WikiDer > Комплекс обезглавливания

Decapping complex

В мРНК комплекс для снятия крышки представляет собой белковый комплекс в эукариотических клетках, ответственный за удаление Крышка 5 футов.[1] Активный фермент комплекса декапирования - двулопастный Семья Нудикс фермент Dcp2, который гидролизует Крышка 5 футов и высвобождает 7mGDP и 5'-монофосфорилированную мРНК.[2] Эта декапированная мРНК ингибируется для трансляции и будет разлагаться экзонуклеазы.[3] Основной комплекс обезглавливания сохраняется у эукариот. Dcp2 активируется Decapping Protein 1 (Dcp1) и выше. эукариоты к ним присоединяется каркасный белок VCS.[4] Вместе со многими другими вспомогательными белками декапинговый комплекс собирается в П-тела в цитоплазма.

Комплекс для обезвоживания дрожжей

В дрожжах (С. cerevisiae), К Dcp2 присоединяется активатор декапирования Dcp1, геликаза Dhh1, экзонуклеаза Xrn1, бессмысленный распад факторов Upf1, Upf2 и Upf3, LSm комплекс, Pat1 и другие различные белки. Все эти белки локализуются в цитоплазматических структурах, называемых П-тела. Примечательно, что у дрожжей нет факторов трансляции или рибосомных белков внутри Р-телец.[5]

Комплекс для обезглавливания многоклеточных животных

У высших эукариот несколько разные члены комплекса декапирования. Фермент Dcp2 все еще является каталитической субъединицей вместе с Dcp1, Xrn1, Upf1-3, комплексом LSm и ортологом Dhh1 Rck / p-54. Белки, уникальные для растений и млекопитающих, включают: бета пропеллер белок Hedls и усилитель декапирования Edc3.[6] Конструктивные детали сборки этого комплекса неизвестны, только физическая ассоциация по иммунопреципитация.

Рекомендации

  1. ^ Магридж, Джеффри С. Зиемняк, Марцин; Джемилити, Яцек; Гросс, Джон Д. (ноябрь 2016 г.). «Структурные основы распознавания кэпа мРНК с помощью Dcp1 – Dcp2». Структурная и молекулярная биология природы. 23 (11): 987–994. Дои:10.1038 / nsmb.3301. ISSN 1545-9993. ЧВК 5113729. PMID 27694842.
  2. ^ Магридж, Джеффри С. Зиемняк, Марцин; Джемилити, Яцек; Гросс, Джон Д. (ноябрь 2016 г.). «Структурные основы распознавания кэпа мРНК с помощью Dcp1 – Dcp2». Структурная и молекулярная биология природы. 23 (11): 987–994. Дои:10.1038 / nsmb.3301. ISSN 1545-9993. ЧВК 5113729. PMID 27694842.
  3. ^ Шантарашо Т., Бейли-Серрес Дж. (Январь 2018 г.). «Полисомы, стрессовые гранулы и процессинговые тела: динамический триумвират, контролирующий судьбу и функцию цитоплазматической мРНК». Физиология растений. 176 (1): 254–269. Дои:10.1104 / стр.17.01468. ЧВК 5761823. PMID 29158329.
  4. ^ Зибурт Л.Е., Винсент Дж.Н. (17.12.2018). «Помимо факторов транскрипции: роль распада мРНК в регуляции экспрессии генов в растениях». F1000 Исследования. 7: 1940. Дои:10.12688 / f1000research.16203.1. ЧВК 6305221. PMID 30613385.
  5. ^ Паркер Р., Шет У. (март 2007 г.). «P-тельца и контроль трансляции и деградации мРНК». Молекулярная клетка. 25 (5): 635–46. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.02.011. PMID 17349952.
  6. ^ Fenger-Grøn M, Fillman C, Norrild B, Lykke-Andersen J (декабрь 2005 г.). «Множественные процессинговые факторы организма и ARE-связывающий белок TTP активируют декапирование мРНК» (PDF). Молекулярная клетка. 20 (6): 905–15. Дои:10.1016 / j.molcel.2005.10.031. PMID 16364915. Архивировано из оригинал (PDF) на 2011-06-06.