WikiDer > Гемепротеин

Hemeprotein
Связывание кислорода с простетической группой гема, которая будет частью гемопротеина.

А гемепротеин (или же гемпротеин; также гемопротеин или же гемопротеин), или же гем белок, это белок который содержит гем протезная группа. Это очень большой класс металлопротеины. Гемовая группа предоставляет функциональные возможности, которые могут включать перенос кислорода, восстановление кислорода, перенос электронов и другие процессы. Гем это граница к белку либо ковалентно или нековалентно, или и то, и другое.[1]

Гем состоит из катиона железа, связанного в центре конъюгированного основания порфирина, а также других лигандов, прикрепленных к «осевым участкам» железа. Порфириновое кольцо представляет собой плоский дианионный тетрадентатный лиганд. Железо обычно Fe2+ или Fe3+. Один или два лиганда прикреплены к аксиальным участкам. Порфириновое кольцо имеет 4 атома азота, которые связываются с железом, оставляя два других координационных положения железа доступными для связывания с гистидином белка и двухвалентным атомом.[1]

Гемепротеины, вероятно, эволюционировали, чтобы включить атом железа, содержащийся в протопорфириновом IX кольце гема, в белки. Поскольку он заставляет гемепротеины реагировать на молекулы, которые могут связывать двухвалентное железо, эта стратегия сохранялась на протяжении всей эволюции, поскольку он выполняет важные физиологические функции. Кислород (O2), оксид азота (NO), оксид углерода (CO) и сероводород (H2S) связываются с атомом железа в гемовых белках. После связывания с простетическими гемовыми группами эти молекулы могут модулировать активность / функцию этих гемопротеинов, обеспечивая передачу сигнала. Поэтому при производстве в биологических системах (клетках) эти газообразные молекулы называют газопередатчиками.

А модель Fe-протопорфирин IX подразделение Heme B кофактор.

Из-за их разнообразных биологических функций и широкого распространения гемепротеины являются одними из наиболее изученных биомолекул.[2] Данные о структуре и функции гемовых белков были собраны в The Heme Protein Database (HPD), вторичной базе данных для Банк данных белков.[3]

Роли

В сенсорная система также зависит от некоторых гемепротеинов, включая FixL, кислородный датчик, CooA, датчик окиси углерода и растворимая гуанилилциклаза.

Гемоглобин и миоглобин

Гемоглобин и миоглобин являются примерами гемопротеинов, которые соответственно транспортируют и хранят кислород у млекопитающих. Гемоглобин - это четвертичный белок, который встречается в красных кровяных тельцах, тогда как миоглобин - это третичный белок, обнаруженный в мышечных клетках млекопитающих. Хотя они могут различаться по расположению и размеру, их функции аналогичны. Оба гемопротеина содержат простетическую группу гема.

His-F8 миоглобина, также известный как проксимальный гистидин, ковалентно связан с 5-м координационным положением железа. Кислород взаимодействует с дистальным His посредством водородной связи, а не ковалентной. Он связывается с 6-м координационным положением железа, His-E7 миоглобина связывается с кислородом, который теперь ковалентно связан с железом. То же самое и с гемоглобином; однако, будучи белком с четырьмя субъединицами, гемоглобин содержит всего четыре гемовых единицы, что позволяет четырем молекулам кислорода в общей сложности связываться с белком.

Миоглобин и гемоглобин - это глобулярные белки, которые служат для связывания и доставки кислорода с помощью простетической группы. Эти глобины значительно повышают концентрацию молекулярного кислорода, который может переноситься в биологических жидкостях позвоночных и некоторых беспозвоночных.

Различия возникают в связывании лиганда и аллостерической регуляции.

Миоглобин

Миоглобин содержится в мышечных клетках позвоночных. Приведенные в действие мышечные клетки могут быстро нуждаться в большом количестве кислорода для дыхания из-за их энергетических потребностей. Таким образом, мышечные клетки используют миоглобин для ускорения диффузии кислорода и действуют как локализованные запасы кислорода во время интенсивного дыхания. Миоглобин также сохраняет необходимое количество кислорода и делает его доступным для митохондрий мышечных клеток.

Гемоглобин

У позвоночных гемоглобин находится в цитозоле красных кровяных телец. Гемоглобин иногда называют белком, транспортирующим кислород, чтобы противопоставить его миоглобину, который является стационарным.

У позвоночных кислород поступает в организм тканями легких и передается эритроцитам в кровотоке. Затем кислород распределяется по всем тканям организма и выгружается из красных кровяных телец в дышащие клетки. Затем гемоглобин улавливает углекислый газ, который возвращается в легкие. Таким образом, гемоглобин связывает и разгружает кислород и углекислый газ в соответствующих тканях, служа для доставки кислорода, необходимого для клеточного метаболизма, и удаления образовавшихся отходов, CO2.

Цитохром с оксидаза

Цитохром с оксидаза - это фермент, встроенный во внутреннюю мембрану митохондрий. Его основная функция - окислять Цитохром с белок. Цитохром с оксидаза содержит несколько активных центров металлов.

Разработаны гемовые белки

Клещи-1 [1]: Разработанный гем-связывающий пептид с полностью бета-вторичной структурой. ВЫШЕ: Топологическое представление Pincer-1, показывающее вторичную структуру и сконструированные взаимодействующие остатки. НИЖЕ: Трехмерная модель Pincer-1, состоящая из атомов. Эта модель была частично подтверждена с помощью ЯМР.

Благодаря разнообразным функциям молекулы гема: как переносчик электронов, переносчик кислорода и как кофактор фермента, связывающие гем белки постоянно привлекают внимание разработчиков белков. Первоначальные попытки дизайна были сосредоточены на α-спиральных связывающих гем белках, отчасти из-за относительной простоты конструирования самособирающихся спиральных пучков. Сайты связывания гема были сконструированы внутри межспиральных гидрофобных бороздок. Примеры таких конструкций включают:

  • Гелихром [2][3]
  • Глобин-1 [4]
  • Cy-AA-EK [5]
  • Пептиды IIa / IId [6]
  • α2 [7]
  • Трансмембранные спиральные конструкции [8][9][10].

Более поздние попытки проектирования были сосредоточены на создании функциональных спиральных связок гема, таких как:

  • Оксидоредуктазы [11][12]
  • Пероксидазы [13][14]
  • Электронно-транспортные белки [15]
  • Белки транспорта кислорода [16]
  • Фоточувствительные белки [17]

Методы конструирования достигли такой степени, что теперь можно создавать целые библиотеки гемсвязывающих спиральных белков. [18].

Недавние попытки разработки были сосредоточены на создании полностью связывающих бета-гем белков, новая топология которых очень редко встречается в природе. К таким конструкциям относятся:

  • Клещи-1 [19]
  • β-шпилечные пептиды [20]
  • β-лист минипротеины [21]
  • Многонитевые пептиды β-слоя [22]

Рекомендации

  1. ^ а б Nelson, D. L .; Кокс, М. М. «Ленингер, принципы биохимии», 3-е изд. Стоит опубликовать: Нью-Йорк, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
  2. ^ Гибни, Брайан Р .; Эльвекрог, М. М .; Риди, К. Дж. (18 сентября 2007 г.). «Разработка базы данных электрохимических функций структуры гемового белка». Исследования нуклеиновых кислот. 36 (База данных): D307 – D313. Дои:10.1093 / нар / гкм814. ЧВК 2238922. PMID 17933771.
  3. ^ База данных гемового белка
  4. ^ С. Дж. Липпард, Дж. М. Берг «Принципы биоинорганической химии» Университетские научные книги: Милл-Вэлли, Калифорния; 1994 г. ISBN 0-935702-73-3.

внешняя ссылка