WikiDer > Гемеритрин

Hemerythrin
Гемеритрин-подобная семья
Hemerythrin.jpg
Одиночный оксигенированный гемеритринный белок (PDB: 1HMO​)
Идентификаторы
СимволГемеритрин
PfamPF01814
ИнтерПроIPR035938
PROSITEPDOC00476
CATH1HMO
SCOP22ГМЗ / Объем / СУПФАМ
Белковый комплекс тримерного гемеритрина (PDB: 1HMO​)

Гемеритрин (также пишется гемеритрин; Древнегреческий: αἷμα, романизированныйХайма, горит 'кровь', Древнегреческий: ἐρυθρός, романизированныйэритрос, горит 'красный') олигомерный белок ответственный за кислород (O2) транспорт в морское беспозвоночное тип из сипункулиды, приапулиды, брахиоподы, а в одном кольчатые червя род червей, Магелона. Миогемеритрин это мономерный О2-связывающий белок, обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны при дезоксигенировании, но в насыщенном кислородом состоянии становятся фиолетово-розовыми.

Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гем. Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобин, гемоцианин, гемеритрин, не относятся к группе гема (встречается только в глобинах), вместо этого эти названия происходят от греческого слова, обозначающего кровь. Недавние данные показали, что гемеритрин является многофункциональным белком, способствующим врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у червей.

О2 связывающий механизм

Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство O2 перевозчики действуют через формирование кислородные комплексы, но гемеритрин имеет O2 как гидропероксид (HO2, или -OOH). Сайт, связывающий O2 состоит из пары железных центров. Атомы железа связаны с белком через боковые карбоксилатные цепи глутамат и аспартаты а также через пять гистидин остатки. Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают в соответствии с состояниями окисления и лигирования железного центра:

Fe2+—ОН — Fe2+дезокси (восстановленный)
Fe2+—ОН — Fe3+полу-встреченный
Fe3+—O — Fe3+—OOHокси (окисленный)
Fe3+—ОН — Fe3+- (любой другой лиганд)met (окисленный)

Поглощение O2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением дижелезо центр по производству гидропероксид (OOH) сложный. Связывание O2 примерно описано на этой диаграмме:

Активный центр гемеритрина до и после оксигенации.

Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенные мостиком гидроксил группа (А). Одно железо шестикоординировано, а другое пятикоординировано. А гидроксил группа служит мостиковый лиганд но также действует как донор протонов для O2 субстрат. Этот перенос протона приводит к образованию единственного атома кислорода (μ-оксо) мостика в окси- и метемеритрине. О2 связывается с пятикоординатным Fe2+ центр на освободившемся координационном участке (B). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа с образованием двухъядерного трехвалентного железа (Fe3+, Fe3+) центр со связанной перекисью (C).[1][2]

Четвертичная структура и кооперативность

Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из субъединиц α- и β-типа из 13–14 кДа каждый, хотя у некоторых видов есть димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую биядерный центр железа. Гемеритрин из-за своего размера обычно находится в клетках или «тельцах» крови, а не в свободном плавании.

В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует совместная привязка к кислороду, что делает его примерно на 1/4 эффективнее гемоглобина. В некоторых брахиоподы тем не менее, гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O2. Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.

Сродство гемеритрина к монооксид углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O2в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O2, способ пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не участвуют в водородных связях.

Гемеритрин / катион-связывающий домен HHE

Связывание гемеритрина / HHE катионами домен встречается как дублированный домен в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает утюг в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в Nereis разноцветный гемеритрин. Он также содержится в белке NorA из Cupriavidus necator, этот белок является регулятором ответа на оксид азота, что предполагает иную настройку металла лиганды. Белок из Криптококк neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит гемеритрин / HHE катион-связывающие домены, также участвует в реакции на оксид азота.[3] А Золотистый стафилококк белок, содержащий этот домен, белок восстановления кластера железа и серы ScdA, как было отмечено, важен, когда организм переходит на проживание в среде с низким содержанием кислорода; возможно, этот белок действует как накопитель или поглотитель кислорода.[4]

Гемеритрин / HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) белки, обнаруженные в бактериях, участвуют в передаче сигнала и хемотаксисе. Более отдаленно связанные белки включают белки H-HxxxE-H-HxxxE (включая E3 лигаза) и животное F-бокс белки (H-HExxE-H-HxxxE).[5]

Рекомендации

  1. ^ Д. М. Куртц, младший «Диоксидсвязывающие белки» в «Комплексной координационной химии» II, 2003 г., том 8, страницы 229–260. Дои:10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
  2. ^ Friesner, R.A .; Байк, М.-Н .; Gherman, B.F .; Гуаллар, В .; Wirstam, M .; Мерфи, Р. Б.; Липпард, С. Дж. (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию диоксида: подробное описание атомного уровня с помощью точных квантово-химических и смешанных расчетов квантовой механики / молекулярной механики». Coord. Chem. Rev. 238–239: 267–290. Дои:10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9.
  3. ^ Чоу ЭД, Лю О.В., О'Брайен С., Мадхани HD (сентябрь 2007 г.). «Изучение полногеномных ответов человека, вызывающего СПИД-ассоциированный дрожжевой патоген Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела». Curr. Genet. 52 (3–4): 137–48. Дои:10.1007 / s00294-007-0147-9. PMID 17661046. S2CID 10212964.
  4. ^ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA и др. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях белков ди-железа, которые восстанавливают окислительные и нитрозативные повреждения центров железа и серы». J Бактериол. 190 (6): 2004–13. Дои:10.1128 / JB.01733-07. ЧВК 2258886. PMID 18203837.
  5. ^ Альварес-Карреньо, Клаудиа; Альва, Викрам; Бесерра, Артуро; Ласкано, Антонио (апрель 2018 г.). «Структура, функция и эволюция надсемейства гемеритрин-подобных доменов: надсемейства гемеритрин-подобных доменов». Белковая наука. 27 (4): 848–860. Дои:10.1002 / pro.3374.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • 1HMD - PDB структура дезоксигемеритрина Themiste dyscrita (сипункулидный червь)
  • 1HMO - PDB структура оксигемеритрина из Themiste dyscrita
  • 2MHR - структура PDB азидо-мет миогемеритрина из Фемист зостерикола (сипункулидный червь)
  • IPR002063ИнтерПро запись для гемеритрина
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR012312