WikiDer > Овальбумин

Ovalbumin
Овальбумин
Овальбумин.png
Состав овальбумина (PDB: 1OVA​)
Идентификаторы
ОрганизмGallus gallus
Символ?
UniProtP01012

Овальбумин (сокращенно OVA[1]) является основным белок нашел в Яичный белок, что составляет примерно 55% от общего количества белка.[2] Овальбумин отображает последовательность и трехмерный гомология к серпин надсемейством, но в отличие от большинства серпинов это не сериновая протеаза ингибитор.[3] Функция овальбумина неизвестна, хотя предполагается, что он запасной белок.[4]

Исследование

Яичный альбумин является важным белком в нескольких различных областях исследований, включая:

  • общие исследования структуры и свойств белка (поскольку он доступен в больших количествах).
  • исследования структуры и функции серпинов (тот факт, что овальбумин не ингибирует протеазы, означает, что путем сравнения его структуры со структурой ингибирующих серпинов можно определить структурные характеристики, необходимые для ингибирования).
  • протеомика (овальбумин куриного яйца обычно используется в качестве маркера молекулярной массы для калибровки электрофорез гели).
  • иммунология (обычно используется для стимуляции аллергическая реакция у испытуемых; например, установленный модельный аллерген для гиперчувствительность дыхательных путей, AHR).

(За in vivo и in vitro исследования, основанные на овальбумине, важно, чтобы содержание эндотоксина было менее 1 ЕЭ / мг.)[нужна цитата]

Структура

Белок овальбумина цыплят состоит из 385 аминокислоты, его относительная молекулярная масса 42,7 кДа,[5] и он принимает серпин-подобная структура.[6] Овальбумин также имеет несколько модификаций, включая N-концевое ацетилирование (G1), фосфорилирование (S68, S344) и гликозилирование (N292).[5] Он секретируется из клетки, на которую нацелен внутренний сигнальная последовательность (остатки 21–47), а не N-концевую сигнальную последовательность, обычно обнаруживаемую в других секретируемых белках. Овальбумина сигнальная последовательность не отщепляется, но остается в составе зрелого белка.[7]

Изменение при нагревании

При нагревании овальбумин подвергается конформационное изменение из его растворимой серпиновой структуры в нерастворимую полностьюβ-лист структура с открытыми гидрофобный регионы. Это вызывает агрегацию белка и вызывает затвердевание, характерное для приготовленного яичного белка.[8]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Сано Кунио; Канна Ханеда; Ген Тамура; Кунио Сирато (1999). «Яичный альбумин (OVA) и микобактерии туберкулеза бациллы кооперативно поляризуют анти-OVA Т-хелперные (Th) клетки в направлении Th1-доминантного фенотипа и улучшают трахеальную эозинофилию мышей». Являюсь. J. Respir. Cell Mol. Биол. 20 (6): 1260–1267. Дои:10.1165 / ajrcmb.20.6.3546. PMID 10340945. Получено 28 декабря 2011.
  2. ^ Такехико Ямамото, Муджо Ким (1996-12-13), Куриные яйца, ISBN 9780849340055
  3. ^ Ху Х.Ю., Ду Х.Н. (2000). «Структурное преобразование яичного альбумина из альфа в бета: влияние тепла и pH». Журнал химии белков. 19 (3): 177–183. Дои:10.1023 / А: 1007099502179. PMID 10981809. S2CID 82745511.
  4. ^ Геттинс, PGW (2002). «Строение, механизм и функции Серпина». Химические обзоры. 102 (12): 4751–4804. Дои:10.1021 / cr010170. PMID 12475206.
  5. ^ а б Nisbet, AD; Прачечная, RH; Мойр, AJG; Фотергилл, штат Луизиана; Фотергилл, Дж. Э. (1981). «Полная аминокислотная последовательность куриного яичного альбумина». Европейский журнал биохимии. 115 (2): 335–45. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1981.tb05243.x. PMID 7016535.
  6. ^ Штейн, Пенелопа Э .; Лесли, Эндрю Г. В .; Финч, Джон Т .; Каррелл, Робин В. (1991-10-05). «Кристаллическая структура нерасщепленного яичного альбумина при разрешении 1 · 95 Å». Журнал молекулярной биологии. 221 (3): 941–959. Дои:10.1016 / 0022-2836 (91) 80185-В. PMID 1942038.
  7. ^ Робинсон, А; Мередит, C; Остин, Б.М. (1986). «Выделение и свойства сигнальной области от яичного альбумина». Письма FEBS. 203 (2): 243–246. Дои:10.1016/0014-5793(86)80751-7. PMID 3732511. S2CID 10064866.
  8. ^ Hu, H. Y .; Ду, Х. Н. (2000-04-01). «Структурное преобразование α-в-β яичного альбумина: воздействие тепла и pH». Журнал химии белков. 19 (3): 177–183. Дои:10.1023 / А: 1007099502179. ISSN 0277-8033. PMID 10981809. S2CID 82745511.

внешняя ссылка