WikiDer > Перидинин-хлорофилл-белковый комплекс
| Связывающий белок перидинин-хлорофилл А | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристальная структура растворимого комплекса перидинин-хлорофилл-белок из фотосинтетической динофлагеллаты Amphidinium carterae. Этот комплекс обнаружен во многих фотосинтетических динофлагеллятах и включает в себя белок в форме лодочки или колыбели с двумя псевдосимметричными повторами восьми альфа-спиралей (показаны синим и оранжевым цветом), обернутых вокруг заполненной пигментом центральной полости. Каждый восьмиспиральный сегмент связывает одну молекулу хлорофилла (зеленый, центральный ион магния показан в виде зеленой сферы), одну молекулу диацилглицерина (желтый) и четыре молекулы перидинина (серый).[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | PCP | ||||||||
| Pfam | PF02429 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003376 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppr / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В перидинин-хлорофилл-белковый комплекс (PCP или же PerCP) представляет собой растворимый молекулярный комплекс, состоящий из перидинин-хлорофилл а-белок привязан к перидинин, хлорофилл, и липиды. Молекулы перидинина поглощают свет сине-зеленой длины волн (от 470 до 550 нм) и передают энергию молекулам хлорофилла с чрезвычайно высокой эффективностью.[1] Комплексы PCP обнаружены во многих фотосинтетический динофлагелляты, в котором они могут быть главными светоуборочные комплексы.[2]
Структура
Белок PCP был идентифицирован в динофлагеллятах. геномы по крайней мере в двух формах, гомодимерная форма, состоящая из двух 15-кД мономеры, и мономерная форма около 32 кДа, как полагают, произошла от гомодимерной формы через дупликация гена. Мономерная форма состоит из двух псевдосимметричных восьмиугольников.спираль области, в которых спирали упакованы в сложной топологии, напоминающей топологию бета-листы в рулет из желе.[1] Трехмерное расположение спиралей образует молекулу в форме лодочки с большой центральной полостью, в которой связаны пигменты и липиды. Каждый восьмиспиральный сегмент обычно связывает четыре перидинин молекулы, один хлорофилл а молекула, и одна липид молекула, такая как дигалактозил диацилглицерин; однако это стехиометрия варьируется между видами и PCP изоформы.[3][2] Наиболее распространенное соотношение перидинин: хлорофилл 4: 1 было предсказано спектроскопия в 1970-е годы[4] но не было подтверждено до Кристальная структура из Amphidinium carterae Комплекс ПКП был решен в 1990-х годах.[1] Независимо от того, образован ли он из белкового мономера или димера, собранный комплекс белок-пигмент иногда называют bPCP («строительный блок») и является минимальной стабильной единицей.[3] По крайней мере, в некоторых формах PCP, в том числе от A. carteraeэти строительные блоки собираются в тример, который считается биологически функциональным состоянием.[1]
Когда Рентгеновская кристаллография структура ПКП была решена в 1997 г., представляла собой роман белковая складка, и его топология остается уникальной среди известных белков. Структура обозначается База данных CATH, который систематически классифицирует белковые структуры как «альфа-соленоид»; однако в других местах литературы термин альфа соленоид используется для открытых и менее компактных спиральных белковых структур.[5]
Функция
Фотосинтетический динофлагелляты содержать мембрана-граница светоуборочные комплексы аналогично найденным в зеленые растения. Они дополнительно содержат водорастворимые комплексы белок-пигмент, которые используют каротиноиды Такие как перидинин чтобы расширить их фотосинтетические способности. Перидинин поглощает свет сине-зеленой длины волны (470–550 нм), который сам по себе недоступен для хлорофилла; вместо этого комплекс PCP использует геометрию относительной ориентации пигментов для осуществления чрезвычайно высокоэффективной передачи энергии от молекул перидинина к соседней с ними молекуле хлорофилла.[3][2] PCP служил общей модельной системой для спектроскопия и для теоретических расчетов, относящихся к фотофизике белка.[6]
Считается, что комплексы PCP занимают просвет тилакоида. Считается, что после передачи энергии от перидинина к пигменту хлорофилла комплексы PCP передают энергию от возбужденного хлорофилла к мембраносвязанному. легкие уборочные комплексы.[3]
Рекомендации
- ^ а б c d е ж Hofmann E, Wrench PM, Sharples FP, Hiller RG, Welte W., Diederichs K (июнь 1996 г.). «Структурная основа сбора света каротиноидами: перидинин-хлорофилл-белок из Amphidinium carterae». Наука. 272 (5269): 1788–91. Дои:10.1126 / science.272.5269.1788. PMID 8650577.
- ^ а б c Цзян Дж., Чжан Х., Кан И, Бина Д., Ло С.С., Бланкеншип RE (июль 2012 г.). «Характеристика комплекса перидинин-хлорофилл а-белок в динофлагелляте Symbiodinium». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1817 (7): 983–9. Дои:10.1016 / j.bbabio.2012.03.027. ЧВК 3947849. PMID 22497797.
- ^ а б c d Шульте Т., Йоханнинг С., Хофманн Э. (декабрь 2010 г.). «Структура и функция нативных и повторно свернутых перидинин-хлорофилл-белков из динофлагеллят». Европейский журнал клеточной биологии. 89 (12): 990–7. Дои:10.1016 / j.ejcb.2010.08.004. PMID 20846743.
- ^ Песня, Pill-Soon; Кока, прасад; Prezelin, Barbara B .; Хаксо, Фрэнсис Т. (октябрь 1976 г.). «Молекулярная топология фотосинтетического светособирающего пигментного комплекса перидинин-хлорофилл а-протеин из морских динофлагеллят». Биохимия. 15 (20): 4422–4427. Дои:10.1021 / bi00665a012. PMID 987799.
- ^ Полевой MC, Сали А., член парламента от Rout (июнь 2011 г.). «Эволюция: на изгибе - BARs, ESCRTs, COPs, и, наконец, получение пальто». Журнал клеточной биологии. 193 (6): 963–72. Дои:10.1083 / jcb.201102042. ЧВК 3115789. PMID 21670211.
- ^ Карбонера Д., Ди Валентин М., Специя Р., Меццетти А. (2014). «Уникальные фотофизические свойства перидинин-хлорофилл-α-белка». Современная наука о белках и пептидах. 15 (4): 332–50. Дои:10.2174/1389203715666140327111139. ЧВК 4030626. PMID 24678668.