WikiDer > PDZ домен

PDZ domain
Домен PDZ 2DC2.png
Молекулярная структура домена PDZ, включенного в белок GOPC человека (связанный с Гольджи PDZ и белок, содержащий мотив спиральной спирали)
Идентификаторы
СимволПДЗ
PfamPF00595
ИнтерПроIPR001478
УМНАЯПДЗ
PROSITEPDOC50106
SCOP21лси / Объем / СУПФАМ
CDDcd00136

В PDZ домен общий структурная область из 80-90 аминокислоты найдено в сигнализация белки из бактерии, дрожжи, растения, вирусы[1] и животные.[2] Белки, содержащие домены PDZ, играют ключевую роль в закреплении рецепторных белков мембраны на компонентах цитоскелета. Белки с этими доменами помогают удерживать вместе и организовывать сигнальные комплексы на клеточных мембранах. Эти домены играют ключевую роль в образовании и функционировании комплексов передачи сигнала.[3] Домены PDZ также играют очень важную роль в закреплении рецепторы клеточной поверхности (Такие как Cftr и FZD7) к актин цитоскелет через посредников, таких как NHERF и Эзрин.[4]

ПДЗ является инициализм объединение первых букв первых трех белков, которые, как было обнаружено, разделяют домен - белок постсинаптической плотности (PSD95), Супрессор больших опухолей диска дрозофилы (Dlg1), и белок zonula occludens-1 (zo-1).[5] Домены PDZ ранее назывались DHR (гомологичная область Dlg).[6] или GLGF (глицин-лейцин-глицин-фенилаланин) домены.[7]

Обычно домены PDZ связываются с короткой областью C-конец других специфических белков. Эти короткие области связываются с доменом PDZ посредством бета-лист увеличение. Это означает, что бета-лист в домене PDZ удлиняется за счет добавления дополнительной бета-цепи из хвоста белка-партнера по связыванию.[8] С-концевая карбоксилатная группа связана гнездо (структурный мотив белка) в домене PDZ.

Истоки открытия

PDZ - это аббревиатура, образованная от названий первых белков, в которых обнаружен домен. Белок постсинаптической плотности 95 (PSD-95) представляет собой синаптический белок содержится только в головном мозге.[7] Супрессор больших опухолей диска Drosophila (Dlg1) и zona occludens 1 (ZO-1) играют важную роль в клеточные соединения и в клеточных сигнальных комплексах.[9] С момента открытия доменов PDZ более 20 лет назад были идентифицированы сотни дополнительных доменов PDZ. Фраза «домен PDZ» впервые была опубликована не в документе, а в письме. В сентябре 1995 г. Мэри Б. Кеннеди из Калифорнийский технологический институт написал корректирующее письмо в Trends in Biomedical Sciences.[10] Ранее в том же году другая группа ученых заявила об открытии нового белкового домена, который они назвали доменом DHR.[6] Доктор Кеннеди опровергла тот факт, что ее лаборатория ранее описывала точно такой же домен как серию «повторов GLGF».[7] Она продолжила объяснять, что для того, чтобы «лучше отразить происхождение и распространение домена», новое название домена будет изменено. Таким образом, миру было представлено название «домен PDZ».

Структура

6 β-тяжей (синие) и две α-спирали (красные) являются общим мотивом для доменов PDZ.

Структура домена PDZ частично консервативна для различных белков, которые их содержат. У них обычно 5-6 β-тяжи и один короткий и один длинный α-спираль. Помимо этой сохраненной складки, вторичная структура отличается в разных доменах PDZ.[3] Этот домен имеет тенденцию быть глобулярным с диаметром около 35 Å.[11]

При исследовании PDZ-домены обычно выделяют в виде мономеры, однако некоторые белки PDZ образуют димеры. Функция димеров PDZ по сравнению с мономерами пока не известна.[3]

Общепринятая теория карман для переплета домена PDZ состоит в том, что он состоит из нескольких гидрофобный аминокислот, помимо упомянутой ранее последовательности GLGF, атомы основной цепи которых образуют гнездо (структурный мотив белка) связывание С-концевого карбоксилата белка или пептидного лиганда. Большинство доменов PDZ имеют такой сайт связывания, расположенный между одной из β-цепей и длинной α-спиралью.[12]

Функции

Домены PDZ выполняют две основные функции: локализацию клеточных элементов и регулирование клеточных путей.

Пример белка (GRIP) с семью доменами PDZ.

Первой обнаруженной функцией доменов PDZ было закрепление рецепторных белков в мембране с компонентами цитоскелета. Домены PDZ также выполняют регуляторные функции в различных сигнальных путях.[13] Любой белок может иметь один или несколько доменов PDZ, которые могут быть идентичными или уникальными (см. Рисунок справа). Такое разнообразие позволяет этим белкам быть очень разнообразными в их взаимодействиях. Различные домены PDZ в одном и том же белке могут иметь разные роли, каждый из которых связывает отдельную часть целевого белка или совершенно другой белок.[14]

Локализация

Домены PDZ играют жизненно важную роль в организации и поддержании сложных строительных лесов.

Домены PDZ обнаруживаются в различных белках, но все они помогают локализовать клеточные элементы. Домены PDZ в первую очередь участвуют в закреплении рецептор белки в цитоскелет. Для правильного функционирования клеток важно, чтобы компоненты - белки и другие молекулы - находились в нужном месте в нужное время. Белки с доменами PDZ связывают различные компоненты, чтобы гарантировать правильное расположение.[13] в нейрон, понимая нейротрансмиттер активность требует, чтобы специфические рецепторы располагались в липидная мембрана в синапсе. Домены PDZ имеют решающее значение для этого процесса локализации рецептора.[15] Белки с доменами PDZ обычно связываются как с С-концом рецептора, так и с элементами цитоскелета, чтобы закрепить рецептор на цитоскелете и удерживать его на месте.[14][16] Без такого взаимодействия рецепторы диффундировали бы из синапсов из-за жидкой природы липидной мембраны.

Домены PDZ также используются для локализации элементов, отличных от рецепторных белков. В человеческом мозгу оксид азота часто действует в синапсе, чтобы изменить cGMP уровни в ответ на Рецептор NMDA активация.[17] Для обеспечения благоприятного пространственного расположения нейроны синтаза оксида азота (nNOS) приближается к рецепторам NMDA посредством взаимодействия с доменами PDZ на PSD-95, которые одновременно связывают nNOS и Рецепторы NMDA.[16] Поскольку nNOS расположен близко к рецепторам NMDA, он будет активирован сразу после того, как ионы кальция начнут попадать в клетку.

Регулирование

Домены PDZ принимают непосредственное участие в регуляции различных клеточных путей. Этот механизм этой регуляции варьируется, поскольку домены PDZ способны взаимодействовать с рядом клеточных компонентов. Эта регуляция обычно является результатом совместной локализации множества сигнальных молекул, таких как в примере с рецепторами nNos и NMDA.[16] Некоторые примеры регуляции сигнального пути, осуществляемой доменом PDZ, включают фосфатазу. фермент Мероприятия, механосенсорная сигнализация, и путь сортировки эндоцитозированный рецепторные белки.

Сигнальный путь человеческий протеин тирозинфосфатазы нерецепторный тип 4 (PTPN4) регулируется доменами PDZ. Этот белок участвует в регуляции смерть клетки. Обычно домен PDZ этого фермента не связан. В этом несвязанном состоянии фермент активен и предотвращает передачу клетками сигналов для апоптоз. Связывание домена PDZ этой фосфатазы приводит к потере активности фермента, что приводит к апоптозу. Нормальная регуляция этого фермента предотвращает преждевременный апоптоз клеток. Когда регуляция фермента PTPN4 потеряна, увеличивается онкогенная активность поскольку клетки способны размножаться.[18]

Домены PDZ также играют регуляторную роль в механосенсорной передаче сигналов в проприоцепторы и вестибулярный и слуховой волосковые клетки. Протеин Whirlin (WHRN) локализуется в постсинаптические нейроны волосковых клеток, которые превращают механическое движение в потенциалы действия что тело может интерпретировать. Белки WHRN содержат три домена PDZ. Домены, расположенные рядом с N-конец связываются с рецепторными белками и другими сигнальными компонентами. Когда один из этих PDZ-доменов ингибируется, сигнальные пути нейронов нарушаются, что приводит к нарушению слуха, зрения и вестибулярности. Считается, что это регулирование основано на физическом позиционировании WHRN и селективности его домена PDZ.[19]

Регуляция рецепторных белков происходит, когда домен PDZ на EBP50 белок связывается с C-концом бета-2-адренорецептор (ß2-AR). EBP50 также ассоциируется с комплексом, который соединяется с актин, таким образом, служа связующим звеном между цитоскелетом и ß2-AR. Рецептор β2-AR в конечном итоге подвергается эндоцитозу, где он либо отправляется в лизосома для разложения или возвращаются обратно на клеточную мембрану. Ученые продемонстрировали, что когда остаток Ser-411 связывающего домена ß2-AR PDZ, который взаимодействует непосредственно с EBP50, фосфорилируется, рецептор разрушается. Если Ser-411 остается неизменным, рецептор используется повторно.[20] Роль, которую играют PDZ-домены и их сайты связывания, указывает на регулятивную значимость, выходящую за рамки простой локализации рецепторного белка.

Домены PDZ изучаются дальше, чтобы лучше понять роль, которую они играют в различных сигнальных путях. Исследования расширились, поскольку эти области были связаны с различными заболеваниями, включая рак, как обсуждалось выше.[21]

Регулирование активности домена PDZ

Функция домена PDZ может как подавляться, так и активироваться различными механизмами. Два из наиболее распространенных включают аллостерические взаимодействия и посттрасляционные модификации.[3]

Посттрансляционные модификации

Самый распространенный посттрансляционная модификация видно на доменах PDZ фосфорилирование.[22] Эта модификация в первую очередь ингибитор домена PDZ и лиганд Мероприятия. В некоторых примерах фосфорилирование боковых цепей аминокислот устраняет способность домена PDZ образовывать водородные связи, нарушая нормальные шаблоны привязки. Конечным результатом является потеря функции домена PDZ и дальнейшая передача сигналов.[23] Другой способ фосфорилирования может нарушить нормальную функцию домена PDZ - это изменение коэффициент заряда и дополнительно влияя на связывание и передачу сигналов.[24] В редких случаях исследователи видели, что посттрансляционные модификации активируют активность домена PDZ.[25] но таких случаев немного.

Дисульфидные мостики подавляют функцию домена PDZ

Другой посттрансляционной модификацией, которая может регулировать домены PDZ, является образование дисульфидные мостики. Многие домены PDZ содержат цистеины и подвержены образованию дисульфидной связи в окислительные условия. Эта модификация действует прежде всего как ингибитор функции домена PDZ.[26]

Аллостерические взаимодействия

Белковые взаимодействия наблюдалось изменение эффективности связывания доменов PDZ с лигандами. Эти исследования показывают, что аллостерические эффекты определенных белков может влиять на аффинность связывания для разных субстраты. Различные домены PDZ могут даже оказывать этот аллостерический эффект друг на друга. Это взаимодействие PDZ-PDZ действует только как ингибитор.[27] Другие эксперименты показали, что некоторые ферменты может усиливать связывание доменов PDZ. Исследователи обнаружили, что белок Эзрин усиливает связывание белка PDZ NHERF1.[4]

Белки PDZ

Белки PDZ представляют собой семейство белков, которые содержат домен PDZ. Эта последовательность аминокислот содержится во многих тысячах известных белков. Белки домена PDZ широко распространены в эукариоты и эубактерии,[2] в то время как примеров белка в археи. Домены PDZ часто ассоциируются с другими белковые домены и эти комбинации позволяют им выполнять свои конкретные функции. Три из наиболее хорошо задокументированных белков PDZ: PSD-95, СХВАТИТЬ, и ГОМЕР.

Основное функционирование PSD-95 в образовании комплекса между рецептором NMDA и актином.

PSD-95 представляет собой синаптический белок мозга с тремя доменами PDZ, каждый из которых обладает уникальными свойствами и структурами, которые позволяют PSD-95 функционировать разными способами. Как правило, первые два домена PDZ взаимодействуют с рецепторами, а третий - с белками, относящимися к цитоскелету. Основными рецепторами, связанными с PSD-95, являются: Рецепторы NMDA. Первые два домена PDZ PSD-95 связываются с C-концом рецепторов NMDA и закрепляют их в мембране в точке высвобождения нейромедиатора.[28] Первые два домена PDZ также могут взаимодействовать аналогичным образом с Каналы K + шейкерного типа.[28] PDZ-взаимодействие между PSD-95, nNOS и синтрофин опосредуется вторым доменом PDZ. Третий и последний домен PDZ связывается с богатым цистеином PDZ-связывающим белком (CRIPT), что позволяет PSD-95 ассоциировать с цитоскелет.[28]

Примеры белков, содержащих домен PDZ (рисунок Ли и другие. 2010).[3] Белки обозначены черными линиями, масштабируемыми по длине первичной последовательности белка. Разные формы относятся к разным доменам белка.

Белок, взаимодействующий с глутаматным рецептором (GRIP) постсинаптический белок, который взаимодействует с Рецепторы AMPA аналогично взаимодействиям PSD-95 с рецепторами NMDA. Когда исследователи заметили очевидные структурные гомология между С-концами рецепторов AMPA и рецепторов NMDA они попытались определить, имеет ли место подобное PDZ-взаимодействие.[29] А дрожжевой двугибридный Система помогла им обнаружить, что из семи PDZ-доменов GRIP два (четыре и пять доменов) необходимы для связывания GRIP с субъединицей AMPA, называемой GluR2.[14] Это взаимодействие жизненно важно для правильной локализации рецепторов AMPA, которые играют большую роль в хранение в памяти. Другие исследователи обнаружили, что шесть и седьмой домены GRIP отвечают за подключение GRIP к семейству рецепторные тирозинкиназы называется рецепторы эфрина, которые являются важными сигнальными белками.[30] Клиническое исследование пришло к выводу, что Синдром Фрейзера, аутосомно-рецессивный синдром, который может вызвать серьезные деформации, может быть вызван простой мутацией в GRIP.[31]

ГОМЕР значительно отличается от многих известных белков PDZ, включая GRIP и PSD-95. Вместо того, чтобы опосредовать рецепторы около ионных каналов, как в случае с GRIP и PSD-95, HOMER участвует в метаботропный глутамат сигнализация.[32] Еще одним уникальным аспектом HOMER является то, что он содержит только один домен PDZ, который опосредует взаимодействия между HOMER и метаботропным глутаматным рецептором 5 типа (mGluR5).[15] Одиночный повтор GLGF на HOMER связывает аминокислоты на С-конце mGluR5. Экспрессия HOMER измеряется на высоком уровне на эмбриологических стадиях у крыс, что свидетельствует о важной функции развития.[15]

Белки PDZ человека

У человека примерно 260 доменов PDZ. Некоторые белки содержат несколько доменов PDZ, поэтому количество уникальных белков, содержащих PDZ, приближается к 180. В таблице ниже представлены некоторые из наиболее изученных членов этого семейства:

Исследованные белки PDZ
ЭрбинСХВАТИТЬHtra1Htra2
Htra3PSD-95SAP97CARD10
CARD11CARD14PTP-BL[33]

В таблице ниже представлены все известные белки PDZ у человека (в алфавитном порядке):

Белки PDZ у людей
AAG12AHNAKAHNAK2AIP1ALPAPBA1APBA2APBA3ARHGAP21ARHGAP23ARHGEF11ARHGEF12CARD10CARD11CARD14
КАСКАCLP-36CNKSR2CNKSR3CRTAMDFNB31DLG1DLG2DLG3DLG4DLG5DVL1DVL1L1DVL2DVL3
ERBB2IPFRMPD1FRMPD2FRMPD2L1FRMPD3FRMPD4GIPC1GIPC2GIPC3GOPCПОНЯТЬGRIP1GRIP2HTRA1HTRA2
HTRA3HTRA4IL16INADLKIAA1849LDB3LIMK1LIMK2LIN7ALIN7BLIN7CLMO7LNX1LNX2LRRC7
МАГИ1МАГИ2MAGI3MAGIXМАСТ1МАСТ2МАСТ3МАСТ4MCSPMLLT4МПДЗMPP1MPP2MPP3MPP4
MPP5MPP6MPP7MYO18ANHERF1NOS1PARD3PARD6APARD6BPARD6GPDLIM1PDLIM2PDLIM3PDLIM4PDLIM5
PDLIM7PDZD11PDZD2PDZD3PDZD4PDZD5APDZD7PDZD8ПДЗК1ПДЗРН3ПДЗРН4PICK1PPP1R9APPP1R9BPREX1
PRXPSCDBPПТПН13ПТПН3ПТПН4RAPGEF2RGS12RGS3RHPN1RILRIMS1RIMS2SCN5ASCRIBSDCBP
SDCBP2ХВОСТОВИК1ХВОСТОВИК2ХВОСТОВИК3SHROOM2SHROOM3SHROOM4SIPA1SIPA1L1SIPA1L2SIPA1L3SLC9A3R1SLC9A3R2SNTA1SNTB1
SNTB2SNTG1SNTG2SNX27СПАЛ2STXBP4SYNJ2BPSYNPO2SYNPO2LTAX1BP3TIAM1TIAM2TJP1TJP2TJP3
TRPC4TRPC5USH1CWHRN

В настоящее время известен один вирус, содержащий домены PDZ:

Вирусы
Налог1

Рекомендации

  1. ^ Boxus M, Twizere JC, Legros S, Dewulf JF, Kettmann R, Willems L (август 2008 г.). «Налоговый интерактом HTLV-1». Ретровирология. 5: 76. Дои:10.1186/1742-4690-5-76. ЧВК 2533353. PMID 18702816.
  2. ^ а б Ponting CP (февраль 1997 г.). «Доказательства наличия PDZ доменов у бактерий, дрожжей и растений». Белковая наука. 6 (2): 464–8. Дои:10.1002 / pro.5560060225. ЧВК 2143646. PMID 9041651.
  3. ^ а б c d е Ли Х. Дж., Чжэн Дж. Дж. (Май 2010 г.). «Домены PDZ и их партнеры по связыванию: структура, специфичность и модификация». Сотовая связь и сигнализация. 8: 8. Дои:10.1186 / 1478-811X-8-8. ЧВК 2891790. PMID 20509869.
  4. ^ а б Ли Дж., Диджей Каллавей, Бу Зи (сентябрь 2009 г.). «Эзрин индуцирует дальнодействующую междоменную аллостерию в каркасном белке NHERF1». Журнал молекулярной биологии. 392 (1): 166–80. Дои:10.1016 / j.jmb.2009.07.005. ЧВК 2756645. PMID 19591839.
  5. ^ Кеннеди МБ (Сентябрь 1995 г.). «Происхождение доменов PDZ (DHR, GLGF)». Тенденции в биохимических науках. 20 (9): 350. Дои:10.1016 / S0968-0004 (00) 89074-X. PMID 7482701.
  6. ^ а б Понтинг С.П., Филлипс К. (март 1995 г.). «Домены DHR в синтрофинах, нейрональных синтазах NO и других внутриклеточных белках». Тенденции в биохимических науках. 20 (3): 102–3. Дои:10.1016 / S0968-0004 (00) 88973-2. PMID 7535955.
  7. ^ а б c Чо КО, Хант Калифорния, Кеннеди МБ (ноябрь 1992 г.). «Фракция постсинаптической плотности головного мозга крысы содержит гомолог белка-супрессора больших опухолей дисков Drosophila». Нейрон. 9 (5): 929–42. Дои:10.1016/0896-6273(92)90245-9. PMID 1419001. S2CID 28528759.
  8. ^ Cowburn D (декабрь 1997 г.). «Узнавание пептидов доменами PTB и PDZ». Текущее мнение в структурной биологии. 7 (6): 835–8. Дои:10.1016 / S0959-440X (97) 80155-8. PMID 9434904.
  9. ^ Лю Дж, Ли Дж, Жэнь И, Лю П (01.01.2014). «DLG5 в поддержании полярности клеток и развитии рака». Международный журнал биологических наук. 10 (5): 543–9. Дои:10.7150 / ijbs.8888. ЧВК 4046881. PMID 24910533.
  10. ^ Кеннеди МБ (сентябрь 1995 г.). «Происхождение доменов PDZ (DHR, GLGF)». Тенденции в биохимических науках. 20 (9): 350. Дои:10.1016 / s0968-0004 (00) 89074-х. PMID 7482701.
  11. ^ Эрлендссон С., Мадсен К.Л. (октябрь 2015 г.). «Связывание мембраны и модуляция домена PDZ PICK1». Мембраны. 5 (4): 597–615. Дои:10.3390 / мембраны 5040597. ЧВК 4704001. PMID 26501328.
  12. ^ Мораис Кабрал Дж. Х., Петоса С., Сатклифф М. Дж., Раза С., Байрон О., Пой Ф. и др. (Август 1996 г.). «Кристаллическая структура домена ПДЗ». Природа. 382 (6592): 649–52. Bibcode:1996Натура 382..649C. Дои:10.1038 / 382649a0. PMID 8757139. S2CID 4344406.
  13. ^ а б Харрис Б.З., Лим В.А. (сентябрь 2001 г.). «Механизм и роль доменов PDZ в сборке сигнального комплекса». Журнал клеточной науки. 114 (Pt 18): 3219–31. PMID 11591811.
  14. ^ а б c Бристоль, Университет. "Бристольский университет | Центр синаптической пластичности | AMPAR взаимодействия". www.bristol.ac.uk. Получено 2015-12-03.
  15. ^ а б c Брейкман ПР, Ланахан А.А., О'Брайен Р., Рош К., Барнс, Калифорния, Хуганир Р.Л., Уорли П.Ф. (март 1997 г.). «Гомер: белок, избирательно связывающий метаботропные рецепторы глутамата». Природа. 386 (6622): 284–8. Bibcode:1997Натура.386..284Б. Дои:10.1038 / 386284a0. PMID 9069287. S2CID 4346579.
  16. ^ а б c Дойл Д.А., Ли А., Льюис Дж., Ким Э, Шэн М., Маккиннон Р. (июнь 1996 г.). «Кристаллические структуры комплексного и свободного от пептидов мембранного белк-связывающего домена: молекулярные основы распознавания пептидов PDZ». Клетка. 85 (7): 1067–76. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81307-0. PMID 8674113. S2CID 9739481.
  17. ^ Хоппер Р., Ланкастер Б., Гартвейт Дж. (Апрель 2004 г.). «О регуляции рецепторов NMDA оксидом азота». Европейский журнал нейробиологии. 19 (7): 1675–82. Дои:10.1111 / j.1460-9568.2004.03306.x. PMID 15078541.
  18. ^ Maisonneuve P, Caillet-Saguy C, Raynal B, Gilquin B, Chaffotte A, Pérez J и др. (Ноябрь 2014 г.). «Регулирование каталитической активности фосфатазы человека PTPN4 с помощью ее домена PDZ». Журнал FEBS. 281 (21): 4852–65. Дои:10.1111 / фев.13024. PMID 25158884.
  19. ^ de Nooij JC, Simon CM, Simon A, Doobar S, Steel KP, Banks RW и др. (Февраль 2015 г.). «Белок Whirlin с PDZ-доменом способствует передаче механосенсорных сигналов в проприорецепторах млекопитающих». Журнал неврологии. 35 (7): 3073–84. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.3699-14.2015. ЧВК 4331628. PMID 25698744.
  20. ^ Цао Т.Т., Дьякон Х.В., Речек Д., Бретчер А., фон Застров М. (сентябрь 1999 г.). «Регулируемое киназой взаимодействие с PDZ-доменом контролирует эндоцитарную сортировку бета2-адренергического рецептора». Природа. 401 (6750): 286–90. Bibcode:1999Натура.401..286C. Дои:10.1038/45816. PMID 10499588. S2CID 4386883.
  21. ^ Ван NX, Ли HJ, Чжэн JJ (апрель 2008 г.). «Терапевтическое применение антагонизма белок-белкового взаимодействия PDZ». Новости и перспективы наркотиков. 21 (3): 137–41. ЧВК 4055467. PMID 18560611.
  22. ^ Chung HJ, Huang YH, Lau LF, Huganir RL (ноябрь 2004 г.). «Регулирование рецепторного комплекса NMDA и транспорта путем зависимого от активности фосфорилирования лиганда PDZ субъединицы NR2B». Журнал неврологии. 24 (45): 10248–59. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0546-04.2004. ЧВК 6730169. PMID 15537897.
  23. ^ Jeleń F, Oleksy A, Smietana K, Otlewski J (01.01.2003). «Домены PDZ - общие участники клеточной сигнализации». Acta Biochimica Polonica. 50 (4): 985–1017. Дои:10.18388 / abp.2003_3628. PMID 14739991.
  24. ^ Чен Дж., Пань Л., Вэй З., Чжао Ю., Чжан М. (август 2008 г.). «Димеризация ZO-1 PDZ2 с заменой домена создает специфические и регуляторные сайты связывания коннексина 43». Журнал EMBO. 27 (15): 2113–23. Дои:10.1038 / emboj.2008.138. ЧВК 2516886. PMID 18636092.
  25. ^ Чен Б.С., Брауд С., Барсук Дж. Д., Исаак Дж. Т., Рош К. В. (июнь 2006 г.). «Регулирование рецепторов NR1 / NR2C N-метил-D-аспартата (NMDA) путем фосфорилирования». Журнал биологической химии. 281 (24): 16583–90. Дои:10.1074 / jbc.M513029200. PMID 16606616.
  26. ^ Мишра П., Соколич М., Уолл М.А., Грейвс Дж., Ван З., Ранганатан Р. (октябрь 2007 г.). «Динамический каркас в сигнальной системе, связанной с G-белком». Клетка. 131 (1): 80–92. Дои:10.1016 / j.cell.2007.07.037. PMID 17923089. S2CID 14008319.
  27. ^ van den Berk LC, Landi E, Walma T., Vuister GW, Dente L, Hendriks WJ (ноябрь 2007 г.). «Аллостерическое внутримолекулярное взаимодействие PDZ-PDZ модулирует специфичность связывания PTP-BL PDZ2». Биохимия. 46 (47): 13629–37. Дои:10.1021 / bi700954e. PMID 17979300.
  28. ^ а б c Niethammer M, Valtschanoff JG, Kapoor TM, Allison DW, Weinberg RJ, Craig AM, Sheng M (апрель 1998 г.). «CRIPT, новый постсинаптический белок, который связывается с третьим доменом PDZ PSD-95 / SAP90». Нейрон. 20 (4): 693–707. Дои:10.1016 / s0896-6273 (00) 81009-0. PMID 9581762. S2CID 16068361.
  29. ^ Донг Х., О'Брайен Р.Дж., Фунг Е.Т., Ланахан А.А., Уорли П.Ф., Хуганир Р.Л. (март 1997 г.). «GRIP: синаптический белок, содержащий домен PDZ, который взаимодействует с рецепторами AMPA». Природа. 386 (6622): 279–84. Bibcode:1997Натура.386..279D. Дои:10.1038 / 386279a0. PMID 9069286. S2CID 4361791.
  30. ^ Торрес Р., Файрестайн Б.Л., Донг Х., Штаудингер Дж., Олсон Э.Н., Хуганир Р.Л. и др. (Декабрь 1998 г.). «Белки PDZ связываются, группируются и синаптически колокализуются с рецепторами Eph и их лигандами эфрина». Нейрон. 21 (6): 1453–63. Дои:10.1016 / S0896-6273 (00) 80663-7. PMID 9883737. S2CID 15441813.
  31. ^ Vogel MJ, van Zon P, Brueton L, Gijzen M, van Tuil MC, Cox P и др. (Май 2012 г.). «Мутации в GRIP1 вызывают синдром Фрейзера». Журнал медицинской генетики. 49 (5): 303–6. Дои:10.1136 / jmedgenet-2011-100590. PMID 22510445. S2CID 7211700.
  32. ^ Ранганатан Р., Росс Э.М. (декабрь 1997 г.). «Белки домена PDZ: каркасы для сигнальных комплексов». Текущая биология. 7 (12): R770-3. Дои:10.1016 / S0960-9822 (06) 00401-5. PMID 9382826. S2CID 13636955.
  33. ^ Джемт П., Джанни С. (июль 2007 г.). «Домены PDZ: сворачивание и связывание». Биохимия. 46 (30): 8701–8. Дои:10.1021 / bi7008618. PMID 17620015.

дальнейшее чтение

  • Понтинг С.П., Филлипс К., Дэвис К.Э., Блейк Д.Д. (июнь 1997 г.). «Домены PDZ: нацеливание сигнальных молекул на субмембранные участки». BioEssays. 19 (6): 469–79. Дои:10.1002 / bies.950190606. PMID 9204764. S2CID 12469779.
  • Дойл Д.А., Ли А., Льюис Дж., Ким Э, Шэн М., Маккиннон Р. (июнь 1996 г.). «Кристаллические структуры комплексного и свободного от пептидов мембранного белк-связывающего домена: молекулярные основы распознавания пептидов PDZ». Клетка. 85 (7): 1067–76. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81307-0. PMID 8674113. S2CID 9739481.

внешняя ссылка