WikiDer > Рибофорин

Рибофорины куполообразные трансмембранные гликопротеины которые расположены в мембране шероховатого эндоплазматического ретикулума, но отсутствуют в мембране гладкая эндоплазматическая сеть. Есть два типа рибофоринов: рибофорин I и II. Они действуют в белковой комплексной олигосахарилтрансферазе (OST) как две разные субъединицы названного комплекса. Рибофорин I^[1] и II^[2] присутствуют только в клетках эукариотов.

Рибофорин является субъединицей олигосахаридтрансферазы в RER

Оба типа рибофоринов играют ключевую роль в связывании рибосомы к грубому эндоплазматическому ретикулуму, а также в ко-трансляционных процессах, которые зависят от этого взаимодействия. Содержание рибофорина грубого эндоплазматического ретикулума равно стехиометрическому числу рибосомных единиц. Таким образом, это предполагает большое значение, изобилие и хорошую сохранность этих белков в ретикулуме. Следовательно, дефекты генов, кодирующих эти белки, могут вызывать врожденные нарушения и разрушительные последствия; рибофорин I и II кодируются генами RPN1 и RPN2 соответственно.^{[нужна цитата]}

Рибофорины растворимы в неионных детергентах, таких как Triton X-100.

Структура

Существует два типа рибофорина: рибофорин I и рибофорин II; из-за этого у каждого свои особенности, несмотря на то, что оба рибофорина имеют некоторые общие характеристики. Таким образом, рибофорин I имеет другую структуру по сравнению с рибофорином II.^{[нужна цитата]}

Рибофорин I

Эта субъединица олигосахарилтрансферазы (OST) образована 1821 парой оснований, что составляет около 607 аминокислоты. Его молекулярная масса составляет 68550,8 дальтон.^{[нужна цитата]}

Когда он прикреплен к мембране, 75% его аминокислот находятся в просвете эндоплазматического ретикулума или в нем. Его сигнальная последовательность, которая удаляется, когда белок созревает, состоит из 23 аминокислот и имеет отрицательный заряд, что очень необычно. Остальные аминокислоты зрелого белка (584 AA) распределяются следующим образом: от AA 1 до 415 они расположены в просвете ЭПР, от 416 до 434 закреплены на мембране органеллы, а остальные в цитоплазме.^{[нужна цитата]}

Рибофорин II

Другая субъединица OST образована 1896 парами оснований, что эквивалентно 632 аминокислотам. Его молекулярная масса составляет около 69283’4 дальтон. В рибофорине II 90% аминокислот расположены на мембране или в просвете сетки. Как и рибофорин I, он также показывает сигнальную последовательность, но она образована 22 AA, тоже с отрицательным зарядом.^{[нужна цитата]}

Распределение остальных следующее: от AA 1 до 516 - в просвете, от 517 до 539 - у мембраны (в качестве якоря) и последние 70 - в просвете. цитоплазма. В этом случае аспарагин который гликозилирован, имеет номер 84 AA. Рибофорин II полностью устойчив к большому количеству протеаз.^{[нужна цитата]}

Расположение

Рибофорины обнаруживаются только в клетках млекопитающих, где они расположены в мембране грубого эндоплазматического ретикулума. Они взаимодействуют с рибосомой во время транслокации белка в ЭПР.^{[нужна цитата]}

И рибофорин I, и рибофорин II обладают топологией мембраны типа I, в которой основная часть их полипептидных цепей направлена ​​к просвету ER, и они являются частью белкового комплекса OST млекопитающих; этот комплекс влияет на котрансляционный N-гликозилирование из вновь синтезированных полипептидов и состоит из четырех специфичных для RER мембранных белков, которые представляют собой рибофорины (I и II), OST48 и Dadl. Для образования комплекса OST существуют определенные взаимодействия между белками; из-за этого люменные домены рибофорина I и II взаимодействуют с люменным доменом OST48. Тем не менее, между обоими рибофоринами нет прямого взаимодействия.^{[нужна цитата]}

Поскольку они являются трансмембранными белками, рибофорины проникают через мембрану ЭР, и, таким образом, белок имеет цитоплазматический, трансмембранный и люменный домен. В случае рибофорина II трансмембранный и цитоплазматический домены являются теми, которые имеют функцию удержания на ER; но, с другой стороны, домен просвета - это тот домен с функцией удержания рибофорина I.^{[нужна цитата]}

Рибофорин I находится в мембране ER с единственной охватывающей последовательностью от аминокислот 416 до 434, имеющей цитоплазматический С-конец из 150 аминокислот и люминальный N-концевой домен, состоящий из 415 остатков. Рибофотин II расположен аналогичным образом в мембране ER, но теперь охватывающий мембрану домен расположен в остатках 517-539, а остатки аспарагина 544 и 547 будут располагаться в цитоплазме, оставляя только Asn84 в качестве предполагаемого сайта для добавления олигосахарида; цитоплазматический домен будет иметь максимальную длину 70 остатков.^{[нужна цитата]}

Рибофорины обладают сигнальными последовательностями, которые локализуют их преимущественно на мембране ER.^{[нужна цитата]}

Функция

Рибофорины I и II, трансмембранный гликопротеин грубого эндоплазматического ретикулума, вмешиваются в объединение рибосом (они фиксируют большую субъединицу, 60S, рибосомы) на мембране RE, и они играют важную роль в ко-трансляционной транслокации. процесс, который зависит от этого соединения, например, встраивание растущих полипептидов в мембрану или их перенос в просвет цистерны; это транслокация белков, генерируемых полирибосомами.^{[нужна цитата]}

Рибофорин I обычно взаимодействует с теми белками, которые имеют неправильную укладку; в противном случае этот белок не взаимодействует с белками нативного состояния. Это говорит о том, что рибофорин I может работать как шаперон, распознающий белки с неправильной укладкой. Более того, этот рибофорин может регулировать доставку белков-предшественников к олигосахарилтрансферазе (главному ферменту N-гликозилирования белков) посредством захвата субстратов и их доставки в каталитический центр. Таким образом, рибофорин I может удерживать эти возможные субстраты вблизи каталитической субъединицы фермент; таким образом, эффективность реакции N-гликозилирования улучшится во время их биогенеза в ER. Но рибофорин I только радикально изменяет N-гликозилирование определенных субстратов, поскольку он, по-видимому, не требуется в том же процессе с другими субстратами. Когда рибофорин не является существенным, эти предшественники имеют короткий путь к каталитическому центру олигосахарилтрансферазы или их присутствие зависит от остальных некаталитических субъединиц в комплексе. Он показывает специфичность рибофорина I для определенных субстратов; так что этот белок будет селективно регулировать доставку субстратов к каталитическому центру олигосахарилтрансферазного комплекса.^{[нужна цитата]}

Хотя рибофорин II по-прежнему является совершенно неизвестным белком, было обнаружено, что этот рибофорин является частью комплекса N-олигосахарилтрансферазы, который связывает высокие манноза олигосахариды к остаткам аспарагина, обнаруженным в консенсусном мотиве Asn-X-Ser / Thr возникающих полипептидных цепей. Более того, этот белок участвует в идентификации сигналов удержания других белков.^{[нужна цитата]}

Информации о рибофорине II не так много, потому что эта субъединица комплекса не была исследована так, как рибофорин I.^{[нужна цитата]}

Синтез рибофоринов

Белковый синтез рибофоринов осуществляется в цитоплазме. Рибофорин I кодируется геном RPN1, тогда как рибофорин II кодируется геном RPN2. Более того, каждый ген кодирует сигнальную последовательность, указывающую на клеточную локализацию рибофорина. У человека последовательность состоит из 23 аминокислот рибофорина I; и 22 аминокислоты в рибофорине II.^{[нужна цитата]}

В хромосоме гены находятся в определенных локус. У человека RPN1 находится в 3q21.3 (в хромосоме 3), а RPN2 находится в локусе 20q12-q13.1 (в хромосоме 20). Всего рибофорин I и II состоят из 607 и 632 аминокислот соответственно.^{[нужна цитата]}

Смотрите также

• Эндоплазматический ретикулум

использованная литература

дальнейшее чтение

Эта статья включает в себя список общих использованная литература, но он остается в основном непроверенным, потому что ему не хватает соответствующих встроенные цитаты. Пожалуйста, помогите улучшить эта статья введение более точные цитаты. (Сентябрь 2014 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения)

• Уилсон CM, Робак К., High S (июль 2008 г.). «Рибофорин I регулирует доставку субстрата к ядру олигосахарилтрансферазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (28): 9534–9. Bibcode:2008PNAS..105.9534W. Дои:10.1073 / pnas.0711846105. ЧВК 2443820. PMID 18607003.
• Crimaudo C, Hortsch M, Gausepohl H, Meyer DI (январь 1987 г.). «Рибофорины I и II человека: первичная структура и топология мембраны двух высококонсервативных гликопротеинов, специфичных для грубого эндоплазматического ретикулума». Журнал EMBO. 6 (1): 75–82. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb04721.x. ЧВК 553359. PMID 3034581.
• Marcantonio EE, Amar-Costesec A, Kreibich G (декабрь 1984 г.). «Разделение аппарата транслокации полипептидов на участки эндоплазматического ретикулума, содержащие рибофорины и рибосомы. II. Субфракции микросом печени крысы содержат эквимолярные количества рибофоринов и рибосом». Журнал клеточной биологии. 99 (6): 2254–9. Дои:10.1083 / jcb.99.6.2254. ЧВК 2113550. PMID 6501424.
• Hardt B, Aparicio R, Bause E (ноябрь 2000 г.). «Комплекс олигосахарилтрансферазы из печени свиньи: клонирование кДНК, экспрессия и функциональная характеристика». Журнал гликоконъюгатов. 17 (11): 767–79. Дои:10.1023 / А: 1010980524785. PMID 11443278. S2CID 24680502.
• Crimaudo C, Hortsch M, Gausepohl H, Meyer DI (январь 1987 г.). «Рибофорины I и II человека: первичная структура и топология мембраны двух высококонсервативных гликопротеинов, специфичных для грубого эндоплазматического ретикулума». Журнал EMBO. 6 (1): 75–82. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb04721.x. ЧВК 553359. PMID 3034581.
• EntrezGene 6184
• EntrezGene 6185
• EntrezGene 64701