
Идентификаторы
3D модель (JSmol)
ChemSpider
DrugBank
Характеристики
C36ЧАС56О12
Молярная масса680.832 г · моль−1
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
Ссылки на инфобоксы

Фузикокцины находятся органические соединения произведенный грибок. Пагубно влияет на растения и вызывает их смерть.

Фузикокцины - это дитерпеноидные гликозиды, вырабатываемые грибом. Fusicoccum amygdali,[1] который является паразит в основном миндаль и персик деревья. Стимулирует быстрое закисление растения. клеточная стенка; это вызывает устьица открываться безвозвратно, что приводит к гибели растения.

Фузикокцины содержат три слитых углерод кольца и другое кольцо, которое содержит кислород атом и пять атомов углерода.

Фузикокцин широко использовался и широко используется в исследованиях, касающихся гормон растения ауксин и его механизмы.

Биосинтез

Фузикокцин является членом класса дитерпеноидов, который имеет структуру колец 5-8-5 и называется фузикокканом.[2] В грибах фузикокцин биосинтезируется через Фомопсис миндалины фузикоккадиен-синтаза (PaFS) из универсального C5 изопрен единицы диметилаллилдифосфат (DMAPP) и изопентенил дифосфат (IPP). PaFS имеет два домена, C-концевой домен пренилтрансферазы, который превращает изопреновые единицы в геранилгеранил дифосфат (GGDP) и N-концевой терпенциклазный домен, где GGDP циклизуется и превращается в фузикокка-2,10 (14) -диен. В этом исследовании также сообщается, что 2-оксоглутарат-зависимый ген, подобный диоксигеназе, ген, подобный монооксигеназе цитохрома P450, ген, подобный короткоцепочечной дегидрогеназе / редуктазе, и ген, подобный α-маннозидазе на 3 ' расположение ниже PaFS, которые ответственны за превращение фузикокка-2,10 (14) -диена в фузикокцин.[3] Два фермента, диоксигеназа и PAPT, отвечают за катализирование гидроксилирования в 3-положении фузикокка-2,10 (14) -диен-8β, 16-диола и пренилирование гидроксильной группы глюкоза в фузикокцине Р соответственно.[4][5]

Путь биосинтеза фузикокцинов

Рекомендации

  1. ^ Ballio, A .; Цепь, E. B .; De Leo, P .; Erlanger, B. F .; Mauri, M .; Тоноло, А. (1964). «Фузикокцин: новый токсин увядания, продуцируемый Fusicoccum amygdali». Природа. 203 (4942): 297. Bibcode:1964Натура.203..297Б. Дои:10.1038 / 203297a0.
  2. ^ де Бур AH, де Фриз-ван Леувен IJ (2012). «Фузикокканы: дитерпены с удивительными биологическими функциями». Тенденции в растениеводстве. 17 (6): 360–368. Дои:10.1016 / j.tplants.2012.02.007. PMID 22465041.
  3. ^ Тоомасу Т., Цукахара М., Канеко А., Ниида Р., Мицухаши В., Дайри Т., Като Н., Сасса Т. (2007). «Фузикокцины биосинтезируются необычной химерной дитерпен-синтазой в грибах». PNAS. 104 (9): 3084–3088. Bibcode:2007ПНАС..104.3084Т. Дои:10.1073 / pnas.0608426104. ЧВК 1805559. PMID 17360612.
  4. ^ Оно Й, Минами А, Нойке М, Хигучи Й, Тойоасу Т, Сасса Т, Като Н., Дайри Т (2011). «Диоксигеназы, ключевые ферменты для определения структур агликонов фузикокцина и брассицицена, дитерпеновых соединений, продуцируемых грибами». Варенье. Chem. Soc. 133 (8): 2548–2555. Дои:10.1021 / ja107785u. PMID 21299202.
  5. ^ Нойке М., Лю Ц., Оно Й, Хамано И, Тойомасу Т., Сасса Т., Като Н., Дайри Т. (2012). «Фермент, катализирующий о-пренилирование глюкозной составляющей фузикокцина А, дитерпенового глюкозида, продуцируемого грибком phopopsis amygdali». ChemBioChem. 13 (4): 566–573. Дои:10.1002 / cbic.201100725. PMID 22287087.