WikiDer > Бактериоцин II класса

Class II bacteriocin
Бактериоцин II класса
PDB 2leu EBI.jpg
Трехмерная структура лейкоцина А, бактериоцина типа IIa.[1]
Идентификаторы
СимволБактериоцин_II
PfamPF01721
ИнтерПроIPR002633
PROSITEPDOC60030
SCOP23leu / Объем / СУПФАМ
TCDB1.C.24
OPM суперсемейство141
Белок OPM1 Ом

Бактериоцины класса II класс малых пептиды которые подавляют рост различных бактерий.

Много Грамположительные бактерии производить синтезированные рибосомами антимикробные пептиды, названный бактериоцины.

Бактериоцины, для которых дисульфидные связи единственной модификацией пептида являются бактериоцины класса II.

Класс IIa

Один важный и хорошо изученный класс бактериоцины это класс IIa или педиоцин-подобные бактериоцины, продуцируемые молочнокислые бактерии. Все бактериоцины класса IIa продуцируются связанными с пищевыми продуктами штаммами, выделенными из различных пищевых продуктов промышленного и природного происхождения, включая мясные продукты, молочные продукты и овощи. Бактериоцины класса IIa все катионный, дисплей анти-Листерия активности, и убивают клетки-мишени за счет проницаемости клеточная мембрана.[2][3][4]

Бактериоцины класса IIa содержат от 37 до 48 остатков.[5] Исходя из их первичной структуры, пептидные цепи бактериоцинов класса IIa можно условно разделить на две области: гидрофильный, катионный и высококонсервативный N-концевой участок и менее консервативный гидрофобный / амфифильный C-концевой участок. N-концевая область содержит консервативный мотив Y-G-N-G-V / L 'педиоцин-бокс' и два консервативных цистеин остатки, соединенные дисульфидный мостик. Он образует трехцепочечный антипараллельный бета-лист, поддерживаемый консервативным дисульфидным мостиком. Этот катионный N-концевой домен бета-листа опосредует связывание бактериоцина класса IIa с мембраной клетки-мишени. С-концевой участок образует похожий на шпильку домен, который проникает в гидрофобную часть мембраны клетки-мишени, тем самым опосредуя утечку через мембрану. Два домена соединены шарниром, который позволяет перемещать домены относительно друг друга.[3][4]

Некоторые белки, которые, как известно, принадлежат к семейству бактериоцинов класса IIa, перечислены ниже:

Класс IIb

Бактериоцин класса IIb
Идентификаторы
СимволПротивомикробный17
PfamPF08129
Pfam кланCL0400
ИнтерПроIPR012950
TCDB1.C.25
OPM суперсемейство219
Белок OPM2jpj

Бактериоцины класса IIb (двухпептидные бактериоцины) требуют для активности двух разных пептидов. В его состав входят альфа-энтероцины и лактококцин G. пептиды. Эти пептиды обладают некоторыми антимикробными свойствами; Oни подавлять то рост Enterococcus spp. и еще несколько Грамположительные бактерии. Эти пептиды действуют как порообразующие токсины которые создают клеточная мембрана каналы через бочку-клепку механизм и, таким образом, вызывает ионный дисбаланс в ячейка[6]

Класс IIc

Бактериоцин_IIc
PDB 1o82 EBI.jpg
Рентгеноструктура бактериоцина as-48 при pH 4.5. сульфатная форма
Идентификаторы
СимволБактериоцин_IIc
PfamPF09221
ИнтерПроIPR009086
SCOP21o82 / Объем / СУПФАМ
TCDB1.C.28
OPM суперсемейство77
Белок OPM1o82

Другие бактериоцины класса II можно объединить в класс IIc (кольцевые бактериоцины). Они оказывают широкий спектр эффектов на проницаемость мембран, формирование клеточной стенки и действие феромонов на клетки-мишени. Особенно, Бактериоцин АС-48 - циклический пептид антибиотик произведенный эубактерии Enterococcus faecalis (Streptococcus faecalis), который демонстрирует широкий спектр антимикробных препаратов против обоих Грамположительный и грамотрицательные бактерии. Бактериоцин AS-48 кодируется реагирующим на феромон плазмида pMB2 и действует на плазматическая мембрана в котором он открывает поры, ведущие к ион утечка и смерть клетки.[7] Шаровидный структура бактериоцина AS-48 состоит из пяти альфа спирали включающий гидрофобное ядро. В млекопитающее НК-лизин эффектор белок Т и естественный убийца клетки имеет аналогичную структуру, но в ней отсутствует гомология последовательностей с участием бактериоцины АС-48.

использованная литература

  1. ^ Fregeau Gallagher NL, Sailer M, Niemczura WP, Nakashima TT, Stiles ME, Vederas JC (декабрь 1997 г.). «Трехмерная структура лейкоцина А в мицеллах трифторэтанола и додецилфосфохолина: пространственное расположение остатков, критически важных для биологической активности бактериоцинов типа IIa из молочнокислых бактерий». Биохимия. 36 (49): 15062–72. Дои:10.1021 / bi971263h. PMID 9398233.
  2. ^ Эннахар С., Сономото К., Ишизаки А. (1999). «Бактериоцины класса IIa из молочнокислых бактерий: антибактериальная активность и сохранение пищевых продуктов». J. Biosci. Bioeng. 87 (6): 705–16. Дои:10.1016 / S1389-1723 (99) 80142-X. PMID 16232543.
  3. ^ а б Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). «С-концевой домен педиоцин-подобных антимикробных пептидов (бактериоцинов класса IIa) участвует в специфическом распознавании С-концевой части родственных белков иммунитета и в определении антимикробного спектра». J. Biol. Chem. 280 (10): 9243–50. Дои:10.1074 / jbc.M412712200. PMID 15611086.
  4. ^ а б Dalhus B, Fimland G, Nissen-Meyer J, Johnsen L (2005). «Педиоцин-подобные антимикробные пептиды (бактериоцины класса IIa) и их иммунные белки: биосинтез, структура и механизм действия». J. Pept. Наука. 11 (11): 688–96. Дои:10.1002 / psc.699. PMID 16059970.
  5. ^ Саймон Л., Фремо К., Сенатиемпо Ю., Берджо Дж. М. (2002). «Сакацин g, новый вид антилистерического бактериоцина». Appl. Environ. Microbiol. 68 (12): 6416–20. Дои:10.1128 / AEM.68.12.6416-6420.2002. ЧВК 134399. PMID 12450870.
  6. ^ Балла Е., Дикс Л. М., Дю Туа М., Ван Дер Мерве М. Дж., Хольцапфель WH (апрель 2000 г.). «Характеристика и клонирование генов, кодирующих энтероцин 1071A и энтероцин 1071B, два антимикробных пептида, продуцируемых Enterococcus faecalis BFE 1071». Appl. Environ. Микробиол. 66 (4): 1298–304. Дои:10.1128 / aem.66.4.1298-1304.2000. ЧВК 91984. PMID 10742203.
  7. ^ Гонсалес К., Лэнгдон Г.М., Бруикс М., Гальвес А., Вальдивия Е., Македа М., Рико М. (октябрь 2000 г.). «Бактериоцин AS-48, микробный циклический полипептид, структурно и функционально связанный с NK-лизином млекопитающих». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 97 (21): 11221–6. Bibcode:2000PNAS ... 9711221G. Дои:10.1073 / пнас.210301097. ЧВК 17181. PMID 11005847.

дальнейшее чтение

  1. Папатанасопулос, М. А .; Дайкс, Г. А .; Revol-Junelles, A.M .; Delfour, A .; Von Holy, A .; Гастингс, Дж. У. (1998). «Последовательность и структурные отношения лейкоцинов A-, B- и C-TA33a из Leuconostoc mesenteroides TA33a». Микробиология. 144 (5): 1343–1348. Дои:10.1099/00221287-144-5-1343. PMID 9611809.
  2. Fregeau Gallagher, N.L .; Зайлер, М .; Niemczura, W. P .; Накашима, Т. Т .; Стайлз, М. Э .; Ведерас, Дж. К. (1997). «Трехмерная структура лейкоцина а в трифторэтаноле и додецилфосфохолиновых мицеллах: пространственное расположение остатков, критических для биологической активности в бактериоцинах типа IIa из молочнокислых бактерий †, ‡». Биохимия. 36 (49): 15062–15072. Дои:10.1021 / bi971263h. PMID 9398233.

Внешние ссылки

Бактериоцин класса II и родственные семейства по-разному регистрируются в Pfam и InterPro как:

PfamСимвол pfamИнтерПроСимвол InterPro
PF08129Противомикробный17ИнтерПроIPR012950Альфа-энтероцин / лактококцин
PF01721Бактериоцин_IIИнтерПроIPR002633Бактериоцин_IIa
PF10439Бактериоцин_IIcИнтерПроIPR019493Бактериоцин_IIb_lactacin-rel
PF12173BacteriocIIc_cyИнтерПроIPR020970Бактериоцин_IIc
PF04369ЛактококцинИнтерПроIPR007464Bacteriocin_IId
PF04604L_biotic_typeAИнтерПроIPR007682Lantibiotic_typ-A_Lactobact

Названия временами непоследовательны.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR002633