WikiDer > Бактериальный домен белка адгезина YadA
| Бактериальный домен белка адгезина YadA | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура бета-ствола, обнаруженная на С-конце домена бактериального белка адгезина, YadA [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Яда | ||||||||
| Pfam | PF03895 | ||||||||
| Pfam клан | CL0327 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005594 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии Яда это белковый домен что является сокращением от Иерсиния адгезин A. Эти белки имеют четкую последовательность и структурную гомология, особенно на их C-терминал конец. Функция заключается в продвижении их патогенность и вирулентность в хозяин клетки, хотя клеточная адгезия. YadA обнаружен у трех патогенных видов Иерсиния, Y. pestis, Ю. псевдотуберкулез, и Y. enterocolitica. Домен YadA кодируется вирулентностью плазмида в Иерсиния, который кодирует тип-III секреция (T3S) система, состоящая из инъекциомы Ysc иЙоп эффекторы.[1]
Функция
По сути, основная функция домена YadA - помогать клеточная адгезия и увеличить вирулентность. YadA - это коллаген-связывающий белок внешней мембраны. Он образует фибриллярный матрикс на поверхности бактериальной клетки. Это способствует прикреплению клеток и помогает бактерии вторгаться эукариотический клетки. Кроме того, формируя фибриллярный матрикс, домен YadA защищает бактерии, облегчая агглютинация сопротивление, сыворотка сопротивление, инактивация комплемента и фагоцитоз сопротивление.
Важность адгезинов для функции YadA и Иерсиния выживание огромно. Вложение также позволяет больше взаимодействовать и увеличить биопленка образование, способствующее бактериальной колонизации. В Иерсиния, он помогает инициировать инфекционный процесс в клетках-хозяевах и является критическим фактором вирулентности. Кроме того, бактерии обладают способностью регулировать экспрессию адгезина, а это означает, что когда Иерсиния больше не требует YadA, его можно отключить.[2] Кроме того, экспрессия YadA в основном регулируется температурой, составляющей 37 градусов Цельсия. Он также имеет два молекулярных регулятора: активатор VirF и репрессор YmoA.[3]
Адгезия к основанию
Белковый домен YadA прикрепляется к следующим субстратам:[1]
Белковые домены в YadA
С-концевой домен
В C-терминал домен состоит из 120 аминокислоты которые относятся к семейству открытых бактериальный белки. C-концевой домен YadA выполняет особую функцию по перемещению тримерного N-концевого домена-пассажира к внешней части мембраны, а также отвечает за тримеризацию.[4]
Структура
С-концевая доменная структура
С-концевой регион - это трансмембранный регион, состоящий из 4 бета-нити которые образуют тримеры в наружной мембране.[5] С-конец содержит 9 аминокислот, которые чередуются. гидрофобный аминокислоты оканчивается на F (Фенилаланин) или W (Триптофан), это составляет таргетинг мотив для внешняя мембрана из Грамотрицательный клеточная мембрана. Этот регион важен для олигомеризация.[6] С-концевой домен помогает создавать поры бета-ствола во внешней мембране.
Структура белка YadA
YadA представляет собой гомотримерный белок внешней мембраны, который является частью фибриллярного матрикса. Упрощенно это означает, что белок состоит из трех одинаковых субъединиц на внешней поверхности мембраны. Поверхность полностью покрыта структурами леденцов YadA. сделанный из короткого C-терминал мембранный якорь, стержень спиральной катушки длиной 18 нм и стержень длиной 5 нм N-концевой шаровидная структура головы, состоящая из левого параллельного бета-валика. YadA является примером олигомерного адгезина со спиральной спиралью (Oca). Семейства белков Oca являются подмножеством автовозы, также известный как тип Vc или тримерный автотранспортер.[1]
Считается, что тримеризация включает спиральная катушка стержень и С-концевой якорь мембраны, который образует 12-нитевую бета-баррель четыре трансмембранных бета-нити из трех мономеров. Этот бета-ствол должен образовывать пористую структуру, через которую N-концевая головка и спиральные спиральные домены трех цепей мономера выходят на поверхность клетки. Белковый домен YadA представляет собой форму тримерных аутотранспортеров адгезинов (ТАА). Каждый TAA должен состоять из головы, стебля и бета-баррель мембранный анкер.[7]
История
Яда, ан адгезин из Иерсиния, был первым охарактеризованным членом этого семейства. UspA2 из Moraxella был вторым. Эйб иммуноглобулинпереплет белки из кишечная палочка были третьими, за ними следовали ДсрА белки из Haemophilus ducreyi, среди других.
Смотрите также
Тримерный автотранспортер адгезинов (ТАА)
Рекомендации
- ^ а б c Casutt-Meyer S, Renzi F, Schmaler M, Jann NJ, Amstutz M, Cornelis GR (2010). «Олигомерный спиральный адгезин YadA - палка о двух концах». PLOS ONE. 5 (12): e15159. Bibcode:2010PLoSO ... 515159C. Дои:10.1371 / journal.pone.0015159. ЧВК 2999546. PMID 21170337.
- ^ Танасси Д.Г. (2011). «Краткое изложение регуляции бактериальной адгезии». J Бактериол. 193 (2): 327–8. Дои:10.1128 / JB.01345-10. ЧВК 3019830. PMID 21097622.
- ^ Бялас Н, Касперкевич К, Радзеевская-Лебрехт Дж, Скурник М (2012). «Структуры поверхности бактериальных клеток в Yersinia enterocolitica». Arch Immunol Ther Exp (Warsz). 60 (3): 199–209. Дои:10.1007 / s00005-012-0168-z. PMID 22484801. S2CID 10237335.
- ^ Аккерманн Н., Тиллер М., Андинг Дж., Роггенкамп А., Хеземанн Дж. (2008). «Вклад С-концевых доменов тримерного автотранспорта олигомерных членов семейства адгезина спиральной спирали (Oca) YadA, UspA1, EibA и Hia в транслокацию домена-пассажира YadA и вирулентность Yersinia enterocolitica». J Бактериол. 190 (14): 5031–43. Дои:10.1128 / JB.00161-08. ЧВК 2447023. PMID 18487327.
- ^ Roggenkamp A, Ackermann N, Jacobi CA, Truelzsch K, Hoffmann H, Heesemann J (2003). «Молекулярный анализ транспорта и олигомеризации адгезина Yersinia enterocolitica YadA». J Бактериол. 185 (13): 3735–44. Дои:10.1128 / jb.185.13.3735-3744.2003. ЧВК 161578. PMID 12813066.
- ^ Sandt CH, Hill CW (декабрь 2001 г.). «Неиммунное связывание человеческого иммуноглобулина A (IgA) и IgG Fc с отдельными сегментами последовательности белка поверхности клетки EibF Escherichia coli». Заразить. Иммунная. 69 (12): 7293–303. Дои:10.1128 / IAI.69.12.7293-7203.2001. ЧВК 98814. PMID 11705900.
- ^ Lehr U, Schütz M, Oberhettinger P, Ruiz-Perez F, Donald JW, Palmer T. и др. (2010). «С-концевые аминокислотные остатки тримерного автотранспорта адгезина YadA Yersinia enterocolitica являются решающими для его распознавания и сборки BamA». Мол Микробиол. 78 (4): 932–46. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2010.07377.x. PMID 20815824.
