WikiDer > Гем А
Имена | |||
---|---|---|---|
Другие имена Цитопорфирин железа IX, формилпорфирин | |||
Идентификаторы | |||
3D модель (JSmol) | |||
ChemSpider | |||
MeSH | Heme + a | ||
PubChem CID | |||
| |||
| |||
Характеристики | |||
C49ЧАС56О6N4Fe | |||
Молярная масса | 852.837 | ||
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |||
проверять (что ?) | |||
Ссылки на инфобоксы | |||
Гем А (или же гем А) это гем, а координационный комплекс состоящий из макроциклический лиганд называется порфирин, хелатирующий атом железа. Гем А - это биомолекула и естественным образом вырабатывается многими организмами. Гем А, который в растворе часто имеет дихроичный зеленый / красный цвет, является структурным родственником гем B, компонент гемоглобин, красный пигмент в крови.
Отношение к другим гемам
Гем А отличается от гем B в этом метил боковая цепь в положении кольца 8 окисляется до формил группа и гидроксиэтилфарнезильная группа, изопреноид цепь, была прикреплена к винил боковая цепь в положении кольца 2 тетрапиррола железа гем. Heme A похож на гем о, в том, что оба имеют фарнезил в положении 2, но гем O не имеет формил группа в положении 8, все еще содержащая метильную группу. Правильная структура гема A, основанная на экспериментах ЯМР и ИК восстановленной формы гема Fe (II), была опубликована в 1975 году.[1] Структура подтверждена синтезом диметилового эфира в форме, не содержащей железа.[2]
История
Гем А был впервые выделен немецким биохимиком. Отто Варбург в 1951 г. и показал, что он является активным компонентом интегральной мембраны металлопротеин цитохром с оксидаза.[3]
Стереохимия
Последний структурный вопрос о точной геометрической конфигурации первого атома углерода в положении 3 кольца I, углерод, связанный с гидроксильной группой, был недавно опубликован как хиральная S-конфигурация.[4]
Подобно гему B, гем A часто присоединяется к апопротеину через координационную связь между железом гема и консервативной боковой цепью аминокислоты. В важном респираторном белке цитохром с оксидаза (CCO) этот лиганд 5 для гема A в кислородном реакционном центре представляет собой гистидильную группу.[5] Это общий лиганд для многих гемепротеины включая гемоглобин и миоглобин.
Гем А в цитохроме - часть циктохрома с-оксидазы, связанная двумя гистидин остатки (показаны розовым)[6]
Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух разных участках, каждый из которых выполняет свою функцию. Утюг гема А цитохром а гексакоординирован, то есть связан с 6 другими атомами. Утюг гема А цитохром а3 иногда связывается 5 другими атомами, оставляя шестой сайт доступным для связывания дикислорода (молекулярного кислород).[6] Кроме того, этот фермент связывает 3 меди, магний, цинк и несколько ионов калия и натрия. Считается, что две группы гема A в CCO легко обмениваются электронами между собой, ионами меди и тесно связанным белком цитохромом c.
Оба формил группа и изопреноид боковая цепь, как полагают, играет важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода за счет цитохром с оксидаза. Считается, что CCO отвечает за сохранение энергии восстановления двуокиси кислорода путем перекачивания протонов в межмембранное пространство митохондрий. Считается, что как формильная, так и гидроксиэтилфарнезильная группы гема А играют важную роль в этом критическом процессе, как опубликовано влиятельной группой С. Йошикавы.[7]
Смотрите также
- Гем
- Гемопротеин
- Цитохром с оксидаза (Комплекс IV из клеточное дыхание)
Рекомендации
- ^ Caughey, W.S .; Smythe, G.A .; O'Keefe, D.H .; Maskasky, J.E .; Смит, М. (1975). «Гем А цитохром с оксидазы». Журнал биологической химии. 250 (19): 7602–7622. PMID 170266.
- ^ Баттерсби, Алан Р .; Макдональд, Эдвард; Томпсон, Мервин; Chaudhry, Irshad A .; Клези, Питер С .; Fookes, Christopher J. R .; Хай, Тон То (1985). «Выделение, кристаллизация и синтез диметилового эфира порфирина а, простетической группы цитохром с оксидазы, не содержащей железа». Журнал химического общества, Perkin Transactions 1: 135. Дои:10.1039 / P19850000135.
- ^ Варбург, О; Гевиц Х. С. (1951). "Cytohämin aus Herzmuskel". Zeitschrift für Physiologische Chemie. 288 (1): 1–4. Дои:10.1515 / bchm2.1951.288.1.1. PMID 14860765.
- ^ Ямасита Э, Аояма Х, Яо М., Мурамото К., Синдзава-Ито К., Йошикава С., Цукихара Т .; Сюжета; Яо; Мурамото; Синдзава-Ито; Йошикава; Цукихара (2005). «Абсолютная конфигурация гидроксифарнезилэтильной группы гема A, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота с использованием методов, применимых при разрешении 2,8 Ангстрем». Acta Crystallographica D. 61 (10): 1373–1377. Дои:10.1107 / S0907444905023358. PMID 16204889.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
- ^ Цукихара Т., Симоката К., Катаяма Ю., Шимада Х., Мурамото К., Аояма Х., Мочизуки М., Синдзава-Ито К., Ямасита Е., Яо М., Ишимура Ю., Йошикава С.; Симоката; Катаяма; Шимада; Мурамото; Сюжета; Мотидзуки; Синдзава-Ито; Ямасита; Яо; Ишимура; Йошикава (2003). «Низкоспиновый гем цитохром с оксидазы как движущий элемент процесса протонной накачки». PNAS. 100 (26): 15304–15309. Bibcode:2003ПНАС..10015304Т. Дои:10.1073 / pnas.2635097100. ЧВК 307562. PMID 14673090.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
- ^ а б Yoshikawa, S .; Shinzawa-Itoh, K .; Накашима, р .; Yaono, R .; Yamashita, E .; Inoue, N .; Yao, M .; Fei, M. J .; и другие. (1998). «Редокс-связанные кристаллические структурные изменения в цитохром с оксидазе сердца крупного рогатого скота». Наука. 280 (5370): 1723–1729. Дои:10.1126 / science.280.5370.1723. PMID 9624044.
- ^ Симоката К., Катаяма Ю., Мураяма Х., Суэмацу М., Цукихара Т., Мурамото К., Аояма Х., Йошикава С., Шимада Х .; Катаяма; Мураяма; Суэмацу; Цукихара; Мурамото; Сюжета; Йошикава; Шимада (2007). «Путь перекачки протонов цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота». PNAS. 104 (10): 4200–4205. Bibcode:2007ПНАС..104.4200С. Дои:10.1073 / pnas.0611627104. ЧВК 1820732. PMID 17360500.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)