WikiDer > ФАД-оксидаза
FAD-oxidase
| Оксидазы, связанные с FAD, С-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 п-крезолметилгидроксилаза: изменение структуры субъединицы флавопротеина при ее связывании с субъединицей цитохрома | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | FAD-оксидаза_C | ||||||||
| Pfam | PF02913 | ||||||||
| Pfam клан | CL0277 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004113 | ||||||||
| SCOP2 | 1аху / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии ФАД-оксидазы семья FAD-зависимый оксидоредуктазы. Они есть флавопротеины которые содержат ковалентно связанная группа FAD, которая прикреплена к гистидин через связь 8-альфа- (N3-гистидил) рибофлавин. Область вокруг гистидина, который связывает группу FAD, является консервированный в этих ферменты.[1]
использованная литература
- ^ Маттеви А., Фраайе М.В., Кода А., ван Беркель В.Дж. (апрель 1997 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ флавоэнзима ваниллилового спирта оксидазы из Penicillium simplicissimum» (PDF). Белки. 27 (4): 601–3. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (199704) 27: 4 <601 :: AID-PROT12> 3.0.CO; 2-O. PMID 9141139.