WikiDer > Рамачандран сюжет

Ramachandran plot
Оригинальные твердые сферы, области φ, ψ с уменьшенным радиусом и расслабленным тау из Рамачандрана, с обновленными метками и осями
Двугранные углы позвоночника φ и ψ (и ω). Все три угла составляют 180 ° в показанной конфигурации.

В биохимия, а Рамачандран сюжет (также известный как Заговор Рамы, а Диаграмма Рамачандрана или [φ, ψ] график), первоначально разработанный в 1963 г. Г. Н. Рамачандран, К. Рамакришнан и В. Сасисехаран,[1] это способ визуализировать энергетически разрешенные области для позвоночника двугранные углы ψ против φ аминокислота остатки в структура белка. На рисунке слева показано определение двугранных углов φ и ψ основной цепи.[2] (Рамачандран назвал φ и φ '). Угол ω у пептидной связи обычно составляет 180 °, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептид планарный.[3] На рисунке в правом верхнем углу показаны разрешенные конформационные области скелета φ, ψ из Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер в 1963 и 1968 годах: полный радиус - сплошным контуром, уменьшенный радиус - пунктирной - и ослабленный угол тау (N-Cα-C) пунктирными линиями.[4] Потому что двугранный угол значения круговые, а 0 ° совпадает с 360 °, края графика Рамачандрана «оборачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоса допустимых значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области с расширенной цепочкой в ​​верхнем левом углу.

Сюжет Рамачандрана, созданный человеком PCNA, тример Зажим ДНК белок, содержащий оба β-лист и α-спираль (PDB ID 1AXC). Красные, коричневые и желтые области представляют собой предпочтительные, разрешенные и «щедро разрешенные» области, как определено ProCheck.

Использует

Сюжет Рамачандрана можно использовать двумя разными способами. Один - теоретически показать, какие ценности или конформации, углов ψ и φ возможны для аминокислотного остатка в белке (как вверху справа). Второй - показать эмпирическое распределение точек данных, наблюдаемое в единой структуре (как здесь справа), используемой для проверка структурыили же в базе данных многих структур (как на нижних 3 графиках слева). Любой из этих случаев обычно противопоставляется очертаниям теоретически благоприятных регионов.

Аминокислотные предпочтения

Можно было бы ожидать, что более крупные боковые цепи приведут к большему количеству ограничений и, следовательно, к меньшей допустимой области на графике Рамачандрана, но влияние боковых цепей невелико.[5]. На практике основной наблюдаемый эффект заключается в наличии или отсутствии метиленовой группы у Cβ.[5]. Глицин имеет только атом водорода для боковой цепи, с гораздо меньшим радиус Ван-дер-Ваальса чем CH3, CH2, или группа CH, которая начинает боковую цепь всех других аминокислот. Следовательно, он наименее ограничен, и это очевидно на графике Рамачандрана для глицина (см. График Gly в галерея), для которых допустимая площадь значительно больше. Напротив, сюжет Рамачандрана для пролин, с его 5-членной кольцевой боковой цепью, соединяющей Cα с основной цепью N, показывает ограниченное количество возможных комбинаций ψ и φ (см. график Pro в галерея). Остаток, предшествующий пролину («препролин»), также имеет ограниченные комбинации по сравнению с общим случаем.

Более свежие обновления

Первый график Рамачандрана был рассчитан сразу после определения первой структуры белка при атомном разрешении (миоглобин, в 1960 г.[6]), хотя выводы были основаны на низкомолекулярной кристаллографии коротких пептидов. Сейчас, много десятилетий спустя, есть десятки тысяч белковых структур высокого разрешения, определенных с помощью рентгеновских лучей. кристаллография и хранится в Банк данных белков (PDB). Многие исследования использовали эти данные для создания более подробных и точных графиков φ, ψ (например, Моррис и другие. 1992;[7] Kleywegt & Jones 1996;[8] Hooft и другие. 1997;[9] Hovmöller и другие. 2002;[10] Lovell и другие. 2003;[11] Андерсон и другие. 2005.[12] Тинг и другие. 2010[13]).

На четырех рисунках ниже показаны точки данных из большого набора структур с высоким разрешением и контуры для предпочтительных и разрешенных конформационных областей для общего случая (все аминокислоты, кроме Gly, Pro и pre-Pro), для Gly и для Pro. .[11] Наиболее распространенные области обозначены: α для α спираль, Lα для левой спирали, β для β-листи ppII для полипролина II. Такая кластеризация альтернативно описана в системе ABEGO, где каждая буква обозначает α (и 310) спираль, правые β-листы (и протяженные структуры), левые спирали, левосторонние листы и, наконец, не наносимые на график цис-пептидные связи, иногда наблюдаемые с пролином; он был использован в классификации мотивов[14] и совсем недавно для создания белков.[15]

Хотя сюжет Рамачандрана был учебным пособием для объяснения структурного поведения пептидной связи, исчерпывающее исследование того, как пептид ведет себя в каждой области графика Рамачандрана, было опубликовано только недавно (Mannige 2017[16]).

В Молекулярная биофизика Отделение Индийского института науки отметило 50-летие карты Рамачандрана[17] путем организации Международной конференции по биомолекулярным формам и функциям с 8 по 11 января 2013 г.[18]

Связанные соглашения

Можно также построить двугранные углы в полисахариды (например, с Карп;[19]) и других полимеров таким образом. Для первых двух двугранных углов боковой цепи белка аналогичный график представляет собой Жанин Участок.

Галерея

  • Заговор Рамачандрана для общего случая; данные Lovell 2003

  • Заговор Рамачандрана для Глицина

  • Заговор Рамачандрана о Пролине

  • Заговор Рамачандрана для пре-пролина

Программного обеспечения

Смотрите также PDB для списка аналогичного программного обеспечения.

Рекомендации

  1. ^ Рамачандран, G.N .; Рамакришнан, С .; Сасисекхаран, В. (1963). «Стереохимия конфигураций полипептидных цепей». Журнал молекулярной биологии. 7: 95–9. Дои:10.1016 / S0022-2836 (63) 80023-6. PMID 13990617.
  2. ^ Ричардсон, Дж. (1981). «Анатомия и систематика белковых структур». Успехи в химии белков. 34: 167–339. Дои:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  3. ^ Pauling, L .; Corey, H.R .; Брэнсон, Х. Р. (1951). «Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородной связью». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 37 (4): 205–211. Bibcode:1951ПНАС ... 37..205П. Дои:10.1073 / pnas.37.4.205. ЧВК 1063337. PMID 14816373.
  4. ^ Рамачандран, G.N .; Сасисхаран, В. (1968). «Конформация полипептидов и белков». Успехи в химии белков. 23: 283–437. Дои:10.1016 / S0065-3233 (08) 60402-7. ISBN 9780120342235. PMID 4882249. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  5. ^ а б Чакрабарти, Пинак; Приятель, Дебнат (2001). «Взаимосвязь конформаций боковой и основной цепи в белках». Прогресс в биофизике и молекулярной биологии. 76 (1–2): 1–102. Дои:10.1016 / S0079-6107 (01) 00005-0. PMID 11389934.
  6. ^ Kendrew, J.C .; Dickerson, R.E .; Strandberg, B.E .; Hart, R.G .; Дэвис, Д.Р .; Филлипс, округ Колумбия; Шор, В. (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2Å». Природа. 185 (4711): 422–427. Bibcode:1960Натура.185..422K. Дои:10.1038 / 185422a0. PMID 18990802. S2CID 4167651.
  7. ^ Morris, A.L .; MacArthur, M.W .; Hutchinson, E.G .; Торнтон, Дж. М. (1992). «Стереохимическое качество координат структуры белка». Белки: структура, функции и генетика. 12 (4): 345–64. Дои:10.1002 / prot.340120407. PMID 1579569.
  8. ^ Kleywegt, G.J .; Джонс, Т. (1996). «Фи / пси-хология: новый взгляд на Рамачандрана». Структура. 4 (12): 1395–400. Дои:10.1016 / S0969-2126 (96) 00147-5. PMID 8994966.
  9. ^ Hooft, R.W.W .; Sander, C .; Вринд, Г. (1997). «Объективная оценка качества белковой структуры по графику Рамачандрана». Comput Appl Biosci. 13 (4): 425–430. Дои:10.1093 / биоинформатика / 13.4.425. PMID 9283757.
  10. ^ Hovmöller, S .; Чжоу, Т .; Олсон, Т. (2002). «Конформации аминокислот в белках». Acta Crystallographica D. 58 (Pt 5): 768–76. Дои:10.1107 / S0907444902003359. PMID 11976487.
  11. ^ а б Lovell, S.C .; Дэвис, I.W .; Arendall, W.B .; Де Баккер, P.I.W .; Word, J.M .; Prisant, M.G .; Richardson, J.S .; Ричардсон, округ Колумбия (2003). «Проверка конструкции по геометрии Cα: отклонение ϕ, ψ и Cβ». Белки: структура, функции и генетика. 50 (3): 437–50. Дои:10.1002 / prot.10286. PMID 12557186.
  12. ^ Андерсон Р.Дж., Вен З., Кэмпбелл Р.К., Цзян X (2005). «Конформационные тенденции основных цепей аминокислот». Белки. 60 (4): 679–89. Дои:10.1002 / prot.20530. PMID 16021632.
  13. ^ а б Ting, D .; Wang, G .; Mitra, R .; Jordan, M.I .; Данбрак, Р.Л. (2010). «Зависимые от соседей распределения вероятностей Рамачандрана аминокислот, разработанные на основе иерархической модели процесса Дирихле». PLOS вычислительная биология. 6 (4): e1000763. Bibcode:2010PLSCB ... 6E0763T. Дои:10.1371 / journal.pcbi.1000763. ЧВК 2861699. PMID 20442867.
  14. ^ Винтьенс, Рене Т .; Rooman, Marianne J .; Водак, Шошана Дж. (Январь 1996 г.). «Автоматическая классификация и анализ мотивов αα-поворота в белках». Журнал молекулярной биологии. 255 (1): 235–253. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0020. PMID 8568871.
  15. ^ Линь, Ю-Ру; Кога, Нобуясу; Тацуми-Кога, Риэ; Лю, Гаохуа; Клаузер, Аманда Ф .; Монтелионе, Гаэтано Т .; Бейкер, Дэвид (6 октября 2015 г.). «Контроль общей формы и размера белков, разработанных de novo». Труды Национальной академии наук. 112 (40): E5478 – E5485. Дои:10.1073 / pnas.1509508112. ЧВК 4603489. PMID 26396255.
  16. ^ Манниге, Ранджан (16 мая 2017 г.). "Исчерпывающий обзор конформаций регулярных пептидов с использованием новой метрики для определения структуры хребта (час)". PeerJ. 5: e3327. Дои:10.7717 / peerj.3327. ЧВК 5436576. PMID 28533975. Получено 18 мая 2017.
  17. ^ «50 лет заговорам Рамачандрана». Профессор Лоуренс А. Моран. Получено 17 января 2013.
  18. ^ «ICBFF-2013». MBU, IISc, Бангалор. Архивировано из оригинал 15 января 2013 г.. Получено 28 января 2013.
  19. ^ Lütteke, T .; Франк, М .; фон дер Лит, C.W. (2005). «Пакет структуры углеводов (CSS): анализ трехмерных структур углеводов, полученных из PDB». Нуклеиновые кислоты Res. 33 (Выпуск базы данных): D242–246. Дои:10.1093 / nar / gki013. ЧВК 539967. PMID 15608187.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка