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Dynein ist ein Motorprotein das ist ungefähr Mikrotubuli zieht durch ATP in kinetische Energie umgewandelt. Dynein ist Mitglied der AAA ATPase Superfamilie. Die Proteine ​​dieser Superfamilie haben alle einen hexameren Ring von AAA-Domänen. Dynein ist am Transport von beteiligt Vesikel und Organellen in dem Zelle, bei der Wartung der Golgi-Apparat, trennen die Chromosomen während der Mitose und die Bewegung von Zilien.

Arten von Dynein

Es gibt zwei Kategorien von Dyneinen. Diese sind weiter in Unterkategorien unterteilt.

• Zytoplasmatisches Dynein - Homodimer
  • Dynein 1 - sorgt für den Transport zum Minus-Ende der Mikrotubuli im Zytoplasma
  • Dynein 2 - bietet bidirektionalen Transport im Kern von Zilien
• Axonematisches Dynein - Homo- oder Heterodimer, oder Monomer
  • Innenarmdynein
    • Fünf verschiedene Typen
  • Außenarmdynein
    • Zwei verschiedene Typen

Struktur

Ein Dynein-Komplex besteht grob gesagt aus drei Teilen: den schweren Ketten, den Zwischenketten und den leichten Ketten. Die schweren Ketten sind an die Zwischenketten angehängt, die wiederum an die leichten Ketten angehängt sind.

schwere Kette

Die schwere Kette ist die wichtigste Untereinheit, da hier ATP in Bewegung umgewandelt wird. Der Kopf der schweren Kette besteht aus einem Ring von sechs AAA-Domänen, die als AAA1 bis AAA6 bezeichnet werden. AAA1 bis AAA4 besitzen die 'Walker A'- und 'Walker B' = Motive, die die ATP-Bindung ermöglichen. Die Bindung von ATP an AAA1 ist für die Fortbewegung kritisch, während ATP an AAA2 bis AAA4 nur a alle anderen ATPasen haben einen ATP-Zyklus, in dem ATP bindet, ist hydrolysiert, eine Phosphatgruppe verliert und schließlich, wenn ADP aus der Bindungsdomäne freigesetzt wird

AAA4 hat eine Stabdomäne, eine 15 nm lange antiparallele Coiled-Coil, die durch eine an AAA5 befestigte Trägerdomäne verankert ist. Am Ende dieser Stabdomäne befindet sich die Mikrotubuli-Bindungsdomäne. Wie der Name schon sagt, bindet dieser Teil der schweren Kette an einen Mikrotubulus. Die Mikrotubuli-Bindungsdomäne besteht aus sechs Helices, H1 bis H6, von denen H1, H3 und H6 an die Mikrotubuli binden.

An AAA1 hängt eine Linkerdomäne, die den hexameren Ring an die Schwanzdomäne bindet.

Zwischenkette

Die Zwischenkette ist über die Schwanzdomäne an die schwere Kette gebunden. Diese Domäne stellt eine Verknüpfung mit der leichten Kette bereit. Für die Funktion von Dynein ist keine Zwischenkettenbindung erforderlich, jedoch Organellen transportieren.

Lichterkette

Die leichte Kette ist an einem Ende mit der Zwischenkette verbunden und am anderen Ende zum Beispiel mit a Vesikel oder Organelle. Auch dieser Untereinheit ist nicht erforderlich, damit Dynein funktioniert.

Bewegungsmodelle

Arbeitshubmodell

Es gibt zwei mögliche Modelle, in denen Dynein eine effektive Wirkung bietet. Das Leverage-Modell geht davon aus, dass die Mitgliedsdomäne als Hebel Funktionen zur Bewegung von Dynein relativ zum Mikrotubulus. Der zweite Weg ist das Windenmodell: Der hexamere Ring dreht sich und nähert sich damit der Heckdomäne. Dies verringert den Winkel zwischen der Stabdomäne und dem Mikrotubulus, wodurch der Mikrotubulus nach vorne gezogen wird.

Es gibt starke Anzeichen dafür, dass das Windenmodell das richtige Modell ist. Zum Beispiel könnte das Balkenmodell zu flexibel sein, um als Hebel zu fungieren.

Stufenmodell

Es gibt auch ein Modell, das die Schritte des zytoplasmatischen Dyneins erklärt. Im Gegensatz zum Hand-über-Hand-Modell, das das Motorprotein enthält myosin verwendet, Dyneinschritte nach dem 'uncoordinated stepping'-Modell. Das bedeutet, dass beide Schwerketten einen Schritt machen können, egal welche vor ihnen liegt. Dieser Schritt kann auch zum Plus- und Minusende des Mikrotubulus erfolgen. Es stimmt, dass zytoplasmatisches Dynein netto zum Minus-Ende läuft.