WikiDer > Латисемин
Латисемин это богатый цистеином секреторный белок которые можно изолировать от яд из Черно-полосный морской крайт, а морская змея коренные жители более теплых вод западных Тихий океан. Это токсин что тормозит циклические нуклеотидные ионные каналы[1] и блоки Кальциевые каналы L-типа, тем самым уменьшая сокращение гладких мышц.[2]
Источники
Латисемин входит в состав яд производства Erabu морская змея (Laticauda semifasciata) семьи Elapidae и Laticauda род. Эти морские змеи заселять коралловый риф районы в морях Южных Япония, Юго-Восточная Азия, и Австралия.[2] Хотя эта змея очень ядовита, она сравнительно неагрессивна, и на самом деле ее ловят и едят в супе Эрабу в Японии.
Биохимия
Латисемин имеет молекулярный вес 24 кДа и состоит из 217 аминокислот.[1][3] Он принадлежит CRISP (богатый цистеином секреторный белок) гликопротеин подсемейство,[4] которые являются одной цепью полипептиды содержащие строго консервированные цистеины[1] (цистеины не окисляются до цистин и таким образом не предоставляя дисульфидная связь поддержка третичная белковая структура). Они есть секреторные белки, что означает, что они секретируются из клеток в внеклеточной жидкости.
Цель
Латисемин сильно блокирует деполяризацию (но не кофеин). сокращение гладких мышц,[2] предполагая, что он блокирует Кальциевые каналы L-типа. Его принцип действия похож на действие некоторых других Змеиный яд токсины из семейства CRISP, например Абломин от Японский Мамуши змея и пустяк от Змея Хабу.[2] Они также подавляют циклические нуклеотидные ионные каналы.[1]
Смотрите также
Другие белки змеиного яда из семейства CRISP:
- Абломин от японской змеи Мамуши (Глойдиус Бломхоффи)
- Офанин от Королевской Кобры (Офиофаг ханна)
- Писциворин из Восточного Коттонмута (Agkistrodon piscivorus)
- Трифлин от змеи Хабу (Trimeresurus flavoviridis)
Рекомендации
- ^ а б c d Ямазаки, Y; Морита, Т. (2009). «Структура и функция секреторных белков, богатых цистеином змеиного яда». Токсикон. 44 (3): 227–231. Дои:10.1016 / j.toxicon.2004.05.023. PMID 15302528.
- ^ а б c d Ямазаки, Y; Koike, H; Сугияма, Й; Motoyoshi, K; Wada, T; Хисинума, S; Мита, М; Морита, Т. (2002). «Клонирование и характеристика новых белков змеиного яда, которые блокируют сокращение гладких мышц». Eur J Biochem. 269 (11): 2708–2715. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.02940.x. PMID 12047379.
- ^ Ямазаки, Y; Хёдо, Ф; Морита, Т. (2003). «Широкое распространение секреторных белков, богатых цистеином, в змеином яде: выделение и клонирование новых секреторных белков, богатых цистеином». Arch. Biochem. Биофизы. 412 (1): 133–141. Дои:10.1016 / S0003-9861 (03) 00028-6. PMID 12646276.
- ^ Hansson, K; Kjellberg, M; Фернлунд, П. (2009). «Богатые цистеином секреторные белки в ядах змей образуют высокоаффинные комплексы с β-микросеминопротеинами человека и свиньи». Токсикон. 54 (2): 128–137. Дои:10.1016 / j.toxicon.2009.03.023. PMID 19341830.