WikiDer > Армадилло повторяется

Armadillo repeat
Повторение домена броненосца
PDB 3bct EBI.jpg
Структура 5армадилло-домена бета-катенина.[1]
Идентификаторы
СимволРука
PfamPF00514
Pfam кланCL0020
ИнтерПроIPR000225
УМНЫЙSM00185
PROSITEPS50176
SCOP23bct / Объем / СУПФАМ
CDDcd00020
Мембранома350

An броненосец повторить это название характерного, повторяющегося аминокислота последовательность около 40 остатки по длине, которая содержится во многих белках. Белки, содержащие повторы броненосцев, обычно содержат несколько тандемно повторяется копии.[2][3] Каждый повтор броненосца состоит из пары альфа-спиралей, которые образуют структуру шпильки. Множественные копии повторяющейся формы, известной как альфа соленоид структура.

Примеры белков, которые содержат повторы броненосцев, включают: β-катенин, α-импортин,[4] плакоглобин,[5] аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC),[6] и много других.

Термин броненосец происходит от исторического названия β-катенин ген у плодовой мухи Дрозофила где впервые был обнаружен повтор броненосца. Несмотря на то что β-катенин ранее считалось, что это белок, участвующий в связывании кадгерин белки клеточной адгезии к цитоскелет, недавняя работа показывает, что β-катенин регулирует гомодимеризацию альфа-катенина, который, в свою очередь, контролирует действие ветвления и связывания.[7] Но повтор броненосца встречается в широком спектре белков с другими функциями. Этот тип белкового домена важен для трансдукции Сигналы WNT в течение эмбриональное развитие.

Структура

Трехмерная складка повтора броненосца впервые была обнаружена в кристаллической структуре бета-катенина, где 12 тандем повторяет сформировать суперспираль альфа спирали с тремя спиралями на единицу.[1] Цилиндрическая структура имеет положительно заряженную бороздку, которая предположительно взаимодействует с кислотными поверхностями известных партнеров взаимодействия бета-катенина.[8]

Рекомендации

  1. ^ а б Хубер А.Х., Нельсон В.Дж., Вайс В.И. (сентябрь 1997 г.). «Трехмерная структура области повтора броненосца бета-катенина». Клетка. 90 (5): 871–82. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80352-9. PMID 9298899. S2CID 18612343.
  2. ^ Пайфер М., Берг С., Рейнольдс А.Б. (1994). «Повторяющийся аминокислотный мотив, разделяемый белками с различными клеточными ролями». Клетка. 76 (5): 789–91. Дои:10.1016/0092-8674(94)90353-0. PMID 7907279. S2CID 26528190.
  3. ^ Гровс М.Р., Барфорд Д. (1999). «Топологические характеристики белков спиральных повторов». Текущее мнение в структурной биологии. 9 (3): 383–9. Дои:10.1016 / S0959-440X (99) 80052-9. PMID 10361086.
  4. ^ Герольд А., Труант Р., Виганд Х, Каллен Б. Р. (октябрь 1998 г.). «Определение функциональной доменной организации импортина альфа-ядерного фактора импорта». J. Cell Biol. 143 (2): 309–18. Дои:10.1083 / jcb.143.2.309. ЧВК 2132842. PMID 9786944.
  5. ^ McCrea PD, Turck CW, Gumbiner B (ноябрь 1991 г.). «Гомолог белка броненосца дрозофилы (плакоглобин), связанный с E-кадгерином». Наука. 254 (5036): 1359–61. Bibcode:1991Научный ... 254.1359М. Дои:10.1126 / наука.1962194. PMID 1962194.
  6. ^ Хиршль Д., Байер П., Мюллер О. (март 1996 г.). «Вторичная структура одиночного повтора броненосца из белка APC». FEBS Lett. 383 (1–2): 31–6. Дои:10.1016/0014-5793(96)00215-3. PMID 8612785. S2CID 36190869.
  7. ^ Нуссе, Роэл и Ганс Клеверс. «Сигнализация Wnt / β-катенин, болезнь и новые терапевтические методы». Ячейка, т. 169, нет. 6, 1 июня 2017 г., стр. 985–999., DOI: 10.1016 / j.cell.2017.05.016.
  8. ^ «Армадилло (IPR000225)». ИнтерПро. EMBL-EBI.

внешняя ссылка