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Proteasoom
Darstellung eines Proteasoms. Die aktiven Zentren des Proteins befinden sich im blauen Teil. Die Kappen (rot) an den Enden kontrollieren den Eintritt in den Weltraum, wo Proteine ​​abgebaut werden.
Draufsicht auf das Proteasom.

Es Proteasom ist ein großes Proteinkomplex das hat als seine Hauptfunktion andere Protein, die überflüssig oder beschädigt sind, zu zerlegen. Proteasomen kommen in allen vor Eukaryoten und Archaeen, und in einigen Bakterien. In Eukaryoten kommen sie in der Kern und der Zytoplasma.[1].

Das Proteasom ist ein sogenanntes Protease, ein Enzym dass die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren in ein Protein brechen kann.

Während der Zellzyklus variiert die gewünschte Konzentration bestimmter Proteine. Dadurch kommt es zeitweise zu einem Überschuss einiger Proteine. Es ist auch möglich, dass während der Proteinsynthese das Protein ist falsch gefaltet. Proteasomen fangen solche redundanten oder beschädigten Proteine ​​​​ein und zerlegen sie in Peptide sieben oder acht Aminosäuren lang. Diese Peptide können dann abgebaut und in der Proteinsynthese wiederverwendet werden.[2]

Ein Protein, das abgebaut werden muss, ist mit einem kleinen Protein markiert, das Ubiquitin wird genannt. Das Ubiquitin wird von bestimmten Enzymen hergestellt, Ubiquitinligasen, verbunden mit dem aufzuspaltenden Protein. Sobald ein Ubiquitin-Molekül mit einem Protein verbunden ist, dient es als Signal für andere Ligasen um noch mehr Ubiquitin-Moleküle daran zu binden. Dies führt zu einem sogenannten Polyubiquitinkette. Diese Kette bindet an das Proteasom und sorgt so dafür, dass das abzubauende Protein in den Abbauteil des Proteasoms aufgenommen wird.[2]

Die Struktur des Proteasoms ähnelt einer Mulde Zylinder die aus einem "Kern" von vier gestapelten Ringen um einen zentralen Hohlraum besteht. Jeder Ring besteht aus sieben separaten Proteinen. Die inneren beiden Ringe sind jeweils aus sieben -Untereinheiten, mit sechs "aktiven Zentren" mit Protease-Aktivität. Diese „aktiven Zentren“ befinden sich im Inneren der Ringe, weshalb das Protein erst nach innen transportiert werden muss, bevor es abgebaut werden kann. Die äußeren beiden Ringe sind jeweils aus sieben α-Untereinheiten, die sozusagen ein "Tor" bilden, durch das die Proteine ​​eintreten können. Gesteuert werden die α-Untereinheiten durch Bindung an sogenannte „Cap“-Strukturen: regulatorische Proteine, die die Polyubiquitinketten erkennen und dafür sorgen, dass der Abbauprozess beginnen kann.

Das System der Ubiquinierung in Kombination mit dem Abbau durch das Proteasom wird als bezeichnet Ubiquitin-Proteasom-System erwähnt. Dieses System ist ein wichtiger Weg für verschiedene zelluläre Prozesse, einschließlich der Zellzyklus, die Regulierung von Genexpression und die Antwort auf oxidativen Stress. Im Jahr 2004 wurde die Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet für Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose, zur Entdeckung des Ubiquitin-vermittelten Proteinabbaus.[3]

Verweise

  1. ↑Peters JM, Franke WW, Kleinschmidt JA. (1994)Unterscheidende 19S- und 20S-Subkomplexe des 26S-Proteasoms und deren Verteilung im Zellkern und im Zytoplasma. J Biol Chem, 11. März;269(10):7709–18. PMID8125997
  2. ↑ einb Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Molekulare Zellbiologie, 5. Aufl., Kap.3, S. 66–72. New York: W. H. Freeman. ISBN 0716743663
  3. ↑Nobelpreiskomitee, Nobelpreisträger für Chemie, 2004 (2004). Zugegriffen unter 11. Dezember 2006.

Externe Links