WikiDer > Гемеритрин
| Гемеритрин-подобная семья | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Гемеритрин | ||||||||
| Pfam | PF01814 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR035938 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00476 | ||||||||
| CATH | 1HMO | ||||||||
| SCOP2 | 2ГМЗ / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
Гемеритрин (также пишется гемеритрин; Древнегреческий: αἷμα, романизированный: Хайма, горит 'кровь', Древнегреческий: ἐρυθρός, романизированный: эритрос, горит 'красный') олигомерный белок ответственный за кислород (O2) транспорт в морское беспозвоночное тип из сипункулиды, приапулиды, брахиоподы, а в одном кольчатые червя род червей, Магелона. Миогемеритрин это мономерный О2-связывающий белок, обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны при дезоксигенировании, но в насыщенном кислородом состоянии становятся фиолетово-розовыми.
Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гем. Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобин, гемоцианин, гемеритрин, не относятся к группе гема (встречается только в глобинах), вместо этого эти названия происходят от греческого слова, обозначающего кровь. Недавние данные показали, что гемеритрин является многофункциональным белком, способствующим врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у червей.
О2 связывающий механизм
Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство O2 перевозчики действуют через формирование кислородные комплексы, но гемеритрин имеет O2 как гидропероксид (HO2, или -OOH−). Сайт, связывающий O2 состоит из пары железных центров. Атомы железа связаны с белком через боковые карбоксилатные цепи глутамат и аспартаты а также через пять гистидин остатки. Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают в соответствии с состояниями окисления и лигирования железного центра:
| Fe2+—ОН — Fe2+ | дезокси (восстановленный) |
| Fe2+—ОН — Fe3+ | полу-встреченный |
| Fe3+—O — Fe3+—OOH− | окси (окисленный) |
| Fe3+—ОН — Fe3+- (любой другой лиганд) | met (окисленный) |
Поглощение O2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением дижелезо центр по производству гидропероксид (OOH−) сложный. Связывание O2 примерно описано на этой диаграмме:
Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенные мостиком гидроксил группа (А). Одно железо шестикоординировано, а другое пятикоординировано. А гидроксил группа служит мостиковый лиганд но также действует как донор протонов для O2 субстрат. Этот перенос протона приводит к образованию единственного атома кислорода (μ-оксо) мостика в окси- и метемеритрине. О2 связывается с пятикоординатным Fe2+ центр на освободившемся координационном участке (B). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа с образованием двухъядерного трехвалентного железа (Fe3+, Fe3+) центр со связанной перекисью (C).[1][2]
Четвертичная структура и кооперативность
Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из субъединиц α- и β-типа из 13–14 кДа каждый, хотя у некоторых видов есть димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую биядерный центр железа. Гемеритрин из-за своего размера обычно находится в клетках или «тельцах» крови, а не в свободном плавании.
В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует совместная привязка к кислороду, что делает его примерно на 1/4 эффективнее гемоглобина. В некоторых брахиоподы тем не менее, гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O2. Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.
Сродство гемеритрина к монооксид углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O2в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O2, способ пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не участвуют в водородных связях.
Гемеритрин / катион-связывающий домен HHE
Связывание гемеритрина / HHE катионами домен встречается как дублированный домен в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает утюг в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в Nereis разноцветный гемеритрин. Он также содержится в белке NorA из Cupriavidus necator, этот белок является регулятором ответа на оксид азота, что предполагает иную настройку металла лиганды. Белок из Криптококк neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит гемеритрин / HHE катион-связывающие домены, также участвует в реакции на оксид азота.[3] А Золотистый стафилококк белок, содержащий этот домен, белок восстановления кластера железа и серы ScdA, как было отмечено, важен, когда организм переходит на проживание в среде с низким содержанием кислорода; возможно, этот белок действует как накопитель или поглотитель кислорода.[4]
Гемеритрин / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) белки, обнаруженные в бактериях, участвуют в передаче сигнала и хемотаксисе. Более отдаленно связанные белки включают белки H-HxxxE-H-HxxxE (включая E3 лигаза) и животное F-бокс белки (H-HExxE-H-HxxxE).[5]
Рекомендации
- ^ Д. М. Куртц, младший «Диоксидсвязывающие белки» в «Комплексной координационной химии» II, 2003 г., том 8, страницы 229–260. Дои:10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
- ^ Friesner, R.A .; Байк, М.-Н .; Gherman, B.F .; Гуаллар, В .; Wirstam, M .; Мерфи, Р. Б.; Липпард, С. Дж. (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию диоксида: подробное описание атомного уровня с помощью точных квантово-химических и смешанных расчетов квантовой механики / молекулярной механики». Coord. Chem. Rev. 238–239: 267–290. Дои:10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9.
- ^ Чоу ЭД, Лю О.В., О'Брайен С., Мадхани HD (сентябрь 2007 г.). «Изучение полногеномных ответов человека, вызывающего СПИД-ассоциированный дрожжевой патоген Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела». Curr. Genet. 52 (3–4): 137–48. Дои:10.1007 / s00294-007-0147-9. PMID 17661046. S2CID 10212964.
- ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA и др. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях белков ди-железа, которые восстанавливают окислительные и нитрозативные повреждения центров железа и серы». J Бактериол. 190 (6): 2004–13. Дои:10.1128 / JB.01733-07. ЧВК 2258886. PMID 18203837.
- ^ Альварес-Карреньо, Клаудиа; Альва, Викрам; Бесерра, Артуро; Ласкано, Антонио (апрель 2018 г.). «Структура, функция и эволюция надсемейства гемеритрин-подобных доменов: надсемейства гемеритрин-подобных доменов». Белковая наука. 27 (4): 848–860. Дои:10.1002 / pro.3374.
дальнейшее чтение
- Коутс, С.Дж., Деккер, Х. (2017). «Иммунологические свойства белков транспорта кислорода: гемоглобина, гемоцианина и гемеритрина». Клетка. Мол. Life Sci. 74 (2): 293–317. Дои:10.1007 / s00018-016-2326-7. ЧВК 5219038. PMID 27518203.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
- Карлсен, О.А., Рамсевик, Л., Брузет, Л.Дж., Ларсен, О., Бреннер, А., Бервен, Ф.С., Йенсен, Х.Б. и Лиллехауг, Дж. Р. (2005). «Характеристика прокариотического гемеритрина из метанотрофной бактерии. Метилококк капсульный (Ванна)". FEBS J. 272 (10): 2428–2440. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2005.04663.x. PMID 15885093.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
- Стенкамп, Р. (1994). «Кислород и гемеритрин». Chem. Rev. 94 (3): 715–726. Дои:10.1021 / cr00027a008.