WikiDer > SOSUI

SOSUI

SOSUI это бесплатный онлайн-инструмент, который предсказывает часть вторичная структура из белки из данного аминокислотная последовательность (AAS). Основная цель - определить, является ли рассматриваемый белок растворимым или трансмембранный белок.

История

SOSUI алгоритм был разработан в 1996 году в Токийском университете. Имя означает столько же, сколько "гидрофобный", намек на его молекулярных" клиентов ".

Как работает SOSUI

Прежде всего, SOSUI ищет α спирали которые относительно легко предсказать с учетом известных винтовые потенциалы данной аминокислотной последовательности (AAS). Гораздо более сложная задача состоит в том, чтобы различить α-спирали в растворимых белках и α-спирали в трансмембранных белках, причем α-спираль является очень распространенным паттерном вторичной структуры в белках. SOSUI использует 4 характеристики AAS в своем прогнозе:

  1. "индекс гидропатии"(Kyte und Doolittle 1982)
  2. взвешенное присутствие амфифильный аминокислоты (АК) и их локализация: «индекс амфифильности»
  3. обвинение АА
  4. длина ААС

Важным улучшением по сравнению с «индексом гидропатии» Кайта и Дулиттла, который полностью основан на одной характеристике, является введение так называемого «индекса амфифильности». Он рассчитывается путем присвоения каждой АК с амфифильным остатком определенного значения, которое определяется молекулярной структурой АК. Чтобы соответствовать критериям амфифильности SOSUI, полярный, гидрофильный остаток не может быть напрямую связан с бета-углерод; должен быть хотя бы один неполярный вставлен углерод (поэтому важны только лизин, аргинин, гистидин, глутаминовая кислота, глутамин, триптофан и тирозин) .SOSUI затем ищет скопления амфифильных АК на концах α-спиралей, что, по-видимому, типично для трансмембранных α-спиралей ( трансмембранное положение является энергетически наилучшим для этих α-спиралей за счет размещения амфифильных АК на границе липид-вода и, таким образом, отвечает за правильную локализацию белка). Также принимается во внимание плата AA; длина важна, потому что биологические липидные мембраны имеют определенную толщину, определяющую длину проникающих через мембрану белков. Согласно исследованию, опубликованному разработчиками SOSUI, он успешно дифференцировал 99% выбранной группы белков с известной структурой. [1]. Однако в другом исследовании, в котором использовалось несколько инструментов прогнозирования для AAS 122 известных белков, утверждалось, что SOSUI был верен в отношении количества α-спиралей только примерно в 60% случаев. [2]. Но даже если количество трансмембранных доменов не всегда точно, дифференциация между растворимыми и трансмембранными белками часто работает, поскольку необходимо только выяснить, есть ли вообще у белка такой домен. Конечно, мембранные белки, не имеющие трансмембранных α-спиралей (например, порины) или которые фиксируются Ковалентная связь не может быть найден SOSUI.

Полученные результаты

На странице результатов сначала отображается общая информация (длина, средняя гидрофобность). Если рассматриваемый белок является трансмембранным белком, отмечается количество трансмембранных доменов и их локализация. «Профиль гидропатии» с цветными акцентами гидрофобных частей; также показаны диаграммы спирального колеса потенциальных трансмембранных доменов. На последнем изображении схематично показано расположение трансмембранного белка.

Источники

  1. Хирокава, Бун-Чиенг, Митаку, SOSUI: Классификация и предсказание вторичной структуры мембранных белков, Bioinformatics Vol.14 S.378-379 (1998). [3] ^
  2. Масами Икеда, Масафуми Араи, Тосио Симидзу, Оценка методов прогнозирования трансмембранной топологии с использованием экспериментально охарактеризованного набора данных топологии, Геномная информатика 11: 426–427 (2000). [4] ^

внешняя ссылка