WikiDer > Нитрифицирующие бактерии

Nitrifying bacteria

Нитрифицирующие бактерии находятся хемолитотрофный организмы, которые включают виды родов Нитросомонады, Нитрозококк, Нитробактер и Нитрококк. Эти бактерии получают энергию от окисление неорганических соединения азота.[1] Типы включают аммиакокисляющие бактерии (AOB) и нитритокисляющие бактерии (NOB). Многие виды нитрифицирующих бактерий имеют сложные внутренние мембранные системы, в которых находятся ключевые ферменты в нитрификация: аммиачная монооксигеназа (который окисляет аммиак к гидроксиламин), гидроксиламин оксидоредуктаза (который окисляет гидроксиламин до оксид азота - который окисляется до нитрита неизвестным в настоящее время ферментом), и нитрит оксидоредуктаза (который окисляет нитрит к нитрат).[2]

Экология

Нитрифицирующие бактерии представляют собой узкую таксономическую группу в окружающей среде, и больше всего они встречаются там, где присутствует значительное количество аммиака (области с обширным разложением белка и очистные сооружения).[3] Нитрифицирующие бактерии процветают в озерах и речных ручьях с большим количеством сточных и сточных вод, а также пресной воды из-за высокого содержания аммиака.

Окисление аммиака до нитрата

Нитрификация в природе представляет собой двухступенчатый процесс окисления аммония (NH4+) или аммиак (NH3) в нитрат (NO3−) катализируется двумя вездесущими бактериальными группами. Первая реакция - это окисление аммония до нитрита бактериями, окисляющими аммиак (АОБ), которые принадлежат к роду Nitrosomonas. Вторая реакция - окисление нитрита (NO2−) в нитрат нитритокисляющими бактериями (NOB), представленными родом «Nitrobacter».[4][5]

Первая стадия нитрификации - молекулярный механизм

Рисунок 1. Молекулярный механизм окисления аммония АОБ.

Окисление аммиака при автотрофной нитрификации - сложный процесс, требующий нескольких ферментов, белков и присутствия кислорода. Ключевые ферменты, необходимые для получения энергии при окислении аммиака до нитрита: аммиачная монооксигеназа (AMO) и гидроксиламин оксидоредуктаза (HAO). Первый - это трансмембранный медный белок, который катализирует окисление аммиака до гидроксиламина (1.1), забирая два электрона непосредственно из хинонового пула. Эта реакция требует O2.

Второй этап этого процесса недавно оказался под вопросом.[6]

В течение последних нескольких десятилетий было распространено мнение, что тримерная мультигемовая HAO c-типа превращает гидроксиламин в нитрит в периплазме с образованием четырех электронов (1.2). Поток четырех электронов направляется через цитохром c554 к мембраносвязанному цитохрому с552. Два электрона направляются обратно в AMO, где они используются для окисления аммиака (хиноловый пул). Оставшиеся два электрона используются для создания движущей силы протона и уменьшения НАД (P) за счет обратного транспорта электронов.[7]

Однако недавние результаты показывают, что HAO не производит нитрит как прямой продукт катализа. Вместо этого этот фермент производит оксид азота и три электрона. Затем оксид азота может быть окислен другими ферментами (или кислородом) до нитрита. В рамках этой парадигмы необходимо пересмотреть баланс электронов для общего метаболизма.[6]

NH3 + O2 → НЕТ−
2 + 3H+ + 2e− (1)
NH3 + O2 + 2H+ + 2e− → NH2ОН + ЧАС
2О (1.1)
NH2ОН + ЧАС
2О → НЕТ−
2 + 5H+ + 4e− (1.2)

Вторая стадия нитрификации - молекулярный механизм

Нитрит, образующийся на первом этапе автотрофной нитрификации, окисляется до нитрата нитрит-оксидоредуктазой (NXR) (2). Это связанный с мембраной молибдопротеин железа и серы, который является частью цепи переноса электронов, которая направляет электроны от нитрита к молекулярному кислороду.[нужна цитата] Молекулярный механизм окисления нитрита описан меньше, чем окисления аммония. В новом исследовании (например, Woźnica A. et al., 2013)[8] предложили новую гипотетическую модель цепи переноса электронов NOB и механизма NXR (рис. 2). В отличие от более ранних моделей [9] NXR действует на внешней стороне плазматической мембраны, напрямую внося вклад в постулированный Шпиком [10] и другие механизмы генерации протонного градиента. Тем не менее молекулярный механизм окисления нитрита остается открытым вопросом.

НЕТ−
2 + ЧАС
2О → НЕТ−
3 + 2H+ + 2e− (2)

Характеристика бактерий, окисляющих аммиак и нитрит.

Нитрифицирующие бактерии, окисляющие аммиак [4][11]

РодФилогенетическая группаДНК (мол.% GC)Среды обитанияХарактеристики
НитросомонадыБета45-53Почва, Сточные воды, Пресная вода, МорскойГрамотрицательные палочки от коротких до длинных, подвижные (полярные жгутики) или неподвижные; периферические мембранные системы
НитрозококкГамма49-50Пресноводный, МорскойБольшие кокки, подвижные, везикулярные или периферические оболочки
НитрососпираБета54ПочваСпирали подвижные (перитрихозные жгутики); нет очевидной мембранной системы

Нитрифицирующие бактерии, окисляющие нитрит [4][11]

РодФилогенетическая группаДНК (мол.% GC)Среды обитанияХарактеристики
НитробактерАльфа59-62Почва, Пресная вода, МорскойКороткие палочки, размножаются почкованием, иногда подвижные (одиночные субтерминальные жгутики) или неподвижные; мембранная система в виде полярной шапки
НитроспинаДельта58морскойДлинные тонкие стержни, неподвижные, без очевидной мембранной системы
НитрококкГамма61морскойБольшие кокки, подвижная (один или два субтерминальных жгутика) мембранная система, случайно расположенная в трубках
НитроспираНитроспиры50Морской, ПочваЯчейки от спиральных до виброидных; неподвижный; нет внутренних мембран

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Манчинелли Р.Л. (1996). «Природа азота: обзор». Поддержание жизни и биосферная наука: Международный журнал Earth Space. 3 (1–2): 17–24. PMID 11539154.
  2. ^ Кайперс, МММ; Маршан, Гонконг; Картал, Б (2011). "Сеть микробного цикла азота". Обзоры природы Микробиология. 1 (1): 1–14. Дои:10.1038 / nrmicro.2018.9. PMID 29398704. S2CID 3948918.
  3. ^ Белсер Л.В. (1979). «Популяционная экология нитрифицирующих бактерий». Анну. Rev. Microbiol. 33: 309–333. Дои:10.1146 / annurev.mi.33.100179.001521. PMID 386925.
  4. ^ а б c Шехтер М. «Энциклопедия микробиологии», AP, Амстердам, 2009 г.
  5. ^ Уорд BB (1996). «Нитрификация и аммификация в водных системах». Поддержание жизни и биосферная наука: Международный журнал Earth Space. 3 (1–2): 25–9. PMID 11539155.
  6. ^ а б Каранто, Джонатан Д.; Ланкастер, Кайл М. (17.07.2017). «Оксид азота является облигатным промежуточным продуктом бактериальной нитрификации, продуцируемым гидроксиламиноксидоредуктазой». Труды Национальной академии наук. 114 (31): 8217–8222. Дои:10.1073 / pnas.1704504114. ISSN 0027-8424. ЧВК 5547625. PMID 28716929.
  7. ^ Бён Хонг Ким, Джеффри Майкл Гэдд (2008). Бактериальная физиология и метаболизм. Издательство Кембриджского университета.
  8. ^ Возница А. и др. (2013). «Стимулирующее действие ксенобиотиков на транспорт окислительных электронов хемолитотрофных нитрифицирующих бактерий, используемых в качестве биочувствительного элемента». PLOS ONE. 8 (1): e53484. Bibcode:2013PLoSO ... 853484W. Дои:10.1371 / journal.pone.0053484. ЧВК 3541135. PMID 23326438.
  9. ^ Фергюсон С.Дж., Николлс Д.Г. (2002). Биоэнергетика III. Академическая пресса.
  10. ^ Spieck E, et al. (1998). «Выделение и иммуноцитохимическая локализация нитритокисляющей системы у Nitrospira moscoviensis». Arch Microbiol. 169 (3): 225–230. Дои:10.1007 / s002030050565. PMID 9477257. S2CID 21868756.
  11. ^ а б Майкл Х. Герарди (2002). Нитрификация и денитрификация в процессе активного ила. Джон Вили и сыновья.