WikiDer > Рецептор EF-Tu

EF-Tu receptor
EF-Tu (синий) - лиганд EFR[1]
EFR обеспечивает иммунный ответ на elf18, последовательность EF-Tu[2]

Рецептор EF-Tu, сокращенно EFR, это рецептор распознавания образов (PRR), который связывается с прокариотическим белком EF-Tu (коэффициент удлинения термоустойчивый) в Arabidopsis thaliana. Этот рецептор является важной частью иммунной системы растений, поскольку он позволяет клеткам растения распознавать EF-Tu и связываться с ним, предотвращая генетические нарушения. трансформация и синтез белка в патогенах, таких как Агробактерии.[2]

Фон

Завод Arabidopsis thaliana имеет геном всего лишь из 135 пар мегабаз (Мбайт), что делает его достаточно малым для полноценного синтеза. Это также делает его относительно простым в изучении, что привело к его использованию в качестве обычного модельный организм в области генетики растений.[3][4] Одно важное использование A. thaliana находится в изучении иммунитета растений. Патогены растений могут перемещаться через сосудистую систему растения, но у растений нет специфических иммунных клеток, которые могли бы перемещаться таким образом. У растений также нет адаптивной иммунной системы, поэтому необходимы другие формы иммунитета. Один из них - использование рецепторов распознавания образов (PRR) для связывания с патоген-ассоциированные молекулярные паттерны (PAMP), которые представляют собой высококонсервативные структуры вне многих инвазивных организмов. Эта форма иммунитета действует на межклеточные патогены, которые находятся за пределами отдельных клеток растений. PRR трансмембранные белки, которые имеют якорь внутри ячейки и части, выходящие за пределы мембраны. Они являются частью врожденной иммунной системы и связываются и предотвращают распространение патогенов с помощью PAMP, которые они могут связывать.[5]

EF-Tu, очень распространенный и высококонсервативный белок, является примером PAMP, который можно найти у многих патогенов.[6] Его функция как фактор удлинения означает, что он помогает создавать новые белки во время перевод в рибосоме. Когда белок образуется, аминокислоты соединяются в длинной последовательности, известной как первичная структура белка. Факторы удлинения помогают координировать движение переносить РНК (тРНК) и информационные РНК (мРНК), чтобы они оставались выровненными, когда рибосома перемещается по цепи мРНК.[7] Из-за своей важности для обеспечения точности трансляции и предотвращения мутаций EF-Tu является хорошей мишенью как для иммунной системы, так и для лекарств, предназначенных для предотвращения инфекций и последующих заболеваний.[8]

Биологическая функция

Синтез

EFR, как и другие белки, трансформируется в рибосомах клетки. После того, как первичная структура белка сформирована, он должен сложиться в трехмерную форму. третичная структура стать функциональным. Это происходит в эндоплазматический ретикулум (ER). Находясь в ER, эта первичная полипептидная цепь подвергается процессу регуляции, известному как ER-контроль качества (ER-QC), чтобы гарантировать, что она складывается в правильную 3-D структуру. и избегает. Процесс ER-QC состоит из ряда белков-шаперонов, которые помогают направлять складывание полипептидных цепей EFR, предотвращая агрегацию многих полипептидных цепей в одну большую группу. Белки, которые не свернулись, хранятся в ER до тех пор, пока они не свернутся в правильную трехмерную форму. Если сворачивания не происходит, тогда развернутый белок в конечном итоге разрушается.[9][10]

Одним из механизмов контроля EFR является белок, производный от стромы Arabidopsis, фактор-2 (SDF2). Генетический вариант A. thaliana Растение, которое не имело гена, кодирующего этот белок, имело гораздо более низкую продукцию функциональных белков EFR. SDF2 также не может быть заменен другими ферментами в производстве EFR. Экспериментальный анализ показал, что EFR разрушается в клетке, когда он продуцируется без SDF2, хотя механизм этого действия неизвестен. Другие белки, необходимые для правильного синтеза EFR, включают Arabidopsis CRT3 и UGGT, которые являются членами EFR-QC и действуют как шапероны чтобы помочь сворачиванию.[10]

Роль в иммунитете растений

Рецепторы EFR обладают высоким сродством к EF-Tu PAMP. Это было подтверждено аналитически с помощью анализов конкурентного связывания и SDS-СТРАНИЦА анализ. Когда EFR связывается с EF-Tu, активируется базальное сопротивление.[2] Этот ответ происходит после того, как инфекция уже установлена, и он важен для иммунной системы растения, поскольку предотвращает распространение патогена по всему растению.[11] Только бактерии с высоким содержанием EF-Tu эффективно ингибируются EFR, например Agrobacterium tumefaciens.[2]

Сходства с FLS2

Как и EFR, FLS2 (flagellin-sensing 2) представляет собой рецептороподобную киназу растений, которая действует как PRR в системе врожденного иммунитета растений.[10][12] Вместо привязки к EF-Tu он связывается с флагеллин, еще одна высококонсервативная структура, присутствующая у многих патогенов. Он, как и EF-Tu, является хорошей мишенью для иммунной системы растений, так как он так широко распространен. Он также вызывает иммунный ответ у большего количества растений, чем EF-Tu.[2] Иммунный ответ, запускаемый FLS2, очень похож на тот, который запускается EFR, и ферменты, которые активируются обоими рецепторами, вероятно, происходят из общего пула, который обнаружен во многих клетках. Это указывает на то, что два пути рецептора сходятся, что, как было показано, происходит в ионных каналах плазматической мембраны.[10][13] Воспринимая несколько PAMP, растение может быстрее и эффективнее реагировать на патогенную инфекцию, а также реагировать на более широкий спектр патогенов.[10]

Приложения

EFR встречается только в семействе растений Brassicaceae, то есть имеет ограниченный эффект в природе.[2] Эксперименты продемонстрировали способность успешно передавать EFR растениям других семейств, например Nicotiana benthamiana, родственник табака, и Solanum lycopersicum, помидор. Возможность передавать PRR между растениями и сохранять их эффективность расширяет возможности методов генной инженерии для повышения устойчивости сельскохозяйственных культур к болезням. Это также может уменьшить химические отходы, связанные с массовым сельским хозяйством, и обеспечить передачу иммунитета быстро и без традиционного разведения.[14]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «PDB-101: Факторы удлинения». pdb101.rcsb.org. Получено 2017-10-09.
  2. ^ а б c d е ж Зипфель, Кирилл; Кунце, Гернот; Шиншилла, Дельфина; Каниард, Энн; Джонс, Джонатан Д.Г .; Боллер, Томас; Феликс, Георг (2006). «Восприятие бактериального PAMP EF-Tu рецептором EFR ограничивает трансформацию, опосредованную Agrobacterium». Клетка. 125 (4): 749–760. Дои:10.1016 / j.cell.2006.03.037. PMID 16713565.
  3. ^ «ТАИР - Геномная Ассамблея». www.arabidopsis.org. Получено 2017-10-09.
  4. ^ Rensink, W. A .; Бьюэлл, С. Робин (2004-06-01). «Arabidopsis для риса. Применение знаний о сорняках для улучшения нашего понимания видов сельскохозяйственных культур». Физиология растений. 135 (2): 622–629. Дои:10.1104 / стр.104.040170. ISSN 0032-0889. ЧВК 514098. PMID 15208410.
  5. ^ Джонс, Джонатан Д. Г.; Дангл, Джеффри Л. (16 ноября 2006 г.). «Иммунная система растений». Природа. 444 (7117): 323–329. Дои:10.1038 / природа05286. ISSN 0028-0836. PMID 17108957.
  6. ^ Ямамото, Хироши; Цинь, Ян; Ахенбах, Джон; Ли, Чэнминь; Киек, Ярослав; Spahn, Christian M. T .; Нирхаус, Кнуд Х. (февраль 2014 г.). «EF-G и EF4: транслокация и обратная транслокация на бактериальной рибосоме». Обзоры природы Микробиология. 12 (2): 89–100. Дои:10.1038 / nrmicro3176. ISSN 1740-1526. PMID 24362468.
  7. ^ Рамакришнан, В. (22 февраля 2002 г.). «Строение рибосом и механизм трансляции». Клетка. 108 (4): 557–572. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 00619-0. ISSN 0092-8674. PMID 11909526.
  8. ^ Краб, Иво М .; Пармеджиани, Андреа (2002). «Механизмы EF-Tu, пионера ГТФазы». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. 71: 513–551. Дои:10.1016 / S0079-6603 (02) 71050-7. ISBN 9780125400718. ISSN 0079-6603. PMID 12102560.
  9. ^ Анелли, Тициана; Сития, Роберто (23 января 2008 г.). «Контроль качества белка на раннем секреторном пути». Журнал EMBO. 27 (2): 315–327. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601974. ISSN 0261-4189. ЧВК 2234347. PMID 18216874.
  10. ^ а б c d е Некрасов, Владимир; Ли, Цзин; Бату, Мартина; Ру, Милена; Чу, Чжао-Хуэй; Лакомб, Северина; Ругон, Алехандра; Биттель, Паскаль; Кисс ‐ Папп, Марта (4 ноября 2009 г.). «Контроль рецептора распознавания образов EFR с помощью белкового комплекса ER в иммунитете растений». Журнал EMBO. 28 (21): 3428–3438. Дои:10.1038 / emboj.2009.262. ISSN 0261-4189. ЧВК 2776097. PMID 19763086.
  11. ^ Niks, Rients E .; Марсель, Тьерри К. (01.06.2009). «Нехватная и базальная резистентность: как объяснить специфичность?». Новый Фитолог. 182 (4): 817–828. Дои:10.1111 / j.1469-8137.2009.02849.x. ISSN 1469-8137. PMID 19646067.
  12. ^ Gómez-Gómez, L .; Боллер, Т. (июнь 2000 г.). «FLS2: киназа, подобная рецептору LRR, участвующая в восприятии бактериального элиситора флагеллина у Arabidopsis». Молекулярная клетка. 5 (6): 1003–1011. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80265-8. ISSN 1097-2765. PMID 10911994.
  13. ^ Еворуцки, Елена; Roelfsema, M. Rob G .; Аншютц, Ута; Крол, Эльжбета; Эльзенга, Дж. Тео М .; Феликс, Георг; Боллер, Томас; Хедрих, Райнер; Беккер, Дирк (01.05.2010). «Ранняя передача сигналов через рецепторы распознавания образов арабидопсиса FLS2 и EFR включает Са2 + -ассоциированное открытие анионных каналов плазматической мембраны». Журнал растений. 62 (3): 367–378. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2010.04155.x. ISSN 1365-313X. PMID 20113440.
  14. ^ Лакомб, Северин; Ругон-Кардосо, Алехандра; Шервуд, Эмма; Петерс, Немо; Дальбек, Дуглас; ван Эссе, Х. Петер; Курильщик, Мэтью; Раллапалли, Гханасьям; Томма, Барт П. Х. Дж. (Апрель 2010 г.). «Межсемейная передача рецептора распознавания образов растений придает устойчивость бактерий широкого спектра». Природа Биотехнологии. 28 (4): 365–369. Дои:10.1038 / nbt.1613. ISSN 1087-0156. PMID 20231819.