WikiDer > Семья NiCoT

NiCoT family

В настоящее время известно, что белки принадлежат к Ni2+-Co2+ Семейство транспортеров (NiCoT) (TC № 2.A.52) можно найти в организмах от Грамотрицательный и Грамположительные бактерии к археи и немного эукариоты. Члены этого семейства катализируют усвоение Ni2+ и / или Co2+ в движущая сила протона-зависимый процесс.[1]

Структура

Эти белки имеют размер примерно от 300 до 400 аминоацильных остатков и содержат 6, 7 или 8 трансмембранных сегментов (TMS), которые, как считается, являются результатом внутригенный 4 Дупликация ТМС с последующей делецией одного или двух ТМС в случае 7 или 6 белков ТМС. Топологический анализ с помощью HoxN Ni2+ перевозчик Ralstonia eutropha (Alcaligenes eutrophus) предполагают, что он обладает 8 ТМС с N- и C-концами в цитоплазме. Сотрудничество2+ (Ni2+) перевозчик Родококк родохрозовый, NhlF, демонстрирует восемь предполагаемых TMS, а восемь очевидных TMS выявляются с помощью водолечение анализ множественных выравниваний последовательностей белков семейства. HX4Мотив DH в спирали 2 белка HoxN участвует в Ni2+ связывание, а спираль 1 и спираль 2, которые пространственно взаимодействуют, образуют фильтр селективности.[2] в Helicobacter pylori Гомолог NixA, несколько консервативных мотивов, как было показано, важны для Ni2+ переплет и транспорт.[1][3]

Известна по крайней мере одна кристаллическая структура, определенная Yu et al.,[4] доступны на PDB: 4М58​.

Реакция

Общая реакция, катализируемая белками семейства NiCoT, следующая:[1]

[Ni2+ и / или Co2+] (уходит) → [Ni2+ и / или Co2+] (в).

Белки

Некоторые охарактеризованные белки принадлежат к группе Ni2+-Co2+ Семейство транспортеров (NiCoT) (TC № 2.A.43). Полный список этих белков вместе с их классификационными идентификационными номерами транспортеров (TCID), доменом, царством / типом и некоторыми примерами можно найти в База данных классификации транспортеров.

Рекомендации

  1. ^ а б c Сайер, Милтон. "База данных классификации транспортеров: 2.A.52 Семейство транспортеров Ni2 + -Co2 + (NiCoT)". tcdb.org. Получено 4 января 2016.
  2. ^ Деген, О; Эйтингер, Т. (июль 2002 г.). «Субстратная специфичность пермеаз никеля / кобальта: выводы из мутантов, измененных в трансмембранных доменах I и II». J. Bacteriol. 184 (13): 3569–77. Дои:10.1128 / jb.184.13.3569-3577.2002. ЧВК 135128. PMID 12057951.
  3. ^ Вольфрам, L; Bauerfeind, P (март 2002 г.). «Консервативные никель-связывающие аминокислоты с низким сродством необходимы для функции никельпермеазы NixA Helicobacter pylori". J. Bacteriol. 184 (5): 1438–43. Дои:10.1128 / JB.184.5.1438-1443.2002. ЧВК 134868. PMID 11844775.
  4. ^ Yu, Y; Чжоу, М; Кирш, Ф; Сюй, С; Чжан, Л; Ван, Y; Цзян, З; Wang, N; Ли, Дж; Эйтингер, Т; Ян, М. (24 декабря 2013 г.). «Планарный сайт связывания субстрата определяет специфичность переносчиков никеля / кобальта типа ECF». Клеточные исследования. 24 (3): 267–277. Дои:10.1038 / cr.2013.172. ЧВК 3945884. PMID 24366337.

дальнейшее чтение