WikiDer > CAPZA2

CAPZA2
CAPZA2
Идентификаторы
ПсевдонимыCAPZA2, CAPPA2, CAPZ, кэпирующий белок актина альфа-субъединицы 2 мышечной Z-линии, кэпирующий белок актина мышечной Z-линии альфа-субъединица 2
Внешние идентификаторыOMIM: 601571 MGI: 106222 ГомолоГен: 55956 Генные карты: CAPZA2
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение CAPZA2
Геномное расположение CAPZA2
Группа7q31.2Начинать116,811,070 бп[1]
Конец116,922,049 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_006136

NM_007604

RefSeq (белок)

NP_006127

NP_031630

Расположение (UCSC)Chr 7: 116,81 - 116,92 МбChr 6: 17.64 - 17.67 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Субъединица альфа-2 белка, кэпирующего F-актин также известен как CapZ-alpha2 это белок что у людей кодируется CAPZA2 ген.[5]

Структура

CapZ-alpha2 - 33,0 кДа белок состоит из 286 аминокислоты.[6] CAPZA2 расположен на хромосоме 7 человека в положении q31.2-q31.3.[7] Первичная последовательность CapZ-alpha2 содержит три C-терминал, регулярно расположенные лейцины в положениях 258, 262 и 266, обнаруженных в консенсусной последовательности KxxxLxxE / DLxxALxxK / R, которые являются критическими для актин переплет; эти остатки сохраняются в Изоформа CapZ-бета.[7] CapZ-alpha2 на 85% идентичен CapZ-alpha1, и отличаются небольшим количеством ключевых аминокислоты; 21 аминокислота разногласия совершают изоформа специфичность.[8] CapZ-alpha2 экспрессируется в различных тканях, включая сердечная мышца и скелетные мышцы, где она заканчивается саркомерный актин в Z-диски; отношение CapZ-alpha2 к CapZ-alpha1 значительно различается среди разных тканей.[8]

Функция

CapZ связывает зазубренный конец актин нитей и предотвращает добавление или потерю актин мономеры в филаменты. Также было замечено, что CapZ функционирует для организации миофиламенты во время миофибриллогенеза и присутствует в Z-диски в мышце до полосатости актин филаментов, предполагая, что CapZ может управлять полярностью и организацией саркомерный актин в течение I-группа формирование.[9][10] Функция CapZ-alpha2 может модулироваться кальций-связывающий белок S100A в скелетный и сердечная мышца ткани, как показали исследования сшивания S100A напрямую взаимодействовать с C-терминал область CapZ-альфа в присутствии кальций.[11] CapZ, по-видимому, регулирует внутриклеточную передачу сигналов сократительные белки в сердечная мышца. Было продемонстрировано, что присутствие CapZ в Z-диски модулирует способность протеинфосфатаза 1 (PP1) дефосфорилировать сердечный миофиламент белки, включая миозин-связывающий белок C, тропонин Т и регуляторная легкая цепь миозина; вероятно, потому что извлечение CapZ уменьшило количество миофиламент-ассоциированный PP1.[12]

Клиническое значение

У людей, подвергающихся мышечному повреждению, вызванному физической нагрузкой, через 300 максимальных эксцентрические сокращения, скелетные мышцы биопсии, подвергнутые ДНК-микрочипы показали, что экспрессия CapZ-альфа была повышена, предполагая, что CapZ-альфа может участвовать в скелетные мышцы рост и ремоделирование и / или управление стрессом.[13]

Взаимодействия

CapZ-alpha2 был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000198898 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015733 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Ген Entrez: белок, кэпирующий белок CAPZA2 (актиновая нить) Z-линия мышцы, альфа 2».
  6. ^ "Белковая последовательность человеческого CAPZA2 (Uniprot ID: P47755)". Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал 5 октября 2015 г.. Получено 18 сентября 2015.
  7. ^ а б Barron-Casella EA, Torres MA, Scherer SW, Heng HH, Tsui LC, Casella JF (сентябрь 1995 г.). «Анализ последовательности и хромосомная локализация человеческого Cap Z. Консервативные остатки в актин-связывающем домене могут связывать Cap Z с семействами белков гельсолин / северин и профилин». Журнал биологической химии. 270 (37): 21472–9. Дои:10.1074 / jbc.270.37.21472. PMID 7665558.
  8. ^ а б Харт MC, Коршунова YO, Cooper JA (1997). «Позвоночные имеют консервативные альфа-изоформы кэпирующего белка со специфическими паттернами экспрессии». Подвижность клеток и цитоскелет. 38 (2): 120–32. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (1997) 38: 2 <120 :: AID-CM2> 3.0.CO; 2-B. PMID 9331217.
  9. ^ а б c Шафер Д.А., Уоддл Дж. А., Купер Дж. А. (1993). «Локализация CapZ во время миофибриллогенеза в культивируемых мышцах курицы». Подвижность клеток и цитоскелет. 25 (4): 317–35. Дои:10.1002 / см. 970250403. PMID 8402953.
  10. ^ Альменар-Керальт А., Грегорио К.С., Фаулер В.М. (апрель 1999 г.). «Тропомодулин собирается на ранних этапах миофибриллогенеза в скелетных мышцах кур: доказательство того, что тонкие волокна перестраиваются с образованием поперечнополосатых миофибрилл». Журнал клеточной науки. 112 (8): 1111–23. PMID 10085247.
  11. ^ а б Иваненков В.В., Димлич Р.В., Джеймисон Г.А. (апрель 1996 г.). «Взаимодействие белка S100a0 с белком, блокирующим актин, CapZ: характеристика предполагаемого сайта связывания S100a0 в альфа-субъединице CapZ». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 221 (1): 46–50. Дои:10.1006 / bbrc.1996.0542. PMID 8660341.
  12. ^ Ян Ф, Айелло Д.Л., Пайл РГ (февраль 2008 г.). «Регулирование сердечной миофиламента с помощью протеинфосфатазы типа 1альфа и CapZ». Биохимия и клеточная биология. 86 (1): 70–8. Дои:10.1139 / o07-150. PMID 18364747.
  13. ^ Махони DJ, Сафдар А., Париз Дж., Мелов С., Фу М., МакНил Л., Качор Дж., Пейн Е. Т., Тарнопольский М. А. (июнь 2008 г.). «Профили экспрессии генов в скелетных мышцах человека во время восстановления после эксцентрических упражнений». Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология. 294 (6): R1901-10. Дои:10.1152 / ajpregu.00847.2007. ЧВК 2707850. PMID 18321953.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение