WikiDer > Цитохром b-245, альфа-полипептид

Cytochrome b-245, alpha polypeptide
CYBA
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCYBA, p22-PHOX, цитохром b-245, альфа-полипептид, альфа-цепь цитохрома b-245
Внешние идентификаторыOMIM: 608508 MGI: 1316658 ГомолоГен: 80 Генные карты: CYBA
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение CYBA
Геномное расположение CYBA
Группа16q24.2Начинать88,643,289 бп[1]
Конец88,651,054 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CYBA 203028 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1535

13057

Ансамбль

ENSG00000051523

ENSMUSG00000006519

UniProt

P13498

Q61462

RefSeq (мРНК)

NM_000101

NM_001301284
NM_007806

RefSeq (белок)

NP_000092

NP_001288213
NP_031832

Расположение (UCSC)Chr 16: 88.64 - 88.65 МбChr 8: 122,42 - 122,43 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Легкая цепь цитохрома b-245 это белок что у людей кодируется CYBA ген участвует в производстве супероксида и фагоцитозе.[5]

Цитохром b-245 состоит из легкой цепи (альфа) и тяжелой цепи (бета). Этот ген кодирует легкую альфа-субъединицу, которая была предложена в качестве основного компонента микробицидной оксидазной системы фагоцитов. Мутации в этом гене связаны с аутосомно-рецессивным хроническая гранулематозная болезнь (CGD), который характеризуется неспособностью активированных фагоцитов генерировать супероксид, который важен для микробицидной активности этих клеток.[6]

Открытие

Белок p22phox (phox для фагоцитарной оксидазы) был впервые идентифицирован в 1987 году при очистке цитохрома b-245mv из нейтрофилов человека.[7] Несколькими годами ранее этот цитохром b с низким потенциалом, также называемый цитохромом b558 (cytb) из-за его спектральных свойств, был продемонстрирован как главный компонент микробицидного никотинамидадениндинуклеотидфосфатфосфатного (НАДФН) оксидазного комплекса в фагоцитах.[8][9][10] Cytb, окислительно-восстановительный элемент комплекса НАДФН-оксидазы, представляет собой мембранный гетеродимер, состоящий из двух субъединиц: p22phox (также называемый альфа или малой субъединицей или легкой цепью cytb) и gp91phox (переименованный в NOX2 в 2000-х годах) или бета или тяжелая цепь или большая субъединица. Путем скрининга библиотеки кДНК, созданной из клеток промиелоцитарной лейкемии человека, Parkos et al. выделили кДНК, соответствующую легкой цепи cytb.[11] Важность роли p22phox подтверждается открытием аутосомно-рецессивного хронического гранулематозного заболевания, вызванного мутациями в CYBA и приводящего к отсутствию экспрессии cytb в фагоцитах.[5]

Ген

Ген CYBA человека (номер OMIM 233690), кодирующий белок p22phox, расположен на длинном плече хромосомы 16 в положении 24 (16q24: от 88 643 288 до 88 651 084, OMIM 608508), содержит 6 экзонов, 5 интронов и занимает площадь 8,5 килобайт (рис. ). Обновление промоторной области CYBA содержит сайты TATA, CCAC, Sp1, -интерферон и сайты ядерного фактора B.[12] КДНК p22phox была также клонирована в гладкомышечные клетки сосудов крысы (VSMC) и показала, что ген крысы гомологичен генам человека и мыши.[13] МРНК человека P22phox имеет размер 0,8 т.п.н. и имеет конститутивную экспрессию в различных типах клеток. Экспрессия P22phox не связана с экспрессией транскрипта NOX2, что позволяет предположить, что обе субъединицы имеют независимый процесс транскрипции.[14][15]

Структура и функция белка

P22phox - это трансмембранный белок, содержащий 195 аминокислот и имеющий молекулярную массу 22,0 кДа. Он связывается с NOX2 и с NOX1, NOX3 и NOX4 в виде комплекса 1: 1 и имеет повсеместную экспрессию. Основная физиологическая роль p22phox состоит в том, чтобы способствовать созреванию и стабилизации гетеродимера, который он образует с ферментами NOX (NOX1-4), чтобы производить активные формы кислорода (ROS). Ассоциация NOXs с p22phox в позднем эндоплазматическом ретикулуме, по-видимому, является предпосылкой для локализации гетеродимера в специфических мембранных компартментах, таких как перинуклеарные пузырьки для NOX4 и плазматические мембраны в случае NOX1, 2 и 3.[16][17][18][19] Была подчеркнута важность некоторых последовательностей p22phox для его взаимодействия с NOX.[20] Гидропатический профиль p22phox, выведенный из последовательности гена, совместим по крайней мере с двумя (возможно, тремя или четырьмя) трансмембранными пассажами.[21][22][23][24][25][26][27] Однако наиболее вероятными являются две или четыре трансмембранные модели, потому что они совместимы с цитозольным местоположением как N-, так и C-концевого хвоста p22phox. Богатая полипролином область (PRR) (последовательность от K149 до E162) на С-конце p22phox содержит консенсусный мотив PxxP, который взаимодействует с доменами SH3 (SRC homology 3) p47phox во время сборки НАДФН-оксидазы в фагоцитах.[23][28][29][30] Эта богатая PRR последовательность также взаимодействует с цитозольным организатором NOXO1, гомологами p47phox, экспрессируемым в нефагоцитарных клетках, во время активации NADPH оксидаз (NOX1, NOX2 и NOX3), за исключением NOX4, который экспрессируется конститутивно.[31][32] Фосфорилирование Thr147 вблизи области PRR p22phox усиливает активность NADPH-оксидазы, способствуя связыванию p47phox в фагоцитах.[33] АФК, генерируемые NOX2-p22phox (или cytb) в фагоцитах, являются микробицидами и способны убивать микроорганизмы во время инфекций. P22phox, связанный с NOX2, также обнаруживается в головном мозге и особенно в микроглии. Производство анархических АФК этими клетками вовлечено в патологический процесс дегенеративных заболеваний.[34][35] P22phox может быть связан с NOX1, NOX3 и NOX4 в нескольких клетках и тканях, но уровень продукции ROS намного ниже, чем уровень продукции cytb в фагоцитах. В этом случае АФК рассматриваются как сигнальные мессенджеры, а не как токсичные продукты. Избыточное образование ROS ферментами NOX было связано с рядом заболеваний, включая сердечно-сосудистые заболевания, такие как атеросклероз и гипертония, диабет, нейродегенеративное заболевание и ишемия / реперфузионное повреждение.[34] NOX1, NOX2 и NOX4, для функционирования которых требуется p22phox, являются важными участниками АФК в тканях и особенно в клетках сосудов. Следовательно, вариабельность продукции АФК NOX может влиять на риск таких заболеваний, хотя повышенный окислительный стресс из-за сверхэкспрессии p22phox не был функционально охарактеризован и не приписан конкретному члену семейства NOX.

Клиническая значимость мутаций

Мутации в CYBA или CYBB, кодирующие p22phox или NOX2, соответственно, приводят к Хроническая гранулематозная болезнь из-за отсутствия cytb в обоих случаях.[14] Это означает, что синтез обеих субъединиц важен для созревания cytb.[36] ХГБ - редкое наследственное заболевание, при котором фагоцитарные клетки неспособны убивать патогены во время инфекции. В раннем детстве пациенты страдают тяжелыми и рецидивирующими инфекциями. Собственно, основное лечение - это антибиотикопрофилактика и противогрибковые препараты. Возможна аллогенная трансплантация костного мозга, и в настоящее время разрабатывается генетическая терапия.[37] Наиболее частой формой ХГБ является Х-сцепленная ХГБ, вызванная мутациями в CYBB (60% случаев).[38] Мутации в гене CYBA, кодирующем p22phox, чрезвычайно редки (около 6%) и приводят к AR-CGD220. Однако в таких странах, как Турция, Тунис, Марокко и Иордания AR наследование может быть преобладающей формой из-за высокого уровня кровного родства.[39][40][41][42] По состоянию на 2010 год было идентифицировано 55 различных мутаций CYBA.[43] Большинство мутаций CYBA приводит к отсутствию экспрессии p22phox (AR-CGD220). Единственная миссенс-мутация, приводящая к нормальной экспрессии нефункционального белка p22phox, - это Pro156Gln (AR-CGD22 +), расположенная в потенциальном цитозольном C-концевом хвосте p22phox.[44] Эта мутация в PRR p22phox нарушает взаимодействие между p22phox и p47phox, подтверждая важность этого домена в активации оксидазы в нейтрофилах. Поскольку p22phox распространен повсеместно и связан с различными NOX, вполне логично, что пациенты с CGD страдают от последствий отсутствия экспрессии p22phox в тканях. Однако это далеко не так очевидно. Одна из возможностей может заключаться в том, что люди смогут компенсировать отсутствие p22phox и / или NOX в клетках и тканях, отличных от фагоцитов. Учитывая редкость форм AR-CGD220, сложно установить информацию о степени тяжести этого типа CGD. Обнаружена связь между наличием остаточной продукции ROS и выживаемостью пациентов с ХГБ.[45] В случае мутаций CYBA, приводящих к отсутствию p22phox, экспрессия NOX2 также отсутствует и отключает цитохром b558, редокс-элемент комплекса НАДФН-оксидазы. Следовательно, эти мутации ведут себя аналогично тяжелому X-CGD. Была описана молекулярная и фенотипическая характеристика линии мышей с дефицитом p22phox с миссенс-мутацией Tyr121His в CYBA.[46] Дефицит p22phox приводит к клиническим и биологическим характеристикам CGD, а также к серьезному нарушению баланса у этих мышей. Поскольку сайт экспрессии p22phox находится во внутреннем ухе, предполагается, что p22phox участвует в контроле вестибулярного органогенеза. Кроме того, мутации NOX3 у мышей с наклоном головы были связаны с вестибулярными дефектами.[47][48] Тем не менее, актуальность p22phox для функции NOX3 in vivo остается неопределенной, поскольку пациенты с AR-CGD220 не страдают вестибулярной дисфункцией (личные данные). Возможно, человеческий мозг сможет компенсировать нарушение равновесия. У крыс Matsumoto Eosinophilia Shinshu (MES) мутация потери функции в CYBA была ответственна за спонтанную и тяжелую эозинофилию крови.[49] Эти крысы страдали нарушением равновесия из-за утечки отокониев во внутреннее ухо, как и мыши nmf333. Кроме того, крысы MES сохранили нормальную врожденную иммунную защиту против инфекции Staphylococcus aureus, вероятно, из-за гиперэозинофилии. Однако механизмы, с помощью которых мутации CYBA приводят к эозинофилии, остаются неизвестными.

Клиническая значимость однонуклеотидных полиморфизмов

В отличие от CYBB, CYBA поддерживает относительно большое количество однонуклеотидных полиморфизмов (SNP), которые могут влиять на уровень генерации ROS. Эти SNP в основном были связаны с сердечно-сосудистыми заболеваниями, такими как гипертония,[50] ишемическая болезнь сердца (ИБС), ишемическая болезнь сердца (ИБС)[51][52] а также церебральные ишемические заболевания.[53][54]Первым и наиболее широко изученным является полиморфизм C242T, расположенный в экзоне 4 в положении 214 от ATG и приводящий к неконсервативной замене His72 на Tyr.[5] Inoue et al. впервые обнаружили, что аллель T полиморфизма C242 может иметь защитный эффект против ИБС.[55] Несмотря на некоторые доказательства влияния этого полиморфизма на генерацию ROS на клеточном уровне, широко сообщалось о связи полиморфизма CYBA C242T с сердечно-сосудистыми заболеваниями, но с противоречивыми результатами.[52] Анализ одного SNP может объяснить расхождения между исследованиями ассоциации CYBA. Глобальный подход, такой как анализ гаплотипов, вероятно, является лучшим подходом для понимания влияния генетической изменчивости CYBA на заболевания.[56][57][58] Большой интерес представляют варианты CYBA вместе с анализом полиморфизма липидного метаболизма или генов стресс-оксидантного пути.[59][60][61] Однако для будущих исследований влияния этих полиморфизмов очень важно, чтобы количество исследуемых пациентов обеспечивало достаточную статистическую мощность. Кроме того, генетические исследования, которые включают контроль внешних факторов, должны быть чрезвычайно информативными. Наконец, с 2010 года было опубликовано девять китайских метаанализов полиморфизма C242T в связи с CAD,[62][63][64][65][66] гипертония[50] атеросклероз или диабет и его осложнения[54] и ишемические цереброваскулярные заболевания.[53][54] Результаты этого метаанализа были противоречивыми. На эти данные могут повлиять несколько факторов: стратегия поиска, идентификация релевантных исследований (систематическая ошибка публикации), статистический анализ, включая достаточную выборку, распространенность изучаемого полиморфизма в исследуемой популяции [частота минорных аллелей (MAF)] и тип населения (например, на основе населения или нет). Результаты этих метаанализов необходимо подтвердить на более крупных образцах. Кроме того, в будущем большой интерес будет представлять метаанализ, основанный на данных полногеномного исследования ассоциации.

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000051523 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000006519 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c Dinauer MC, Pierce EA, Bruns GA, Curnutte JT, Orkin SH (ноябрь 1990 г.). «Легкая цепь цитохрома b нейтрофила человека (p22-phox). Структура гена, хромосомное положение и мутации в цитохромонегативной аутосомно-рецессивной хронической гранулематозной болезни». Журнал клинических исследований. 86 (5): 1729–37. Дои:10.1172 / JCI114898. ЧВК 296926. PMID 2243141.
  6. ^ «Ген Entrez: цитохром b-245 CYBA, альфа-полипептид».
  7. ^ Parkos CA, Allen RA, Cochrane CG, Jesaitis AJ (сентябрь 1987 г.). «Очищенный цитохром b из плазматической мембраны гранулоцитов человека состоит из двух полипептидов с относительной молекулярной массой 91 000 и 22 000». Журнал клинических исследований. 80 (3): 732–42. Дои:10.1172 / JCI113128. ЧВК 442297. PMID 3305576.
  8. ^ Сигал А.В., Джонс ОТ (ноябрь 1978 г.). «Новая система цитохрома b в фагоцитарных вакуолях гранулоцитов человека». Природа. 276 (5687): 515–7. Дои:10.1038 / 276515a0. PMID 723935. S2CID 31450734.
  9. ^ Сигал А. В., Харпер А., Гарсия Р., Джонс О. Т., Кросс А. Р. (1981). «Природа и функция микробицидной оксидазной системы нейтрофилов». Бюллетень Européen de Physiopathologie Respiratoire. 17 Дополнение: 187–91. PMID 7248569.
  10. ^ Харпер AM, Данн MJ, Сигал AW (апрель 1984 г.). «Очистка цитохрома b-245 из нейтрофилов человека». Биохимический журнал. 219 (2): 519–27. Дои:10.1042 / bj2190519. ЧВК 1153509. PMID 6331390.
  11. ^ Parkos CA, Dinauer MC, Walker LE, Allen RA, Jesaitis AJ, Orkin SH (май 1988 г.). «Первичная структура и уникальная экспрессия 22-килодальтонной легкой цепи нейтрофильного цитохрома b человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (10): 3319–23. Дои:10.1073 / pnas.85.10.3319. ЧВК 280200. PMID 3368442.
  12. ^ Moreno MU, San José G, Orbe J, Páramo JA, Beloqui O, Díez J, Zalba G (май 2003 г.). «Предварительная характеристика промотора гена p22 (phox) человека: определение нового полиморфизма, связанного с гипертонией». Письма FEBS. 542 (1–3): 27–31. Дои:10.1016 / s0014-5793 (03) 00331-4. HDL:10171/17837. PMID 12729892. S2CID 33073498.
  13. ^ Фукуи Т., Лассег Б., Кай Х, Александр Р.В., Гриндлинг К.К. (октябрь 1995 г.). «Клонирование альфа-субъединицы цитохрома b-558 и экспрессия в гладкомышечных клетках аорты крысы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1231 (3): 215–9. Дои:10.1016/0005-2728(95)00098-4. PMID 7578211.
  14. ^ а б Parkos CA, Dinauer MC, Jesaitis AJ, Orkin SH, Curnutte JT (май 1989 г.). «Отсутствие субъединиц 91 кД и 22 кДа нейтрофильного цитохрома b человека при двух генетических формах хронической гранулематозной болезни». Кровь. 73 (6): 1416–20. Дои:10.1182 / blood.V73.6.1416.1416. PMID 2713485.
  15. ^ Cheng G, Cao Z, Xu X, van Meir EG, Lambeth JD (май 2001 г.). «Гомологи gp91phox: клонирование и тканевая экспрессия Nox3, Nox4 и Nox5». Ген. 269 (1–2): 131–40. Дои:10.1016 / s0378-1119 (01) 00449-8. PMID 11376945.
  16. ^ Амбаста Р.К., Кумар П., Гриндлинг К.К., Шмидт Х.Х., Буссе Р., Брандес Р.П. (2004). «Прямое взаимодействие новых белков Nox с p22phox необходимо для образования функционально активной НАДФН-оксидазы». Журнал биологической химии. 279 (44): 45935–41. Дои:10.1074 / jbc.M406486200. PMID 15322091.
  17. ^ Мартин К.Д., Фредерик Л.М., фон Лёнейзен К., Dinauer MC, Knaus UG (2006). «Функциональный анализ Nox4 показывает уникальные характеристики по сравнению с другими НАДФН-оксидазами». Сотовая связь. 18 (1): 69–82. Дои:10.1016 / j.cellsig.2005.03.023. PMID 15927447.
  18. ^ Накано Й., Банфи Б., Йезайтис А.Дж., Динауэр М.К., Аллен Л.А., Наусиф В.М. (2007). «Важнейшие роли p22phox в структурном созревании и субклеточном нацеливании на Nox3». Биохимический журнал. 403 (1): 97–108. Дои:10.1042 / BJ20060819. ЧВК 1828898. PMID 17140397.
  19. ^ фон Лёнейзен К., Ноак Д., Вуд М. Р., Фридман Дж. С., Кнаус Ю. Г. (2010). «Структурное понимание Nox4 и Nox2: мотивы, участвующие в функции и клеточной локализации». Молекулярная и клеточная биология. 30 (4): 961–75. Дои:10.1128 / MCB.01393-09. ЧВК 2815567. PMID 19995913.
  20. ^ фон Лёнейзен К., Ноак Д., Йезайтис А.Дж., Динауэр М.С., Кнаус У.Г. (декабрь 2008 г.). «Мутационный анализ выявляет отличительные особенности фокс-комплекса Nox4-p22». Журнал биологической химии. 283 (50): 35273–82. Дои:10.1074 / jbc.M804200200. ЧВК 2596391. PMID 18849343.
  21. ^ Имаджох-Оми С., Токита К., Очиай Х., Накамура М., Канегасаки С. (январь 1992 г.). «Топология цитохрома b558 в мембране нейтрофилов проанализирована с помощью антипептидных антител и протеолиза». Журнал биологической химии. 267 (1): 180–4. PMID 1730586.
  22. ^ Burritt JB, Busse SC, Gizachew D, Siemsen DW, Quinn MT, Bond CW, Dratz EA, Jesaitis AJ (сентябрь 1998 г.). «Отпечаток антитела на поверхности мембранного белка. Флавоцитохром b фагоцита». Журнал биологической химии. 273 (38): 24847–52. Дои:10.1074 / jbc.273.38.24847. PMID 9733789.
  23. ^ а б Дахан И., Исаева И., Горжальчаны Ю., Сигал Н., Хиршберг М., Пик Е. (март 2002 г.). «Картирование функциональных доменов в субъединице p22 (phox) флавоцитохрома b (559), участвующей в сборке комплекса НАДФН-оксидазы путем« пептидной прогулки »"". Журнал биологической химии. 277 (10): 8421–32. Дои:10.1074 / jbc.M109778200. PMID 11733522.
  24. ^ Тейлор Р. М., Буррит Дж. Б., Баниулис Д., Фубер Т. Р., Лорд К. И., Динауэр М.С., Паркос Калифорния, Йезайтис А.Дж. (декабрь 2004 г.). «Сайт-специфические ингибиторы активности НАДФН-оксидазы и структурные зонды флавоцитохрома b: характеристика шести моноклональных антител к субъединице p22phox». Журнал иммунологии. 173 (12): 7349–57. Дои:10.4049 / jimmunol.173.12.7349. PMID 15585859.
  25. ^ Groemping Y, Rittinger K (март 2005 г.). «Активация и сборка НАДФН-оксидазы: структурная перспектива». Биохимический журнал. 386 (Pt 3): 401–16. Дои:10.1042 / BJ20041835. ЧВК 1134858. PMID 15588255.
  26. ^ Taylor RM, Baniulis D, Burritt JB, Gripentrog JM, Lord CI, Riesselman MH, Maaty WS, Bothner BP, Angel TE, Dratz EA, Linton GF, Malech HL, Jesaitis AJ (декабрь 2006 г.). «Анализ флавоцитохрома b (558) фагоцитов человека с помощью масс-спектрометрии». Журнал биологической химии. 281 (48): 37045–56. Дои:10.1074 / jbc.M607354200. PMID 17015440.
  27. ^ Мейлес Д. Н., Хаулин Б. Дж., Ли Дж. М. (август 2012 г.). «Консенсус in silico компьютерного моделирования p22phox субъединицы НАДФН оксидазы». Вычислительная биология и химия. 39: 6–13. Дои:10.1016 / j.compbiolchem.2012.05.001. PMID 22647481.
  28. ^ Groemping Y, Lapouge K, Smerdon SJ, Rittinger K (май 2003 г.). «Молекулярная основа активации НАДФН-оксидазы, вызванной фосфорилированием». Клетка. 113 (3): 343–55. Дои:10.1016 / s0092-8674 (03) 00314-3. PMID 12732142. S2CID 18672955.
  29. ^ Огура К., Нобухиса И., Юдзава С., Такея Р., Торикай С., Сайкава К., Сумимото Х., Инагаки Ф. (февраль 2006 г.). «Структура раствора ЯМР тандемных Src гомологичных 3 доменов p47phox в комплексе с богатым пролином пептидом, полученным из p22phox». Журнал биологической химии. 281 (6): 3660–8. Дои:10.1074 / jbc.M505193200. PMID 16326715.
  30. ^ Zhu Y, Marchal CC, Casbon AJ, Stull N, von Löhneysen K, Knaus UG, Jesaitis AJ, McCormick S, Nauseef WM, Dinauer MC (октябрь 2006 г.). «Делеционный мутагенез субъединицы p22phox флавоцитохрома b558: идентификация областей, критических для созревания gp91phox и активности НАДФН-оксидазы». Журнал биологической химии. 281 (41): 30336–46. Дои:10.1074 / jbc.M607191200. PMID 16895900.
  31. ^ Sumimoto H (июль 2008 г.). «Структура, регуляция и эволюция NADPH-оксидаз семейства Nox, которые продуцируют активные формы кислорода». Журнал FEBS. 275 (13): 3249–77. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2008.06488.x. PMID 18513324. S2CID 11849468.
  32. ^ Ламбет Дж. Д., Нейш А. С. (2014). «Ферменты Nox и новое мышление в отношении реактивного кислорода: новый взгляд на палку о двух концах». Ежегодный обзор патологии. 9: 119–45. Дои:10.1146 / annurev-pathol-012513-104651. PMID 24050626.
  33. ^ Льюис Э.М., сержант С., Ледфорд Б., Стулл Н., Динауэр М.С., Макфейл Л.К. (январь 2010 г.). «Фосфорилирование p22phox по треонину 147 усиливает активность НАДФН-оксидазы, способствуя связыванию p47phox». Журнал биологической химии. 285 (5): 2959–67. Дои:10.1074 / jbc.M109.030643. ЧВК 2823407. PMID 19948736.
  34. ^ а б Бедард К., Краузе К.Х. (январь 2007 г.). «Семейство NOX NADPH-оксидаз, генерирующих АФК: физиология и патофизиология». Физиологические обзоры. 87 (1): 245–313. Дои:10.1152 / физрев.00044.2005. PMID 17237347.
  35. ^ Краузе К.Х., Ламбет Д., Крёнке М. (июль 2012 г.). «Ферменты NOX как мишени для лекарств». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 69 (14): 2279–82. Дои:10.1007 / s00018-012-1006-5. ЧВК 3383960. PMID 22585058.
  36. ^ Бомель С., Грюнвальд Д., Фиески Ф., Стася М.Дж. (декабрь 2014 г.). «Идентификация областей NOX2 для нормального биосинтеза цитохрома b558 в фагоцитах с выделением основных остатков для связывания p22phox». Биохимический журнал. 464 (3): 425–37. Дои:10.1042 / BJ20140555. PMID 25252997.
  37. ^ ван ден Берг Дж. М., ван Коппен Е., Ахлин А., Белоградский Б. Х., Бернатовска Е., Корбил Л., Эспаньол Т., Фишер А., Куренко-Дептух М., Муи Р., Петропулу Т., Роэслер Дж., Сегер Р., Стасия М. Дж., Валериус Н. Х., Weening RS, Wolach B, Roos D, Kuijpers TW (2009). «Хроническая гранулематозная болезнь: европейский опыт». PLOS ONE. 4 (4): e5234. Дои:10.1371 / journal.pone.0005234. ЧВК 2668749. PMID 19381301.
  38. ^ Роос Д., Кунс Д. Б., Маддалена А., Роеслер Дж., Лопес Дж. А., Арига Т., Авчин Т., де Бур М., Бустаманте Дж., Кондино-Нето А., Ди Маттео Дж., Хе Дж., Хилл HR, Холланд С. М., Канненгессер С., Кёкер М.Ю., Кондратенко И., ван Леувен К., Малек Х.Л., Мароди Л., Нуной Х., Стася М.Дж., Вентура А.М., Витвер К.Т., Волах Б., Галлин Д.И. (октябрь 2010 г.). «Гематологически важные мутации: Х-сцепленная хроническая гранулематозная болезнь (третье обновление)». Клетки, молекулы и болезни крови. 45 (3): 246–65. Дои:10.1016 / j.bcmd.2010.07.012. ЧВК 4360070. PMID 20729109.
  39. ^ Эль Карес Р., Барбуш М.Р., Эллуми-Згал Х., Бежауи М., Хемли Дж., Меллули Ф., Тебиб Н., Абдельмула М.С., Буктир С., Фитури З., М'Рад С., Буслама К., Туири Х., Абдельхак С., Деллаги М.К. ( 2006). «Генетическая и мутационная гетерогенность аутосомно-рецессивной хронической гранулематозной болезни в Тунисе». Журнал генетики человека. 51 (10): 887–95. Дои:10.1007 / s10038-006-0039-8. PMID 16937026.
  40. ^ Бакри Ф.Г., Мартель С., Хури-Булос Н., Махафза А., Эль-Хатиб М.С., Аль-Вахадне А.М., Хайаджне В.А., Хамами Х.А., Макет Э., Молин М., Стасия М.Дж. (март 2009 г.). «Первый отчет о клинических, функциональных и молекулярных исследованиях хронической гранулематозной болезни в девяти иорданских семьях». Журнал клинической иммунологии. 29 (2): 215–30. Дои:10.1007 / s10875-008-9243-у. PMID 18773283. S2CID 2084698.
  41. ^ Köker MY, Camcıoğlu Y, van Leeuwen K, Kılıç SŞ, Barlan I, Yılmaz M, Metin A, de Boer M, Avcılar H, Patıroğlu T, Yıldıran A, Yeğin O, Tezcan I, Sanal Ö, Roos D (ноябрь 2013 г.) . «Клиническая, функциональная и генетическая характеристика хронической гранулематозной болезни у 89 турецких пациентов». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 132 (5): 1156–1163.e5. Дои:10.1016 / j.jaci.2013.05.039. PMID 23910690.
  42. ^ Бусфиха А.А., Джеддейн Л., Эль-Хафиди Н., Бенаджиба Н., Рада Н., Эль-Баккури Дж., Кили А., Бенмилуд С., Бенхсайен И., Фаиз И., Маатауи О, Аадам З., Аглагуэль А., Баба Л.А., Джухади З, Абилькасем Р., Бускрауи М., Хида М., Наджиб Дж., Элджей Х.С., Айлал Ф. (май 2014 г.). «Первый отчет Марокканского реестра первичных иммунодефицитов: 15 лет опыта (1998-2012)». Журнал клинической иммунологии. 34 (4): 459–68. Дои:10.1007 / s10875-014-0005-8. PMID 24619622. S2CID 15228582.
  43. ^ Роос Д., Кунс Д.Б., Маддалена А., Бустаманте Дж., Канненгессер С., де Бур М., ван Леувен К., Кёкер М.Ю., Волах Б., Розлер Дж., Малех Х.Л., Холланд С.М., Галлин Д.И., Стасия М.Дж. (апрель 2010 г.). «Гематологически важные мутации: аутосомно-рецессивные формы хронической гранулематозной болезни (второе обновление)». Клетки, молекулы и болезни крови. 44 (4): 291–9. Дои:10.1016 / j.bcmd.2010.01.009. ЧВК 4568122. PMID 20167518.
  44. ^ Леузен Дж. Х., Большер Б. Г., Хилариус П. М., Вининг Р. С., Каульферш В., Сегер Р. А., Роос Д., Верховен А. Дж. (Декабрь 1994 г.). «Замена 156Pro -> Gln в легкой цепи цитохрома b558 НАДФН-оксидазы человека (p22-phox) приводит к дефектной транслокации цитозольных белков p47-phox и p67-phox». Журнал экспериментальной медицины. 180 (6): 2329–34. Дои:10.1084 / jem.180.6.2329. ЧВК 2191792. PMID 7964505.
  45. ^ Kuhns DB, Alvord WG, Heller T, Feld JJ, Pike KM, Marciano BE, Uzel G, DeRavin SS, Priel DA, Soule BP, Zarember KA, Malech HL, Holland SM, Gallin JI (декабрь 2010 г.). «Остаточная НАДФН-оксидаза и выживаемость при хронической гранулематозной болезни». Медицинский журнал Новой Англии. 363 (27): 2600–10. Дои:10.1056 / NEJMoa1007097. ЧВК 3069846. PMID 21190454.
  46. ^ Накано Ю., Лонго-Гесс К.М., Бергстрем Д.Е., Наузиф В.М., Джонс С.М., Банфи Б. (март 2008 г.). «Мутация гена Cyba, кодирующего p22phox, вызывает вестибулярные и иммунные дефекты у мышей». Журнал клинических исследований. 118 (3): 1176–85. Дои:10.1172 / JCI33835. ЧВК 2248803. PMID 18292807.
  47. ^ Банфи Б., Мальгранж Б., Книш Дж., Стегер К., Дюбуа-Дофин М., Краузе К. Х. (октябрь 2004 г.). «NOX3, производящая супероксид НАДФН-оксидаза внутреннего уха». Журнал биологической химии. 279 (44): 46065–72. Дои:10.1074 / jbc.M403046200. PMID 15326186.
  48. ^ Паффенхольц Р., Бергстром Р.А., Пастто Ф., Вабниц П., Манро Р.Дж., Ягла В., Хайнцманн Ю., Марквардт А., Барейсс А., Лауфс Дж., Русс А., Штумм Дж., Шименти Дж. К., Бергстром Д.Е. (март 2004 г.). "Вестибулярные дефекты у мышей с наклоном головы являются результатом мутации в Nox3, кодирующем НАДФН-оксидазу". Гены и развитие. 18 (5): 486–91. Дои:10.1101 / gad.1172504. ЧВК 374230. PMID 15014044.
  49. ^ Мори М., Ли Дж., Хашимото М., Нисио А., Томодзава Х., Судзуки Н., Усами С., Хигучи К., Мацумото К. (сентябрь 2009 г.). «Важнейшее достижение: эозинофилия у крыс линии MES вызвана мутацией потери функции в гене цитохрома b (-245), альфа-полипептида (Cyba)». Журнал биологии лейкоцитов. 86 (3): 473–8. Дои:10.1189 / jlb.1108715. PMID 19406829. S2CID 206997414.
  50. ^ а б Цинь Ю.В., Пэн Дж., Лян Б.А., Су Л., Чен Кью, Се Дж.Дж., Гу Л. (2013). «Полиморфизм A930G гена P22phox (CYBA), но не вариация C242T, связаны с гипертонией: метаанализ». PLOS ONE. 8 (12): e82465. Дои:10.1371 / journal.pone.0082465. ЧВК 3857280. PMID 24349292.
  51. ^ Сан-Хосе Дж., Фортуньо А., Белоки О, Диес Дж., Залба Дж. (Февраль 2008 г.). «Полиморфизм НАДФН-оксидазы CYBA, оксидативный стресс и сердечно-сосудистые заболевания». Клиническая наука. 114 (3): 173–82. Дои:10.1042 / CS20070130. PMID 18184111. S2CID 15333453.
  52. ^ а б Морено М.Ю., Залба Г. (июнь 2010 г.). «Варианты гена CYBA как биомаркеры ишемической болезни сердца». Новости и перспективы наркотиков. 23 (5): 316–24. Дои:10.1358 / dnp.2010.23.5.1437711. PMID 20603655.
  53. ^ а б Гу Л, Су Л, Лян Б., Тан Н, Лонг Дж, Тан Дж, Чен Кью, Се Дж, Ву Дж, Ян Й, Хуанг Дж, Цзу X (июль 2013 г.). «Связь между полиморфизмом C242T гена p22phox и ишемическим инсультом: метаанализ». Журнал неврологических наук. 330 (1–2): 100–10. Дои:10.1016 / j.jns.2013.04.022. PMID 23684671. S2CID 2435861.
  54. ^ а б c Ли П, Цю Т., Цинь Ч (19 января 2015 г.). «Полиморфизм НАДФН-оксидазы p22phox C242T и ишемическая цереброваскулярная болезнь: обновленный метаанализ». Монитор медицинских наук. 21: 231–8. Дои:10.12659 / MSM.892253. ЧВК 4307689. PMID 25619262.
  55. ^ Иноуэ Н., Кавасима С., Канадзава К., Ямада С., Акита Х, Йокояма М. (январь 1998 г.). «Полиморфизм гена phox NADH / NADPH оксидазы p22 у пациентов с ишемической болезнью сердца». Тираж. 97 (2): 135–7. Дои:10.1161 / 01.cir.97.2.135. PMID 9445163.
  56. ^ Гардеманн А., Маги П., Кац Н., Тиллманн Х., Хабербош В. (август 1999 г.). «Полиморфизм гена p22 phox A640G, но не вариация гена C242T, связаны с ишемической болезнью сердца у более молодых людей». Атеросклероз. 145 (2): 315–23. Дои:10.1016 / с0021-9150 (99) 00083-0. PMID 10488959.
  57. ^ Морено М.Ю., Сан-Хосе Дж., Фортуньо А., Белоки О, Редон Дж., Чавес Ф. Дж., Корелла Д., Диес Дж., Зальба Дж. (Август 2007 г.). «Новый вариант CYBA, полиморфизм -675A / T, связан с эссенциальной гипертензией». Журнал гипертонии. 25 (8): 1620–6. Дои:10.1097 / HJH.0b013e3281ac211d. PMID 17620958. S2CID 24135717.
  58. ^ Бедард К., Аттар Х, Боннефонт Дж., Жаке В., Борел С., Пластре О, Стася М.Дж., Антонаракис С.Е., Краузе К.Х. (июль 2009 г.). «Три общих полиморфизма в гене CYBA образуют гаплотип, связанный со снижением генерации ROS». Человеческая мутация. 30 (7): 1123–33. Дои:10.1002 / humu.21029. PMID 19388116. S2CID 29431320.
  59. ^ Никитин А.Г., Чистяков Д.А., Минушкина Л.О., Затейщиков Д.А., Носиков В.В. (май 2010). «Связь вариантов генов CYBA, PPARGC1A, PPARG3 и PPARD с ишемической болезнью сердца и метаболическими факторами риска коронарного атеросклероза в российской популяции». Сердце и сосуды. 25 (3): 229–36. Дои:10.1007 / s00380-009-1159-9. PMID 20512451. S2CID 19260360.
  60. ^ Катаками Н., Кането Х., Мацуока Т.А., Такахара М., Осонои Т., Сайто М., Кавай К., Исибаши Ф., Касиваги А., Кавамори Р., Шимомура И., Ямасаки И. (август 2014 г.). «Накопление полиморфизмов генов, связанных с оксидативным стрессом, и риск ишемической болезни сердца у пациентов с диабетом 2 типа - 8-летнее проспективное исследование». Атеросклероз. 235 (2): 408–14. Дои:10.1016 / j.atherosclerosis.2014.05.936. PMID 24933031.
  61. ^ Franko B, Benhamou PY, Genty C, Jouve T., Nasse L, Rzeoecki V, Semeraro P, Stasia MJ, Zaoui P (ноябрь 2015 г.). «Полиморфизм RAGE и CYBA связан с микроальбуминурией и началом терминальной стадии почечной недостаточности в когорте пациентов с сахарным диабетом 1 типа в течение 20-летнего периода наблюдения». Acta Diabetologica. 53 (3): 469–75. Дои:10.1007 / s00592-015-0820-2. PMID 26607824. S2CID 1857808.
  62. ^ Фанг С., Ван Л., Цзя С. (май 2010 г.). «Ассоциация полиморфизма C242T гена p22phox с заболеванием коронарной артерии: метаанализ». Исследование тромбоза. 125 (5): e197–201. Дои:10.1016 / j.thromres.2010.01.001. PMID 20100625.
  63. ^ Wu Z, Lou Y, Jin W, Liu Y, Lu L, Chen Q, Xie Y, Lu G (2013). «Связь полиморфизма гена p22phox (CYBA) C242T с риском ишемической болезни сердца: метаанализ». PLOS ONE. 8 (9): e70885. Дои:10.1371 / journal.pone.0070885. ЧВК 3764124. PMID 24039708.
  64. ^ Лян Б., Вэй Цюй, Шен Т, Су Л, Ян И, Ву Г, Лу Дж, Гу Л (апрель 2014 г.). «Полиморфизм A640G в гене NAD (P) H оксидазы p22phox (CYBA) связан со снижением риска ишемической болезни сердца: метаанализ». Клиническая биохимия. 47 (6): 409–16. Дои:10.1016 / j.clinbiochem.2013.12.001. PMID 24345348.
  65. ^ Сюй Цюй, Юань Ф, Шен Х, Вэнь Х, Ли В, Ченг Б., Ву Дж (2014). «Полиморфизмы C242T и A640G в гене CYBA и риск ишемической болезни сердца: метаанализ». PLOS ONE. 9 (1): e84251. Дои:10.1371 / journal.pone.0084251. ЧВК 3879292. PMID 24392120.
  66. ^ Ху П, Хуанг М.Ю., Ху Кси, Се КСДЖ, Сян М.Х., Лю XB, Ван Дж.А. (май 2015 г.). «Мета-анализ полиморфизма C242T в генах CYBA: риск острого коронарного синдрома ниже у азиатов, но не у европеоидов». Журнал науки B Чжэцзянского университета. 16 (5): 370–9. Дои:10.1631 / jzus.B1400241. ЧВК 4432989. PMID 25990054.

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P13498 (Легкая цепь цитохрома b-245) на PDBe-KB.