WikiDer > Гидролиз АТФ
Эта статья нужны дополнительные цитаты для проверка. (Февраль 2015 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
Гидролиз АТФ это процесс катаболической реакции, посредством которого химическая энергия что хранилось в высокоэнергетические фосфоангидридные связи в аденозинтрифосфат (АТФ) высвобождается путем разделения этих связей, например, в мышцы, производя работу в виде механическая энергия. Продукт аденозиндифосфат (ADP) и неорганический фосфат, ортофосфат (Pя). АДФ может быть дополнительно гидролизован для получения энергии, аденозинмонофосфат (AMP) и другой ортофосфат (Pя).[1] Гидролиз АТФ является последним звеном между энергией, получаемой из пищи или солнечного света, и полезной работой, такой как сокращение мышц, создание электрохимические градиенты через мембраны и процессы биосинтеза, необходимые для поддержания жизни.
Описание и типичный учебник, обозначающий ангидридные связи как "высокая энергия . . облигации"может ввести студентов в заблуждение. Связи P-O на самом деле довольно прочные (примерно на 30 кДж / моль сильнее, чем связи C-N)[2][3] да и самих себя не особо легко сломать. Как указано ниже, энергия выделяется при гидролизе АТФ. Однако, когда связи P-O разорваны, Вход энергии требуется. Это образование новых связей и неорганического фосфата с меньшей энергией с высвобождение большего количества энергии это снижает общую энергию системы и делает ее более стабильной.[1]
Гидролиз из фосфат группы в АТФ особенно экзергонический, потому что образующийся молекулярный ион ортофосфата в значительной степени стабилизируется многократным резонансные структуры, делая продукты (ADP и Pя) ниже по энергии, чем реагент (АТФ). Высокая плотность отрицательного заряда, связанная с тремя соседними фосфатными единицами АТФ, также дестабилизирует молекулу, увеличивая ее энергию. Гидролиз снимает некоторые из этих электростатических отталкиваний, высвобождая полезную энергию в процессе, вызывая конформационные изменения в структуре фермента.
У людей примерно 60 процентов энергии, высвобождаемой при гидролизе АТФ, производит метаболическое тепло, а не подпитывает сами происходящие реакции.[4]Из-за кислотно-основных свойств АТФ, АДФ и неорганического фосфата гидролиз АТФ приводит к снижению pH реакционной среды. При определенных условиях высокий уровень гидролиза АТФ может способствовать лактоацидоз.
Сколько энергии производит гидролиз АТФ
Гидролиз концевой фосфоангидридной связи - это сильно экергонический процесс. Количество выделяемой энергии зависит от условий в конкретной клетке. В частности, выделяемая энергия зависит от концентрации АТФ, АДФ и фосфора.я. Поскольку концентрации этих молекул отклоняются от значений в состоянии равновесия, значение Свободная энергия Гиббса изменить (Δграмм) будет все больше и больше. В стандартных условиях (АТФ, АДФ и Pя концентрации равны 1M, концентрация воды равна 55 M) величина Δграмм составляет от -28 до -34 кДж / моль.[5][6]
Диапазон Δграмм значение существует, потому что эта реакция зависит от концентрации Mg2+ катионы, стабилизирующие молекулу АТФ. Клеточная среда также вносит свой вклад в различия в Δграмм значение, поскольку гидролиз АТФ зависит не только от исследуемой клетки, но также от окружающей ткани и даже компартмента внутри клетки. Изменчивость Δграмм поэтому ожидаемые значения.[6]
Связь между стандартным изменением свободной энергии Гиббса Δрграммо и химическое равновесие показательно. Эта связь определяется уравнением Δрграммо = -RT ln (K), куда K это константа равновесия, что равно коэффициент реакции Q в равновесии. Стандартное значение Δграмм для этой реакции, как уже упоминалось, составляет от -28 до -34 кДж / моль; однако экспериментально определенные концентрации вовлеченных молекул показывают, что реакция не находится в равновесии.[6] Учитывая этот факт, сравнение константы равновесия, K, и коэффициент реакции, Q, дает понимание. K учитывает реакции, протекающие в стандартных условиях, но в клеточной среде концентрации вовлеченных молекул (а именно, АТФ, АДФ и Pя) далеки от стандартного 1 М. Фактически, концентрации более целесообразно измерять в мМ, что на три порядка меньше, чем M.[6] Используя эти нестандартные концентрации, рассчитанное значение Q намного меньше единицы. Связав Q к Δграмм используя уравнение Δграмм = Δрграммо + RT ln (Q), где Δрграммо - стандартное изменение свободной энергии Гиббса для гидролиза АТФ, было установлено, что величина Δграмм намного больше стандартного значения. Нестандартные условия в камере на самом деле приводят к более благоприятной реакции.[7]
В одном конкретном исследовании для определения Δграмм in vivo у человека концентрация АТФ, АДФ и Фя был измерен с помощью ядерного магнитного резонанса.[6] Было обнаружено, что в мышечных клетках человека в состоянии покоя концентрация АТФ составляет около 4 мМ, а концентрация АДФ - около 9 мкМ. Ввод этих значений в приведенные выше уравнения дает Δграмм = -64 кДж / моль. После ишемиякогда мышца восстанавливается после нагрузки, концентрация АТФ составляет всего 1 мМ, а концентрация АДФ составляет около 7 мкмоль / л. Следовательно, абсолютное Δграмм будет как -69 кДж / моль.[8]
Сравнивая стандартное значение Δграмм и экспериментальное значение Δграмм, можно видеть, что энергия, выделяемая при гидролизе АТФ, измеренная у человека, почти в два раза больше, чем энергия, производимая при стандартных условиях.[6][7]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б Лодиш, Харви (2013). Молекулярная клеточная биология (7-е изд.). Нью-Йорк: W.H. Freeman and Co., стр. 52, 53. ISBN 9781464109812. OCLC 171110915.
- ^ Дарвент, Б. де Б. (1970). "Связанные энергии диссоциации в простых молекулах", Нац. Стоять. Ref. Data Ser., Nat. Бур. Стоять. (США) 31, 52 стр.
- ^ "Общие энергии связи (D"). www.wiredchemist.com. Получено 2020-04-04.
- ^ Берн и Леви физиология. Берн, Роберт М., 1918-2001 гг., Кеппен, Брюс М., Стэнтон, Брюс А. (6-е, обновленное изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Мосби / Эльзевьер. 2010 г. ISBN 9780323073622. OCLC 435728438.CS1 maint: другие (ссылка на сайт)
- ^ "Стандартная свободная энергия Гиббса гидролиза АТФ - Общий - BNID 101989". bionumbers.hms.harvard.edu. Получено 2018-01-25.
- ^ а б c d е ж Филипс, Рон Майло и Рон. «» Сколько энергии выделяется при гидролизе АТФ? ». book.bionumbers.org. Получено 2018-01-25.
- ^ а б «АТФ: аденозинтрифосфат». cnx.org. Получено 2018-05-16.
- ^ Wackerhage, H .; Hoffmann, U .; Essfeld, D .; Leyk, D .; Мюллер, К .; Занг, Дж. (Декабрь 1998 г.). «Восстановление свободных АДФ, Pi и свободной энергии гидролиза АТФ в скелетных мышцах человека». Журнал прикладной физиологии. 85 (6): 2140–2145. Дои:10.1152 / jappl.1998.85.6.2140. ISSN 8750-7587. PMID 9843537.
дальнейшее чтение
- Syberg, F .; Сувейздис, Ю .; Kotting, C .; Gerwert, K .; Хофманн, Э. (2012). "Инфракрасная спектроскопия с временным преобразованием Фурье нуклеотид-связывающего домена из переносчика АТФ-связывающей кассеты MsbA: Идентификатор гидролиза АТФ, этап, ограничивающий скорость в каталитическом цикле". Журнал биологической химии. 278 (28): 23923–23931. Дои:10.1074 / jbc.M112.359208. ЧВК 3390668. PMID 22593573.
- Жарова, Т. В .; Виноградов, А. Д. (2003). «Протон-транслокационная АТФ-синтаза Paracoccus denitrificans: АТФ-гидролитическая активность». Биохимия. Москва. 68 (10): 1101–1108. Дои:10.1023 / А: 1026306611821. PMID 14616081. S2CID 19570212.
- Камерлин, С. С .; Варшел, А. (2009). «Об энергетике гидролиза АТФ в растворе». Журнал физической химии. Б. 113 (47): 15692–15698. Дои:10.1021 / jp907223t. PMID 19888735.
- Бергман, С .; Kashiwaya, Y .; Вич, Р. Л. (2010). «Влияние pH и свободного Mg2 + на ферменты, связанные с АТФ, и расчет свободной энергии Гиббса гидролиза АТФ». Журнал физической химии. Б. 114 (49): 16137–16146. Дои:10.1021 / jp105723r. PMID 20866109.
- Berg, J.M .; Tymoczko, J. L .; Страйер, Л. (2011). Биохимия (Международное изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. п. 287.