WikiDer > C20orf27

C20orf27
C20orf27
Идентификаторы
ПсевдонимыC20orf27, хромосома 20 открытая рамка считывания 27
Внешние идентификаторыMGI: 1914576 ГомолоГен: 41660 Генные карты: C20orf27
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение C20orf27
Геномное расположение C20orf27
Группа20p13Начинать3,753,508 бп[1]
Конец3,768,387 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE C20orf27 50314 i at fs.png

PBB GE C20orf27 218081 at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001039140
NM_001258429
NM_001258430
NM_017874

NM_026091
NM_001311138
NM_001361375

RefSeq (белок)

NP_001034229
NP_001245358
NP_001245359

NP_001298067
NP_080367
NP_001348304

Расположение (UCSC)Chr 20: 3.75 - 3.77 МбChr 2: 131.15 - 131.16 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

UPF0687 белок C20orf27 это белок что у людей кодируется C20orf27 ген.[5][6] Он выражен в большинстве тканей человека. Одно исследование этого белка показало его роль в регулировании клеточный цикл, апоптоз, и туморогенез через содействие активации Путь NFĸB.[7]

Ген

Белок UPF0687 C20orf27 имеет еще четыре псевдонима: хромосома 20, открытая рамка считывания 27,[8] Гипотетический белок LOC54976,[9] C20orf27 и FLJ20550. Он расположен на минусовой нити по адресу 20p13.[8] Он состоит из 7 экзонов и 12 интронов. Эта самая последняя аннотация показывает, что ген C20orf27 начинается с 3753499 п.н. до 3768388 п.н. на хромосоме 20.

Транскрипция

Известные изоформы

Ген C20orf27 имеет 5 транскриптов. изоформы, Вариант 1 транскрипта C20orf27, вариант 2 транскрипта C20orf27, вариант 3 транскрипта C20orf27 и вариант 4 транскрипта C20orf27.[8]

Вариант транскрипта 1 кодирует самую длинную изоформу белка с размером 1327 оснований и 6 экзоны.[10]

Вариант транскрипта 2 сохраняет рамки считывания и 6 экзонов по сравнению с вариантом транскрипта 1, но имеет альтернативный сайт сплайсинга в кодирующей области.[8] Он имеет размер 1252 основания.[11]

Вариант транскрипции 3 имеет размер 1706 оснований и 6 экзонов.[12] Этот вариант имеет альтернативный сайт сплайсинга в кодирующей области и отличается 5 ’UTR, но он все еще сохраняет рамку считывания, наблюдаемую в варианте транскрипта 1.[8] Несмотря на различия в размере, вариант 2 и вариант 3 кодируют одну и ту же изоформу белка, и эта вторая изоформа белка укорочена, чем изоформа белка, кодируемая вариантом транскрипта 1.

Вариант транскрипта 4 имеет размер 1457 оснований с 6 экзонами.[13] По сравнению с вариантом 1 он использует альтернативный 5’-самый экзон и альтернативный сайт сплайсинга.[8] Из-за присутствия расположенной выше ORF, которая, как предполагается, мешает трансляции этого варианта, вариант транскрипции 4 не кодирует какой-либо белок.

Информация о варианте расшифровки X1 взята из Первичной сборки ГРЧ38.р13.[14] Этот вариант имеет размер 1195 оснований, и количество экзонов в этом варианте остается неизвестным.

Белки

Внешность

Концептуальный перевод C20orf27. Помечены стартовый и стоп-кодоны, участки сплайсинга экзонов, сигналы полиадренилирования и сайт связывания рибосомы. Жирным шрифтом выделены консервативные аминокислоты.

Человеческий ген C20orf27 имеет три известные изоформы.[8]

Изоформа 1 имеет 199 аминокислотных остатков и домен, названный DUF4517. Изоформа 2 имеет 174 аминокислотных остатка, а изоформа X1 - 154 аминокислотных остатка. Все три изоформы содержат один и тот же домен DUF4517. Функция домена DUF4517 требует дальнейшего исследования.

Прогнозируемая изоэлектрическая точка немодифицированного белка C20orf27 составляет 6,89.[15]

Процент каждого аминокислотного остатка составляет примерно его средний процент среди белков человека.[16] В целом количество положительно заряженных аминокислотных остатков в человеческом белке C20orf27 превышает количество отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Белок C20orf27 не имеет гидрофобных участков с высокими баллами, участков с высоким уровнем заряда и трансмембранных участков.

SPAS предсказывает две повторяющиеся структуры. Первая повторяющаяся структура представляет собой структуры аминокислотного алфавита с длиной основного блока, равной 4. Общее количество этой структуры в человеческом белке C20orf27 равно 15. Вторая повторяющаяся структура представляет собой структуру с сокращенным алфавитом из 11 букв с длиной основного блока 8. Эта заряженная структура алфавита предсказывает 8-кратное появление в человеческом белке C20orf27. Нет никаких предсказанных кластеров кратных аминокислот.

Постпереводные модификации

Предполагаемая молекулярная масса C20orf27 составляет 21,6 кДа.[16] А Вестерн-блоттинг паттерн связывания на протеине C20orf27 с его поликлональное антитело показывает, что экспериментальная молекулярная масса белка C20orf27 составляет около 22 кДа.[17] Это говорит о том, что существует относительно мало посттрансляционных модификаций белка C20orf27.

Нет предсказанного сигнального пептида или сайта расщепления.

Предсказанные сайты фосфорилирования в белке C20orf27 с помощью NetPhos 3.1

Существует множество предполагаемых сайтов фосфорилирования вдоль последовательности белка C20orf27, включая четыре сайта для протеинкиназа А (PKA), две площадки для протеинкиназа C (PKC), три сайта для казеинкиназа 2 (CKII), один сайт для рибосомальная киназа S6 (RSK), один сайт для cGMP-зависимая протеинкиназа или протеинкиназа G (PKG) и один сайт для мутантная атаксия-телеангиэктазия (ATM) серин / треониновая протеинкиназа.[18]

Предполагается, что белок C20orf27 будет иметь другие сайты посттрансляционной модификации, включая пять пальмитоилирование места,[19] один сайт c-маннозилирования,[20] и два сумоилирование места.[21]

Структура

Три участка бета-листа от аминокислоты 62 до 67, от 76 до 87 и с 92 до 100 предсказываются с наибольшей достоверностью с использованием CFSSP.[22] и Phyre2.[23] Модель, предсказанная I-TASSER[24] показывает, что третичная структура человеческого белка C20orf27 представляет собой комбинацию многих бета-листов. Это подтверждает прогнозы CFSSP и Phyre2.

Субклеточная локализация

Ожидается, что этот белок будет обнаружен в цитозоле и ядре, но не в ядрах.[25] Дополнительный вычислительный анализ предсказывает, что этот белок, скорее всего, находится в цитозоле.[26]

Выражение

Белок C20orf27 экспрессируется повсеместно в различных тканях человека. Паттерн экспрессии ткани, оцененный с помощью микрочипов, предполагает: хвостатое ядро имеет самую высокую экспрессию белка C20orf27.[27]

За исключением хвостатого ядра, показатель экспрессии белка C20orf27 занимает верхние 25% среди 100 белков в мосты, мозг плода, BM- CD105 + эндотелиальный, BM- CD34 +, Костный мозг, адипоцит, тело матки, 721 BLymphoblast, PB- CD56 + NK-клетки, BM- CD33 + миелоид, колоректальная аденокарцинома, лейкоз хронический миелогенный K-562, лимфобластный лейкоз (MOLT-4) и лейкоз промиелоцитарный-HL-60.

На месте Данные гибридизации показали, что экспрессия C20orf27 в эпителиальных клетках дыхательных путей (AEC) может быть связана с хроническими заболеваниями легких.[28] После обработки АЭК IL-13, который представляет собой цитокин, экспрессируемый Т-хелперами CD4, АЭК начинают секретировать избыток слизистой, а избыточная секреция слизи в дыхательных путях является признаком хронических заболеваний легких.

Регулирование выражения

Экспрессия на уровне гена

Схема промотора C20orf27

В гене C20orf27 есть три промоторных участка.

Пять факторов транскрипции, которые связываются с промоторной областью гена C20orf27[29] были обнаружены, включая MITF, JUN, ZNF282, FOXA1 и TCF7L2.

Используя genomatix, можно прогнозировать большее количество сайтов связывания факторов транскрипции.[30] Матрица связывания транскрипции, такая как белок C, индуцированный EGR / фактором роста нервов, и связанные факторы, GC-Box факторы SP1 / GC, Krueppel-подобные факторы транскрипции, цинковые пальцы, ассоциированные с Myc, гомологи позвоночных энхансера расщепленного комплекса, факторы связывания E-бокса, E2F -myc активатор / регулятор клеточного цикла и подкласс BED белков цинкового пальца, по прогнозам, дают наивысшее сходство матрикса.

Регулирование уровня транскрипции

3'-конец мРНК C20orf27, включая все предсказанные сайты связывания микроРНК, предсказанные сайты связывания мРНК с белками и последовательность трех предсказанных петель ствола.

Предполагаемые сайты связывания miRNA на 3'-конце мРНК C20orf27, последовательности которых также являются эволюционно консервативными: hsa-miR-7856-5p, hsa-miR-671-5p, hsa-miR-4768, hsa-miR-6791-3p, hsa- miR-6829-3p, hsa-miR-548d-3p, hsa-miR-548-3p, hsa-miR-548z и hsa-miR-548h-3p.[31]

Прогнозируемая вторичная структура мРНК C20orf27

Образование трех петель ствола сохраняется в различных предсказанных моделях.[32] Три стержневые петли начинаются от 5'-конца мРНК C20orf27 от основания 1 до основания 27, основания 56 до основания 74 и основания 116 до основания 130.

МРНК C20orf27 имеет около 23 предполагаемых сайтов связывания мРНК-связывающего белка, последовательности которых также сохраняются в эволюции.[33] Названия этих белков, связывающих мРНК, - BRUNOL5, BRUNOL6, PCBP2, TARDBP, MBNL1, CUG-BP, PCBP3, PTBP1, RBM5, SRSF1, HNRNPH2, FMR1, HNRNPF, LIN28A, CPEB4, HNRNPCL, HNRNPCL, HNRNPC, HNRNPC. PABPC1, PABPC4, SART3 и SRSF10.

Функция и клиническое значение

Взаимодействующие белки

Взаимодействующими с белком C20orf27, обнаруженными при скрининге Y2H, являются полипротеин репликазы 1ab из коронавируса,[34] РАЙЛ,[35] ПХКБ,[35] FERMT2[36] от человека. Функция полипротеина репликазы 1ab заключается в транскрипции и репликации вирусных РНК, и он содержит протеиназы, ответственные за расщепление полипротеина.[37] Функция RAIYL,[35] ПХКБ,[35] и FERMT2[36] остаются неизвестными.

К другим взаимодействующим веществам, обнаруженным методом «pull-down», относятся PPP1CA,[38] PPP1CC,[38] PPP1CB,[39] PPP1R7,[39] PSME3,[40] RBFOX2,[40] и DMWD.[40] Интеракторы PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC и PPP1R7 имеют аналогичные функции. Они участвуют в регуляции множества клеточных процессов, таких как деление клеток, метаболизм гликогена, сократимость мышц, синтез белка и транскрипция вируса ВИЧ-1.[41][42][43][44] PSME3 способствует взаимодействию MDM2-p53 / TP53, которое способствует убиквитинированию и MDM2-зависимой протеасомной деградации p53 / TP53, ограничивая его накопление и приводя к ингибированию апоптоза после повреждения ДНК, и может играть роль в регуляции клеточного цикла.[45][46][47][48][49][50][51] RBFOX2 регулирует альтернативные события сплайсинга путем связывания с 5'-UGCAUGU-3 'элементами.[52] Функция DMWD неизвестна.

Приведенные выше данные свидетельствуют о том, что белок C20orf27 играет роль в регуляции клеточного цикла, пролиферации и дифференцировке клеток, а также в выживании клеток.

Клиническое значение

Человеческий белок C20orf27 и его варианты не связаны с какими-либо заболеваниями или нарушениями.

Гомология и история эволюции

Паралоги

Нет никаких известных паралогов.[8]

Ортологи

Существует около 281+ известных ортологов этого гена, от приматов до беспозвоночных.[8]

График, показывающий скорость дивергенции гена C20orf27 по сравнению с цитохромом с и фибриногеном альфа.

Ближайшие родственные ортологи выбираются из приматов и млекопитающих, а сходство последовательностей составляет от 75% до 100%. Умеренно родственные ортологи выбраны из рыб и птиц, а сходство последовательностей составляет от 55% до 75%. Наиболее отдаленно связанные ортологи выбираются из беспозвоночных и трихоплаксов, а сходство последовательностей составляет от 40% до 55%. Консервативные аминокислоты выделены жирным шрифтом на концептуальной диаграмме трансляции.

Имя генаРод и видтаксономическая группаОбщие именаНомер доступаДлина белкаSeq IdentitySeq подобиеMYA
C20orf27Homo sapiensПриматыЧеловекNP_001034229.1199 лет назад100%100%0
C20orf27Macaca mulattaПриматыОбезьяна Старого СветаAFE71948.1197 аа98.50%99%29.44
C20orf27Mus musculusRodentiaДомовая мышьNP_001298067.1177 лет назад79.40%82.90%90
C20orf27Ринолофус феррумекинумРукокрылыеБольшая подковаXP_032951391.1174 аа82.40%85.40%96
C20orf27Condylura cristataEulipotyphlaКрот-звездочкаXP_012583921.1184 года76.60%79.90%96
C20orf27Dromaius novaehollandiaeCasuariiformesЭмуXP_025975497.1174 аа65.30%72.90%312
C20orf27Gopherus evgoodeiTestudinesСуслики черепахиXP_030419106.1176 аа61.80%73.90%312
C20orf27Стригопс хаброптилаPsittaciformesКакапоXP_030348224.1174 аа59.30%70.40%312
C20orf27Thamnophis elegansЧешуйчатые рептилииЗападная земная подвязка змеяXP_032094251.1174 аа56.80%68.30%312
C20orf27Taeniopygia guttataВоробьиныеЗебра зябликNP_001232719.1176 аа56.70%67.50%312
C20orf27Xenopus tropicalisЛягушкиЗападная когтистая лягушкаNP_001007504.1174 года59.30%72.40%351.8
C20orf27Большой скофтальмPleuronectiformesПалтусAWP06390.1179 лет назад29.70%43.20%435
C20orf27Callorhinchus miliiХимераАвстралийская акула-призракXP_007906148.1179 лет назад54.00%63.90%473
C20orf27Петромизон маринусPetromyzontiformesМорская миногаXP_032806447.1173 аа47.60%55.80%615
C20orf27Аннейсия японскаяКоматулидакомастеридыXP_033124803.1184 года26.60%46.30%684
C20orf27Ixodes scapularisИксодидаОлень клещXP_002403181.1165 аа28.80%44.20%797
C20orf27Лимулус полифемКсифосураАтлантический подковообразный крабXP_022257482.1173 аа28.80%44.50%797
C20orf27Crassostrea gigasОстрейдаТихоокеанская устрицаXP_011438297.1162 аа24.90%44.00%797
C20orf27Drosophila subobscuraЛетатьФруктовая мухаXP_034657203.1179 лет назад24.70%37.70%797
C20orf27Nematostella vectensisАктинииЗвездочка морского анемонаXP_001627979.1169 лет назад30.30%43.30%824
C20orf27TrichoplaxTrichoplaxTrichoplaxRDD38604.1166 лет назад22.3%40.0%1017

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000101220 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027327 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Делукас П., Мэтьюз Л.Х., Эшерст Дж., Бертон Дж., Гилберт Дж. Г., Джонс М. и др. (Январь 2002 г.). «Последовательность ДНК и сравнительный анализ хромосомы 20 человека». Природа. 414 (6866): 865–71. Дои:10.1038 / 414865a. PMID 11780052.
  6. ^ «Ген Entrez: C20orf27 хромосома 20 открытая рамка считывания 27».
  7. ^ Гао Дж, Ван И, Чжан В., Чжан Дж, Лу С., Мэн К. и др. (Февраль 2020 г.). «C20orf27 способствует клеточному росту и пролиферации колоректального рака через путь TGFβR-TAK1-NFĸB». Рак. 12 (2): 336. Дои:10.3390 / раки12020336. ЧВК 7072304. PMID 32024300.
  8. ^ а б c d е ж грамм час я «Открытая рамка считывания 27 хромосомы 20 C20orf27 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-07-31.
  9. ^ «Ген C20orf27 - Генные карты | Белок CT027 | Антитело CT027». www.genecards.org. Получено 2020-08-05.
  10. ^ «Открытая рамка считывания 27 (C20orf27) хромосомы 20 человека (Homo sapiens), вариант транскрипта 1, мРНК». 2020-05-12. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  11. ^ «Открытая рамка считывания 27 (C20orf27) хромосомы 20 человека (Homo sapiens), вариант транскрипта 2, мРНК». 2020-07-10. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  12. ^ «Открытая рамка считывания 27 (C20orf27) хромосомы 20 человека (Homo sapiens), вариант транскрипта 3, мРНК». 2020-05-12. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  13. ^ «Открытая рамка считывания 27 (C20orf27) хромосомы 20 человека (Homo sapiens), вариант транскрипта 4, некодирующая РНК». 2020-02-14. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  14. ^ «ПРОГНОЗИРОВАННЫЙ: открытая рамка считывания 27 (C20orf27) хромосомы 20 человека (Homo sapiens), вариант транскрипта X1, мРНК». 2020-05-28. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  15. ^ Запись на портале ресурсов по биоинформатике ExPASy об инструменте Compute pl / Mw https://web.expasy.org/compute_pi/. Проверено 31 июля 2020.
  16. ^ а б Запись EMBL-EBI (Европейский институт биоинформатики) об инструменте статистического анализа белковых последовательностей (SAPS) https://www.ebi.ac.uk/Tools/seqstats/saps/. Проверено 31 июля 2020.
  17. ^ «Антитело C20orf27 (PA5-61529)». www.thermofisher.com. Получено 2020-07-31.
  18. ^ Запись на портале ресурсов по биоинформатике ExPASy на NetPhos 3.1 Serve. http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhos/. Проверено 31 июля 2020.
  19. ^ GSS-Palm. Прогнозирование сайта пальмитоилирования. http://csspalm.biocuckoo.org/. Проверено 31 июля 2020.
  20. ^ NetCGlyc 1.0. Предсказания нейронной сетью сайтов C-маннозилирования в белках млекопитающих. http://www.cbs.dtu.dk/services/NetCGlyc/. Проверено 31 июля 2020.
  21. ^ GPS-SUMO. Прогнозирование сайтов SUMOylation и SUMO-связывающих мотивов. http://sumosp.biocuckoo.org/ Проверено 31 июля 2020.
  22. ^ CFSSP: сервер прогнозирования вторичной структуры Чжоу и Фасмана. http://www.biogem.org/tool/chou-fasman/. Проверено 1 августа 2020.
  23. ^ Phyre2: механизм распознавания гомологии / аналогии белков V 2.0. http://www.sbg.bio.ic.ac.uk/~phyre2/html/page.cgi?id=index. Проверено 1 августа 2020.
  24. ^ I-TASSER (Iterative Threading ASSEmbly Refinement. Сервер для предсказания структуры и функции белков. https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/I-TASSER/. Проверено 1 августа 2020.
  25. ^ Запись ThermoFisher о поликлональном антителе C20orf27. Проверено 2 августа 2020.
  26. ^ PSORT: портал к ресурсам субклеточной локализации белков. Проверено 2020-8-02.
  27. ^ NCBI (Национальный центр биотехнологической информации) Запись профиля GEO по гену C20orf27 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/geo/tools/profileGraph.cgi?ID=GDS596:50314_i_at. Проверено 1 августа 2020.
  28. ^ NCBI (Национальный центр биотехнологической информации) Запись профиля GEO по гену C20orf27. Проверено 1 августа 2020.
  29. ^ Отчет о факторах транскрипции SPP (The Signaling Pathway Project) о гене C20orf27. Проверено 1 августа 2020.
  30. ^ «Genomatix - Анализ данных NGS и персонализированная медицина». www.genomatix.de. Получено 2020-08-02.
  31. ^ miRDB. Онлайн-база данных для прогнозирования таргетинга miRNA и функциональных аннотаций. Проверено 1 августа 2020.
  32. ^ Веб-сервер mfold. Веб-сервер для предсказания сворачивания нуклеиновых кислот и гибридизации. Проверено 1 августа 2020.
  33. ^ RBPmap: картирование сайтов связывания РНК-связывающих белков. Проверено 2020-8-02.
  34. ^ Pfefferle S, Schöpf J, Kögl M, Friedel CC, Müller MA, Carbajo-Lozoya J, et al. (Октябрь 2011 г.). «Взаимодействие SARS-коронавирус-хозяин: идентификация циклофилинов как мишени для ингибиторов пан-коронавируса». Патогены PLOS. 7 (10): e1002331. Дои:10.1371 / journal.ppat.1002331. ЧВК 3203193. PMID 22046132.
  35. ^ а б c d Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н. и др. (Октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети белок-белкового взаимодействия человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  36. ^ а б Sügis E, Dauvillier J, Leontjeva A, Adler P, Hindie V, Moncion T и др. (Август 2019 г.). «HENA, гетерогенный сетевой набор данных для болезни Альцгеймера». Научные данные. 6 (1): 151. Bibcode:2019НатСД ... 6..151С. Дои:10.1038 / s41597-019-0152-0. ЧВК 6694132. PMID 31413325.
  37. ^ Lokugamage KG, Narayanan K, Huang C, Makino S (декабрь 2012 г.). «Белок коронавируса nsp1 тяжелого острого респираторного синдрома является новым эукариотическим ингибитором трансляции, который подавляет несколько этапов инициации трансляции». Журнал вирусологии. 86 (24): 13598–608. Дои:10.1128 / JVI.01958-12. ЧВК 3503042. PMID 23035226.
  38. ^ а б Ядав Л., Тамене Ф., Гёс Х., ван Дроген А., Катайнен Р., Эберсолд Р. и др. (Апрель 2017 г.). «Систематический анализ взаимодействий и динамики протеинфосфатазы человека». Сотовые системы. 4 (4): 430–444.e5. Дои:10.1016 / j.cels.2017.02.011. PMID 28330616.
  39. ^ а б Boldt K, van Reeuwijk J, Lu Q, Koutroumpas K, Nguyen TM, Texier Y, et al. (Май 2016). «Белковый ландшафт, специфичный для органелл, выявляет новые заболевания и молекулярные механизмы». Nature Communications. 7 (1): 11491. Bibcode:2016НатКо ... 711491B. Дои:10.1038 / ncomms11491. ЧВК 4869170. PMID 27173435.
  40. ^ а б c «Белок C20orf27 (человек) - сеть взаимодействия STRING». string-db.org. Получено 2020-08-02.
  41. ^ Ми Дж., Го С., Браутиган Д. Л., Ларнер Дж. М. (февраль 2007 г.). «Протеиновая фосфатаза-1альфа регулирует расщепление центросом посредством Nek2». Исследования рака. 67 (3): 1082–9. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-06-3071. PMID 17283141.
  42. ^ Nie H, Zheng Y, Li R, Guo TB, He D, Fang L и др. (Март 2013 г.). «Фосфорилирование FOXP3 контролирует функцию регуляторных Т-клеток и ингибируется TNF-α при ревматоидном артрите». Природа Медицина. 19 (3): 322–8. Дои:10,1038 / 3085 нм. PMID 23396208. S2CID 7100407.
  43. ^ Song H, Pu J, Wang L, Wu L, Xiao J, Liu Q и др. (2015). «Фосфорилирование ATG16L1 противоположно регулируется CSNK2 / казеинкиназой 2 и PPP1 / протеинфосфатазой 1, которая определяет судьбу кардиомиоцитов во время гипоксии / реоксигенации». Аутофагия. 11 (8): 1308–25. Дои:10.1080/15548627.2015.1060386. ЧВК 4590681. PMID 26083323.
  44. ^ Yu Z, Zhou X, Wang W, Deng W., Fang J, Hu H и др. (Январь 2015 г.). «Динамическое фосфорилирование CENP-A по Ser68 регулирует его зависимое от клеточного цикла отложение на центромерах». Клетка развития. 32 (1): 68–81. Дои:10.1016 / j.devcel.2014.11.030. PMID 25556658.
  45. ^ Реалини С., Дженсен С.К., Чжан З., Джонстон С.К., Ноултон Дж. Р., Хилл С. П., Рехштайнер М. (октябрь 1997 г.). «Характеристика рекомбинантных активаторов протеасом REGalpha, REGbeta и REGgamma». Журнал биологической химии. 272 (41): 25483–92. Дои:10.1074 / jbc.272.41.25483. PMID 9325261. S2CID 83200535.
  46. ^ Вилк С., Чен В.Е., Магнуссон Р.П. (ноябрь 2000 г.). «Свойства активатора ядерных протеасом PA28gamma (REGgamma)». Архивы биохимии и биофизики. 383 (2): 265–71. Дои:10.1006 / abbi.2000.2086. PMID 11185562.
  47. ^ Ли Дж., Гао X, Джосс Л., Рехштайнер М. (июнь 2000 г.). «Активатор протеасомы 11 S REG или PA28: химеры задействуют концевые карбоксильные последовательности в олигомеризации и связывании протеасом, но не в активации специфических каталитических субъединиц протеасомы». Журнал молекулярной биологии. 299 (3): 641–54. Дои:10.1006 / jmbi.2000.3800. PMID 10835274.
  48. ^ Magni M, Ruscica V, Buscemi G, Kim JE, Nachimuthu BT, Fontanella E, et al. (Декабрь 2014 г.). «Chk2 и REGγ-зависимая регуляция DBC1 при апоптозе, индуцированном повреждением ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (21): 13150–60. Дои:10.1093 / нар / gku1065. ЧВК 4245943. PMID 25361978.
  49. ^ Ли Дж., Гао Х, Ортега Дж., Назиф Т., Джосс Л., Богио М. и др. (Июль 2001 г.). «Замены лизина 188 преобразуют паттерн активации протеасом с помощью REGgamma в паттерн активации REG альфа и бета». Журнал EMBO. 20 (13): 3359–69. Дои:10.1093 / emboj / 20.13.3359. ЧВК 125523. PMID 11432824.
  50. ^ Гао X, Ли Дж., Пратт Дж., Вилк С., Рехштайнер М. (май 2004 г.). «Процедуры очистки определяют свойства активации протеасом REG гамма (PA28 гамма)». Архивы биохимии и биофизики. 425 (2): 158–64. Дои:10.1016 / j.abb.2004.03.021. PMID 15111123.
  51. ^ Чжан З., Чжан Р. (март 2008 г.). «Активатор протеасомы PA28 гамма регулирует p53, усиливая его MDM2-опосредованную деградацию». Журнал EMBO. 27 (6): 852–64. Дои:10.1038 / emboj.2008.25. ЧВК 2265109. PMID 18309296.
  52. ^ Норрис Дж. Д., Фан Д, Шерк А., Макдоннелл Д. П. (март 2002 г.). «Отрицательный корегулятор для ER человека». Молекулярная эндокринология. 16 (3): 459–68. Дои:10.1210 / исправление.16.3.0787. PMID 11875103.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение

  • Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н. и др. (Октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белка и белка человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  • Геваерт К., Гетальс М., Мартенс Л., Ван Дамм Дж., Стаес А., Томас Г. Р., Вандекеркхове Дж. (Май 2003 г.). «Изучение протеомов и анализ процессинга белков с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Природа Биотехнологии. 21 (5): 566–9. Дои:10.1038 / nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.