Кальпонин это кальций привязка белок. Кальпонин тонически подавляет АТФазную активность миозина в гладких мышцах. Фосфорилирование кальпонина белком киназа, который зависит от кальций привязка к кальмодулин, снимает ингибирование кальпонином гладкая мышца АТФаза.
Структура и функции
Кальпонин в основном состоит из α-спиралей с витками водородной связи. Это связывающий белок, состоящий из трех доменов. Эти домены в порядке появления: гомология кальпонина (CH), регуляторный домен (RD) и Click-23, домен, который содержит кальпонин повторяет. В домене CH кальпонин связывается с α-актином и филамином и связывается с актином в домене RD. Кальмодулин, при активации кальцием может слабо связываться с доменом CH и ингибировать связывание кальпонина с α-актином.[2] Кальпонин отвечает за связывание многих актин-связывающих белков, фосфолипидов и регулирует взаимодействие актин / миозин. Считается также, что кальпонин отрицательно влияет на процесс образования костей, поскольку в больших количествах содержится в остеобласты.[3]
^Ферджани, I; Фаттум, А; Манай, М; Беньямин, Y; Рустан, К; Макивер, СК (сентябрь 2010 г.). «Две разные области кальпонина имеют общие сайты связывания на актине, что приводит к различным способам взаимодействия кальпонин-актин». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1804 (9): 1760–7. Дои:10.1016 / j.bbapap.2010.05.012. PMID20595006.
^Макивер С. "Семья Кальпонинов". Департамент биомедицинских наук, Эдинбургский университет. Получено 2011-04-25.
