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	L-Valin
	Strukturformel und Molekülmodell
	▵ Strukturformel von L-valin
	▵ Molekülmodell von L-valin
	Allgemeines
Molekularformel	C5huh11NEIN2
IUPAC-Name	valin
Andere Namen	(so)-2-Amino-3-methyl-butansäure
Molmasse	117,15 G/Maulwurf
LÄCHELN	CC(C)C(N)C(=O)O
CAS-Nummer	72-18-4
EG-Nummer	200-773-6
Beschreibung	essentielle Aminosäure, weißes Puder
	Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	Weiß
Dichte	1,23 g/cm²
Schmelzpunkt	295-300 °C
Löslichkeit im Wasser	88 g/l
Unlöslich in	Ethanol, Aceton
Gleichgewichtskonstante(n)	pI: 5,96; pKCOOH: 2,27; pKNH2: 9,52
	Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal	Chemie

Valine

valin (abgekürzt als val oder V) ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. Valin enthält als Seitenkette a unpolar Isopropylgruppe, wodurch die Aminosäure a hydrophob hat Charakter. Valin ist klassifiziert als a essentielle Aminosäure, was bedeutet, dass der Körper die Aminosäure nicht selbst bilden kann und nur über die Nahrung aufgenommen werden kann.

Mögen Leucin und Isoleucin Valin ist eine Aminosäure mit einer verzweigten Seitenkette und besitzt daher eine Reihe wichtiger physikalisch-chemischer Eigenschaften. Die Krankheit Sichelzellenanämie wird zum Beispiel durch den Austausch einer Aminosäure verursacht Glutaminsäure durch Valin im Protein β-Globin. Da Valin im Gegensatz zu Glutaminsäure hydrophob ist, kommt es zu starken Veränderungen in der Struktur der rote Blutkörperchen.

Biosynthese

In Pflanzen und Mikroorganismen ist Valin de novo aus einfachen Verbindungen gebildet.^[1] Der Vorläufer Brenztraubensäure wird in mehreren Schritten in α-Ketoisovaleriansäure umgewandelt. Nach dem reduktive Aminierung aus diesem Molekül (unter dem Einfluss von Glutamat) wird Valin gebildet.

Dieser Biosyntheseweg kommt bei Tieren nicht vor und diese Organismen sind daher vollständig auf die Aufnahme von Valin aus der Nahrung angewiesen. Für einen erwachsenen Menschen, a empfohlene Tagesmenge von etwa 4 mg pro Kilogramm Körpergewicht.^[2] Proteinreiche Lebensmittel wie Fleisch, Molkerei, (Soja)Bohnen und Gemüse sind gute Quellen für Valin.

Eigenschaften

Im Jahr 1901 wurde Valin erstmals von isoliert Hermann Emil Fischer vom Protein Kasein.^[3] Der Name Valin kommt von Valeriansäure, das wiederum nach dem benannt ist echter Baldrian (Valeriana officinalis), eine Pflanze, in der die Verbindung in relativ großen Mengen vorkommt.^[4]

Valin ist eine der natürlich vorkommenden Proteinaminosäuren und damit Bestandteil praktisch jedes Proteinmoleküls in allen Lebensformen. Die Aminosäure wird durch folgendes kodiert Codons in dem mRNA: GUA, GUC, GUG und GUU Die allgemeine Formel lautet R–CH(NH₂)–COOH mit R=–CH–(CH₃)₂ (Isopropyl). Laut der IUPACRegeln werden die Kohlenstoffatome, aus denen Valin besteht, fortlaufend nummeriert, beginnend mit 1 der Carboxylkohlenstoff, bis zu 4 und 4' der beiden Terminals Methylkohlenstoffatome.^[5]

Medizinische Bedeutung

Insulinresistenz

Valin wurde wie andere verzweigtkettige Aminosäuren mit einer Unempfindlichkeit gegenüber Insulin: Im Blut von wurden hohe Valinwerte nachgewiesen Diabetiker Mäuse, Ratten und Menschen.^[ein] Bei insulinresistenten Mäusen (Typ 2) wurde eine Diät mit reduzierten Werten von Valin und den anderen verzweigtkettigen Aminosäuren reduziert Fettleibigkeit und verbesserte Insulinsensitivität.^[7]

Der Valin-Metabolit 3-Hydroxyisobutyrat fördert die Insulinresistenz des Skelettmuskeln. Die Verbindung stimuliert die Aufnahme von Fettsäuren in den Muskeln und führt schließlich dazu, dass sie sich im Muskelgewebe ansammeln. Eine proteinarme Ernährung beim Menschen kann den Valinspiegel im Blut senken, was auch den Blutzuckerspiegel senkt.^[8]

Hämatopoetische Stammzellen

Valin ist wichtig für die Erneuerung von essential hämatopoetische Stammzellen (HSC), die in Experimenten an Mäusen nachgewiesen wurde.^[9] Eine valinarme Ernährung führt zu einer selektiven Depletion von HSCs im Knochenmark. Eine erfolgreiche Stammzelltransplantation wurde bei Mäusen ohne Bestrahlung durchgeführt, nachdem sie 3 Wochen lang eine valinarme Diät erhalten hatten. Das Langzeitüberleben der transplantierten Mäuse wurde erreicht, wenn Valin über einen Zeitraum von zwei Wochen allmählich wieder in die Nahrung aufgenommen wurde (bis Refeeding-Syndrom verhindern).

Siehe auch

Valeriansäure

Nüsse

↑Mäuse, die eine Diät erhielten, bei der Valin für einen Tag fehlte, wurden empfindlicher gegenüber Insulin. Nach einem einwöchigen Verzicht auf Valin wurde festgestellt, dass der Blutzuckerspiegel signifikant sinkt.^[6]

Quellen

↑(und) Basuchaudhuri, Pranab, Stickstoffstoffwechsel in Reis. CRC Press, Boca Raton, Florida (2016), S. 159. ISBN 9781498746687 .
↑(und) Institut für Medizin, Nahrungsreferenzwerte für Energie, Kohlenhydrate, Ballaststoffe, Fett, Fettsäuren, Cholesterin, Protein und Aminosäuren. The National Academies Press, Washington, DC (2002), „Protein und Aminosäuren“, 589–768.
↑(und) valin. Encyclopdia Britannica Online. Zugegriffen unter 6. Dezember 2015.
↑(und) Valeriansäure. Merriam Webster Online-Wörterbuch. Zugegriffen unter 6. Dezember 2015.
↑(und) Jones, J. H. (Hrsg.), Aminosäuren, Peptide und Proteine. Königliche Gesellschaft für Chemie, London (1985), p. 389. ISBN 978-0-85186-144-9 .
↑(und) Xiao, Fei, Yu, Junjie, Guo, Yajie, Deng, Jiali, Li, Kai (2014-06-01). Auswirkungen des Mangels einzelner verzweigtkettiger Aminosäuren auf die Insulinsensitivität und den Glukosestoffwechsel bei Mäusen. Stoffwechsel: Klinisch und experimentell 63 (6): 841–850. ISSN:1532-8600. PMID: 24684822. DOI: 10.1016/j.metabol.2014.03.006.
↑(und) Cummings, Nicole E., Williams, Elizabeth M., Kasza, Ildiko, Konon, Elizabeth N., Schaid, Michael D. (2017-12-19). Wiederherstellung der Stoffwechselgesundheit durch verringerten Verbrauch von verzweigtkettigen Aminosäuren. Die Zeitschrift für Physiologie 596 (4): 623–645. ISSN:1469-7793. PMID: 29266268. PMC: 5813603. DOI: 10.1113/JP275075.
↑(und) Fontana, Luigi, Cummings, Nicole E., Arriola Apelo, Sebastian I., Neuman, Joshua C., Kasza, Ildiko (2016-06-21). Verringerter Verbrauch von verzweigtkettigen Aminosäuren verbessert die Gesundheit des Stoffwechsels. Zellenberichte 16 (2): 520–30. ISSN:2211-1247. PMID: 27346343. PMC: 4947548. DOI: 10.1016/j.celrep.2016.05.092.
↑(und) Taya, YukiOta, Yasunori, Wilkinson, Adam C., Kanazawa, Ayano, Watarai, Hiroshi (2016-12-02). Der Abbau von Valin aus der Nahrung ermöglicht die nicht-myeloablative Transplantation von hämatopoetischen Stammzellen der Maus. Wissenschaft 354 (6316): 1152–1155. PMID: 27934766. DOI: 10.1126/science.aag3145.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren
Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)

[7] Mäuse, die eine Diät erhielten, bei der Valin für einen Tag fehlte, wurden empfindlicher gegenüber Insulin. Nach einem einwöchigen Verzicht auf Valin wurde festgestellt, dass der Blutzuckerspiegel signifikant sinkt.^[6]

[1] (und) Basuchaudhuri, Pranab, Stickstoffstoffwechsel in Reis. CRC Press, Boca Raton, Florida (2016), S. 159. ISBN 9781498746687 .

[DRItext-2] (und) Institut für Medizin, Nahrungsreferenzwerte für Energie, Kohlenhydrate, Ballaststoffe, Fett, Fettsäuren, Cholesterin, Protein und Aminosäuren. The National Academies Press, Washington, DC (2002), „Protein und Aminosäuren“, 589–768.

[3] (und) valin. Encyclopdia Britannica Online. Zugegriffen unter 6. Dezember 2015.

[4] (und) Valeriansäure. Merriam Webster Online-Wörterbuch. Zugegriffen unter 6. Dezember 2015.

[5] (und) Jones, J. H. (Hrsg.), Aminosäuren, Peptide und Proteine. Königliche Gesellschaft für Chemie, London (1985), p. 389. ISBN 978-0-85186-144-9 .

[6] (und) Xiao, Fei, Yu, Junjie, Guo, Yajie, Deng, Jiali, Li, Kai (2014-06-01). Auswirkungen des Mangels einzelner verzweigtkettiger Aminosäuren auf die Insulinsensitivität und den Glukosestoffwechsel bei Mäusen. Stoffwechsel: Klinisch und experimentell 63 (6): 841–850. ISSN:1532-8600. PMID: 24684822. DOI: 10.1016/j.metabol.2014.03.006.

[8] (und) Cummings, Nicole E., Williams, Elizabeth M., Kasza, Ildiko, Konon, Elizabeth N., Schaid, Michael D. (2017-12-19). Wiederherstellung der Stoffwechselgesundheit durch verringerten Verbrauch von verzweigtkettigen Aminosäuren. Die Zeitschrift für Physiologie 596 (4): 623–645. ISSN:1469-7793. PMID: 29266268. PMC: 5813603. DOI: 10.1113/JP275075.

[9] (und) Fontana, Luigi, Cummings, Nicole E., Arriola Apelo, Sebastian I., Neuman, Joshua C., Kasza, Ildiko (2016-06-21). Verringerter Verbrauch von verzweigtkettigen Aminosäuren verbessert die Gesundheit des Stoffwechsels. Zellenberichte 16 (2): 520–30. ISSN:2211-1247. PMID: 27346343. PMC: 4947548. DOI: 10.1016/j.celrep.2016.05.092.

[10] (und) Taya, YukiOta, Yasunori, Wilkinson, Adam C., Kanazawa, Ayano, Watarai, Hiroshi (2016-12-02). Der Abbau von Valin aus der Nahrung ermöglicht die nicht-myeloablative Transplantation von hämatopoetischen Stammzellen der Maus. Wissenschaft 354 (6316): 1152–1155. PMID: 27934766. DOI: 10.1126/science.aag3145.

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