WikiDer > Хлоридпероксидаза - Википедия
| Хлорид пероксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.11.1.10 | ||||||||
| Количество CAS | 9055-20-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Хлорид пероксидаза (ЕС 1.11.1.10) - это семья ферменты что катализирует хлорирование органических соединений. Этот фермент объединяет неорганические субстраты хлористый и пероксид водорода для получения эквивалента Cl+, заменяющий протон в углеводородном субстрате:
- R-H + Cl− + H2О2 + H+ → R-Cl + 2 H2О
Фактически источник "Cl+«хлорноватистая кислота (HOCl).[1] Многие хлорорганические соединения биосинтезированный таким образом.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазыособенно те, которые действуют на пероксид в качестве акцепторов (пероксидазы). В систематическое название этого класса ферментов хлорид: перекись водорода оксидоредуктаза. Этот фермент еще называют хлоропероксидаза. Здесь работает один кофактор который может быть либо гем или ванадий.[2]
Гем-содержащая хлоропероксидаза (CPO) проявляет пероксидазу, каталаза и цитохром P450-подобные активности в дополнение к катализирующим реакциям галогенирования.[3] Несмотря на функциональное сходство с другими гемовыми ферментами, структура CPO уникальна, она складывается в третичную структуру, в которой преобладают восемь спиральных сегментов. Основание каталитической кислоты, необходимое для расщепления пероксидной связи O-O, представляет собой глутаминовую кислоту, а не гистидин, как в пероксидаза хрена.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 30 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1A7U, 1A88, 1A8Q, 1A8S, 1A8U, 1BRT, 1 CPO, 1IDQ, 1IDU, 1QHB, 1QI9, 1VNC, 1VNE, 1VNF, 1ВНГ, 1VNH, 1ВНИ, 1VNS, 2CIV, 2CIW, 2CIX, 2CIY, 2CIZ, 2CJ0, 2CJ1, 2CJ2, 2CPO, 2J18, 2J19, и 2J5M.
Рекомендации
- ^ Hofrichter, M .; Ullrich, R .; Pecyna, Marek J .; Лирс, Кристиана; Лунделл, Тайна (2010). «Новые и классические семейства секретируемых пероксидаз гема грибов». Appl Microbiol Biotechnol. 87 (3): 871–897. Дои:10.1007 / s00253-010-2633-0. PMID 20495915. S2CID 24417282.
- ^ Батлер, Элисон; Картер-Франклин, Джейм Н. (2004). «Роль ванадийбромопероксидазы в биосинтезе галогенированных морских природных продуктов». Отчеты о натуральных продуктах. 21 (1): 180–8. Дои:10.1039 / b302337k. PMID 15039842. (в этой статье также обсуждались хлоропероксидазы.
- ^ Поулос Т.Л., Сундарамурти М., Тернер Дж. (1995). «Кристаллическая структура хлорпероксидазы: функциональный гибрид гема пероксидазы - цитохрома Р450». Структура. 3 (12): 1367–1377. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00274-X. PMID 8747463.
дальнейшее чтение
- Hager LP, Hollenberg PF, Rand-Meir T., Chiang R, Doubek D (1975). «Химия промежуточных продуктов пероксидазы». Анна. Акад. Наука. 244 (1): 80–93. Bibcode:1975НЯСА.244 ... 80Н. Дои:10.1111 / j.1749-6632.1975.tb41524.x. PMID 1056179. S2CID 27336177.
- Моррис Д.Р., Хагер LP (1966). «Хлоропероксидаза. I. Выделение и свойства кристаллического гликопротеина». J. Biol. Chem. 241 (8): 1763–8. PMID 5949836.
- Тайлер Р., Кук Дж. К., Хагер Л. П., Сиуда Дж. Ф. (1978). «Синтез галогенуглеводородов гомопероксидазой». Наука. 202 (4372): 1094–1096. Bibcode:1978Научный ... 202.1094T. Дои:10.1126 / science.202.4372.1094. PMID 17777960. S2CID 21448823.
