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Proteïne
Eine Darstellung der räumlichen Struktur von Myoglobin, der farbige α-Helices zeigt an

Proteine oder Protein bilden eine große Klasse von biologische Moleküle, die bestehen aus Polymerketten von Aminosäuren. Die Aminosäuren in diesen Ketten sind verbunden durch Peptidbindungen. Polypeptide bestehen aus einer langen Kette von Aminosäuren, die miteinander verbunden sind. Nur wenn Polypeptide räumlich gefaltet werden durch Wechselwirkungen zwischen den Atomen der Aminosäuren als Protein bezeichnet. Synthese (Herstellung) von Proteinpolymeren aus monomer Aminosäuren in jedem Binnen Zelle aller Art Organismen Platz.

Proteine ​​haben unterschiedliche Funktionen: Sie kommen als Baustoffe (Zellstrukturen wie such Ribosomen und der Zytoskelett werden (teilweise) aus Proteinen gebildet), Enzyme und Antikörper. Vor dem heterotroph Organismen sind Proteine ​​in ihrer Lebensmittel wesentlich. Heterotrophe Unterbrechung die aus der Nahrung (pflanzlich und/oder tierisch) gewonnenen Proteine ​​in Aminosäuren um, aus denen sie dann "Eigenproteine" herstellen. Autotrophe ("sich selbst ernährende") Organismen wie Pflanzen und Algen stellen ihre eigenen Aminosäuren (und dann daraus Proteine) her. Proteine ​​finden sich in höheren Konzentrationen unter anderem in Hülsenfrüchte, Fleisch, Geflügel, Eier, Fisch, Milchprodukte und Nüsse.

Funktionen von Proteinen

Proteine ​​haben eine große Vielfalt an Funktionen, insbesondere auf zellulärer Ebene. Einige wichtige Funktionen sind:

  • Chemische Umwandlungen – viele Proteine katalysierenbiochemischReaktionen. Solche Proteine ​​sind Enzyme erwähnt. Enzyme sind verantwortlich für die Stoffwechsel, bei welchem Nährstoffe werden in Baustoffe umgewandelt und Energie.
  • Struktur – eine große Anzahl von Proteinen hilft, dynamische Strukturen zu erhalten. Ein wichtiges Beispiel ist die Zytoskelett. Das Zytoskelett gibt den Zellen Struktur und Form. Das Zytoskelett ist auch dynamisch, es kann dazu führen, dass die Zelle ihre Form ändert, macht die Zellteilung möglich und hilft einigen Zellen, sich zu bewegen.
  • Transport – verschiedene Proteine ​​sind am Transport von Stoffen in, aus und innerhalb des Zelle. Der Transport innerhalb der Zelle erfolgt über das Zytoskelett. Membranproteine (sogenannt Ionenkanäle und Ionenpumpen, zum Beispiel die Natrium-Kalium-Pumpe) den Transport des Transports sicherstellen Ionen in und aus der Zelle.
  • Kommunikation – manche Proteine ​​sind Hormone und gewährleisten die Kommunikation zwischen den Zellen auf Distanz. Rezeptoren die Kommunikation zwischen Zellen und ihren and Umfeld. Signalproteine die Kommunikation innerhalb der Zellen sicherstellen.
  • Regulation – Zellen enthalten viele Regulationssysteme. Proteine ​​spielen dabei eine wichtige Rolle, indem sie beispielsweise die Struktur anderer Proteine ​​verändern (zum Beispiel durch Phosphorylierung)

Viele Proteine ​​haben keine eigene Funktion, sind aber Teil von Proteinkomplexe.

Proteine ​​chemisch betrachtet

Eine Peptidbindung. Die R-Gruppen sind die spezifischen Gruppen der Aminosäuren

Proteine ​​sind zusammen mit dem Polysaccharide und der Nukleinsäuren (DNA und RNA) das wichtigste Biopolymere in dem Stoffwechsel von Organismen.

Natürliche Proteine ​​bestehen aus in Reihe geschaltet Aminosäuren. Es gibt 20 Arten von sogenannten basische Aminosäuren von denen alles auf Erden bekannt ist natürlich Proteine ​​gebildet werden. Nicht nur die pro Proteinart verwendeten Aminosäuren, sondern auch deren gegenseitige Abfolge (Reihenfolge) bestimmt den Charakter des zu bildenden Proteins. Die Sequenzcodes für diese 20 Aminosäuren sind für jede zu bildende Proteinart an eine bestimmte Proteinart gebunden Gen in dem DNA.

In den Zellen von Eukaryoten befindet sich die DNA im Kern, die Aminosäuren, die chemisch aneinandergereiht werden müssen, um ein Protein zu bilden, befinden sich im Zytoplasma. Bei der Herstellung eines Proteins wird zunächst der Sequenzcode der DNA (des Gens) im Zellkern in RNA transkribiert. Die RNA mit der Kopie inzwischen mRNA genannt, bewegt sich dann vom Zellkern, über aktiven Transport, bis zum Kernporen zum Ribosomen in dem Zytoplasma. Die Ribosomen nutzen das von der mRNA over übertragene overgebrachte Reihenfolgekodieren als Matrize (Matrix), um (normalerweise mehrere Kopien davon) das zu bildende Protein mit den im Zytoplasma vorhandenen Aminosäuren herzustellen.

Typische Proteine ​​sind mehrere zehn bis viele hundert Aminosäuren lang. Die Aminosäuren sind miteinander verbunden durch Amidbindungen, in Proteinen Peptidbindungen namens. Kleine Proteine ​​werden auch Poly genanntPeptide erwähnt; die Grenze zwischen einem Protein und einem Polypeptid ist willkürlich. Aufgrund der vielen möglichen Sequenzen der zwanzig fundamentalen Aminosäuren ist die Variation der Proteintypen nahezu endlos. Dies erklärt zum Teil die große Vielfalt der lebenden Natur.

Struktur

Siehe auch: Proteinstruktur

Protein falten sich in einer bestimmten dreidimensionalen Form. Diese Form wird durch die gegenseitige Anziehung und Abstoßung der verschiedenen Aminosäuren und durch die biochemische Umgebung (z pH) enthält das Protein. Die Form eines Proteins bestimmt die Wechselwirkungen, die ein Protein mit anderen Molekülen eingehen kann. Es ist wichtig, dass sich das Protein richtig faltet. Geschieht dies nicht, verliert das Protein seine Funktion und kann manchmal sogar schädliche Auswirkungen haben, wie z Creutzfeldt-Jakob-Krankheit.

Die Form, in der sich ein Protein normalerweise faltet, wird als seine . bezeichnet native Konformation. Die Biochemie unterscheidet folgende Aspekte der Struktur eines Proteinmoleküls:

  • Primärstruktur: die Reihenfolge der Aminosäuren. Die Aminosäurekette wird zusammengehalten durch kovalente Bindungen, die sogenannte Peptidbindung. Es gibt zwanzig verschiedene natürlich vorkommende Aminosäuren und ein Protein kann leicht aus mehreren tausend Aminosäuren bestehen.
Quartäre Struktur von Hämoglobin
  • Sekundärstruktur: die lokale Falte in dreidimensionalen Strukturelementen wie dem α-Helix und der -Blatt. Diese Strukturelemente werden hauptsächlich durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Rückgrat des Proteins.
  • Tertiärstruktur: die Faltung des Proteins als Ganzes. Die Stabilisierung erfolgt durch Anziehungskräfte zwischen verschiedenen Teilen der Proteinkette, wie z hydrophob Wechselwirkungen, Ionenwechselwirkungen und Schwefelbrücken.
  • Quartäre Struktur: die Form, die sich aus der Assoziation mehrerer Proteinketten ergibt, einschließlich der Proteinkomplex erwähnt. Ein Beispiel dafür ist Hämoglobin, die aus mehreren Proteinketten und auch einer in der Mitte besteht Häm enthält.

Wenn man von den Enden einer Proteinkette spricht, spricht man meist vom Stickstoff- oder N-Terminus (Anfang der Proteinkette) und Kohlenstoff- oder C-Terminus (Ende der Proteinkette), benannt nach dem funktionelle Gruppe an den Enden.

Denaturierung

Jedes Enzym hat einen bestimmten optimalen Wert für jeden Parameter. Bei diesem Optimum das Enzym zeigt die größte Aktivität, während sich die Bedingungen geringfügig ändern, nimmt die Aktivität (leicht) ab. Wenn die Bedingungen, unter denen sich das Enzym befindet, zu weit vom Optimum entfernt sind, kann sich die Struktur abrupt ändern: Das Enzym unterliegt Denaturierung wodurch es seine Funktion verliert (biologische Aktivität). Bedingungen, die eine Denaturierung verursachen, sind:

Regulierung der Aktivität

Oft können andere Moleküle an spezifische Stellen des Proteins binden. Diese Bindungsstellen haben eine spezifische Affinität für diese Moleküle, Liganden namens. Normalerweise sind diese Liganden für das ordnungsgemäße Funktionieren des Proteins notwendig. Ohne diese Liganden sind solche Proteine ​​biologisch inaktiv. Folglich hängt die Aktivität des Proteins von der Konzentration des Liganden ab.

Da Proteine ​​an fast jedem Prozess in einer Zelle beteiligt sind, sind die Mechanismen, die diese Prozesse steuern, dieselben Prozesse, die die Aktivität der beteiligten Proteine ​​steuern. Die Kontrolle der Proteinaktivität kann erreicht werden, indem sowohl die Proteinstruktur als auch die Proteinkonzentration kontrolliert werden.

Konzentration

Wenn eine hohe biochemische Aktivität erforderlich ist, wird die DNA häufig auf RNA transkribiert, wobei jeder RNA-Strang mehrmals verwendet wird, um das Protein herzustellen. Wenn mehrere eng verwandte Enzyme gleichzeitig in großen Mengen benötigt werden, werden diese oft nacheinander auf RNA transkribiert, so dass die verschiedenen benötigten Enzyme gleichzeitig verfügbar sind.

Proteinstruktur

Die folgenden Prozesse können die Aktivität des Proteins durch Veränderung seiner Struktur verändern:

  • Allosterische Modulation: wenn die Bindung eines Liganden die Bindung anderer Liganden beeinflusst. Beispielsweise kann der für die Funktion des Enzyms notwendige Ligand nicht mehr binden.
  • Kovalente Modulation: Wenn ein kovalent die Veränderung beeinflusst die Ligandenbindung oder die Proteinstruktur.

Dekollete

Die Spaltung von Proteinen erfolgt durch Hydrolyse, ein Zersetzungsreaktion ein Wassermolekül enthalten, katalysiert durch die Enzyme Endopeptidase und Exopeptidase. Endopeptidasen schneiden Proteine ​​irgendwo in der Mitte, während Exopeptidasen immer eine Aminosäure am Ende einer Polypeptidkette freisetzen. Hydrolyse speziell von Proteinen ist Proteolyse erwähnt.

Das Gegenteil von Hydrolyse ist Polykondensation, wo bei jedem 'anhängen' von einer Aminosäure der Proteinkette wird ein Wassermolekül abgespalten.

Proteine ​​und Ernährung

Für beide Fleischfresser wenn Allesfresser Proteine ​​sind ein wichtiger Bestandteil der Diät. In dem Verdauung der Fleischfresser werden zu Proteinen zerstört in Aminosäuren, die dann als Baustoff für die Produktion von körpereigenen Proteinen und als Treibstoff.

Auch der menschlicher Körper nutzt alle Aminosäuren, die aus der Nahrung gewonnen werden können, zur Produktion von Körperproteinen und als Energiequelle. Bei einem Mangel an bestimmten Aminosäuren werden diese vom Körper selbst hergestellt Leber aus verfügbaren Aminosäuren synthetisiert. Dies gilt jedoch nicht für Threonin, valin, Tryptophan, Isoleucin, Leucin, Lysin, Phenylalanin und Methionin: die sogenannte essentielle Aminosäuren. Dies sind Aminosäuren, die über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Obwohl alle Lebensmittel diese Aminosäuren enthalten, enthalten sie jeweils unterschiedliche Mengen. Daher kann der Verzehr einer einzigen Nahrung, die über einen längeren Zeitraum reich an einem bestimmten Protein ist, zu einem Mangel an bestimmten essentiellen Aminosäuren führen.

Ein Mangel an aufgenommenen Proteinen führt zu Symptomen wie Müdigkeit, Haarausfall, Verlust von Pigmente (normales schwarzes Haar wird rot), Verlust von Muskelmasse, niedrige Körpertemperatur und Störung des disturbance Hormonspiegel. Ein schwerer Proteinmangel, der nur bei hungernden Menschen auftritt, ist tödlich. Eine pflanzliche Ernährung versorgt den Menschen mit ausreichend essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren, solange die Ernährung abwechslungsreich ist und die Kalorienzufuhr hoch genug ist, um den Energiebedarf zu decken.

Ein Überschuss an aufgenommenen Proteinen wird im Körper als Energiequelle verwendet. Proteine ​​werden dann zerstört bei welchem Harnstoff wird gebildet. Ein echter Proteinüberschuss, wie ein Proteinmangel, verursacht Probleme: Überreaktion der Immunsystem, Überlastung der Nieren mit evtl. Nierenversagen infolgedessen eine fehlregulierte Leber, die giftig produziert Rückstände und Verlust von Beinmasse durch einen erhöhten Säure des Blutes. Darüber hinaus ist eine zu hohe Proteinzufuhr verbunden mit Fettleibigkeit.

Eine Möglichkeit, die „ernährungsphysiologische Qualität“ eines Proteins auszudrücken, ist die biologische Wertigkeit. Ein korrekteres Kriterium ist der PDCAAS (Protein Digestibilty Corrected Amino Acid Score). Dies gibt an, inwieweit ein Nahrungsprotein den Bedarf an essentiellen Aminosäuren unter Berücksichtigung der Verdaulichkeit des Eiweißes.

Proteine ​​können zu allergische Reaktionen und Allergien. Dies liegt daran, dass die Struktur jedes Proteins (leicht) unterschiedlich ist, sodass einige Proteine ​​eine allergische Reaktion auslösen können, während andere völlig sicher sind. Manche Menschen sind allergisch gegen Kasein (ein Milchprotein), Gluten (Protein in Getreide), bestimmte Proteine ​​in Erdnüsse oder Weichtiere. Allergien gegen mehrere Proteine ​​bei einer Person sind sehr selten.

Der Proteinbedarf unterscheidet sich zwischen einer Person, die Sport treibt, und einer Person, die nicht trainiert. Erwachsene, die keinen Sport treiben, benötigen 0,8 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht. Sportler, die zweimal oder öfter Cardio machen, kommen auf 1,4 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht und Kraftsportler auf 1,8–2,0 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht.[1]

Geschichte

Das erste Mal der Begriff Protein, was "erster Ordnung" bedeutet, wurde verwendet, war in einem Brief von brief Jons Jacob Berzelius Auf Gerardus Johannes Mulder am 10. Juli 1838:

Le nom protéine que you vous pour l'oxyde organique de la fibrine et de l'albumine, je voulais le dériver de , parce qu'il paraît tre la primitiv o principale de la animale.

Frei übersetzt bedeutet dies:

Den Namen 'Protein' schlage ich dafür vor organischOxid von Fibrin und Albumin, ich lenke davon ab griechisches Wort πρώτειος, denn es scheint die Grundsubstanz oder das Grundnahrungsmittel der Tierernährung zu sein.

Die Erforschung von Proteinen und ihren Eigenschaften begann um 1800, als Wissenschaftler die ersten Spuren einer damals noch unbekannten Klasse organischer Verbindungen entdeckten. Seitdem hat sich das Wissen enorm verbessert und die Erkenntnis gewachsen, dass diese Zusammenhänge für fast alle Lebensvorgänge unverzichtbar sind.

Myoglobin war das erste Protein, dessen Struktur Röntgenbeugung wurde geklärt von Max Perutz und Sir John Cowdery Kendrew 1958. Für diese Leistung erhielten sie den Nobelpreis für Chemie.

Wissenschaftliche Erforschung von Proteinen

Röntgenbeugung wird verwendet, um zu de dreidimensionale Struktur von Proteinen. Diese Technik kann nur auf kristallisierte Proteine ​​angewendet werden. Einige Proteine ​​bilden schwierig oder keine Kristalle. Außerdem ist die Struktur (feste Form) der Proteine ​​in diesen Kristallen entsprechen per Definition nicht vollständig der biologisch aktiven Form (wässrige Lösung). Dennoch liefert die Röntgenbeugung sehr nützliche Strukturinformationen. Für die Anwendung dieser Technik werden große Mengen benötigt reines Protein erforderlich.

Aufgrund von Fortschritten in anderen experimentellen Techniken geht die aktuelle Forschung zu Proteinen viel schneller voran. Heute werden auch die folgenden experimentellen Techniken verwendet:

Durch eine Kombination dieser Techniken kann die Struktur oder Menge spezifischer Proteine ​​bestimmt werden.

Proteinspezifische Software

Es gibt viele konkrete Freeware oder gratis Software verfügbar. Dies zielt hauptsächlich auf die Untersuchung der molekularen Struktur (mit den Wechselwirkungen und der Anwesenheit der verschiedenen Proteindomänen). Darüber hinaus wird proteinspezifische Software verwendet, um die Proteinstruktur basierend auf den Reihenfolge des Proteins:

Siehe auch

Externe Links

  • RCSB Proteindatenbank (globale Datenbank zur Verarbeitung und Verbreitung von 3D-Strukturdaten von Biomolekülen)