WikiDer > Переворот плоскости пептида

Peptide plane flipping

Переворот плоскости пептида это тип конформационное изменение что может произойти в белки по которому двугранные углы смежных аминокислоты претерпевают крупномасштабные вращения с небольшим смещением боковые цепи. Переворот плоскости определяется как поворот двугранных углов φ, ψ у аминокислот я и я + 1 такие, что результирующие углы остаются в структурно устойчивых областях Рамачандран пространство. Ключевое требование - чтобы сумма ψя угол вычета я и φя + 1 угол вычета я + 1 остаются примерно постоянными; по сути, флип - это коленчатый вал двигаться вокруг оси, определяемой буквой Cα-C¹ и N-Cα векторы связи пептидной группы, которые примерно параллельны. Например, тип I и тип II бета-ходы отличаются простым переворотом центрального пептидная группа поворота.

В динамике белка

Значимость переворотов пептидной плоскости в динамика из родное государство было обнаружено в некоторых белках путем сравнения кристаллические структуры одного и того же белка в нескольких конформации.[1] Например, пептидные перевороты были описаны как важные в каталитическом цикле флаводоксин[2] и в формировании амилоид структур, где их способность обеспечивать низкоэнергетический путь между бета-лист и так называемый альфа-лист Предполагается, что конформация облегчает ранние стадии амилоидогенеза.[3][4][5] Переворот пептидной плоскости также может быть значительным на ранних стадиях сворачивание белка.[1]

В кристаллографии

В белковых структурах, определяемых Рентгеновская кристаллографияплохая геометрия пептидной плоскости была описана как общая проблема; многие структуры нуждаются в коррекции переворотом пептидной плоскости или пептидная связь переворачивает.[6]

Рекомендации

  1. ^ а б Хейворд, С. (2001). «Переворот пептид-плоскости в белках». Белковая наука. 10 (11): 2219–27. Дои:10.1110 / пс 23101. ЧВК 2374056. PMID 11604529.
  2. ^ Людвиг, ML; Паттридж, штат Калифорния; Metzger, AL; Диксон, ММ; Эрен, М; Feng, Y; Свенсон, РП (11 февраля 1997 г.). «Контроль окислительно-восстановительных потенциалов флаводоксина из Clostridium beijerinckii: роль изменений конформации». Биохимия. 36 (6): 1259–80. Дои:10.1021 / bi962180o. PMID 9063874.
  3. ^ Милнер-Уайт, Дж. Э .; Watson, JD; Ци, G; Хейворд, S (сентябрь 2006 г.). «Образование амилоида может включать взаимное преобразование альфа- в бета-листы через переворот пептидной плоскости». Структура. 14 (9): 1369–76. Дои:10.1016 / j.str.2006.06.016. PMID 16962968.
  4. ^ Даггетт, В. (2006). «Альфа-лист: токсический конформер при амилоидных заболеваниях?». Acc Chem Res. 39 (9): 594–602. Дои:10.1021 / ar0500719. PMID 16981675.
  5. ^ Армен, РС; DeMarco, ML; Алонсо, Д.О. Даггетт, В. (2004). «Α-складчатая структура листа Полинга и Кори может определять префибриллярный амилоидогенный промежуточный продукт при амилоидном заболевании». Proc Natl Acad Sci USA. 101 (32): 11622–7. Bibcode:2004ПНАС..10111622А. Дои:10.1073 / pnas.0401781101. ЧВК 511030. PMID 15280548.
  6. ^ Touw, WG; Joosten, RP; Vriend, G (август 2015 г.). «Обнаружение транс-цис-переворотов и переворотов пептидной плоскости в белковых структурах». Acta Crystallographica Раздел D. 71 (Pt 8): 1604–14. Дои:10.1107 / S1399004715008263. ЧВК 4528797. PMID 26249342.