WikiDer > Пепсин А
Pepsin A
| Пепсин А | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Пепсин + ингибитор (l. Синий), человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.23.1 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-75-6 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Пепсин А (EC 3.4.23.1, пепсин, лактат пепсин, пепсин фортиор, глазное дно-пепсин, эликсир лактат пепсина, ЧИСЛО ПИ, эликсир лактатного пепсина, P II, пепсин R, пепсин D) является фермент.[1][2][3][4][5][6][7] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Предпочтительное расщепление: гидрофобныйпредпочтительно ароматный, остатки в положениях P1 и P1 '. Раскалывает Phe1-Val, Gln4-Его, Glu13-Ала, Ала14-Лей, Лей15-Тир, Тюр16-Леу, Гли23-Phe, Phe24-Phe и Phe25-Tyr-связи в цепи B инсулин
Фермент является преобладающим эндопептидаза в желудочный сок из позвоночные.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Ли Д., Райл А. П. (сентябрь 1967 г.). «Пепсиноген D. Четвертый протеолитический зимоген из слизистой оболочки желудка свиньи». Биохимический журнал. 104 (3): 735–41. ЧВК 1271213. PMID 4167464.
- ^ Ли Д., Райл А. П. (сентябрь 1967 г.). «Пепсин D. Незначительный компонент коммерческих препаратов пепсина». Биохимический журнал. 104 (3): 742–8. ЧВК 1271214. PMID 4860638.
- ^ Фольтманн Б. (1981). «Желудочные протеиназы - структура, функция, эволюция и механизм действия». Очерки биохимии. 17: 52–84. PMID 6795036.
- ^ Джеймс М.Н., Селецкий А.Р. (1986). «Молекулярная структура зимогена аспарагиновой протеиназы, свиной пепсиноген, при разрешении 1,8 А». Природа. 319 (6048): 33–8. Дои:10.1038 / 319033a0. PMID 3941737.
- ^ Fruton, J.S .; Броклхерст, К. (1987). «Аспартилпротеиназы». В Neuberger, A. (ed.). Новая комплексная биохимия: гидролитические ферменты. 16. Амстердам: Эльзевир. С. 1–38.
- ^ Тан Дж, Вонг Р.Н. (январь 1987 г.). «Эволюция структуры и функции аспарагиновых протеаз». Журнал клеточной биохимии. 33 (1): 53–63. Дои:10.1002 / jcb.240330106. PMID 3546346.
- ^ Поль Дж, Данн Б.М. (июнь 1988 г.). «Вторичные фермент-субстратные взаимодействия: кинетические доказательства ионных взаимодействий между боковыми цепями субстрата и активным сайтом пепсина». Биохимия. 27 (13): 4827–34. Дои:10.1021 / bi00413a037. PMID 3139029.
внешняя ссылка
- Пепсин + А в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
