WikiDer > Глутамин амидотрансфераза
| Глутамин амидотрансфераза I класса | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура предполагаемой глутамин амидотрансферазы (tm1158) из thermotoga maritima при разрешении 1,70 A | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | GATase | ||||||||
| Pfam | PF00117 | ||||||||
| Pfam клан | CL0014 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000991 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00406 | ||||||||
| МЕРОПЫ | C44 | ||||||||
| SCOP2 | 1ea0 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CDD | cd01653 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии глутамин амидотрансферазы (GATase) являются ферменты который катализировать удаление аммиак группа из глютамина молекула и его последующий перенос на конкретный субстрат, создавая тем самым новую углеродно-азотную группу на субстрат. Эта деятельность встречается в различных биосинтетический ферменты, в том числе глутамин амидотрансфераза, антранилатсинтаза компонент II, п-аминобензоат и глутамин-зависимый карбамоил-трансфераза (CPSase). Глютамин амидотрансфераза (GATase) домены могут встречаться либо в виде отдельных полипептидов, как в амидотрансферазах глутамина, либо в виде домены в гораздо более крупном многофункциональном синтаза белок, такой как CPSase. На основе последовательность Сходства Были идентифицированы два класса доменов GATase: класс I (также известный как trpG-тип) и класс II (также известный как purF-тип).[1][2] Домены GATase класса I определяются консервированный каталитическая триада состоящий из цистеин, гистидин и глутамат. Домены GATase класса I были обнаружены в следующих ферментах: втором компоненте антранилатсинтазы и 4-амино-4-дезоксихоризмат (ADC) синтазы; CTP-синтаза; GMP-синтаза; глутамин-зависимая карбамоилфосфатсинтаза; фосфорибозилформилглицинамидинсинтаза II; и гистидин-амидотрансфераза hisH.
Рекомендации
- ^ Вен МЛ, Залкин Х (июль 1987 г.). «Структурная роль консервативной области в домене переноса глутамин-амида CTP-синтетазы». Журнал бактериологии. 169 (7): 3023–8. Дои:10.1128 / jb.169.7.3023-3028.1987. ЧВК 212343. PMID 3298209.
- ^ Ньюноя Х., Похотливая Си Джей (август 1984 г.). «Последовательность малой субъединицы дрожжевой карбамилфосфатсинтетазы и идентификация ее каталитического домена». Журнал биологической химии. 259 (15): 9790–8. PMID 6086650.