WikiDer > Миокин - Википедия

Myokine - Wikipedia

А миокин один из нескольких сотен цитокины или другие маленькие белки (~ 5–20 кДа) и протеогликан пептиды которые производятся и выпускаются скелетные мышцы клетки (миоциты) в ответ на мышечные сокращения.[1] У них есть автокринный, паракринный и / или эндокринный последствия[2]; их системные эффекты проявляются в пикомолярный концентрации.[3][4]

Рецепторы миокинов находятся в мышцах, жире, печени, поджелудочной железе, костях, сердце, иммунных клетках и клетках мозга.[2]. Расположение этих рецепторов отражает тот факт, что миокины выполняют несколько функций. Прежде всего, они участвуют в метаболических изменениях, связанных с упражнениями, а также в метаболических изменениях после адаптации к тренировкам.[1] Они также участвуют в регенерации и восстановлении тканей, поддержании здорового функционирования организма, иммуномодуляция; и передача сигналов, экспрессия и дифференцировка клеток.[1]

История

Определение и использование термина миокин впервые появилось в 2003 году.[5]В 2008 году появился первый миокин, миостатин, был идентифицирован.[4][6] Цитокин рецептора gp130 IL-6 (Интерлейкин 6) был первым миокином, секретируемым в кровоток в ответ на мышечные сокращения.[7]

Функции

При повторяющихся сокращениях скелетных мышц

Появляется новое понимание скелетных мышц как секреторного органа и миокинов как медиаторов физическая подготовка через практику регулярных физическое упражнение (упражнение аэробики и силовой тренинг), а также новое понимание противовоспалительное средство и поэтому профилактика болезни аспекты упражнений. Различные типы мышечных волокон - медленные мышечные волокна, окислительные мышечные волокна, промежуточные мышечные волокна подергивания, и быстро сокращающиеся мышечные волокна - высвобождают различные кластеры миокинов во время сокращения[нужна цитата]. Это означает, что вариации типов упражнений, особенно аэробная тренировка/тренировка на выносливость и сокращение мышц против сопротивления (силовой тренинг) может иметь различные преимущества, вызванные миокином.[8]

"Некоторые миокины проявляют свое действие в самой мышце. Таким образом, миостатин, LIF, Ил-6 и Ил-7 задействованы в мышцах гипертрофия и миогенез, в то время как BDNF и IL-6 участвуют в AMPK-опосредованном окислении жиров. IL-6 также оказывает системное действие на печень, жировую ткань и иммунную систему и опосредует перекрестные помехи между кишечные L-клетки и островки поджелудочной железы. Другие миокины включают остеогенный факторы IGF-1 и FGF-2; FSTL-1, улучшающий эндотелиальную функцию сосудистой системы; и PGC-1альфа-зависимый миокин иризин, приводящий в движение бурый жир-подобное развитие. Исследования, проведенные за последние несколько лет, предполагают существование еще не идентифицированных факторов, секретируемых мышечными клетками, которые могут влиять на рост раковых клеток и функцию поджелудочной железы. Многие белки, производимые скелетными мышцами, зависят от сокращения; следовательно, отсутствие физической активности, вероятно, приводит к изменению реакции миокинов, что может обеспечить потенциальный механизм связи между сидячим поведением и многими хроническими заболеваниями ».[3]

В функциях мозга, связанных с нейропластичностью, памятью, сном и настроением

Физические упражнения быстро вызывают существенные изменения на уровне организма, включая секрецию миокинов и метаболитов мышечными клетками.[2] Например, аэробные упражнения у людей приводят к значительным структурным изменениям в головном мозге, в то время как бег колеса у грызунов способствует нейрогенезу и улучшает синаптическую передачу, особенно в гиппокампе. Кроме того, физические упражнения вызывают модификации гистонов и синтез белка, что в конечном итоге положительно влияет на настроение и когнитивные способности.[9] Примечательно, что регулярные упражнения в некоторой степени связаны с лучшим качеством сна.[10], который может быть опосредован мышечным секретомом.[11]

В регулировании архитектуры сердца

Сердечная мышца подвержена двум видам стресса: физиологическому стрессу, то есть физической нагрузке; и патологический стресс, т.е. связанный с заболеванием. Точно так же у сердца есть два возможных ответа на любой стресс: сердечная гипертрофия, что является нормальным физиологическим адаптивным ростом; или ремоделирование сердца, что является ненормальным, патологическим, дезадаптивным ростом. Подвергаясь любому стрессу, сердце «выбирает» включить одну из реакций и выключить другую. Если он выбрал ненормальный путь, то есть ремоделирование, упражнения могут изменить этот выбор, отключив ремоделирование и включив гипертрофию. Механизм отмены этого выбора - микроРНК miR-222 в клетках сердечной мышцы, которые при физической нагрузке активируются неизвестными миокинами. miR-222 репрессирует гены, участвующие в фиброзе и контроле клеточного цикла.[12]

В иммуномодуляции

Иммуномодуляция и иммунорегуляция были в центре внимания ранних исследований миокинов, поскольку, по словам доктора Бенте Кларлунд Педерсен и ее коллег, «взаимодействие между упражнениями и иммунной системой предоставило уникальную возможность оценить роль основных эндокринных и цитокиновых механизмов».[1]

Мышцы влияют на движение и воспаление лимфоцитов и нейтрофилов. Во время тренировки оба нейтрофилы и NK-клетки и другие лимфоциты попадают в кровь. Длительные упражнения высокой интенсивности приводят к уменьшению количества лимфоцитов, в то время как концентрация нейтрофилов увеличивается за счет механизмов, включая адреналин и кортизолПоказано, что интерлейкин-6 опосредует увеличение Кортизол: IL-6 стимулирует выработку кортизола и, следовательно, вызывает лейкоцитоз и лимфоцитопения.[13]

Специфические миокины

Миостатин

Обе упражнение аэробики и силовой тренинг (упражнения с сопротивлением) ослабить миостатин экспрессия, а инактивация миостатина потенцирует положительное влияние упражнений на выносливость на метаболизм.[14]

Интерлейкины

Аэробика упражнение вызывает системный цитокиновый ответ, включая, например, IL-6, антагонист рецептора IL-1 (IL-1ra) и IL-10 (Интерлейкин 10). ИЛ-6 был случайно обнаружен как миокин из-за наблюдения, что он увеличивается экспоненциально, пропорционально продолжительности упражнения и количеству мышечной массы, задействованной в упражнении. За этим увеличением следует появление IL-1ra и противовоспалительного цитокина IL-10. В целом цитокиновая реакция на упражнения и сепсис различается в зависимости от TNF-α. Таким образом, цитокиновый ответ на физическую нагрузку не предшествует увеличению плазменного TNF-α. После упражнений базальная концентрация ИЛ-6 в плазме может увеличиваться до 100 раз, но менее резкие увеличения происходят чаще. Повышение уровня IL-6 в плазме, вызванное физической нагрузкой, происходит экспоненциально, и пиковый уровень IL-6 достигается в конце тренировки или вскоре после нее. Именно сочетание режима, интенсивности и продолжительности упражнения определяет величину индуцированного физической нагрузкой увеличения плазменного IL-6.[7]

IL-6 ранее был классифицирован как провоспалительный цитокин. Поэтому сначала считалось, что ответ IL-6, вызванный физической нагрузкой, был связан с повреждением мышц.[15] Однако стало очевидно, что эксцентрические упражнения не связаны с большим увеличением плазменного ИЛ-6, чем упражнения, включающие концентрические «не повреждающие» мышечные сокращения. Это открытие ясно демонстрирует, что повреждение мышц не требуется для того, чтобы вызвать повышение уровня IL-6 в плазме во время упражнений. Фактически, эксцентрические упражнения могут привести к отсроченному пику и гораздо более медленному снижению уровня ИЛ-6 в плазме во время восстановления.[4]

Таким образом, IL-6 среди растущего числа других недавно идентифицированных миокинов остается важной темой исследований миокинов. Как уже отмечалось, он появляется в мышечной ткани и в кровообращении во время упражнений на уровне, в сто раз превышающем базовую норму, и считается, что в большинстве случаев оказывает благотворное влияние на здоровье и функционирование организма. P. Munoz-Canoves et al. пишут: «В литературе постоянно указывается, что IL-6, продуцируемый локально различными типами клеток, оказывает положительное влияние на пролиферативную способность мышечных стволовых клеток. Этот физиологический механизм функционирует, чтобы обеспечить достаточное количество мышечных предшественников в ситуациях, требующих большого количества этих клеток, например, во время процессов регенерации мышц и гипертрофического роста после острого раздражителя. ИЛ-6 также является одним из основателей миокинов семейства цитокинов, продуцируемых мышцами. Действительно, ИЛ-6, продуцируемый мышцами после повторных сокращений, также обладает важными аутокринными и паракринными преимуществами, действуя как миокин, регулируя энергетический обмен, контролируя, например, метаболические функции и стимулируя выработку глюкозы. Важно отметить, что эти положительные эффекты IL-6 и других миокинов обычно связаны с его временное производство и краткосрочное действие ».[16]

Интерлейкин 15

Интерлейкин-15 стимулирует окисление жиров, поглощение глюкозы, митохондриальный биогенез и миогенез в скелетных мышцах и жировой ткани. У людей базальные концентрации IL-15 и его альфа-рецептора (IL-15Rα) в крови обратно пропорциональны степени физической активности и жировой массы,[17] особенно жировая масса туловища.[18] Более того, в ответ на один сеанс упражнений с отягощениями комплекс IL-15 / IL-15Rα был связан с синтезом миофибриллярного белка (гипертрофия).[19]

Нейротрофический фактор головного мозга

Смотрите также: Нейробиологические эффекты физических упражнений § Передача сигналов BDNF

Нейротрофический фактор головного мозга (BDNF) также является миокином, хотя BDNF, продуцируемый сокращающимися мышцами, не попадает в кровоток. Скорее, BDNF, продуцируемый в скелетных мышцах, по-видимому, усиливает окисление жира. Активация скелетных мышц с помощью упражнений также способствует увеличению секреции BDNF в головном мозге. Благоприятный эффект BDNF на функцию нейронов был отмечен во многих исследованиях.[18][20] Доктор Педерсен пишет: "Нейротрофины представляют собой семейство структурно связанных факторов роста, включая нейротрофический фактор головного мозга (BDNF), которые оказывают многие из своих эффектов на нейроны, главным образом, через рецепторные тирозинкиназы Trk. Из них BDNF и его рецептор TrkB наиболее широко и обильно экспрессируются в головном мозге. Однако недавние исследования показывают, что BDNF также экспрессируется в ненейрогенных тканях, включая скелетные мышцы. Было показано, что BDNF регулирует развитие нейронов и модулирует синаптическую пластичность. BDNF играет ключевую роль в регулировании выживания, роста и поддержания нейронов, а BDNF имеет отношение к обучению и памяти. Однако BDNF также был идентифицирован как ключевой компонент гипоталамического пути, который контролирует массу тела и энергетический гомеостаз.

«Совсем недавно мы показали, что BDNF, по-видимому, играет важную роль не только в центральных метаболических путях, но и в качестве регулятора метаболизма в скелетных мышцах. Образцы гиппокампа от доноров с болезнью Альцгеймера показывают снижение экспрессии BDNF, а у людей с болезнью Альцгеймера низкий уровень плазмы. Уровни BDNF. Кроме того, пациенты с большой депрессией имеют более низкие уровни BDNF в сыворотке, чем у нормальных контрольных субъектов. Другие исследования показывают, что BDNF в плазме является биомаркером нарушения памяти и общей когнитивной функции у стареющих женщин, и недавно было показано, что низкий уровень циркулирующего BDNF быть независимым и надежным биомаркером риска смертности у пожилых женщин. Низкие уровни циркулирующего BDNF также обнаруживаются у лиц с ожирением и диабетом типа 2. Кроме того, мы продемонстрировали, что существует церебральный выброс BDNF и что он подавляется во время гипергликемического зажима у людей. Это последнее открытие может объяснить сопутствующее обнаружение низких циркулирующих уровней BDNF у лиц с диабетом 2 типа и связь между низким уровнем BDNF в плазме и тяжестью инсулинорезистентности.

«BDNF, по-видимому, играет роль как в нейробиологии, так и в метаболизме. Исследования показали, что физические упражнения могут повышать уровень циркулирующего BDNF у людей. Чтобы определить, является ли мозг источником BDNF во время упражнений, восемь добровольцев гребли в течение 4 часов, одновременно взяв образцы крови. были получены из лучевой артерии и внутренней яремной вены. Для дальнейшей идентификации предполагаемых церебральных областей, ответственных за высвобождение BDNF, мозг мышей препарировали и анализировали на экспрессию мРНК BDNF после упражнений на беговой дорожке. У людей высвобождение BDNF из мозга наблюдалась в покое и увеличивалась в 2–3 раза во время упражнений. Как в покое, так и во время упражнений, мозг составлял 70–80% циркулирующего BDNF, в то время как этот вклад снижался через 1 час восстановления. У мышей упражнения вызывали 3–5-кратное увеличение экспрессии мРНК BDNF в гиппокампе и коре головного мозга, достигающее пика через 2 часа после прекращения упражнений. Эти результаты предполагают, что мозг является главным, но не не единственный участник циркуляции BDNF. Более того, важность коры головного мозга и гиппокампа как источников плазменного BDNF становится еще более заметной в ответ на упражнения ».[18]

Что касается исследований физических упражнений и функций мозга, отчет за 2010 год представляет особый интерес. Эриксон и др. показали, что объем переднего гиппокамп увеличился на 2% в ответ на аэробные тренировки в рандомизированном контролируемом исследовании с участием 120 пожилых людей. Авторы также резюмируют несколько ранее установленных результатов исследований, касающихся упражнений и функций мозга: (1) аэробные упражнения увеличивают объем серого и белого вещества в префронтальной коре головного мозга пожилых людей и улучшают работу ключевых узлов в сети исполнительного контроля. (2) Большая физическая активность была связана с сохранением префронтальных и височных областей мозга в течение 9-летнего периода, что снижает риск когнитивных нарушений. (3) Объемы гиппокампа и медиальной височной доли больше у более подходящих пожилых людей (было продемонстрировано, что больший объем гиппокампа способствует улучшению пространственной памяти). (4) Физические упражнения увеличивают объем церебральной крови и перфузию гиппокампа.[20]

Что касается исследования 2010 года, авторы делают вывод: «Мы также демонстрируем, что увеличение объема гиппокампа связано с более высокими уровнями в сыворотке крови BDNF, медиатора нейрогенеза в зубчатые извилины. Объем гиппокампа снизился в контрольной группе, но более высокая физическая подготовка до вмешательства частично смягчила это снижение, предполагая, что физическая подготовка защищает от потери объема. Объемы хвостатого ядра и таламуса не были затронуты вмешательством. Эти теоретически важные результаты показывают, что аэробные упражнения эффективны для обращения вспять потери объема гиппокампа в позднем взрослом возрасте, что сопровождается улучшением функции памяти ».[20][21]

Декорин

Декорин является примером протеогликана, который функционирует как миокин. Kanzleiter et al. Установили, что этот миокин секретируется во время мышечного сокращения против сопротивления и играет роль в росте мышц. 1 июля 2014 года они сообщили: «Небольшой протеогликановый декорин, богатый лейцином, в течение некоторого времени описывался как миокин. Однако его регуляция и влияние на скелетные мышцы (не были) подробно исследованы. В (нашем недавнем) исследовании , мы сообщаем, что декорин по-разному экспрессируется и высвобождается в ответ на сокращение мышц с использованием различных подходов. Декорин высвобождается из сокращающихся мышечных трубок человека, и уровни циркулирующего декорина повышаются в ответ на упражнения с острым сопротивлением у людей. повышается у людей и мышей после длительных тренировок. Поскольку декорин напрямую связывает миостатин, мощный ингибитор роста мышц, мы исследовали потенциальную функцию декорина в регуляции роста скелетных мышц. Избыточная экспрессия декорина в скелетных мышцах мышей стимулировала экспрессию промиогенный фактор Mighty, который отрицательно регулируется миостатином. Мы также обнаружили Myod1 и фоллистатин увеличиваться в ответ на сверхэкспрессию декорина. Более того, мышечно-специфические убиквитинлигазы atrogin1 и MuRF1, которые участвуют в атрофических путях, были уменьшены сверхэкспрессией декорина. Таким образом, наши результаты показывают, что декорин, секретируемый мышечными трубками в ответ на упражнения, участвует в регуляции мышечной гипертрофии и, следовательно, может играть роль в связанных с упражнениями процессах реструктуризации скелетных мышц ».[22]

Ирисин

Открытие

Ирисин - это расщепленная версия FNDC5. Бострем и его коллеги назвали расщепленный продукт ирисином в честь Греческий посланница богиня Ирис.[23] FNDC5 был впервые обнаружен в 2002 году двумя независимыми группами исследователей.[24][25][26]

Функция

Ирисин (белок 5, содержащий домен фибронектина типа III, или FNDC5), недавно описанный миокиновый гормон, продуцируемый и секретируемый при острой нагрузке скелетных мышц, как полагают, связывает клетки белой жировой ткани через неопределенные рецепторы. Сообщается, что ирисин продвигает коричневая жировая ткань-подобный фенотип на белая жировая ткань за счет увеличения клеточной плотности митохондрий и экспрессии разобщающего белка-1, тем самым увеличивая расход энергии жировой ткани через термогенез. Это считается важным, потому что избыток висцеральной жировой ткани, в частности, искажает энергетический гомеостаз всего тела, увеличивает риск сердечно-сосудистых заболеваний и увеличивает воздействие гормонов (адипокинов), секретируемых жировой тканью, которые способствуют воспалению и старению клеток. Авторы поинтересовались, может ли благоприятное воздействие иризина на белую жировую ткань быть связано с поддержанием теломер длина, устоявшаяся генетический маркер в процессе старения. Они пришли к выводу, что эти данные подтверждают мнение о том, что ирисин может играть роль в модуляции не только энергетического баланса, но и процесса старения.[27]

Однако экзогенный иризин может помочь в повышении расхода энергии и, следовательно, в снижении ожирения. Boström et al. сообщил 14 декабря 2012 года: «Поскольку сохранение калорий, вероятно, обеспечит общее преимущество в выживании млекопитающих, кажется парадоксальным, что упражнения стимулируют секрецию полипептидного гормона, который увеличивает термогенез и расход энергии. Одно из объяснений повышенной экспрессии иризина с упражнениями у мышей и людей, возможно, возникло в результате сокращения мышц во время дрожи. Секреция мышцами гормона, активирующего термогенез жировой ткани во время этого процесса, может обеспечить более широкую и надежную защиту от гипотермии. Терапевтический потенциал иризина очевиден. введенный иризин вызывает потемнение подкожного жира и термогенез, и, предположительно, он может быть приготовлен и доставлен в виде инъекционного полипептида. Повышенное образование коричневого или бежевого / бритого жира, как было показано, оказывает противодействие ожирению, антидиабетический эффект на нескольких моделях на мышах , а взрослые люди имеют значительные отложения UCP1-положительный бурый жир. (Наши данные показывают), что даже относительно короткое лечение мышей с ожирением иризином улучшает гомеостаз глюкозы и вызывает небольшую потерю веса. Еще предстоит определить, приведет ли более длительное лечение иризином и / или более высокими дозами к большей потере веса. Стремительный рост числа случаев ожирения и диабета во всем мире настоятельно предлагает изучить клиническую применимость иризина при этих и связанных с ними заболеваниях. Другой потенциально важный аспект этой работы касается других полезных эффектов упражнений, особенно при некоторых заболеваниях, для которых не существует эффективных методов лечения. Клинические данные, связывающие упражнения с пользой для здоровья при многих других заболеваниях, позволяют предположить, что иризин также может оказывать значительное влияние на эти расстройства ».[23]

В то время как исследования на мышах, сообщенные Boström et al. Кажется обнадеживающим, другие исследователи задаются вопросом, действует ли иризин аналогичным образом у людей. Например, Timmons et al. отметили, что более 1000 генов активируются упражнениями, и исследовали, как упражнения влияют на экспрессию FNDC5 у ~ 200 человек. Они обнаружили, что он активируется только у очень активных пожилых людей, что ставит под сомнение выводы Boström et al.[28] Дальнейшее обсуждение этого вопроса можно найти в статье Википедии для ирисин под заголовком "функция".

Остеонектин (SPARC)

Новый миокин остеонектин, или SPARC (секретируемый белок, кислый и богатый цистеином), играет жизненно важную роль в минерализации костей, взаимодействиях между клетками и матриксом и связывании коллагена. Остеонектин подавляет онкогенез у мышей. Остеонектин можно классифицировать как миокин, поскольку было обнаружено, что даже одна тренировка увеличивает его экспрессию и секрецию в скелетных мышцах как у мышей, так и у людей.[29]

PGC-1

Коактиватор гамма-альфа рецептора, активированного пролифератором пероксисом (PGC-1 альфа) является специфическим миокином, поскольку он стимулирует клетки-сателлиты, но стимулирует M1 и M2 Макрофаги (Высвобождение макрофагов M1 интерлейкин 6 (IL-6), фактор роста инсулина 1 типа (IGF-1) и фактор роста эндотелия сосудов (VEGF), тогда как макрофаги M2 в основном секретируют IGF-1, VEGF и хемоаттрактантный белок моноцитов 1 (MCP-1)), и в результате этого процесса мышца становится мышечной гипертрофией.[30]

Макрофаги M2 стимулируют сателлитные клетки для пролиферации и роста, но M1 стимулирует кровеносные сосуды и продуцирует провоспалительные цитокины, только M2 производит противовоспалительное действие в мышцах.

Миокин в лечении рака

Миокин онкостатин М было показано, что ингибирует пролиферацию клеток рака груди, IL-6, IL-15, адреналин и норэпинефрин для набора NK-клетки и замена старых нейтрофилов на новые, более функциональные и ограничение воспаления, вызванного макрофагами M1, и увеличение количества макрофагов M2 (противовоспалительное).[31][32]

Рекомендации

  1. ^ а б c d Педерсен Б.К., Акерстрём Т.С., Нильсен А.Р., Фишер С.П. (сентябрь 2007 г.). «Роль миокинов в упражнениях и обмене веществ». Журнал прикладной физиологии. 103 (3): 1093–8. Дои:10.1152 / japplphysiol.00080.2007. PMID 17347387.
  2. ^ а б c Делези, Жюльен; Хандшин, Кристоф (2018). «Эндокринные помехи между скелетными мышцами и мозгом». Границы неврологии. 9: 698. Дои:10.3389 / fneur.2018.00698. ISSN 1664-2295. ЧВК 6117390. PMID 30197620.
  3. ^ а б Педерсен Б.К., Феббрайо М.А. (апрель 2012 г.). «Мышцы, упражнения и ожирение: скелетные мышцы как секреторный орган». Обзоры природы. Эндокринология. 8 (8): 457–65. Дои:10.1038 / nrendo.2012.49. PMID 22473333. S2CID 205480628.
  4. ^ а б c Педерсен Б.К. (июль 2013 г.). «Мышца как секреторный орган». Комплексная физиология. 3. С. 1337–62. Дои:10.1002 / cphy.c120033. ISBN 978-0-470-65071-4. PMID 23897689. Отсутствует или пусто | название = (помощь)
  5. ^ Педерсен Б.К., Стинсберг А., Фишер С., Келлер С., Келлер П., Пломгаард П., Феббрайо М., Салтин Б. (2003). «В поисках фактора физической нагрузки: кандидат ли Ил-6?». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 24 (2–3): 113–9. Дои:10.1023 / А: 1026070911202. PMID 14609022. S2CID 27571687.
  6. ^ Аллен Д.Л., Клири А.С., спикер К.Дж., Линдси С.Ф., Уениши Дж., Рид Дж. М., Мэдден М.С., Механ Р.С. (май 2008 г.). «Экспрессия гена миостатина, рецептора активина IIb и фоллистатина-3 изменена в жировой ткани и скелетных мышцах мышей с ожирением». Американский журнал физиологии. Эндокринология и метаболизм. 294 (5): E918–27. Дои:10.1152 / ajpendo.00798.2007. PMID 18334608.
  7. ^ а б Педерсен Б.К., Феббрайо М.А. (октябрь 2008 г.). «Мышцы как эндокринный орган: внимание к интерлейкину-6, производному от мышц». Физиологические обзоры. 88 (4): 1379–406. Дои:10.1152 / физрев.90100.2007. PMID 18923185.
  8. ^ Kanzleiter T, Rath M, Görgens SW, Jensen J, Tangen DS, Kolnes AJ, Kolnes KJ, Lee S, Eckel J, Schürmann A, Eckardt K (июль 2014 г.). «Миокиновый декорин регулируется сокращением и участвует в гипертрофии мышц». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 450 (2): 1089–94. Дои:10.1016 / j.bbrc.2014.06.123. PMID 24996176.
  9. ^ Gomez-Pinilla, F .; Zhuang, Y .; Feng, J .; Инь, З .; Фан, Г. (2011). «Упражнения влияют на пластичность нейротрофических факторов мозга, задействуя механизмы эпигенетической регуляции». Европейский журнал нейробиологии. 33 (3): 383–390. Дои:10.1111 / j.1460-9568.2010.07508.x. ISSN 0953-816X. ЧВК 3256007. PMID 21198979.
  10. ^ Клайн, Кристофер Э. (2014). «Двунаправленная связь между упражнениями и сном». Американский журнал медицины образа жизни. 8 (6): 375–379. Дои:10.1177/1559827614544437. ISSN 1559-8276. ЧВК 4341978. PMID 25729341.
  11. ^ Элен, Дж. Кристофер; Брагер, Эллисон Дж; Бэггс, Джули; Пинкни, Ленниша; Серый, Cloe L; ДеБрюйн, Джейсон П.; Эссер, Карин А; Такахаши, Джозеф С.; Пол, Кетема Н (2017). «Функция Bmal1 в скелетных мышцах регулирует сон». eLife. 6. Дои:10.7554 / eLife.26557. ISSN 2050-084X. ЧВК 5574702. PMID 28726633.
  12. ^ Hill JA (май 2015 г.). «Торможение плохой гипертрофии». Медицинский журнал Новой Англии. 372 (22): 2160–2. Дои:10.1056 / NEJMcibr1504187. PMID 26017827.
  13. ^ Бэй, Мари Лунд; Педерсен, Бенте Кларлунд (2020). «Перекрестное взаимодействие мышц и органов: внимание к иммунометаболизму». Границы физиологии. 11. Дои:10.3389 / fphys.2020.567881. ISSN 1664-042X. ЧВК 7509178. PMID 33013484.
  14. ^ Аллен Д.Л., Хиттель Д.С., Макферрон А.С. (октябрь 2011 г.). «Экспрессия и функция миостатина при ожирении, диабете и адаптации к физическим нагрузкам». Медицина и наука в спорте и физических упражнениях. 43 (10): 1828–35. Дои:10.1249 / MSS.0b013e3182178bb4. ЧВК 3192366. PMID 21364474.
  15. ^ Bruunsgaard H, Galbo H, Halkjaer-Kristensen J, Johansen TL, MacLean DA, Pedersen BK (март 1997 г.). «Повышение уровня интерлейкина-6 в сыворотке крови у людей, вызванное физическими упражнениями, связано с повреждением мышц». Журнал физиологии. 499 (Pt 3) (3): 833–41. Дои:10.1113 / jphysiol.1997.sp021972. ЧВК 1159298. PMID 9130176.
  16. ^ Муньос-Кановес П., Шееле С., Педерсен Б.К., Серрано А.Л. (сентябрь 2013 г.). «Передача сигналов миокина интерлейкина-6 в скелетных мышцах: палка о двух концах?». Журнал FEBS. 280 (17): 4131–48. Дои:10.1111 / фев.12338. ЧВК 4163639. PMID 23663276.
  17. ^ Pérez-López, A .; Valadés, D .; Васкес Мартинес, Ц .; de Cos Blanco, A.I .; Bujan, J .; Гарсия-Гондувилья, Н. (март 2018 г.). «Уровни IL-15 и IL-15Rα в сыворотке снижены у худых и тучных физически активных людей». Скандинавский журнал медицины и науки о спорте. 28 (3): 1113–1120. Дои:10.1111 / смс.12983. ISSN 1600-0838. PMID 28940555. S2CID 3526909.
  18. ^ а б c Педерсен Б.К. (январь 2011 г.). «Мышцы и их миокины». Журнал экспериментальной биологии. 214 (Pt 2): 337–46. Дои:10.1242 / jeb.048074. PMID 21177953.
  19. ^ Pérez-López, A .; McKendry, J .; Martin-Rincon, M .; Morales-Alamo, D .; Pérez-Köhler, B .; Valadés, D .; Buján, J .; Кальбет, Дж. А. L .; Брин, Л. (январь 2018 г.). «Скелетные мышцы IL-15 / IL-15Rα и синтез миофибриллярного белка после упражнений с отягощениями» (PDF). Скандинавский журнал медицины и науки о спорте. 28 (1): 116–125. Дои:10.1111 / смс.12901. ISSN 1600-0838. PMID 28449327. S2CID 41641289.
  20. ^ а б c Эриксон К.И., Восс М.В., Пракаш Р.С., Басак К., Сабо А., Чаддок Л., Ким Дж.С., Хео С., Алвес Х., Уайт С.М., Войчики Т.Р., Мэйли Э., Виейра В.Дж., Мартин С.А., Пенс Б.Д., Вудс Дж.А., Маколи Э. , Крамер А.Ф. (февраль 2011 г.). «Физические упражнения увеличивают размер гиппокампа и улучшают память». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (7): 3017–22. Bibcode:2011PNAS..108.3017E. Дои:10.1073 / pnas.1015950108. ЧВК 3041121. PMID 21282661.
  21. ^ Селдин М.М., Петерсон Дж. М., Байерли М. С., Вей З., Вонг Г. В. (апрель 2012 г.). «Мионектин (CTRP15), новый миокин, который связывает скелетные мышцы с системным гомеостазом липидов». Журнал биологической химии. 287 (15): 11968–80. Дои:10.1074 / jbc.M111.336834. ЧВК 3320944. PMID 22351773.
  22. ^ Kanzleiter T, Rath M, Görgens SW, Jensen J, Tangen DS, Kolnes AJ, Kolnes KJ, Lee S, Eckel J, Schürmann A, Eckardt K (июль 2014 г.). «Миокиновый декорин регулируется сокращением и участвует в гипертрофии мышц». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 450 (2): 1089–94. Дои:10.1016 / j.bbrc.2014.06.123. PMID 24996176.
  23. ^ а б Boström P, Wu J, Jedrychowski MP, Korde A, Ye L, Lo JC, Rasbach KA, Boström EA, Choi JH, Long JZ, Kajimura S, Zingaretti MC, Vind BF, Tu H, Cinti S, Højlund K, Gygi SP , Шпигельман Б.М. (январь 2012 г.). «PGC1-α-зависимый миокин, который стимулирует развитие белого жира, подобное бурому жиру, и термогенез». Природа. 481 (7382): 463–8. Bibcode:2012Натура.481..463Б. Дои:10.1038 / природа10777. ЧВК 3522098. PMID 22237023.
  24. ^ Teufel A, Malik N, Mukhopadhyay M, Westphal H (сентябрь 2002 г.). «Frcp1 и Frcp2, два новых гена, содержащие повтор фибронектина типа III». Ген. 297 (1–2): 79–83. Дои:10.1016 / S0378-1119 (02) 00828-4. PMID 12384288.
  25. ^ Эриксон HP (октябрь 2013 г.). «Ирисин и FNDC5 в ретроспективе: гормон упражнений или трансмембранный рецептор?». Адипоцит. 2 (4): 289–93. Дои:10.4161 / adip.26082. ЧВК 3774709. PMID 24052909.
  26. ^ Феррер-Мартинес А., Руис-Лозано П., Чиен КР (июнь 2002 г.). «Мышиный PeP: новый пероксисомальный белок, связанный с дифференцировкой и развитием миобластов». Динамика развития. 224 (2): 154–67. Дои:10.1002 / dvdy.10099. PMID 12112469.
  27. ^ Рана К.С., Ариф М., Хилл Э.Д., Олдред С., Нагель Д.А., Невилл А., Рандева Х.С., Бейли С.Дж., Беллари С., Браун Д.Э. (апрель 2014 г.). «Уровни иризина в плазме позволяют прогнозировать длину теломер у здоровых взрослых». Возраст. 36 (2): 995–1001. Дои:10.1007 / s11357-014-9620-9. ЧВК 4039281. PMID 24469890.
  28. ^ Тиммонс Дж. А., Баар К., Дэвидсен П. К., Атертон П. Дж. (Август 2012 г.). «Является ли ирисин геном упражнений человека?». Природа. 488 (7413): E9–10, обсуждение E10–1. Bibcode:2012Натура.488Э ... 9Т. Дои:10.1038 / природа11364. PMID 22932392. S2CID 4415979.
  29. ^ Aoi W, Naito Y, Takagi T, Tanimura Y, Takanami Y, Kawai Y, Sakuma K, Hang LP, Mizushima K, Hirai Y, Koyama R, Wada S, Higashi A, Kokura S, Ichikawa H, Yoshikawa T (июнь 2013 г.) ). «Новый миокин, секретируемый кислый белок, богатый цистеином (SPARC), подавляет онкогенез толстой кишки с помощью регулярных упражнений». Кишечник. 62 (6): 882–9. Дои:10.1136 / gutjnl-2011-300776. PMID 22851666. S2CID 206955532.
  30. ^ https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-3-319-72790-5_5. Отсутствует или пусто | название = (помощь)
  31. ^ Бэй, Мари Лунд; Педерсен, Бенте Кларлунд (2020). «Перекрестное взаимодействие мышц и органов: внимание к иммунометаболизму». Границы физиологии. 11. Дои:10.3389 / fphys.2020.567881. ISSN 1664-042X. ЧВК 7509178. PMID 33013484.
  32. ^ https://ashpublications.org/bloodadvances/article/4/8/1801/454550/Impact-of-exercise-on-the-immune-system-and. Отсутствует или пусто | название = (помощь)

внешняя ссылка