WikiDer > Белки-переносчики липидов растений
Белок-переносчик липидов растений / бифункциональный ингибитор / запасной белок семян, 4-спиральный домен | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Oryza sativa Белок-переносчик липидов 1 связан с Пальмитиновая кислота (чернить). Положительный заряд синим цветом, отрицательный заряд красным (PDB: 1UVB). | |||||||||||
Идентификаторы | |||||||||||
Символ | LTP / seed_store / tryp_amyl_inhib | ||||||||||
Pfam | PF00234 | ||||||||||
Pfam клан | CL0482 | ||||||||||
ИнтерПро | IPR016140 | ||||||||||
УМНАЯ | SM00499 | ||||||||||
CATH | 1UVB | ||||||||||
SCOP2 | 1UVB / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
CDD | cd00010 | ||||||||||
| |||||||||||
Также Pfam PF13016, PF14368; см. клановые отношения Pfam. |
Белки-переносчики липидов растений, также известный как растение LTPs или PLTP - это группа высокоэффективныхконсервированный белки около 7-9кДа нашел в высшее растение ткани.[1][2] Как следует из названия, белки-переносчики липидов отвечают за челнок из фосфолипиды и другие жирная кислота группы между клеточные мембраны.[3] LTP делятся на два структурно связанных подсемейства в соответствии с их молекулярными массами: LTP1 (9 кДа) и LTP2 (7 кДа).[4] Различные LTP связывают широкий спектр лигандов, включая жирные кислоты (ЖК) с C10–C18 длина цепи, ацильные производные кофермента A (CoA), фосфо- и галактолипиды, простагландин B2, стерины, молекулы органических растворителей и некоторые лекарства.[2]
Домен LTP также находится в запасные белки семян (включая 2S альбумин, глиадин, и глютелин) и бифункциональные ингибиторы трипсина / альфа-амилазы.[5][6][7][8] Эти белки имеют один и тот же сверхспиральный, стабилизированный дисульфидом четырехспиральный пучок, содержащий внутреннюю полость.
Сходства последовательностей между LTP животных и растений нет. У животных белок-переносчик холестеринэфира (CETP), также называемый белком-переносчиком липидов плазмы, представляет собой белок плазмы что облегчает транспортировку эфиры холестерина и триглицериды между липопротеины.
Функция
Обычно большинство липиды не выходить самопроизвольно мембраны потому что их гидрофобность делает их плохо растворимыми в воде. ЛТБ облегчают перемещение липидов между мембранами за счет связывания и солюбилизирующий их. LTP обычно обладают широкой субстратной специфичностью и поэтому могут взаимодействовать с множеством различных липидов.[9]
LTP известны как белки, связанные с патогенезом, то есть белки, вырабатываемые растениями для защиты от патогенов. Некоторые LTP известны как антибактериальные, противогрибковые, противовирусные и / или in vitro антипролиферативный.[2] Считается, что члены-ингибиторы ферментов регулируют развитие и прорастание семян, а также защищают от насекомых и травоядных животных.[2]
LTP в растениях могут участвовать в:
- Cutin биосинтез
- образование парафина на поверхности
- митохондриальный рост
- адаптация к изменениям окружающей среды[10]
- липидный обмен
- удобрение цветущих растений
- адаптация растений к стрессовым условиям
- активация и регуляция сигнальных каскадов
- апоптоз
- симбиоз
- созревание плодов[2]
Структура
Белки-переносчики липидов растений состоят из 4 альфа-спиралей в правой суперспирали с топологией сложенного листа. Конструкция стабилизирована дисульфидные связи соединение спиралей друг с другом.
Структура образует внутреннюю гидрофобную полость, в которой могут быть связаны 1-2 липида. Внешняя поверхность белка гидрофильна, что делает комплекс растворимым. Использование гидрофобных взаимодействий с очень небольшим количеством заряженных взаимодействий позволяет белку иметь широкую специфичность в отношении ряда липидов.[9]
Роль в здоровье человека
PLTP являются паналлергенами,[11][12] и может нести прямую ответственность за случаи пищевая аллергия. Пру п 3, майор аллерген из персик, представляет собой аллерген массой 9 кДа, принадлежащий к семейству белков-переносчиков липидов.[13] Аллергические свойства тесно связаны с высокой термостойкостью и устойчивостью белков к протеолизу желудочно-кишечного тракта.[14] Это пищевые аллергены класса 1 (желудочно-кишечные), которые вызывают более системный ответ, чем аллергены класса 2 (респираторные).[4]
Учитываются заводские ДП антиоксиданты в небольшом подмножестве исследований.[15] Неизвестно, имеет ли это значение для здоровья человека.
Коммерческое значение
Белок-переносчик липидов 1 (из ячменя) отвечает, когда денатурированный посредством затирание процесс, для большей части мыло который образуется поверх пива.[16]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Asero R, Mistrello G, Roncarolo D, de Vries SC, Gautier MF, Ciurana CL, Verbeek E, Mohammadi T., Knul-Brettlova V, Akkerdaas JH, Bulder I, Aalberse RC, van Ree R (2001). «Белок-переносчик липидов: пан-аллерген в продуктах растительного происхождения, обладающий высокой устойчивостью к перевариванию пепсином». Международный архив аллергии и иммунологии. 124 (1–3): 67–9. Дои:10.1159/000053671. PMID 11306929. S2CID 40934840.
- ^ а б c d е Финкина Е.И., Мельникова Д.Н., Богданов И.В., Овчинникова Т.В. (2016). «Белки-переносчики липидов как компоненты врожденной иммунной системы растений: структура, функции и применение». Acta Naturae. 8 (2): 47–61. Дои:10.32607/20758251-2016-8-2-47-61. ЧВК 4947988. PMID 27437139.
- ^ Кадер JC (июнь 1996 г.). «Белок-переносчик липидов в растениях». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений. 47: 627–654. Дои:10.1146 / annurev.arplant.47.1.627. PMID 15012303.
- ^ а б Финкина Е.И., Мельникова Д.Н., Богданов И.В., Овчинникова Т.В. (04.07.2017). «Связанные с патогенезом растений белки PR-10 и PR-14 как компоненты врожденной системы иммунитета и повсеместных аллергенов». Современная лекарственная химия. 24 (17): 1772–1787. Дои:10.2174/0929867323666161026154111. PMID 27784212.
- ^ Линь К.Ф., Лю Ю.Н., Сюй С.Т., Самуэль Д., Ченг С.С., Бонвин А.М., Лю П.С. (апрель 2005 г.). «Характеристика и структурный анализ неспецифического белка переноса липидов 1 из маша». Биохимия. 44 (15): 5703–12. Дои:10.1021 / bi047608v. HDL:1874/385163. PMID 15823028.
- ^ Пантоха-Учеда Д., Брюикс М., Хименес-Гальего Дж., Рико М., Санторо Дж. (Декабрь 2003 г.). «Структура раствора RicC3, запасного белка 2S альбумина из Ricinus communis». Биохимия. 42 (47): 13839–47. Дои:10.1021 / bi0352217. PMID 14636051.
- ^ Ода Й, Мацунага Т., Фукуяма К., Миядзаки Т., Моримото Т. (ноябрь 1997 г.). «Третичные и четвертичные структуры 0,19 ингибитора альфа-амилазы из ядра пшеницы, определенные с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением 2,06 A». Биохимия. 36 (44): 13503–11. Дои:10.1021 / bi971307m. PMID 9354618.
- ^ Гуринатх С., Алам Н., Сринивасан А., Бетцель С., Сингх Т.П. (март 2000 г.). «Структура бифункционального ингибитора трипсина и альфа-амилазы из семян раги при разрешении 2,2 A». Acta Crystallographica D. 56 (Pt 3): 287–93. Дои:10.1107 / s0907444999016601. PMID 10713515.
- ^ а б Cheng HC, Cheng PT, Peng P, Lyu PC, Sun YJ (сентябрь 2004 г.). «Связывание липидов в комплексах неспецифических белков-переносчиков липидов риса-1 из Oryza sativa». Белковая наука. 13 (9): 2304–15. Дои:10.1110 / пс 04799704. ЧВК 2280015. PMID 15295114.
- ^ Кадер, Жан-Клод (февраль 1997 г.). "Наука Директ". Тенденции в растениеводстве. 2 (2): 66–70. Дои:10.1016 / S1360-1385 (97) 82565-4.
- ^ Моррис А. «Пищевая аллергия в деталях». Клиника аллергии Суррея.
- ^ ИнтерПро: IPR000528
- ^ Besler M, Herranz JC, Fernández-Rivas M (2000). «Аллергия на персик». Интернет-симпозиум по пищевым аллергенам. 2 (4): 185–201.
- ^ Богданов И.В., Шенкарев З.О., Финкина Е.И., Мельникова Д.Н., Румынский Е.И., Арсеньев А.С., Овчинникова Т.В. (апрель 2016). «Новый белок-переносчик липидов из гороха Pisum sativum: выделение, рекомбинантная экспрессия, структура раствора, противогрибковая активность, связывание липидов и аллергенные свойства». BMC Биология растений. 16: 107. Дои:10.1186 / s12870-016-0792-6. ЧВК 4852415. PMID 27137920.
- ^ Холливелл Б. (1996). «Антиоксиданты в здоровье и болезнях человека». Ежегодный обзор питания. 16: 33–50. Дои:10.1146 / annurev.nu.16.070196.000341. PMID 8839918.
- ^ "Мыло". Исследовательская лаборатория Carlsberg. Архивировано из оригинал на 2016-03-03. Получено 2009-03-05.