WikiDer > Антимикробные пептиды

Antimicrobial peptides
Различные структуры антимикробных пептидов

Антимикробные пептиды (AMP), также называемый пептиды защиты хозяина (HDP) являются частью врожденный иммунный ответ найден среди всех классов жизни. Существуют фундаментальные различия между прокариотический и эукариотический клетки, которые могут представлять мишени для антимикробных пептиды. Эти пептиды обладают сильным действием, широкого спектра действия. антибиотики которые демонстрируют потенциал в качестве новых терапевтических агентов. Было продемонстрировано, что антимикробные пептиды убивают Грамотрицательный и Грамм положительный бактерии[1] обволакивают вирусы, грибки и даже трансформированные или раковые клетки.[2] В отличие от большинства обычных антибиотиков оказывается, что антимикробные пептиды часто дестабилизируют биологические мембраны, может образовывать трансмембранные каналы, а также может обладать способностью повышать иммунитет, действуя как иммуномодуляторы.

Структура

Противомикробные пептиды животных, растений и грибов, организованные по содержанию их вторичной структуры. Размер кружка указывает общую молекулярную массу каждого пептида.

Антимикробные пептиды представляют собой уникальную и разнообразную группу молекул, которые делятся на подгруппы на основе их аминокислотного состава и структуры.[3] Антимикробные пептиды обычно содержат от 12 до 50 аминокислот. Эти пептиды включают два или более положительно заряженных остатка, представленных аргинин, лизин или, в кислой среде, гистидини большая часть (обычно> 50%) гидрофобных остатков.[4][5][6] Вторичные структуры этих молекул следуют 4 темам, включая i) α-спиральный, ii) β-витой из-за наличия 2 и более дисульфидные связи, iii) β-шпилька или петля из-за наличия одной дисульфидной связи и / или циклизации пептидной цепи, и iv) удлинение.[7] Многие из этих пептидов не имеют структуры в свободном растворе и складываются в свою окончательную конфигурацию при разделении на биологические мембраны. Он содержит гидрофильные аминокислотные остатки, выровненные вдоль одной стороны, и гидрофобные аминокислотные остатки, выровненные вдоль противоположной стороны спиральной молекулы.[3] Эта амфипатичность антимикробных пептидов позволяет им разделяться на липидный бислой мембраны. Способность связываться с мембранами - отличительная черта антимикробных пептидов.[8][9] хотя в пермеабилизации мембраны нет необходимости. Эти пептиды обладают разнообразной антимикробной активностью, от мембранной проницаемости до действия на ряд цитоплазматических мишеней.

ТипхарактеристикаAMP
Анионные пептидыбогат глутаминовой и аспарагиновой кислотамиМаксимин H5 из амфибий, Дермицидин от людей
Линейные катионные α-спиральные пептидынедостаток цистеинаЦекропины, андропин, морицин, цератотоксин и мелиттин от насекомых, Магайнин, дермасептин, бомбинин, бревинин-1, эскулентины и буфорин II от амфибий, CAP18 от кроликов, LL37 от людей
Катионный пептид, обогащенный определенной аминокислотойбогат пролином, аргинином, фенилаланином, глицином, триптофаномабаецин и дрозоцин, апидецин, диптерицин, и аттацин от насекомых, пропенин от свиней, индолицидин от крупного рогатого скота.
Анионные и катионные пептиды, содержащие цистеин и образующие дисульфидные связисодержат 1 ~ 3 дисульфидной связи1 связка: бревинины, 2 облигации:протегрин из свиньи, тахиплезины из подковообразных крабов, 3 штуки:дефенсины от человека более 3:дрозомицин у плодовых мух

мероприятия

Механизмы действия антимикробных пептидов

Способы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают микробы, разнообразны.[10] и может отличаться для разных видов бактерий.[11] Некоторые антимикробные пептиды убивают как бактерии, так и грибки, например псориазин убивает Кишечная палочка и несколько мицелиальных грибов.[12] В цитоплазматическая мембрана является частой мишенью, но пептиды также могут мешать ДНК и синтез белка, сворачивание белка и синтез клеточной стенки.[10] Первоначальный контакт между пептидом и организмом-мишенью является электростатическим, поскольку большинство бактериальных поверхностей являются анионными или гидрофобными, как, например, в антимикробном пептиде Писцидин. Их аминокислотный состав, амфипатичность, катионный заряд и размер позволяют им прикрепляться к бислоям мембраны и вставляться в них с образованием пор с помощью механизмов «ствол-стержень», «ковер» или «тороидальные поры». С другой стороны, они могут проникать в клетку, чтобы связывать внутриклеточные молекулы, которые имеют решающее значение для жизни клетки.[13] Модели внутриклеточного связывания включают ингибирование синтеза клеточной стенки, изменение цитоплазматической мембраны, активацию автолизина, ингибирование синтеза ДНК, РНК и белка, а также ингибирование определенных ферментов. Однако во многих случаях точный механизм убийства неизвестен. Одним из новых методов изучения таких механизмов является двойная поляризационная интерферометрия.[14][15] В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды кажутся бактерицидный[2] вместо того бактериостатический. Обычно антимикробную активность этих пептидов определяют путем измерения минимальной ингибирующей концентрации (МИК), которая является самой низкой концентрацией лекарственного средства, подавляющего рост бактерий.[16]

AMP могут обладать множественной активностью, включая антиграмположительные бактериальные, антиграмматические бактериальные, противогрибковые, противовирусные, антипаразитарные и противораковые. Большой функциональный анализ AMP показывает, что среди всех активностей AMP, амфипатичности и заряда, два основных свойства AMP лучше всего различают AMP с антиграмм-отрицательной бактериальной активностью и без нее.[17] Это означает, что, будучи AMP с антиграмотрицательной бактериальной активностью, может быть предпочтительнее или даже требуется сильная амфипатичность и чистый положительный заряд.

Иммуномодуляция

Было продемонстрировано, что помимо непосредственного уничтожения бактерий они обладают рядом иммуномодулирующий функции, которые могут участвовать в устранении инфекции, включая способность изменять экспрессию гена хозяина, действовать как хемокины и / или индуцировать хемокин производство, подавление липополисахарид индуцированный провоспалительный цитокин производство, способствуя заживлению ран и модулируя реакцию дендритные клетки и клетки адаптивного иммунного ответа. Модели на животных показывают, что пептиды защиты хозяина имеют решающее значение как для предотвращения, так и для избавления от инфекции. Похоже, что многие пептиды, первоначально выделенные и названные «антимикробными пептидами», обладают более значительными альтернативными функциями in vivo (например, гепсидин[18]). Дускетид, например, представляет собой иммуномодулятор, который действует через p62, белок, участвующий в передаче сигналов инфекции на основе толл-подобных рецепторов. Пептид изучается в клинических испытаниях фазы III Soligenix (SGNX), чтобы установить, может ли он помочь в восстановлении радиационно-индуцированных повреждений слизистой оболочки полости рта, возникающих во время лучевой терапии рака головы и шеи.[19]

Механизмы действия

Сканирующая электронная микроскопия изображения (увеличение 50000X), демонстрирующие действие экспериментального антимикробного пептида (NN2_0050) на клеточную мембрану Кишечная палочка (K12 MG1655) [1] Вверху: неповрежденные клеточные мембраны в контрольной группе. НИЖЕ: повреждение клеточных мембран и утечка бактериальной хромосомы (зеленая) в группе лечения.

Противомикробные пептиды, обладающие чистым положительным зарядом, притягиваются и включаются в отрицательно заряженные бактериальные мембраны. Оказавшись внутри мембраны, они, как полагают, вызывают разрушение через три возможных механизмы:

  • тороидальное порообразование
  • формирование ковра
  • формирование ствола клепки

Хотя особенности каждого механизма различаются, все предполагают вызванный пептидом разрыв мембраны, что приводит к утечке цитоплазмы, что в конечном итоге приводит к смерти.

Недавняя работа нарисовала более сложную картину активности антимикробных пептидов. Противомикробные пептиды могут также действовать как метаболические ингибиторы, ингибиторы ДНК, РНК и синтеза белка, а также ингибиторы синтеза клеточной стенки или образования перегородки. Также известно, что они вызывают агрегацию рибосом и делокализуют мембранные белки.

Еще больше усложняет ситуацию то, что многие природные антимикробные пептиды обладают слабой бактерицидной активностью. Теперь известно, что вместо прямого подавления роста бактерий они действуют согласованно с иммунной системой хозяина посредством механизмов, включая индукцию хемокинов, высвобождение гистамина и модуляцию ангиогенеза. На эти иммуномодулирующие эффекты только недавно начали обращать внимание.

Для определения механизмов антимикробной пептидной активности использовали несколько методов.[11][13] Особенно, твердотельный ЯМР исследования предоставили объяснение разрушения мембраны антимикробными пептидами с разрешением на атомном уровне.[20][21] В последние годы Рентгеновская кристаллография была использована для детального описания того, как семейство растительные дефенсины разрыв мембран путем выявления ключевых фосфолипидов в клеточных мембранах патогена.[22][23] Считается, что человеческие дефенсины действуют посредством аналогичного механизма, воздействуя на липиды клеточных мембран как часть своей функции. Фактически человек бета-дефенсин 2 теперь было показано, что убивают патогенные грибы грибковые микроорганизмы албиканс через взаимодействие со специфическими фосфолипидами.[24] С вычислительной точки зрения, моделирование молекулярной динамики может пролить свет на молекулярный механизм и специфические взаимодействия пептидов с липидами, ионами и растворителем.[25]

МетодыПриложения
Микроскопиядля визуализации воздействия антимикробных пептидов на микробные клетки
Атомно-эмиссионная спектроскопиядля обнаружения потери внутриклеточного калия (признак нарушения целостности бактериальной мембраны)
Флуоресцентные красителидля измерения способности антимикробных пептидов повышать проницаемость мембранных везикул
Формирование ионного каналадля оценки образования и стабильности поры, индуцированной антимикробным пептидом
Круговой дихроизм и ориентированный круговой дихроизмдля измерения ориентации и вторичной структуры антимикробного пептида, связанного с липидным бислоем
Двойная поляризационная интерферометриядля измерения различных механизмов действия антимикробных пептидов
Твердотельная ЯМР-спектроскопиядля измерения вторичной структуры, ориентации и проникновения антимикробных пептидов в липидные бислои в биологически релевантном жидкокристаллическом состоянии
Дифракция нейтронов и рентгеновских лучейдля измерения дифрактограмм пор, индуцированных пептидами, внутри мембран в ориентированных многослойных слоях или жидкостях
Моделирование молекулярной динамикидля изучения молекулярного поведения и поиска специфических пептидно-липидных взаимодействий
Масс-спектрометриидля измерения протеомного ответа микроорганизмов на антимикробные пептиды

Терапевтические исследования и использование

Противомикробные пептиды использовались в качестве терапевтических агентов; их использование обычно ограничивается внутривенным введением или местным применением из-за их короткого периода полураспада. По состоянию на январь 2018 г. в клинической практике использовались следующие антимикробные пептиды:[26]

Активность помимо антибактериальных функций

Было обнаружено, что AMP выполняют функции, отличные от уничтожения бактерий и грибков. Эти действия включают противовирусные эффекты, а также роль в защите хозяина, такую ​​как противораковые функции и роль в неврологии.[27] Это привело к движению за ребрендинг AMP как «пептидов защиты хоста», чтобы охватить широкий спектр действий, которые могут иметь AMP.[28]

Противораковые свойства

Некоторые цекропины (например, цекропин A и цекропин B) обладают противораковыми свойствами и называются противоопухолевыми пептидами (ACP).[29]:3 Гибридные ACP на основе цекропина А были изучены на предмет противораковых свойств.[29]:7.1 Дефенсин плодовой мухи предотвращает рост опухоли, поскольку предполагается, что он связывается с опухолевыми клетками из-за модификаций клеточных мембран, общих для большинства раковых клеток, таких как фосфатидилсерин контакт.[30]

Свойства антибиотикопленки

Цекропин А может уничтожать планктонных и сидячих биопленка-формирование уропатогенный Кишечная палочка (UPEC) клетки, отдельно или в сочетании с антибиотиком налидиксовая кислота, синергетически устраняя инфекцию in vivo (у насекомых-хозяев Galleria mellonella) без нецелевой цитотоксичности. Мультицелевой механизм действия включает в себя проницаемость внешней мембраны с последующим разрушением биопленки, вызванным ингибированием активности эффлюксного насоса и взаимодействием с внеклеточными и внутриклеточными нуклеиновыми кислотами.[31]

Другое исследование

Недавно было проведено исследование по выявлению потенциальных антимикробных пептидов прокариот,[32] водные организмы, такие как рыба[33][34] и моллюски,[35] и монотремы такие как ехидны.[36][37]

Селективность

В конкуренции бактериальных клеток и клеток-хозяев с антимикробными пептидами антимикробные пептиды будут преимущественно взаимодействовать с бактериальной клеткой по отношению к клеткам млекопитающих, что позволяет им убивать микроорганизмы, не будучи значительно токсичными для клеток млекопитающих.[38] Селективность - очень важная характеристика антимикробных пептидов, которая может гарантировать их функцию в качестве антибиотиков в системах защиты хозяина.

В отношении к рак клетки, они сами также секретируют антимикробные пептиды человека, включая дефенсин, а в некоторых случаях сообщается, что они более устойчивы, чем окружающие нормальные клетки. Следовательно, мы не можем сделать вывод, что избирательность всегда высока против раковых клеток.[39][40]

Факторы

Есть несколько факторов, которые тесно связаны со свойством селективности антимикробных пептидов, среди которых наибольший вклад вносит катионное свойство. Поскольку поверхность бактериальных мембран более отрицательно заряжена, чем клетки млекопитающих, антимикробные пептиды будут проявлять различное сродство к бактериальным мембранам и мембранам клеток млекопитающих.[41]

Кроме того, есть и другие факторы, которые влияют на селективность. Хорошо известно, что холестерин обычно широко распространен в мембранах клеток млекопитающих в качестве стабилизаторов мембран, но отсутствует в мембранах бактериальных клеток; и присутствие этих холестеринов также обычно снижает активность антимикробных пептидов либо из-за стабилизации липидного бислоя, либо из-за взаимодействий между холестерином и пептидом. Таким образом, холестерин в клетках млекопитающих будет защищать клетки от атаки антимикробных пептидов.[42]

Кроме трансмембранный потенциал хорошо известно, что он влияет на пептидно-липидные взаимодействия.[43] Существует внутри-отрицательный трансмембранный потенциал, существующий от внешнего листка до внутреннего листка клеточных мембран, и этот внутри-отрицательный трансмембранный потенциал будет способствовать проницаемости мембраны, вероятно, облегчая внедрение положительно заряженных пептидов в мембраны. Для сравнения, трансмембранный потенциал бактериальных клеток более отрицательный, чем у нормальных клеток млекопитающих, поэтому бактериальная мембрана будет подвержена атаке положительно заряженными антимикробными пептидами.

Также считается, что увеличение ионная сила,[42] который в целом снижает активность большинства антимикробных пептидов, частично способствует селективности антимикробных пептидов за счет ослабления электростатические взаимодействия требуется для начального взаимодействия.

Молекулярные основы клеточной селективности антимикробных пептидов

Механизм

Клеточные мембраны бактерий богаты кислым фосфолипиды, такие как фосфатидилглицерин и кардиолипин.[38][44] Эти головные группы фосфолипидов сильно заряжены отрицательно. Следовательно, самые внешние створки бислоя, которые подвергаются воздействию внешней части бактериальных мембран, более привлекательны для атаки положительно заряженных антимикробных пептидов. Таким образом, взаимодействие между положительными зарядами антимикробных пептидов и отрицательно заряженными бактериальными мембранами - это в основном электростатические взаимодействия, которые являются основной движущей силой клеточной ассоциации. Кроме того, поскольку антимикробные пептиды образуют структуры с положительно заряженной поверхностью, а также с гидрофобной поверхностью, также существуют некоторые гидрофобные взаимодействия между гидрофобными участками антимикробных пептидов и цвиттерионный фосфолипиды (электрически нейтральные) поверхности бактериальных мембран, которые в этом случае действуют лишь как второстепенный эффект.

Напротив, внешняя часть мембран растений и млекопитающих в основном состоит из липидов без каких-либо чистых зарядов, поскольку большинство липидов с отрицательно заряженными головными группами в основном изолированы во внутреннем листке плазматических мембран.[41] Таким образом, в случае клеток млекопитающих внешние поверхности мембран обычно состоят из цвиттерионных фосфатидилхолин и сфингомиелин, хотя небольшая часть внешних поверхностей мембраны содержит отрицательно заряженные ганглиозиды. Следовательно, гидрофобное взаимодействие между гидрофобной стороной амфипатических антимикробных пептидов и цвиттерионными фосфолипидами на клеточной поверхности клеточных мембран млекопитающих играет важную роль в образовании связывания пептидов с клетками.[45] Однако гидрофобное взаимодействие относительно слабое по сравнению с электростатическим взаимодействием, поэтому антимикробные пептиды будут предпочтительно взаимодействовать с бактериальными мембранами.[нужна цитата]

Двойная поляризационная интерферометрия был использован in vitro для изучения и количественной оценки ассоциации с головной группой, внедрения в бислой, образования пор и возможного разрушения мембраны.[46][47]

Контроль

Много усилий было вложено в контроль селективности клеток. Например, были предприняты попытки изменить и оптимизировать физико-химические параметры пептидов для контроля селективности, включая чистый заряд, спиральность, гидрофобность на остаток (H), гидрофобный момент (μ) и угол, образованный положительно заряженной стороной полярной спирали (Φ).[43] Другие механизмы, такие как введение D-аминокислоты и фторированные аминокислоты в гидрофобной фазе, как полагают, разрушают вторичную структуру и, таким образом, уменьшают гидрофобное взаимодействие с клетками млекопитающих. Также было обнаружено, что замена Pro → Nlys в Pro-содержащих антимикробных пептидах с β-поворотом является многообещающей стратегией для создания новых селективных для малых бактериальных клеток антимикробных пептидов с внутриклеточными механизмами действия.[48] Было высказано предположение, что прямое прикрепление магайнин к поверхности субстрата снижает неспецифическое связывание клеток и приводит к улучшенному пределу обнаружения для бактериальных клеток, таких как Сальмонелла и Кишечная палочка.[49]

Бактериальная устойчивость

Бактерии используют различные стратегии устойчивости, чтобы избежать уничтожения антимикробных пептидов.[13] Некоторые микроорганизмы изменяют чистые поверхностные заряды. Золотистый стафилококк переносит D-аланин из цитоплазмы на поверхность тейхоевой кислоты, которая снижает чистый отрицательный заряд за счет введения основных аминогрупп.[50] S. aureus также модифицирует свои анионные мембраны через MprF с L-лизином, увеличивая положительный общий заряд.[50] Взаимодействие антимикробных пептидов с мембранными мишенями может быть ограничено полисахаридом капсулы Клебсиелла пневмонии.[51] Изменения происходят в липиде А. Сальмонелла виды снижают текучесть своей внешней мембраны за счет увеличения гидрофобных взаимодействий между увеличенным количеством ацильных хвостов липида A путем добавления миристата к липиду A с 2-гидроксимиристатом и образования гептаацилированного липида A путем добавления пальмитата. Считается, что повышенный гидрофобный момент замедляет или отменяет вставку антимикробного пептида и образование пор. Остатки претерпевают изменения в мембранных белках. У некоторых грамотрицательных бактерий изменение продукции белков внешней мембраны коррелирует с устойчивостью к уничтожению антимикробными пептидами.[52] Нетипируемый Hemophilus influenzae транспортирует AMP внутрь клетки, где они разлагаются. Более того, H. influenzae модифицирует свои мембраны, чтобы создать впечатление, будто бактерия уже была успешно атакована AMP, защищая ее от атак других AMP.[53] АТФ-связывающие кассетные транспортеры импортируют антимикробные пептиды, а насос оттока при делении клеток резистентности экспортирует антимикробные пептиды.[54] Оба переносчика связаны с устойчивостью к антимикробным пептидам. Бактерии вырабатывают протеолитические ферменты, которые могут разрушать антимикробные пептиды, что приводит к их устойчивости.[55] Везикулы внешней мембраны, продуцируемые грамотрицательными бактериями, связывают антимикробные пептиды и изолируют их от клеток, тем самым защищая клетки.[56] Также известно, что везикулы внешней мембраны содержат различные протеазы, пептидазы и другие литические ферменты, которые могут играть роль в разложении внеклеточных молекул пептидов и нуклеиновых кислот, которые, если им позволено достичь бактериальных клеток, могут быть опасны для клеток. Циклический ди-GMP передача сигналов также участвует в регуляции антимикробный пептид сопротивление в Синегнойная палочка[57]

Хотя эти примеры показывают, что резистентность может развиваться естественным путем, растет беспокойство по поводу того, что использование фармацевтических копий антимикробных пептидов может сделать резистентность более частой и быстрой. В некоторых случаях устойчивость к этим пептидам, используемым в качестве фармацевтического средства для лечения медицинских проблем, может привести к устойчивости не только к медицинскому применению пептидов, но и к физиологической функции этих пептидов.[58][59]

Подход «троянского коня» к решению этой проблемы основан на врожденной потребности патогенов в железе. «Контрабанда» противомикробных препаратов к патогену осуществляется путем связывания их с сидерофорами для транспортировки. Несмотря на простоту концепции, потребовались многие десятилетия работы, чтобы преодолеть трудное препятствие - транспортировку противомикробных препаратов через клеточные мембраны патогенов. Были проанализированы уроки, извлеченные из успехов и неудач препаратов, конъюгированных с сидерофором, которые оценивались в ходе разработки новых агентов с использованием подхода «троянского коня».[60]

Примеры

Плодовые мошки инфицированы бактериями, продуцирующими GFP. Красные глаза, у которых отсутствуют гены антимикробных пептидов, восприимчивы к инфекции, в то время как у белоглазых мух возникает иммунный ответ дикого типа.

Противомикробные пептиды производятся видами на всем древе жизни, в том числе:

В последние годы расширились исследования по разработке искусственно созданных имитаторов антимикробных пептидов, таких как SNAPPотчасти из-за непомерно высокой стоимости производства AMP естественного происхождения.[65] Примером этого является лицевой катионный пептид C18G, созданный на основе C-терминал домен человеческого фактора IV тромбоцитов.[66] В настоящее время наиболее широко используемым антимикробным пептидом является низин; быть единственным FDA одобренный антимикробный пептид, он обычно используется в качестве искусственного консерванта.[67][нужна цитата]

Биоинформатика

Существует несколько биоинформатических баз данных для каталогизации антимикробных пептидов, таких как ADAM (База данных антимикробных пептидов),[68] APD (база данных антимикробных пептидов), BioPD (база данных биологически активных пептидов), CAMP (коллекция последовательностей и структур антимикробных пептидов),[69] DBAASP (база данных антимикробной активности и структуры пептидов) и LAMP (связывающие AMP).

Базы данных по антимикробным пептидам можно разделить на две категории в зависимости от источника содержащихся в них пептидов: конкретные базы данных и общие базы данных. В этих базах данных есть различные инструменты для анализа и прогнозирования антимикробных пептидов. Например, CAMP содержит прогнозирование AMP, калькулятор функций, поиск BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, спиральное колесо и т. Д. Кроме того, ADAM позволяет пользователям выполнять поиск или просматривать взаимосвязи между последовательностью AMP и структурой. Противомикробные пептиды часто включают широкий спектр категорий, таких как противогрибковые, антибактериальные и противотуберкулезные пептиды.

dbAMP:[70] Предоставляет онлайн-платформу для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами на данных транскриптома и протеома. dbAMP - это онлайн-ресурс, посвященный различным темам, таким как аннотации антимикробных пептидов (AMP), включая информацию о последовательности, антимикробную активность, посттрансляционные модификации (PTM), структурную визуализацию, антимикробную активность, виды-мишени с минимальной ингибирующей концентрацией (MIC), физико-химические свойства, или взаимодействия АМФ-белок.

Такие инструменты, как PeptideRanker,[71] ПептидЛокатор,[72] и AntiMPmod[73][74] позволяют прогнозировать антимикробные пептиды, в то время как другие были разработаны для прогнозирования противогрибковой и противотуберкулезной активности.[75][76]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Агейтос Дж. М., Санчес-Перес А., Кало-Мата П., Вилла Т. Г. (июнь 2017 г.). «Антимикробные пептиды (АМП): древние соединения, которые представляют собой новое оружие в борьбе с бактериями». Биохимическая фармакология. 133 (6): 117–138. Дои:10.1016 / j.bcp.2016.09.018. PMID 27663838.
  2. ^ а б Редди К.В., Едери Р.Д., Аранья С. (декабрь 2004 г.). «Противомикробные пептиды: предпосылки и перспективы». Международный журнал противомикробных агентов. 24 (6): 536–47. Дои:10.1016 / j.ijantimicag.2004.09.005. PMID 15555874.
  3. ^ а б Yeaman MR, Yount NY (март 2003 г.). «Механизмы действия и резистентности антимикробных пептидов». Фармакологические обзоры. 55 (1): 27–55. Дои:10.1124 / пр.55.1.2. PMID 12615953. S2CID 6731487.
  4. ^ Папагианни М (сентябрь 2003 г.). «Синтезированные рибосомами пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функции и применения». Достижения биотехнологии. 21 (6): 465–99. Дои:10.1016 / S0734-9750 (03) 00077-6. PMID 14499150.
  5. ^ Ситарам Н., Нагарадж Р. (2002). «Антимикробные пептиды для защиты хозяина: важность структуры для активности». Текущий фармацевтический дизайн. 8 (9): 727–42. Дои:10.2174/1381612023395358. PMID 11945168.
  6. ^ Dürr UH, Sudheendra US, Ramamoorthy A (сентябрь 2006 г.). «LL-37, единственный человеческий член семейства антимикробных пептидов кателицидина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1758 (9): 1408–25. Дои:10.1016 / j.bbamem.2006.03.030. PMID 16716248.
  7. ^ Дхопл В., Крукемейер А., Рамамурти А. (сентябрь 2006 г.). «Человеческий бета-дефенсин-3, антибактериальный пептид с множеством биологических функций». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1758 (9): 1499–512. Дои:10.1016 / j.bbamem.2006.07.007. PMID 16978580.
  8. ^ Хэнкок Р. Э., Розек А. (январь 2002 г.). «Роль мембран в активности антимикробных катионных пептидов». Письма о микробиологии FEMS. 206 (2): 143–9. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2002.tb11000.x. PMID 11814654.
  9. ^ Варки Дж, Сингх С., Нагарадж Р. (ноябрь 2006 г.). «Антибактериальная активность линейных пептидов, охватывающих карбокси-концевой бета-листовой домен дефенсинов членистоногих». Пептиды. 27 (11): 2614–23. Дои:10.1016 / j.peptides.2006.06.010. PMID 16914230. S2CID 21104756.
  10. ^ а б Нгуен LT, Хейни Э. Ф., Фогель Х. Дж. (Сентябрь 2011 г.). «Расширяющийся объем антимикробных пептидных структур и способов их действия». Тенденции в биотехнологии. 29 (9): 464–72. Дои:10.1016 / j.tibtech.2011.05.001. PMID 21680034.
  11. ^ а б О'Дрисколл Н.Х., Лабовитиади О., Кушни Т.П., Мэтьюз К.Х., Мерсер Д.К., Лэмб А.Дж. (март 2013 г.). «Производство и оценка состава вафель, содержащих антимикробный пептид, для местного применения». Современная микробиология. 66 (3): 271–8. Дои:10.1007 / s00284-012-0268-3. PMID 23183933. S2CID 18671683.
  12. ^ Hein KZ, Takahashi H, Tsumori T, Yasui Y, Nanjoh Y, Toga T, Wu Z, Grötzinger J, Jung S, Wehkamp J, Schroeder BO, Schroeder JM, Morita E (октябрь 2015 г.). «Псориазин с пониженным содержанием дисульфидов - это фунгицид широкого спектра действия, вызывающий апоптоз человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (42): 13039–44. Bibcode:2015ПНАС..11213039Н. Дои:10.1073 / pnas.1511197112. ЧВК 4620902. PMID 26438863.
  13. ^ а б c Брогден К.А. (март 2005 г.). «Антимикробные пептиды: порообразователи или ингибиторы метаболизма у бактерий?». Обзоры природы. Микробиология. 3 (3): 238–50. Дои:10.1038 / nrmicro1098. PMID 15703760. S2CID 23625167.
  14. ^ Hirst DJ, Lee TH, Swann MJ, Unabia S, Park Y, Hahm KS, Aguilar MI (апрель 2011 г.). «Влияние структуры ацильной цепи и фазового состояния бислоя на связывание и проникновение в поддерживаемый липидный бислой HPA3». Европейский биофизический журнал: EBJ. 40 (4): 503–14. Дои:10.1007 / s00249-010-0664-1. PMID 21222117. S2CID 22514308.
  15. ^ Ли TH, Хенг С., Суонн М.Дж., Геман Д.Д., Сепарович Ф., Агилар М.И. (октябрь 2010 г.). «Количественный анализ разупорядочения липидов под действием ауреина 1.2 в режиме реального времени во время адсорбции, дестабилизации и лизиса мембраны». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1798 (10): 1977–86. Дои:10.1016 / j.bbamem.2010.06.023. PMID 20599687.
  16. ^ Тернидж Дж. Д., Белл Дж. М. (1996). «Тестирование чувствительности противомикробных препаратов в жидких средах». В Лориане V (ред.). Антибиотики в лабораторной медицине (4-е изд.). Балтимор, штат Мэриленд: Уильямс и Уилкинс. С. 52–111. ISBN 978-0-683-05169-8. Национальный комитет лабораторной безопасности и стандартов (NCLSS)
  17. ^ Ван СК, Ши Л.Ю., Чанг К.Ю. (ноябрь 2017 г.). «Масштабный анализ антимикробной активности в отношении амфипатичности и заряда показывает новую характеристику антимикробных пептидов». Молекулы (Базель, Швейцария). 22 (11): 2037. Дои:10.3390 / молекулы22112037. ЧВК 6150348. PMID 29165350.
  18. ^ Хантер Х. Н., Фултон Д. Б., Ганц Т., Фогель Х. Дж. (Октябрь 2002 г.). «Структура раствора человеческого гепсидина, пептидного гормона с антимикробной активностью, который участвует в захвате железа и наследственном гемохроматозе». Журнал биологической химии. 277 (40): 37597–603. Дои:10.1074 / jbc.M205305200. PMID 12138110.
  19. ^ Кудримоти, Махеш; Кертис, Амаринта; Азави, Самар; Уорден, Фрэнсис; Кац, Сэнфорд; Адкинс, Дуглас; Бономи, Марсело; Старшая, Дженна; Сонис, Стивен Т .; Штраубе, Ричард; Донини, Ореола (10 декабря 2016 г.). «Дускетид: новый регулятор врожденной защиты, демонстрирующий значительное и последовательное сокращение продолжительности мукозита полости рта в доклинических данных и рандомизированном плацебо-контролируемом клиническом исследовании фазы 2а». Журнал биотехнологии. 239: 115–125. Дои:10.1016 / j.jbiotec.2016.10.010. PMID 27746305.
  20. ^ Хэллок К.Дж., Ли Д.К., Рамамурти А. (май 2003 г.). «MSI-78, аналог антимикробных пептидов магаинина, разрушает структуру липидного бислоя за счет деформации положительной кривизны». Биофизический журнал. 84 (5): 3052–60. Bibcode:2003BpJ .... 84.3052H. Дои:10.1016 / S0006-3495 (03) 70031-9. ЧВК 1302867. PMID 12719236.
  21. ^ Хенцлер Вильдман К.А., Ли Д.К., Рамамурти А. (июнь 2003 г.). «Механизм разрушения липидного бислоя человеческим антимикробным пептидом LL-37». Биохимия. 42 (21): 6545–58. Дои:10.1021 / bi0273563. PMID 12767238.
  22. ^ Ярва М., Лэй Ф.Т., Фан Т.К., Хамбл С., Пун И.К., Бликли М.Р., Андерсон М.А., Хьюлетт М.Д., Квансакул М. (май 2018 г.). «Рентгеновская структура коврового антимикробного комплекса разрушения мембраны дефенсин-фосфолипид». Nature Communications. 9 (1): 1962. Bibcode:2018НатКо ... 9.1962J. Дои:10.1038 / s41467-018-04434-у. ЧВК 5958116. PMID 29773800.
  23. ^ Пун И.К., Бакстер А.А., Лэй Ф.Т., Миллс Г.Д., Адда К.Г., Пейн Дж.А., Фан Т.К., Райан Г.Ф., Уайт Дж.А., Винир П.К., ван дер Веерден Н.Л., Андерсон М.А., Квансакул М., Хьюлетт М.Д. «Фосфоинозитид-опосредованная олигомеризация дефенсина вызывает лизис клеток». eLife. 3: e01808. Дои:10.7554 / elife.01808. ЧВК 3968744. PMID 24692446.
  24. ^ Ярва, Майкл; Фан, Тхань Кха; Lay, Fung T .; Кария, София; Квансакул, Марк; Хьюлетт, Марк Д. (2018-07-01). «Человеческий β-дефенсин 2 убивает Candida albicans посредством фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат-опосредованной мембранной проницаемости». Достижения науки. 4 (7): eaat0979. Bibcode:2018SciA .... 4..979J. Дои:10.1126 / sciadv.aat0979. ISSN 2375-2548. ЧВК 6059731. PMID 30050988.
  25. ^ Balatti, Galo E .; Амброджио, Эрнесто Э .; Fidelio, Gerardo D .; Мартини, М. Флоренсия; Пикхольц, Моника (2017-10-20). «Дифференциальное взаимодействие антимикробных пептидов с липидными структурами, изученное с помощью моделирования крупнозернистой молекулярной динамики». Молекулы (Базель, Швейцария). 22 (10): 1775. Дои:10.3390 / молекулы22101775. ISSN 1420-3049. ЧВК 6151434. PMID 29053635.
  26. ^ Гомеш Б., Аугусто М.Т., Фелисио М.Р., Холлманн А., Франко О.Л., Гонсалвес С., Сантос, Северная Каролина (9 января 2018 г.). «Разработка улучшенных активных пептидов для терапевтических подходов против инфекционных заболеваний». Достижения биотехнологии. 36 (2): 415–429. Дои:10.1016 / j.biotechadv.2018.01.004. PMID 29330093.
  27. ^ Hanson, MA; Леметр, B (2020). «Новые сведения о функции антимикробного пептида дрозофилы в защите хозяина и за ее пределами». Curr Opp Imm. 62: 22–30. Дои:10.1016 / j.coi.2019.11.008. PMID 31835066.
  28. ^ Мукхерджи Н., Андерсон М.А., Хаагсман Х.П., Дэвидсон ди-джей (2020). «Противомикробные защитные пептиды хозяина: функции и клинический потенциал» (PDF). Nat Rev Drug Discov. 19 (5): 311–332. Дои:10.1038 / s41573-019-0058-8. PMID 32107480. S2CID 211526624.
  29. ^ а б Хоскин Д.В., Рамамурти А. (февраль 2008 г.). «Исследования противоопухолевой активности антимикробных пептидов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1778 (2): 357–75. Дои:10.1016 / j.bbamem.2007.11.008. ЧВК 2238813. PMID 18078805.
  30. ^ Парви Дж. П., Ю Й, Досталова А., Кондо С., Курьян А., Булет П., Лемэтр Б., Видаль М., Кордеро Дж. Б. (2019). «Противомикробный пептид дефенсин взаимодействует с фактором некроза опухоли, вызывая гибель опухолевых клеток у дрозофилы». eLife. 8. Дои:10.7554 / eLife.45061. ЧВК 6667213. PMID 31358113.
  31. ^ Кальси М., Тонк М., Хардт М., Добриндт Ю., Здибицка-Барабас А., Цитринска М., Вилчинскас А., Мукерджи К. (2020). «Противомикробный пептид насекомого цекропин А разрушает уропатогенные биопленки Escherichia coli». Биопленки и микробиомы NPJ. 6 (1): 6. Дои:10.1038 / s41522-020-0116-3. ЧВК 7016129. PMID 32051417.>
  32. ^ Хассан М., Кьос М., Нес ИФ, Дип ДБ, Лотфипур Ф (2012). «Природные антимикробные пептиды бактерий: характеристики и потенциальное применение для борьбы с устойчивостью к антибиотикам». J Appl Microbiol. 113 (4): 723–36. Дои:10.1111 / j.1365-2672.2012.05338.x. PMID 22583565.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  33. ^ Кумаресан В., Бхатт П., Ганеш М.Р., Харикришнан Р., Арасу М., Аль-Даби Н.А., Пасупулети М., Маримуту К., Арокиарадж Дж. (2015). «Новый антимикробный пептид, полученный из лизоцима типа рыба-гусь, разрушает мембрану Salmonella enterica». Мол Иммунол. 68 (2): 421–33. Дои:10.1016 / j.molimm.2015.10.001. PMID 26477736.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  34. ^ Арасу А., Кумаресан В., Ганеш М.Р., Пашупулети М., Арасу М.В., Аль-Даби Н.А., Арокиарадж Дж. (2017). «Бактерицидная активность мембрансвязывающего пептида, производного от галектина 4 рыбы, меченного олиготриптофаном». Dev Comp Immunol. 71: 37–48. Дои:10.1016 / j.dci.2017.01.019. PMID 28126555. S2CID 22374102.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  35. ^ Arockiaraj J, Chaurasia MK, Kumaresan V, Palanisamy R, Harikrishnan R, Pasupuleti M, Kasi M (2015). «Лектин, связывающий маннозу Macrobrachium rosenbergii: синтез пептидов MrMBL-N20 ​​и MrMBL-C16 и их антимикробная характеристика, биоинформатика и анализ относительной экспрессии генов». Рыба Моллюски Иммунол. 43 (2): 364–74. Дои:10.1016 / j.fsi.2014.12.036. PMID 25575476.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
  36. ^ М., Сомасекхар. «В молоке колючего муравьеда может быть альтернатива антибиотикам». Деловая линия. Получено 2019-05-04.
  37. ^ «Молоко откладывающих яйца млекопитающих может помочь в создании новых антибиотиков». Deccan Herald. 2019-04-25. Получено 2019-05-04.
  38. ^ а б Мацузаки К. (август 2009 г.). «Контроль клеточной селективности антимикробных пептидов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1788 (8): 1687–92. Дои:10.1016 / j.bbamem.2008.09.013. PMID 18952049.
  39. ^ Саваки К., Мизукава Н., Ямаи Т., Ёсимото Т., Накано М., Сугахара Т. (2002). «Высокая концентрация бета-дефензина-2 при плоскоклеточном раке полости рта». Противораковый Res. 22 (4): 2103–7. PMID 12174890.
  40. ^ КИДА-ТАКАОКА, САОРИ (2014). «Окружающие клетки влияют на характер экспрессии генов бета-дефенсинов человека при плоскоклеточной карциноме in vitro». Противораковый Res. 34 (11): 6443–9. PMID 25368244. Получено 7 февраля 2019.
  41. ^ а б Hancock RE, Sahl HG (декабрь 2006 г.). «Противомикробные и защитные пептиды хозяина как новые противоинфекционные терапевтические стратегии». Природа Биотехнологии. 24 (12): 1551–7. Дои:10.1038 / nbt1267. PMID 17160061. S2CID 22384207.
  42. ^ а б Заслов М (январь 2002 г.). «Антимикробные пептиды многоклеточных организмов». Природа. 415 (6870): 389–95. Bibcode:2002Натурал.415..389Z. Дои:10.1038 / 415389a. PMID 11807545. S2CID 205028607.
  43. ^ а б Мацузаки К., Сугишита К., Фуджи Н., Миядзима К. (март 1995 г.). «Молекулярная основа мембранной селективности антимикробного пептида, магаинина 2». Биохимия. 34 (10): 3423–9. Дои:10.1021 / bi00010a034. PMID 7533538.
  44. ^ Чжоу Х. Т., Куо Т. Ю., Чан Дж. К., Пей М. Дж., Ян В. Т., Ю Х. К., Линь С. Б., Чен В. Дж. (Август 2008 г.) «Дизайн и синтез катионных антимикробных пептидов с улучшенной активностью и селективностью в отношении Vibrio spp». Международный журнал противомикробных агентов. 32 (2): 130–8. Дои:10.1016 / j.ijantimicag.2008.04.003. PMID 18586467.
  45. ^ Теннессен JA (ноябрь 2005 г.). «Молекулярная эволюция антимикробных пептидов животных: широко распространенный умеренный положительный отбор». Журнал эволюционной биологии. 18 (6): 1387–94. Дои:10.1111 / j.1420-9101.2005.00925.x. PMID 16313451.
  46. ^ Ю Л, Го Л., Дин Дж. Л., Хо Б., Фенг С.С., Попплуэлл Дж., Суонн М., Уоланд Т. (февраль 2009 г.). «Взаимодействие искусственного антимикробного пептида с липидными мембранами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1788 (2): 333–44. Дои:10.1016 / j.bbamem.2008.10.005. PMID 19013127.
  47. ^ Ли TH, Холл К., Мехлер А., Мартин Л., Попплуэлл Дж., Ронан Г., Агилар М.И. (2009). «Молекулярная визуализация и ориентационные изменения антимикробных пептидов в мембранах». Пептиды для молодости. Достижения экспериментальной медицины и биологии. 611. С. 313–5. Bibcode:2009peyo.book..313L. Дои:10.1007/978-0-387-73657-0_140. ISBN 978-0-387-73656-3. PMID 19400207.
  48. ^ Zhu WL, Lan H, Park Y, Yang ST, Kim JI, Park IS, You HJ, Lee JS, Park YS, Kim Y, Hahm KS, Shin SY (октябрь 2006 г.). «Влияние замены остатков Pro -> пептоидом на клеточную селективность и механизм антибактериального действия антимикробного пептида триптицина-амида». Биохимия. 45 (43): 13007–17. Дои:10.1021 / bi060487 +. PMID 17059217.
  49. ^ Кулагина Н.В., Лассман М.Е., Лиглер Ф.С., Тейт ЧР (октябрь 2005 г.). «Антимикробные пептиды для обнаружения бактерий в биосенсорных анализах». Аналитическая химия. 77 (19): 6504–8. Дои:10.1021 / ac050639r. PMID 16194120.
  50. ^ а б Пешель А., Отто М., Джек Р.В., Кальбахер Х., Юнг Г., Гетц Ф. (март 1999 г.). «Инактивация оперона dlt у Staphylococcus aureus придает чувствительность к дефензинам, протегринам и другим антимикробным пептидам». Журнал биологической химии. 274 (13): 8405–10. Дои:10.1074 / jbc.274.13.8405. PMID 10085071.
  51. ^ Campos MA, Vargas MA, Regueiro V, Llompart CM, Albertí S, Bengoechea JA (декабрь 2004 г.). Weiser JN (ред.). «Капсульный полисахарид опосредует устойчивость бактерий к антимикробным пептидам». Инфекция и иммунитет. 72 (12): 7107–14. Дои:10.1128 / IAI.72.12.7107-7114.2004. ЧВК 529140. PMID 15557634.
  52. ^ Чайна Б., Н'Гуен Б.Т., де Брюйер М., Корнелис Г.Р. (апрель 1994 г.). «Роль YadA в устойчивости Yersinia enterocolitica к фагоцитозу полиморфно-ядерными лейкоцитами человека». Инфекция и иммунитет. 62 (4): 1275–81. Дои:10.1128 / IAI.62.4.1275-1281.1994. ЧВК 186269. PMID 8132334.
  53. ^ Шелтон С.Л., Раффель Ф.К., Битти В.Л., Джонсон С.М., Мейсон К.М. (ноябрь 2011 г.). «Опосредованный переносчиком сока импорт и последующая деградация антимикробных пептидов у Haemophilus». Патогены PLOS. 7 (11): e1002360. Дои:10.1371 / journal.ppat.1002360. ЧВК 3207918. PMID 22072973.
  54. ^ Никайдо Х (октябрь 1996 г.). «Насосы многократного оттока грамотрицательных бактерий». Журнал бактериологии. 178 (20): 5853–9. Дои:10.1128 / jb.178.20.5853-5859.1996. ЧВК 178438. PMID 8830678.
  55. ^ Уайтлок Дж. М., Мердок А. Д., Иоззо Р. В., Андервуд, Пенсильвания (апрель 1996 г.). «Разложение перлекана, происходящего из эндотелиальных клеток человека, и высвобождение связанного основного фактора роста фибробластов под действием стромелизина, коллагеназы, плазмина и гепараназ». Журнал биологической химии. 271 (17): 10079–86. Дои:10.1074 / jbc.271.17.10079. PMID 8626565.
  56. ^ Кулкарни Х.М., Свами Ч., Джаганнадхам М.В. (март 2014 г.). «Молекулярная характеристика и функциональный анализ везикул наружной мембраны антарктической бактерии Pseudomonas syringae предполагает возможную реакцию на условия окружающей среды». Журнал протеомных исследований. 13 (3): 1345–58. Дои:10.1021 / pr4009223. PMID 24437924.
  57. ^ Chua SL, Tan SY, Rybtke MT, Chen Y, Rice SA, Kjelleberg S, Tolker-Nielsen T., Yang L, Givskov M (май 2013 г.). «Бис- (3'-5 ') - циклический димерный GMP регулирует устойчивость к антимикробным пептидам у Pseudomonas aeruginosa». Противомикробные препараты и химиотерапия. 57 (5): 2066–75. Дои:10.1128 / AAC.02499-12. ЧВК 3632963. PMID 23403434.
  58. ^ Хабетс М.Г., Брокхерст М.А. (июнь 2012 г.). «Лечебные противомикробные пептиды могут нарушить естественный иммунитет». Письма о биологии. 8 (3): 416–8. Дои:10.1098 / рсбл.2011.1203. ЧВК 3367763. PMID 22279153.
  59. ^ Бахар А.А., Рен Д. (ноябрь 2013 г.). «Антимикробные пептиды». Фармацевтические препараты. 6 (12): 1543–75. Дои:10.3390 / ph6121543. ЧВК 3873676. PMID 24287494.
  60. ^ Гумиенна-Контекка, Эльжбета; Карвер, Пегги Л. (2019). «Глава 7. Создание троянского коня: конъюгаты сидерофор-лекарство для лечения инфекционных заболеваний». В Сигеле, Астрид; Фрайзингер, Ева; Sigel, Roland K. O .; Карвер, Пегги Л. (приглашенный редактор) (ред.). Основные металлы в медицине: терапевтическое использование и токсичность ионов металлов в клинике. Ионы металлов в науках о жизни. 19. Берлин: de Gruyter GmbH. С. 181–202. Дои:10.1515/9783110527872-013. ISBN 978-3-11-052691-2. PMID 30855108.
  61. ^ «Антимикробные пептиды насекомых OPM». База данных ориентации белков в мембранах (OPM).
  62. ^ Шимановский, Ф .; Balatti, G.E .; Ambroggio, E .; Хьюго, А. А .; Мартини, М. Ф .; Fidelio, G.D .; Gómez-Zavaglia, A .; Pickholz, M .; Перес, П. Ф. (2019-06-01). «Дифференциальная активность литических α-спиральных пептидов на лактобациллах и липосомах, полученных из лактобацилл». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1861 (6): 1069–1077. Дои:10.1016 / j.bbamem.2019.03.004. ISSN 1879-2642. PMID 30878358.
  63. ^ «Антимикробные пептиды амфибий». База данных ориентации белков в мембранах (OPM).
  64. ^ Ян М; Чжан С; и другие. (Сентябрь 2016 г.). «Структурно-функциональный анализ птичьего β-дефенсина-6 и β-дефенсина-12: роль зарядовых и дисульфидных мостиков». BMC Microbiology. 16: 210. Дои:10.1186 / s12866-016-0828-у. ЧВК 5016922. PMID 27613063.
  65. ^ Нидермайер Х (9 февраля 2012 г.). «Синтетические имитаторы антимикробных пептидов: новая волна антибиотиков». Кафедра химии. Университет Джорджии. Архивировано из оригинал 28 октября 2016 г.. Получено 27 октября 2016.
  66. ^ Кон Э.М., Ширли Д.Д., Ароцкий Л., Пиччиано А.М., Риджуэй З., Урбан М.В., Кароне Б.Р., Капуто, Джорджия (февраль 2018 г.). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G». Молекулы. 23 (2): 329. Дои:10.3390 / молекулы23020329. ЧВК 6017431. PMID 29401708.
  67. ^ Шин Дж. М., Гвак Дж. У., Камараджан П., Фенно Дж. К., Рикард А. Х., Капила Ю. Л. (июнь 2016 г.). «Биомедицинские применения низина». Журнал прикладной микробиологии. 120 (6): 1449–65. Дои:10.1111 / jam.13033. ЧВК 4866897. PMID 26678028.
  68. ^ Ли Х.Т., Ли Си Си, Ян Дж. Р., Лай Дж. З., Чанг К. Ю. (февраль 2015 г.). «Масштабная структурная классификация антимикробных пептидов». BioMed Research International. 2015: 475062. Дои:10.1155/2015/475062. ЧВК 4426897. PMID 26000295.
  69. ^ Вагху Ф.Х., Гопи Л., Бараи Р.С., Рамтеке П., Низами Б., Идикула-Томас С. (январь 2014 г.). «CAMP: Сборник последовательностей и структур антимикробных пептидов». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Выпуск базы данных): D1154–8. Дои:10.1093 / нар / gkt1157. ЧВК 3964954. PMID 24265220.
  70. ^ Jhong JH, Chi YH, Li WC, Lin TH, Huang KY, Lee TY (8 января 2019 г.). «dbAMP: интегрированный ресурс для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами по данным транскриптома и протеома». Нуклеиновые кислоты Res. 2019 (D1): D285 – D297. Дои:10.1093 / нар / gky1030. ЧВК 6323920. PMID 30380085.
  71. ^ Муни С., Хаслам Нью-Джерси, Полластри Дж., Шилдс, округ Колумбия (8 октября 2012 г.). «На пути к усовершенствованному открытию и разработке функциональных пептидов: общие черты различных классов позволяют обобщенно прогнозировать биоактивность». PLOS ONE. 7 (10): e45012. Bibcode:2012PLoSO ... 745012M. Дои:10.1371 / journal.pone.0045012. ЧВК 3466233. PMID 23056189.
  72. ^ Муни С., Хаслам Нью-Джерси, Холтон Т.А., Полластри Г., Шилдс, округ Колумбия (май 2013 г.). «PeptideLocator: предсказание биоактивных пептидов в белковых последовательностях». Биоинформатика. 29 (9): 1120–6. Дои:10.1093 / биоинформатика / btt103. PMID 23505299.
  73. ^ Мюллер А.Т., Габерне Дж., Хисс Дж. А., Шнайдер Г. (4 мая 2017 г.). «modlAMP: Python для антимикробных пептидов». Биоинформатика. 33 (17): 2753–2755. Дои:10.1093 / биоинформатика / btx285. PMID 28472272.
  74. ^ Агравал П., Рагхава Г.П. (26 октября 2018 г.). «Прогнозирование антимикробного потенциала химически модифицированного пептида на основе его третичной структуры». Границы микробиологии. 9: 2551. Дои:10.3389 / fmicb.2018.02551. ЧВК 6212470. PMID 30416494.
  75. ^ Агравал П., Бхалла С., Чаудхари К., Кумар Р., Шарма М., Рагхава Г.П. (26 февраля 2018 г.). «Подход In Silico для прогнозирования противогрибковых средств и пептидов». Границы микробиологии. 9: 323. Дои:10.3389 / fmicb.2018.00323. ЧВК 5834480. PMID 29535692.
  76. ^ Усмани С.С., Бхалла С., Рагхава Г.П. (26 августа 2018 г.). «Прогнозирование противотуберкулезных пептидов на основе информации о последовательностях с использованием ансамблевого классификатора и гибридных признаков». Границы фармакологии. 9: 954. Дои:10.3389 / fphar.2018.00954. ЧВК 6121089. PMID 30210341.

внешняя ссылка