WikiDer > Коагулин
| Коагулин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Коагулин | ||||||||
| Pfam | PF02035 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000275 | ||||||||
| SCOP2 | d1aoca_ / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
Коагулин гелеобразующий белок из гемолимфа что препятствует распространению захватчиков, обездвиживая их. Производится в коагулоген форма перед расщеплением на активную форму.[1][2] В медицине коагуляция коагулина является основой обнаружения бактериального эндотоксина в LAL тест для парентеральных препаратов.
Белок содержит одну полипептидную цепь из 175 остатков, которая расщепляется после Arg-18 и Arg-46 посредством Фермент свертывания крови Limulus содержится в гемоците и активируется бактериальным эндотоксином (липополисахарид). Расщепление высвобождает две цепи коагулина, А и В, связанные двумя дисульфидные связи, вместе с пептидом C.[1][2] Образование геля происходит в результате связывания молекул коагулина.[1] Полноразмерная структура коагулогена известна (PDB: 1AOC); он разделяет то же самое цистиновый узел суперсемейство цитокинов (складка) как нейротрофины, с сохранением нескольких цистин. Складка A-B оборачивается вокруг спирального пептида C, образуя компактную структуру.[3]
В ракообразные, свертывание гемолимфы зависит от опосредованного трансглутаминазой перекрестного связывания определенных белков свертывания плазмы, но без протеолитического каскада. В подковообразные крабыкаскад протеолитической коагуляции, запускаемый липополисахаридами и бета-1,3-глюканы приводит к превращению коагулогена в коагулин, что приводит к нековалентным гомополимерам коагулина за счет взаимодействия голова к хвосту. Однако трансглутаминаза подковообразного краба не связывает коагулины межмолекулярно. Недавно было обнаружено, что коагулины сшиты на белках поверхности клеток гемоцитов, называемых проксинами. Это указывает на то, что реакция сшивания на заключительном этапе свертывания гемолимфы является важной врожденной иммунной системой подковообразных крабов.[4] Для сравнения, млекопитающие коагуляция крови основан на протеолитически индуцированной полимеризации фибриногены. Первоначально, фибрин мономеры нековалентно взаимодействуют друг с другом. Полученные гомополимеры дополнительно стабилизируются, когда плазма трансглутаминаза сшивает эпсилон- (гамма-глутамил) лизиновые связи между молекулами.
Рекомендации
- ^ а б c Иванага С., Мията Т., Шримал С., Кавабата С. (1985). «Полная аминокислотная последовательность коагулогена, выделенного из подковообразного краба из Юго-Восточной Азии Carcinoscorpius rotundicauda». J. Biochem. 98 (2): 305–318. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a135283. PMID 3905780.
- ^ а б Иванага С., Мията Т., Усуи К. (1984). «Аминокислотная последовательность коагулогена, выделенного из подковообразного краба из Юго-Восточной Азии, Tachypleus gigas». J. Biochem. 95 (6): 1793–1801. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134792. PMID 6469947.
- ^ Бергнер, А; Оганесян, В; Мута, Т; Иванага, S; Типке, Д; Huber, R; Боде, Вт (16 декабря 1996 г.). «Кристаллическая структура коагулогена, белка свертывания крови из подковообразного краба: структурный гомолог фактора роста нервов». Журнал EMBO. 15 (24): 6789–97. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb01070.x. ISSN 0261-4189. ЧВК 452504. PMID 9003754.
- ^ Кавабата С., Осаки Т. (2004). «Структура и функция коагулогена, свертывающегося белка в подковообразных крабах». Клетка. Мол. Life Sci. 61 (11): 1257–1265. Дои:10.1007 / s00018-004-3396-5. PMID 15170505. S2CID 24537601.
 | Этот белок-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |