WikiDer > Ферменты, модифицирующие гистоны

Histone-modifying enzymes
Гистон-Modifying Enzymes, участки для модификации отмечены цветом.

Упаковка эукариотический геном в сильно сжатый хроматин делает его недоступным для факторов, необходимых для гена транскрипция, Репликация ДНК, рекомбинация и ремонт. Эукариоты разработали сложные механизмы для преодоления этого репрессивного барьера, наложенного хроматин. Нуклеосома состоит из октамера из четырех ядер. гистоны (H3, H4, H2A, H2B), вокруг которого обернуто 146 пар оснований ДНК. Несколько различных классов фермент может изменить гистоны на нескольких сайтах.[1] На рисунке справа перечислены те модифицирующие гистоны ферменты, специфичность которых была определена. Существует как минимум восемь различных типов модификаций гистоны (см. рамку легенды в верхнем левом углу рисунка). Ферменты были определены для ацетилирование,[2]метилирование,[3] деметилирование,[4] фосфорилирование,[5] убиквитинирование,[6] О-GlcNAцилирование,[7] сумоилирование,[8]АДФ-рибозилирование,[9] устранение,[10][11] и изомеризация пролина.[12] Подробный пример модификаций гистонов в регуляции транскрипции см. Контроль РНК-полимеразы структурой хроматина и стол "Примеры модификаций гистонов в регуляции транскрипции". Известно, что различные физиологические изменения (например, дефицит витамина B12 и т. Д.) Связаны с изменениями поведения.[13][14] В обзорной статье 2009 г.[15] авторы обобщили различные исследования гистоновые ацетилтрансферазы (HATs) p300 и Rtt109 (KAT11) и гистоновый лизин деметилазы (HDM) LSD1 (KDM1) и JMJD2A (KDM4A). Кроме того, недавние данные показывают важность HDAC в регуляции липидного обмена и других метаболических путей, играющих роль в патофизиологии метаболических нарушений.[16]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кузаридес Т. (февраль 2007 г.). «Модификации хроматина и их функции». Клетка. 128 (4): 693–705. Дои:10.1016 / j.cell.2007.02.005. PMID 17320507. S2CID 11691263.
  2. ^ Штернер Д.Е., Бергер С.Л. (июнь 2000 г.). «Ацетилирование гистонов и факторов, связанных с транскрипцией». Microbiol. Мол. Биол. Rev. 64 (2): 435–59. Дои:10.1128 / MMBR.64.2.435-459.2000. ЧВК 98999. PMID 10839822.
  3. ^ Чжан Ю., Рейнберг Д. (2001). «Регуляция транскрипции метилированием гистонов: взаимодействие между различными ковалентными модификациями хвостов ядра гистонов». Genes Dev. 15 (18): 2343–60. Дои:10.1101 / gad.927301. PMID 11562345.
  4. ^ Клозе Р.Дж., Чжан Ю. (2007). «Регулирование метилирования гистонов путем деметилирования и деметилирования». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol. 8 (4): 307–18. Дои:10.1038 / nrm2143. PMID 17342184. S2CID 2616900.
  5. ^ Новак С.Дж., Корсес В.Г. (апрель 2004 г.). «Фосфорилирование гистона H3: баланс между конденсацией хромосом и активацией транскрипции». Тенденции Genet. 20 (4): 214–20. Дои:10.1016 / j.tig.2004.02.007. PMID 15041176.
  6. ^ Шилатифард А (2006). «Модификации хроматина путем метилирования и убиквитинирования: значение в регуляции экспрессии генов». Анну. Преподобный Biochem. 75: 243–69. Дои:10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142422. PMID 16756492.
  7. ^ К. Сакабэ; З, Ван; Gw, Харт (16 ноября 2010 г.). «Бета-N-ацетилглюкозамин (O-GlcNAc) является частью гистонового кода». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (46): 19915–20. Bibcode:2010PNAS..10719915S. Дои:10.1073 / pnas.1009023107. ЧВК 2993388. PMID 21045127.
  8. ^ Натан Д., Ингварсдоттир К., Штернер Д.Е. и др. (Апрель 2006 г.). «Сумоилирование гистонов является негативным регулятором в Saccharomyces cerevisiae и демонстрирует динамическое взаимодействие с позитивно действующими модификациями гистонов». Genes Dev. 20 (8): 966–76. Дои:10.1101 / gad.1404206. ЧВК 1472304. PMID 16598039.
  9. ^ Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (сентябрь 2006 г.). «Ядерные реакции ADP-рибозилирования в клетках млекопитающих: где мы находимся сегодня и куда идем?». Microbiol. Мол. Биол. Rev. 70 (3): 789–829. Дои:10.1128 / MMBR.00040-05. ЧВК 1594587. PMID 16959969.
  10. ^ Катберт Г.Л., Дауджат С., Сноуден А.В. и др. (Сентябрь 2004 г.). «Удаление гистона препятствует метилированию аргинина». Клетка. 118 (5): 545–53. Дои:10.1016 / j.cell.2004.08.020. PMID 15339660. S2CID 8948511.
  11. ^ Ван И, Высоцка Дж, Сайег Дж и др. (Октябрь 2004 г.). «Человеческий PAD4 регулирует уровни метилирования гистонового аргинина посредством деметилирования». Наука. 306 (5694): 279–83. Bibcode:2004Наука ... 306..279Вт. Дои:10.1126 / science.1101400. PMID 15345777. S2CID 1579362.
  12. ^ Нельсон С.Дж., Сантос-Роса Х., Кузаридес Т. (сентябрь 2006 г.). «Пролин-изомеризация гистона H3 регулирует метилирование лизина и экспрессию генов». Клетка. 126 (5): 905–16. Дои:10.1016 / j.cell.2006.07.026. PMID 16959570. S2CID 17789997.
  13. ^ Гош, Шампа; Синха, Джитендра Кумар; Ханделвал, Нитин; Чакраварти, Сумана; Кумар, Арвинд; Рагхунатх, Манчала (25 ноября 2018 г.). «Повышенный стресс и измененная экспрессия ферментов, модифицирующих гистоны, в мозге связаны с аномальным поведением у самок мышей с дефицитом витамина B12». Пищевая неврология. 0 (9): 714–723. Дои:10.1080 / 1028415X.2018.1548676. ISSN 1028-415X. PMID 30474509. S2CID 53785219.
  14. ^ Сарасвати, Каллур Нава; Ансари, Шагуфта Нааз; Каур, Гурджиндер; Джоши, Пуран Чанд; Чандель, Шивани (апрель 2019 г.). «Связь гипергомоцистеинемии, опосредованной витамином B12, с депрессией и тревожным расстройством: перекрестное исследование среди коренного населения Индии Бхил». Клиническое питание ESPEN. 30: 199–203. Дои:10.1016 / j.clnesp.2019.01.009. ISSN 2405-4577. PMID 30904222.
  15. ^ Марморштейн, Ронен; Триевел, Раймонд С. (январь 2009 г.). «Ферменты, модифицирующие гистоны: структуры, механизмы и особенности». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - механизмы регуляции генов. 1789 (1): 58–68. Дои:10.1016 / j.bbagrm.2008.07.009. ISSN 0006-3002. ЧВК 4059211. PMID 18722564.
  16. ^ А, Феррари; E, Фиорино; М., Джудичи; F, Джиларди; А, Гальмоцци; N, Mitro; G, Черменати; C, Годио; Д., Карузо (ноябрь 2012 г.). «Связь эпигенетики с метаболизмом липидов: фокус на гистоновых деацетилазах». Молекулярная мембранная биология. 29 (7): 257–66. Дои:10.3109/09687688.2012.729094. PMID 23095054. S2CID 39956339.