WikiDer > Абломин

Ablomin

Абломин это токсин присутствует в яде Японский Мамуши змея, которая блокирует потенциалзависимые кальциевые каналы L-типа.

Этимология

Протеин абломин входит в состав яда японцев. Мамуши змея Глойдиус Бломхоффи. Термин «абломин» - это аббревиатура, образованная от Агкистродон Blomhoffi, старое название этой змеи.

Источники

Белок содержится в яде Японский Мамуши змея, член Гадюки семья.

Химия

Абломин входит в состав Богатый цистеином секреторный белок (CRISP) семья. CRISP представляют собой особую группу белков змеиного яда, распределенных среди ядов нескольких семейств змей, таких как elapids, Colubrids и гадюки.

Белка существует 240 аминокислоты, закодированный мРНК из 1336 пар оснований.[1] Структурно он состоит из трех отдельных областей: N-концевого домена белка, шарнирной области и C-концевого домена, богатого цистеином.[2] Оно имеет молекулярная масса из 25 кДа.

Абломин показывает отличную последовательность гомология с пустяк (83,7%) и латисемин (61,5%), два других компонента змеиного яда семейства CRISP, которые также нацелены на потенциал-зависимые кальциевые каналы. Кроме того, он показывает частичную гомологию с гелотермином (52,8%), ядовитым белком мексиканской ящерицы из бисера; этот белок, однако, нацелен на другие ионные каналы, кроме абломина.[1]

Цель

Абломин снижает вызванное калием сокращение гладкой мускулатуры, предполагая, что он блокирует Потенциалзависимые кальциевые каналы L-типа.[3] Кроме того, абломин может незначительно ингибировать палочковидный тип. циклические нуклеотидные ионные каналы (CNGA1) каналы.[3]

Токсичность

Абломин влияет на вызванное калием сокращение гладких мышц артерий крысиного хвоста в зависимости от концентрации. Уменьшение сокращения артериальных гладких мышц в крысином хвосте приводит к вазодилатации артерии крысиного хвоста, что может привести к переохлаждению.[1] Блокирование других потенциалзависимых каналов Ca2 + L-типа, например, в сердце, может привести к аритмии и даже к остановке сердца.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c Ямазаки, Y; Koike, H; Сугияма, Й; Motoyoshi, K; Wada, T; Хисинума, S; Мита, М; Морита, Т. (2002). «Клонирование и характеристика новых белков яда змеи, которые блокируют сокращение гладких мышц». Eur J Biochem. 269 (11): 2708–2715. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.02940.x. PMID 12047379. S2CID 30934694.
  2. ^ Мацунага, Y; Ямазаки, Y; Хёдо, Ф; Сугияма, Й; Нодзаки, М; Морита, Т. (2009). «Структурная дивергенция богатых цистеином секреторных белков в змеином яде». J Biochem. 145 (3): 365–375. Дои:10.1093 / jb / mvn174. PMID 19106157.
  3. ^ а б Ямазаки, Y; Морита, Т. (2004). «Структура и функция секреторных белков, богатых цистеином змеиного яда». Токсикон. 44 (3): 227–231. Дои:10.1016 / j.toxicon.2004.05.023. PMID 15302528.