WikiDer > Белок димеризации июня

Jun dimerization protein
JDP2
Идентификаторы
ПсевдонимыJDP2, JUNDM2, белок димеризации Jun 2
Внешние идентификаторыOMIM: 608657 MGI: 1932093 ГомолоГен: 12787 Генные карты: JDP2
Расположение гена (человек)
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человек)[1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение JDP2
Геномное расположение JDP2
Группа14q24.3Начните75,427,716 бп[1]
Конец75,474,111 бп[1]
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

122953

81703

Ансамбль

ENSG00000140044

ENSMUSG00000034271

UniProt

Q8WYK2

P97875

RefSeq (мРНК)

NM_001135047
NM_001135048
NM_001135049
NM_130469

NM_001205052
NM_001205053
NM_030887

RefSeq (белок)

NP_001128519
NP_001128520
NP_001128521
NP_569736

NP_001191981
NP_001191982
NP_112149

Расположение (UCSC)Chr 14: 75,43 - 75,47 МбChr 12: 85,6 - 85,64 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок димеризации Jun 2 (JUNDM2) - это белок что у людей кодируется JDP2 ген.[5][6][7] Белок димеризации Jun входит в состав АП-1 семья факторы транскрипции.[5]

JDP 2 нашла система набора персонала Sos,[требуется разъяснение] димеризоваться с-июн для подавления AP-1-опосредованной активации.[5] Позже он был идентифицирован дрожжевой двугибридный система для привязки к активирующий фактор транскрипции 2 (ATF2), чтобы подавить активацию транскрипции, опосредованную ATF.[8] JDP2 регулирует 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат (TPA) элемент ответа (TRE) - и лагерь-реактивный элемент (CRE) -зависимая транскрипция.[9]

Ген JDP2 расположен на хромосоме 14q24.3 человека (46,4 т.п.н., 75 427 715 п.н. до 75 474 111 п.н.) и хромосоме 12 мыши (39 т.п.н., 85 599 105 п.н. до 85 639 878 п.н.),[10][11] который расположен примерно в 250 kbp в локусе Fos-JDP2-BATF.[12] Альтернативная сварка JDP2 генерирует не менее двух изоформы.[12][13] Белок JDP2 состоит из 163 аминокислот, принадлежит к семейству основная лейциновая молния (bZIP) и демонстрирует высокую гомологию с ATF3 bZIP домен.[5][14] Домен bZIP включает аминокислоты с 72 по 135, основной мотив с 74 по 96 и лейциновая молния от 100 до 128. Молекулярная масса канонического JDP2 составляет 18 704 Да. В гистон-связывающая область расположена с позиции 35 по 72, и ингибирование гистонацетилтрансфераза (INHAT) область с 35 по 135,[15] который расположен перед ДНК-связывающим доменом.

JDP2 экспрессируется повсеместно, но обнаруживается в основном в мозжечок, мозг, легкие и яички.[16][17] JDP2 однонуклеотидный полиморфизм (SNP) был обнаружен в когортах японцев, корейцев и голландцев и связан с повышенным риском внутричерепные аневризмы.[18]

Посттранскрипционные и посттрансляционные модификации

Фосфорилирование из треонин (Thr) остаток в положении 148 опосредуется N-концевой киназой c-Jun (MAPK8; JNK1) и p38 MAPK.[19][20] Фосфорилированный ATF2 ингибирует образование JDP2 in vitro.[21] в то время как фосфорилированный JDP2 подвергается протеосомной деградации.[22] Он содержит предполагаемые СУМО модификация лизин (Lys) остаток в положении 65,[11] и привлекает белок 1, связывающий фактор регуляции интерферона 2 (IRF2BP1), который действует как E3 лигаза.[23] Фосфорилирование Thr в положении 148 обнаруживается в ответ на различные стрессовые условия, такие как УФ-облучение, окислительный стресс и лечение анизомицином, или JDP2 также регулируется другими киназами, такими как p38 MAPK[20] и даблкортин-подобная протеинкиназа.[24] Полиубиквитинирование белка JDP2 индуцируется IRF2BP1.[23] JDP2 проявляет активность связывания гистонов и шаперонов гистонов.[25][26] и ингибирование индуцированного p300 / CBP ацетилирования гистонов (INHAT).[25][26] JDP2 привлекает гистоновые деацетилазы HDAC1 и HDAC2,[27][28] HDAC6[27] и HDAC3.[29] JDP2 имеет активность INHAT[15] и подавляет метилирование гистонов in vitro.[30]

Функция

Фенотипы гена с нокаутом и трансгенные мыши

Ген нокаутные мыши имеют более короткий хвост, меньше по размеру, имеют низкий нейтрофил считать.[16][31] и клеточная пролиферация, и совершают остановку клеточного цикла из-за репрессии AP-1.[16] Трансгенные мыши JDP2 демонстрируют дилатацию предсердий[32] и гипертрофия миокарда.[33]

Образование димеров и взаимодействующие молекулы

JDP2 функционирует как транскрипция активатор или репрессор в зависимости от того, с каким белком лейциновой молнии он связан. JDP2 образует гомодимер или гетеродимер с с-июн, JUNB, JUND, Fra2, ATF2.[5][8][27] и действует как общий репрессор. С другой стороны, JDP2 образуют стабильный гетеродимер с CHOP10 для усиления TRE-, но не CRE-зависимой транскрипции.[34][35] Кроме того, было показано, что JDP2 напрямую связан с рецептор прогестерона (PR) и функционально действует как коактиватор транскрипции прогестерон-зависимого PR-опосредованного гена.[36][37][38] Другие белки, такие как белок-1, связывающий фактор-2, регулирующий интерферон (IRF2BP1).[23] CCAAT / энхансер-связывающий белок гамма (C / EBPγ),[39] HDAC3 и HDAC6[27][29] также было продемонстрировано, что они связаны с JDP2.

Дифференциация клеток

JDP2 играет роль в дифференцировке клеток в нескольких системах. Внематочное выражение JDP2 подавляет ретиноевая кислота-индуцированная дифференцировка клеток F9[29] и дифференцировка адипоцитов.[40] Напротив, JDP2 индуцирует дифференцировку терминальных мышечных клеток в миобластах C2 и снижает онкогенность рабдомиосаркома клетки и восстановили их способность дифференцироваться в мышечные трубки.[41] Также сообщается, что JDP2 играет важную роль в RANK-опосредованной дифференцировке остеокластов.[42] Кроме того, JDP2 участвует в дифференцировке нейтрофилов.[31] и транскрипционный фактор Tbx3-опосредованный остеокластогенез[43] для защиты хозяина и гомеостаза костей.[31] Картирование метилома предполагает, что JDP2 играет роль в дифференцировке клеток-предшественников мегакариоциты.[44]

Регуляция клеточного цикла и передача сигналов p53

JDP2 вызывает клеточный цикл арестовать через циклин D,[41] p53 и циклин A[16] транскрипция, увеличивая JUNB, JUND и Fra2, и уменьшая c-JUN за счет потери p27kip1.[45] JDP2 подавляет p53 транскрипция, которая способствует лейкемогенезу.[46] Белок p53 мыши отрицательно регулирует промотор JDP2 в клетках F9[47] как часть ауторегуляторной цепи JDP2˗p53. Напротив, мыши с нокаутом по JDP2 обнаруживают подавление белков p53 и p21.[16]

Апоптоз и старение

JDP2, по-видимому, участвует в ингибировании апоптоз. Истощение JDP2 вызывает гибель клеток, аналогичную апоптозу.[48] Исследование также продемонстрировало, что УФ-облучение индуцирует экспрессию JDP2, что, в свою очередь, подавляет экспрессию p53 и тем самым защищает клетки от запрограммированной гибели клеток, опосредованной УФ-излучением.[49] Специфическая для сердца избыточная экспрессия JDP2 защищает кардиомиоциты от гипертрофического роста и индуцированного TGFβ апоптоза.[50] В других условиях было показано, что JDP2 играет важную роль в регуляции клеточной старение. Эмбриональные фибробласты мыши с дефицитом JDP2 устойчивы к репликативному старению за счет рекрутирования поликомбина-репрессивные комплексы (PRC1 и PRC2) промоутерам на p16Ink4a локус.[25][30]

Окислительный стресс и антиоксидантный ответ

Повышенное накопление внутриклеточного активные формы кислорода (ROS) и 8-oxo-dGuo, один из основных продуктов окисления ДНК, а также сниженная экспрессия некоторых транскриптов, участвующих в метаболизме ROS в MEF с дефицитом Jdp2, доказывают, что JDP2 необходим для контроля уровней ROS.[17][51][52] Кроме того, JDP2 связывается непосредственно с основной последовательностью антиоксидантно-чувствительного элемента (ARE), ассоциированной с Nrf2 и MafK (Nrf2-MafK) через основные домены лейциновой застежки-молнии и увеличивает ДНК-связывающую активность комплекса Nrf2-MafK с ARE и транскрипцию ARE-зависимых генов, таких как HO1 и NQO1.[52] Следовательно, JDP2 функционирует как неотъемлемый компонент комплекса Nrf2-MafK для модуляции антиоксидантных программ и программ детоксикации.

Ядерное перепрограммирование

JDP2, который, как было показано, регулирует Сигнальный путь Wnt и предотвратить производство ROS,[16][17] может играть роль в перепрограммировании клеток. Действительно, исследование показало, что DAOY медуллобластома клетки могут быть успешно перепрограммированы JDP2 и определенным фактором 4 октября становиться индуцированные плюрипотентные стволовые клетки (ИПСК) -подобные клетки. Эти iPSC-подобные клетки проявляли свойства, подобные стволовым клеткам, включая щелочная фосфатаза активности и некоторых маркеров стволовых клеток, в том числе SSEA3, SSEA4 и Тра-1-60.[17] Позже другое исследование также показало, что JDP2 может заменить Oct4 для генерации iPSC с Klf4, Sox2 и Мой с (KSM) или KS[требуется разъяснение] из соматических клеток.[53] Более того, они показали, что JDP2 закрепляет пять факторов, не относящихся к Яманака (ID1, JHDM1B, LRH1, SALL4, и GLIS1) для перепрограммирования эмбриональных фибробластов мыши в ИПСК.

Онкоген или ген-супрессор опухоли

JDP2 может действовать как обоюдоострый меч в туморогенез. Сообщается, что JDP2 ингибирует Ras-зависимую трансформацию клеток в Клетки NIH3T3 и развитие опухоли в ксенотрансплантатах, пересаженных в Мыши SCID.[45] Конститутивное выражение JDP2 в рабдомиосаркома клетки снижают свои онкогенные характеристики.[41] С другой стороны, JDP2 индуцирует частичную онкогенную трансформацию фибробластов куриных эмбрионов.[9] Исследования с использованием высокопроизводительного анализа вирусного инсерционного мутагенеза также показали, что JDP2 функционирует как онкоген.[6][12][13][46][54][55] JDP2-трансгенные мыши проявляют потенцирование рака печени, более высокую смертность и увеличение количества и размера опухолей, особенно когда экспрессия JDP2 находится на стадии промотирования.[56]

Маркеры рака и болезней

JDP2 показывает амплификацию гена плоскоклеточный рак головы и шеи.[57] При карциноме поджелудочной железы подавление JDP2 коррелирует с метастазами в лимфатические узлы и отдаленными метастазами и в значительной степени связано со временем выживания после операции, что указывает на то, что JDP2 может служить биомаркер для прогнозирования прогноза больных раком поджелудочной железы.[58] Кроме того, сверхэкспрессия JDP2 меняет эпителиально-мезенхимальный переход (EMT), вызванные совместным лечением с TGF-β1 и EGF в поджелудочной железе человека BxPC-3 клетки, предполагая, что JDP2 может быть молекулярной мишенью для вмешательства при карциноме поджелудочной железы.[59] Кроме того, было показано, что уровень экспрессии гена JDP2 при острой инфаркт миокарда (AMI) является высокоспецифичным и чувствительным биомаркером для прогнозирования сердечной недостаточности.[60]

Мишени JDP2 и гены, регулируемые JDP2

JDP2 участвует в модуляции экспрессии генов. Например, JDP2 регулирует MyoD экспрессия гена с c-Jun[41] и ген для галектин-7.[61] JDP2 функционально связан с HDAC3 и действует как репрессор, подавляя аминокислотную регуляцию ЧОП транскрипция.[34] JDP2 и ATF3 участвуют в наборе HDAC в ATF3 область промотора, приводящая к репрессии транскрипции ATF3.[27] JDP2 ингибирует промотор предраннего гена вируса Эпштейна-Барра (EBV) BZLF1 для регуляции латентно-литического переключателя в EBV инфекция.[62]

Взаимодействия

Было показано, что JDP2 (ген) взаимодействовать с участием Активация фактора транскрипции 2.[21]

Заметки

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000140044 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000034271 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d е Аронхейм А., Занди Э., Хеннеманн Х., Элледж С.Дж., Карин М. (июнь 1997 г.). «Выделение репрессора AP-1 с помощью нового метода обнаружения белок-белковых взаимодействий». Молекулярная и клеточная биология. 17 (6): 3094–102. Дои:10.1128 / mcb.17.6.3094. ЧВК 232162. PMID 9154808.
  6. ^ а б Стюарт М., Маккей Н., Хэнлон Л., Блит К., Скоби Л., Кэмерон Е., Нил Дж. К. (июнь 2007 г.). «Вставной мутагенез выявляет гены прогрессирования и контрольные точки в лимфомах MYC / Runx2». Исследования рака. 67 (11): 5126–33. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-0433. ЧВК 2562448. PMID 17545590.
  7. ^ «Ген Entrez: белок 2 димеризации JDP2 jun».
  8. ^ а б Джин К., Угай Х., Сон Дж., Мурата Т., Нили Ф., Сун К., Хорикоши М., Йокояма К.К. (январь 2001 г.). «Идентификация белка димеризации 2 мышиного Jun как нового репрессора ATF-2». Письма FEBS. 489 (1): 34–41. Дои:10.1016 / s0014-5793 (00) 02387-5. PMID 11231009. S2CID 43837367.
  9. ^ а б Blazek E, Wasmer S, Kruse U, Aronheim A, Aoki M, Vogt PK (апрель 2003 г.). «Частичная онкогенная трансформация фибробластов куриного эмбриона белком димеризации Jun 2, негативным регулятором TRE- и CRE-зависимой транскрипции». Онкоген. 22 (14): 2151–9. Дои:10.1038 / sj.onc.1206312. PMID 12687017.
  10. ^ GeneCard для JDP2
  11. ^ а б Регистрационный номер универсального белкового ресурса Q8WYK2 в UniProt.
  12. ^ а б c Расмуссен М.Х., Соренсен А.Б., Моррис Д.В., Дутра Дж.С., Энгельхард Е.К., Ван С.Л., Шмидт Дж., Педерсен Ф.С. (июль 2005 г.). «Специфический для модели опухоли провирусный инсерционный мутагенез локуса Fos / Jdp2 / Batf». Вирусология. 337 (2): 353–64. Дои:10.1016 / j.virol.2005.04.027. PMID 15913695.
  13. ^ а б Расмуссен М.Х., Ван Б., Вабл М., Нильсен А.Л., Педерсен Ф.С. (август 2009 г.). «Активация альтернативных промоторов Jdp2 и функциональных изоформ белка в Т-клеточных лимфомах с помощью ретровирусного инсерционного мутагенеза». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (14): 4657–71. Дои:10.1093 / nar / gkp469. ЧВК 2724284. PMID 19502497.
  14. ^ Вайденфельд-Баранбойм К., Хасин Т., Дарлюк И., Генрих Р., Эльханани О., Пан Дж., Йокояма К.К., Аронхейм А. (апрель 2009 г.). «Повсеместно экспрессируемый ингибитор bZIP, JDP2, подавляет транскрипцию своего гомолога ближайшего аналога гена ATF3». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (7): 2194–203. Дои:10.1093 / nar / gkp083. ЧВК 2673429. PMID 19233874.
  15. ^ а б Джин С., Като К., Чимура Т., Ямасаки Т., Накаде К., Мурата Т., Ли Х., Пан Дж., Чжао М., Сан К., Чиу Р., Ито Т., Нагата К., Хорикоши М., Йокояма К.К. (апрель 2006 г.). «Регулирование ацетилирования гистонов и сборки нуклеосом с помощью фактора транскрипции JDP2». Структурная и молекулярная биология природы. 13 (4): 331–8. Дои:10.1038 / nsmb1063. PMID 16518400. S2CID 21957070.
  16. ^ а б c d е ж Pan J, Nakade K, Huang YC, Zhu ZW, Masuzaki S, Hasegawa H, Murata T, Yoshiki A, Yamaguchi N, Lee CH, Yang WC, Tsai EM, Obata Y, Yokoyama KK (ноябрь 2010 г.). «Подавление прогрессии клеточного цикла белком димеризации Jun-2 (JDP2) включает подавление циклина-A2». Онкоген. 29 (47): 6245–56. Дои:10.1038 / onc.2010.355. ЧВК 3007677. PMID 20802531.
  17. ^ а б c d Chiou SS, Wang SS, Wu DC, Lin YC, Kao LP, Kuo KK, Wu CC, Chai CY, Lin CL, Lee CY, Liao YM, Wuputra K, Yang YH, Wang SW, Ku CC, Nakamura Y, Saito S. , Hasegawa H, Yamaguchi N, Miyoshi H, Lin CS, Eckner R, Yokoyama KK (26 июля 2013 г.). «Контроль окислительного стресса и образования индуцированных плюрипотентных стволовых клеток с помощью белка димеризации Jun 2». Рак. 5 (3): 959–84. Дои:10.3390 / раки5030959. ЧВК 3795374. PMID 24202329.
  18. ^ Крисчек Б., Таджима А., Акагава Х., Нарита А., Руигрок Й., Ринкель Г., Вейменга С., Фейгл Г.К., Ким С.Дж., Хори Т., Татагиба М., Касуя Х., Иноуэ I. (август 2010 г.). «Связь гена димеризации белка 2 Jun с внутричерепными аневризмами в японской и корейской когортах по сравнению с голландской когортой». Неврология. 169 (1): 339–43. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2010.05.002. PMID 20452405. S2CID 28550508.
  19. ^ Кац С., Генрих Р., Аронхейм А. (октябрь 2001 г.). «Репрессор AP-1, JDP2, является подлинным субстратом для N-концевой киназы c-Jun». Письма FEBS. 506 (3): 196–200. Дои:10.1016 / s0014-5793 (01) 02907-6. PMID 11602244. S2CID 43077117.
  20. ^ а б Кац С., Аронхейм А. (декабрь 2002 г.). «Дифференциальное нацеливание стрессовых митоген-активируемых протеинкиназ на белок димеризации c-Jun 2». Биохимический журнал. 368 (Pt 3): 939–45. Дои:10.1042 / BJ20021127. ЧВК 1223036. PMID 12225289.
  21. ^ а б Мурата Т., Шинозука Ю., Обата Ю., Йокояма К.К. (май 2008 г.). «Фосфорилирование двух эукариотических факторов транскрипции, белка димеризации Jun 2 и фактора активации транскрипции 2, в Escherichia coli N-концевой киназой 1 Jun». Аналитическая биохимия. 376 (1): 115–21. Дои:10.1016 / j.ab.2008.01.038. PMID 18307971.
  22. ^ Вайденфельд-Баранбойм К., Корен Л., Аронхейм А. (июнь 2011 г.). «Фосфорилирование JDP2 на треонин-148 с помощью N-концевой киназы c-Jun нацелено на его протеосомную деградацию». Биохимический журнал. 436 (3): 661–9. Дои:10.1042 / BJ20101031. PMID 21463260. S2CID 11422858.
  23. ^ а б c Кимура М. (август 2008 г.). «IRF2-связывающий белок-1 представляет собой убиквитинлигазу JDP2 и ингибитор ATF2-зависимой транскрипции». Письма FEBS. 582 (19): 2833–7. Дои:10.1016 / j.febslet.2008.07.033. PMID 18671972. S2CID 5226333.
  24. ^ Нагамин Т., Номада С., Оноути Т., Камешита И., Суэёси Н. (март 2014 г.). «Ядерная транслокация двойной кортиноподобной протеинкиназы и фосфорилирование фактора транскрипции JDP2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 446 (1): 73–8. Дои:10.1016 / j.bbrc.2014.02.075. PMID 24582561.
  25. ^ а б c Хуан Ю.К., Сайто С., Ёкояма К.К. (октябрь 2010 г.). «Белок димеризации 2 гистонового шаперона Jun (JDP2): роль в клеточном старении и старении». Гаосюнский журнал медицинских наук. 26 (10): 515–31. Дои:10.1016 / S1607-551X (10) 70081-4. PMID 20950777.
  26. ^ а б Пан Дж, Джин С, Мурата Т, Йокояма К.К. (2003). «Последовательно-специфический фактор транскрипции, JDP2 взаимодействует с гистоном и ингибирует опосредованное p300 ацетилирование гистона». Исследования нуклеиновых кислот. Дополнение. 3 (3): 305–6. Дои:10.1093 / nass / 3.1.305. PMID 14510502.
  27. ^ а б c d е Дарлюк-Саадон I, Вайденфельд-Баранбойм К., Йокояма К.К., Хай Т., Аронхейм А (2012). «Репрессорные белки bZIP, белок 2 димеризации c-Jun и активирующий фактор транскрипции 3, привлекают множество членов HDAC к промотору ATF3». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - механизмы регуляции генов. 1819 (11–12): 1142–53. Дои:10.1016 / j.bbagrm.2012.09.005. ЧВК 3551276. PMID 22989952.
  28. ^ Heideman MR, Wilting RH, Yanover E, Velds A, de Jong J, Kerkhoven RM, Jacobs H, Wessels LF, Dannenberg JH (март 2013 г.). «Дозозависимое подавление опухолей гистоновыми деацетилазами 1 и 2 посредством регуляции генов, сотрудничающих с c-Myc, и функции p53». Кровь. 121 (11): 2038–50. Дои:10.1182 / кровь-2012-08-450916. ЧВК 3596963. PMID 23327920.
  29. ^ а б c Джин С., Ли Х., Мурата Т., Сун К., Хорикоши М., Чиу Р., Йокояма К.К. (июль 2002 г.). «JDP2, репрессор AP-1, рекрутирует комплекс гистондеацетилазы 3 для ингибирования индуцированной ретиноевой кислотой дифференцировки клеток F9». Молекулярная и клеточная биология. 22 (13): 4815–26. Дои:10.1128 / mcb.22.13.4815-4826.2002. ЧВК 133911. PMID 12052888.
  30. ^ а б Накаде К., Пан Дж., Ямасаки Т., Мурата Т., Василик Б., Йокояма К.К. (апрель 2009 г.). «Эмбриональные фибробласты мыши с дефицитом JDP2 (Jun Dimerization Protein 2) устойчивы к репликативному старению». Журнал биологической химии. 284 (16): 10808–17. Дои:10.1074 / jbc.M808333200. ЧВК 2667768. PMID 19233846.
  31. ^ а б c Маруяма К., Фукасака М., Ванденбон А., Сайто Т., Кавасаки Т., Кондо Т., Йокояма К.К., Кидоя Х., Такакура Н., Стэндли Д., Такеучи О, Акира С. (декабрь 2012 г.). «Фактор транскрипции Jdp2 контролирует гомеостаз костей и антибактериальный иммунитет, регулируя дифференцировку остеокластов и нейтрофилов». Иммунитет. 37 (6): 1024–36. Дои:10.1016 / j.immuni.2012.08.022. PMID 23200825.
  32. ^ Кехат И., Генрих Р., Бен-Ижак О., Миядзаки Х., Гуткинд Дж. С., Аронхейм А. (июнь 2006 г.). «Ингибирование основной транскрипции лейциновой молнии является основным медиатором дилатации предсердий». Сердечно-сосудистые исследования. 70 (3): 543–54. Дои:10.1016 / j.cardiores.2006.02.018. PMID 16631626.
  33. ^ Кехат И., Хасин Т., Аронхейм А. (октябрь 2006 г.). «Роль основной транскрипции, опосредованной белком лейциновой молнии, в физиологической и патологической гипертрофии миокарда». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1080 (1): 97–109. Bibcode:2006НЯСА1080 ... 97К. Дои:10.1196 / летопись.1380.009. PMID 17132778.
  34. ^ а б Chérasse Y, Chaveroux C, Jousse C, Maurin AC, Carraro V, Parry L, Fafournoux P, Bruhat A (апрель 2008 г.). «Роль репрессора JDP2 в регулируемой аминокислотами транскрипции CHOP». Письма FEBS. 582 (10): 1537–41. Дои:10.1016 / j.febslet.2008.03.050. PMID 18396163. S2CID 8438516.
  35. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Bitton-Worms K, Aronheim A (июнь 2008 г.). «TRE-зависимая активация транскрипции ассоциацией JDP2-CHOP10». Исследования нуклеиновых кислот. 36 (11): 3608–19. Дои:10.1093 / nar / gkn268. ЧВК 2441799. PMID 18463134.
  36. ^ Хилл К.К., Ремер СК, Джонс Д.Н., Черчилль М.Э., Эдвардс Д.П. (сентябрь 2009 г.). «Коактиватор рецептора прогестерона (JDP2) опосредует активность посредством взаимодействия с остатками в карбоксильном конце домена связывания ДНК». Журнал биологической химии. 284 (36): 24415–24. Дои:10.1074 / jbc.M109.003244. ЧВК 2782034. PMID 19553667.
  37. ^ Wardell SE, Boonyaratanakornkit V, Adelman JS, Aronheim A, Edwards DP (август 2002 г.). «Белок димеризации Jun 2 действует как коактиватор N-концевого домена рецептора прогестерона». Молекулярная и клеточная биология. 22 (15): 5451–66. Дои:10.1128 / mcb.22.15.5451-5466.2002. ЧВК 133955. PMID 12101239.
  38. ^ Эдвардс Д.П., Wardell SE, Boonyaratanakornkit V (декабрь 2002 г.). «Рецептор прогестерона взаимодействует с корегуляторными белками и перекрестно взаимодействует с сигнальными путями клетки». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 83 (1–5): 173–86. Дои:10.1016 / s0960-0760 (02) 00265-0. PMID 12650714. S2CID 22258908.
  39. ^ Broder YC, Katz S, Aronheim A (октябрь 1998 г.). «Система набора ras, новый подход к изучению белок-белковых взаимодействий». Текущая биология. 8 (20): 1121–4. Дои:10.1016 / s0960-9822 (98) 70467-1. PMID 9778531. S2CID 16085672.
  40. ^ Накаде К., Пан Дж., Йошики А., Угай Х., Кимура М., Лю Б., Ли Х., Обата И., Ивама М., Итохара С., Мурата Т., Йокояма К.К. (август 2007 г.). «JDP2 подавляет дифференцировку адипоцитов, регулируя ацетилирование гистонов». Гибель клеток и дифференциация. 14 (8): 1398–405. Дои:10.1038 / sj.cdd.4402129. PMID 17464331.
  41. ^ а б c d Островский О., Бенгалия Е., Аронхейм А. (октябрь 2002 г.). «Индукция терминальной дифференцировки с помощью белка димеризации c-Jun JDP2 в миобластах C2 и клетках рабдомиосаркомы». Журнал биологической химии. 277 (42): 40043–54. Дои:10.1074 / jbc.M205494200. PMID 12171923.
  42. ^ Кавайда Р., Оцука Т., Окуцу Дж., Такахаши Т., Кадоно Й, Ода Х, Хикита А., Накамура К., Танака С., Фурукава Х (апрель 2003 г.). «Белок димеризации Jun 2 (JDP2), член семейства транскрипционных факторов AP-1, опосредует дифференцировку остеокластов, индуцированную RANKL». Журнал экспериментальной медицины. 197 (8): 1029–35. Дои:10.1084 / jem.20021321. ЧВК 2193879. PMID 12707301.
  43. ^ Яо К., Яо GQ, Сун Б. Х., Чжан С., Томмазини С. М., Insogna K (март 2014 г.). «Фактор транскрипции T-box 3 регулирует экспрессию белка 2 димеризации Jun, зависимого от колониестимулирующего фактора 1, и играет важную роль в остеокластогенезе». Журнал биологической химии. 289 (10): 6775–90. Дои:10.1074 / jbc.M113.499210. ЧВК 3945339. PMID 24394418.
  44. ^ Джи Х, Эрлих Л.И., Сейта Дж., Мураками П., Дои А., Линдау П., Ли Х., Арье М.Дж., Иризарри Р.А., Ким К., Росси Диджей, Инлей М.А., Серволд Т., Карсунки Х., Хо Л, Дейли Г.К., Вайсман Иллинойс , Файнберг А.П. (сентябрь 2010 г.). «Комплексная метиломная карта преданности клонов от гематопоэтических предков». Природа. 467 (7313): 338–42. Bibcode:2010Натура.467..338J. Дои:10.1038 / природа09367. ЧВК 2956609. PMID 20720541.
  45. ^ а б Генрих Р., Ливне Е., Бен-Ижак О., Аронхейм А. (февраль 2004 г.). «Белок димеризации c-Jun 2 ингибирует трансформацию клеток и действует как ген-супрессор опухоли». Журнал биологической химии. 279 (7): 5708–15. Дои:10.1074 / jbc.M307608200. PMID 14627710.
  46. ^ а б ван дер Вейден Л., Руст А.Г., Макинтайр Р.Э., Роблес-Эспиноза CD, дель Кастильо Веласко-Эррера М., Строганцев Р., Фергюсон-Смит А.С., Маккарти С., Кин TM, Арендс М.Дж., Адамс Д.Д. (январь 2013 г.). «Jdp2 подавляет транскрипцию Trp53, способствуя лейкемогенезу в контексте гетерозиготности Trp53». Онкоген. 32 (3): 397–402. Дои:10.1038 / onc.2012.56. ЧВК 3550594. PMID 22370638.
  47. ^ Сюй И, Джин Ц., Лю З., Пан Дж, Ли Х, Чжан З, Би С., Ёкояма К.К. (август 2014 г.). «Клонирование и характеристика промотора гена JDP2 мыши выявили негативную регуляцию с помощью p53». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 450 (4): 1531–6. Дои:10.1016 / j.bbrc.2014.07.034. PMID 25026555.
  48. ^ Lerdrup M, Holmberg C, Dietrich N, Shaulian E, Herdegen T., Jäättelä M, Kallunki T. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, аналогичную апоптозу». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1745 (1): 29–37. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2005.06.008. PMID 16026868.
  49. ^ Пиу Ф., Аронхейм А., Кац С., Карин М. (май 2001 г.). «Репрессорный белок AP-1 JDP-2: ингибирование УФ-опосредованного апоптоза посредством подавления р53». Молекулярная и клеточная биология. 21 (9): 3012–24. Дои:10.1128 / MCB.21.9.3012-3024.2001. ЧВК 86930. PMID 11287607.
  50. ^ Hill C, Würfel A, Heger J, Meyering B, Schlüter KD, Weber M, Ferdinandy P, Aronheim A, Schulz R, Euler G (июль 2013 г.). «Ингибирование передачи сигналов AP-1 сверхэкспрессией JDP2 защищает кардиомиоциты от гипертрофии и индукции апоптоза». Сердечно-сосудистые исследования. 99 (1): 121–8. Дои:10.1093 / cvr / cvt094. PMID 23612584.
  51. ^ Ван С.В., Ли Дж.К., Ку СС, Чиу СС, Стив Лин С.Л., Хо М.Ф., Ву, округ Колумбия, Ёкояма К.К. (2011). «Белок димеризации Jun 2 при ограничении кислорода; контроль старения». Текущий фармацевтический дизайн. 17 (22): 2278–89. Дои:10.2174/138161211797052394. PMID 21736542.
  52. ^ а б Танигава С., Ли СН, Лин С.С., Ку СС, Хасэгава Х, Цинь С., Кавахара А., Коренори Ю., Миямори К., Ногучи М., Ли Л.Х., Лин Ю.С., Стив Линь С.Л., Накамура Ю., Джин С., Ямагучи Н., Экнер R, Hou DX, Yokoyama KK (14 ноября 2013 г.). «Белок димеризации Jun 2 является критическим компонентом комплекса Nrf2 / MafK, регулирующего ответ на гомеостаз ROS». Смерть и болезнь клеток. 4 (11): e921. Дои:10.1038 / cddis.2013.448. ЧВК 3847324. PMID 24232097.
  53. ^ Лю Дж, Хань Цюй, Пэн Т, Пэн М, Вэй Б, Ли Д, Ван Х, Ю С, Ян Дж, Цао С, Хуан К., Хатчинс А.П., Лю Х, Куанг Дж, Чжоу З, Чен Дж, Ву Х , Го Л., Чен И, Чен И, Ли Х, Ву Х, Ляо Б., Хе В, Сон Х, Яо Х, Пан Г, Чен Дж, Пей Д. (июль 2015 г.). «Онкоген c-Jun препятствует репрограммированию соматических клеток». Природа клеточной биологии. 17 (7): 856–67. Дои:10.1038 / ncb3193. PMID 26098572. S2CID 24437051.
  54. ^ Hwang HC, Martins CP, Bronkhorst Y, Randel E, Berns A, Fero M, Clurman BE (август 2002 г.). «Идентификация онкогенов, сотрудничающих с потерей p27Kip1, путем инсерционного мутагенеза и высокопроизводительного анализа сайта инсерции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (17): 11293–8. Bibcode:2002PNAS ... 9911293H. Дои:10.1073 / pnas.162356099. ЧВК 123250. PMID 12151601.
  55. ^ Расмуссен М.Х., Балларин-Гонсалес Б., Лю Дж., Лассен Л. Б., Фюхтбауэр А., Фюхтбауэр Е. М., Нильсен А. Л., Педерсен Ф. С. (апрель 2010 г.). «Антисмысловая транскрипция в гаммаретровирусах как механизм инсерционной активации генов хозяина». Журнал вирусологии. 84 (8): 3780–8. Дои:10.1128 / JVI.02088-09. ЧВК 2849499. PMID 20130045.
  56. ^ Bitton-Worms K, Pikarsky E, Aronheim A (9 марта 2010 г.). «Репрессорный белок AP-1, JDP2, усиливает гепатоцеллюлярную карциному у мышей». Молекулярный рак. 9: 54. Дои:10.1186/1476-4598-9-54. ЧВК 2841123. PMID 20214788.
  57. ^ Ярвинен А.К., Аутио Р., Килпинен С., Саарела М., Лейво И., Гренман Р., Мякитие А.А., Монни О. (июнь 2008 г.). «Анализ микроматрицы количества копий и экспрессии генов с высоким разрешением в клеточных линиях плоскоклеточного рака головы и шеи языка и гортани». Гены, хромосомы и рак. 47 (6): 500–9. Дои:10.1002 / gcc.20551. PMID 18314910.
  58. ^ Юаньхун X, Фэн X, Qingchang L, Jianpeng F, Zhe L, Kejian G (2009). «Подавление репрессора AP-1 JDP2 связано с метастазированием опухоли и плохим прогнозом у пациентов с карциномой поджелудочной железы». Международный журнал биологических маркеров. 25 (3): 136–40. Дои:10.1177/172460081002500303. PMID 20677166. S2CID 208044673.
  59. ^ Лю З, Ду Р, Лонг Дж, Донг А, Фан Дж, Го К., Сюй Y (октябрь 2012 г.). «JDP2 ингибирует эпителиально-мезенхимальный переход в клетках рака поджелудочной железы BxPC3». Биология опухоли. 33 (5): 1527–34. Дои:10.1007 / s13277-012-0404-5. PMID 22535371. S2CID 15934564.
  60. ^ Мацеяк А., Килишек М., Михалак М., Тулач Д., Опольски Г., Матлак К., Добжицки С., Сегет А., Гора М., Буржинска Б. (2015). «Профили экспрессии генов выявляют потенциальные прогностические биомаркеры, связанные с прогрессированием сердечной недостаточности». Геномная медицина. 7 (1): 26. Дои:10.1186 / s13073-015-0149-z. ЧВК 4432772. PMID 25984239.
  61. ^ Barkan B, Cox AD, Kloog Y (февраль 2013 г.). «Ингибирование Ras повышает уровень галектина-7 за счет галектина-1, повышая чувствительность клеток к апоптозу». Oncotarget. 4 (2): 256–68. Дои:10.18632 / oncotarget.844. ЧВК 3712571. PMID 23530091.
  62. ^ Мурата Т., Нода С., Сайто С., Кавасима Д., Сугимото А., Исомура Н., Канда Т., Йокояма К.К., Цуруми Т. (июнь 2011 г.). «Вовлечение белка димеризации 2 Jun (JDP2) в поддержание латентности вируса Эпштейна-Барра». Журнал биологической химии. 286 (25): 22007–16. Дои:10.1074 / jbc.M110.199836. ЧВК 3121345. PMID 21525011.

дальнейшее чтение

  • Lerdrup M, Holmberg C, Dietrich N, Shaulian E, Herdegen T., Jäättelä M, Kallunki T. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, аналогичную апоптозу». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1745 (1): 29–37. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2005.06.008. PMID 16026868.

внешние ссылки