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Cysteïne
L-Cystein
Strukturformel und Molekülmodell
Strukturformel von L-Cystein
Molekülmodell von L-Cystein
Allgemeines
MolekularformelC3huh7NEIN2so
IUPAC-Name(2R)-2-Amino-3-sulfanylpropansäure
Andere NamenThiosin, (R)-2-Amino-3-mercaptopropansäure
Molmasse121,15818 G/Maulwurf
LÄCHELN
C([C@@H](C(=O)O)N)S
in Chile
1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1/f/h5H
CAS-Nummer52-90-4
EG-Nummer200-158-2
PubChem5862
Warnungen und Sicherheitsvorkehrungen
Schädlich
Warnung
H-SätzeH302
EUH-SätzeNein
P-SätzeNein
LD50 (Ratten)(Oral) 1890 mg/kg
(intraperitoneal) 1620 mg/kg
(subkutan) 1550 mg/kg
(intravenös)1140mg/kg
Physikalische Eigenschaften
AggregatzustandFest
Farbefarblos
Schmelzpunkt220 °C
Löslichkeit im Wasser280 g/l
Gut löslich inWasser, Ethanol, Essigsäure
schlecht löslich inDiethylether, Benzol
Ernährungseigenschaften
Art NährstoffAminosäure
Wesentlich?Ja
Ist gefunden inEier, Fleisch, Milchprodukte
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal  Portalsymbol  Chemie

Cystein (abgekürzt zu Cys oder C) ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. In seiner reinen Form ist es ein farbloses solide mit charakteristischem Geruch und leicht löslich in Wasser. Cystein ist, wie Methionin, eine von zwei natürlichen Aminosäuren, die Schwefel enthalten.

Cystein wird codiert bis zum Codons UGU und UGC.

Synthese

Industrielle Produktion

Im industriellen Maßstab wird Cystein hergestellt von Hydrolyse von menschliches Haar (diese enthalten bis zu 14% Cystein) und ab Entenfedern. China ist einer der Hauptproduzenten von Cystein.

Es ist auch möglich, Cystein über a . zu bekommen organische Synthese mit hilfe von a E coliMutant aber die kosten sind viel höher. Die Firma Wacker Chemie hat eine chemische Synthese auf Basis von substituierten Thiazoline.[1] Dieser Prozess läuft in zwei Schritten ab: zuerst die Doppelbindung des Thiazolinrings mit Blausäure, wobei die entsprechenden Nitril entsteht. Dann das Nitril hydrolysiert mit Chlorwasserstoff und Wasser, wo ein Ringöffnung führt dazu Hydrochlorid von Cystein.

Biosynthese

Die Biosynthese von Cystein in Tiere beginne mit der Aminosäure Serin und Homocystein. Homocystein wird gebildet aus Methionin durch die Vermittler S-Adenosylmethionin. Es EnzymCystathionin-Beta-Synthase kombiniert Serin und Homocystein über a Kondensationsreaktion zum asymmetrischen ThioetherCystathionin. Dies ist dann mit dem Enzym Cystathionin-Gamma-Lyase, umgewandelt in Cystein und Alpha-Ketobutyrat.

Auch bei Pflanzen und Bakterien beginnt die Biosynthese mit Serin, das in die Ester O-Acetylserin durch das Enzym Transacetylase. Das Enzym O-Acetylserin-Thiollyase wandelt dieses Zwischenprodukt in Cystein um und Acetat.

Struktur

Der Rest von Cystein ist a Thiolgruppe das durch a Methylengruppe mit dem zentralen α-Kohlenstoffatom verbunden. Die Anwesenheit der Thiolgruppe macht es möglich, Deprotonierung, bei dem die Thiolat entsteht. Diese Deprotonierung erfolgt nur unter Basic Umstände. Cystein wird als a . klassifiziert hydrophob Aminosäure. Trotzdem ist es gut löslich in Wasser, Ethanol und Essigsäure. Der Grund dafür ist das Vorhandensein der Polar-Amin und Carbonsäurefunktion.

Eigenschaften

Die Thiolgruppe in Cystein besitzt eindeutig nukleophil Eigenschaften und nimmt als solche an enzymatischen Reaktionen teil. Wenn es an ist Himmel ist entblößt oxidiert es zu Cystin, wo ein Schwefelbrücke gebildet. Dieses Strukturelement ist in verschiedenen Proteinen wichtig, einschließlich in Keratin.

Das Säurekonstanten von Cystein sind:[2]

  • pka1 (Carboxylgruppe) = 1,96
  • pkaR (Thiolgruppe) = 8,27
  • pka2 (Amingruppe) = 8,18

Es isoelektrischer Punkt liegt bei pH 5,07.[2]

Biologische und biochemische Funktionen

Glutathion-Vorläufer

Cystein ist ein Antioxidans weil die Schwefel in einem niedrigen Oxidationszustand enthält. Antioxidantien fangen Sauerstoffradikale ein (dies sind Abfallprodukte des Zellstoffwechsels). Genauer gesagt ist Cystein a Vorläufer für das Tripeptid Glutathion. Dieses Tripeptid wird durch Biosynthese aus den Aminosäuren Cystein gebildet, Glycin und Glutaminsäure. Die beiden letzteren sind durch Aufnahme aus der Nahrung sehr gut zugänglich, Cystein ist jedoch viel geringer und daher die Begrenzungsfaktor.

Schwefelbrücken

sehen Schwefelbrücke für den Hauptartikel zu diesem Thema.

Die Bildung von Disulfid- oder Disulfidbindungen durch Oxidation von Cystein ist ein wichtiger stabilisierender Strukturfaktor bei bestimmten Proteinen. Da die Umstände in Zellen meist reduzierend Natur, Disulfidbrücken sind nicht stabil, obwohl es Ausnahmen gibt. Die Bildung von Disulfidbrücken ist somit hauptsächlich Proteinen vorbehalten, die sich in der extrazellulären Umgebung befinden.[3]

Schwefelbrücken können nur durch Cystein gebildet werden, nicht durch Methionin. Dies liegt daran, dass Methionin keine Thiolgruppe enthält, sondern eine Thioethergruppe. mit aggressiv Oxidationsmittel Cystein wird in das entsprechende umgewandelt sulfin- und Sulfonsäure. Die gebildete Schwefelbrücke tritt meist als Spezies auf vernetzen zwischen bestimmten Teilen in einem Protein oder zwischen Proteinen selbst. Dadurch entsteht eine gewisse Starrheit in der Tertiärstruktur des Proteins. Insulin und Keratin sind Beispiele für Proteine ​​mit Disulfidbrücken.

Die Bildung von Disulfidbrücken wird katalysiert durch die EnzymDisulfidisomerase in dem endoplasmatisches Retikulum.

Bestimmte Stoffe, wie z Jodacetamid, kann die Bildung von Disulfidbrücken verhindern.

Eisen-Schwefel-Cluster-Vorläufer

Cystein ist eine sehr wichtige Schwefelquelle im menschlichen Stoffwechsel. Das Sulfid in Eisen-Schwefel-Clustern und in Nitrogenase wird aus Cystein gewonnen.[4]

Metallionenkomplexe

Neben Eisen viele andere Metall wenn Cofaktor dienen in Enzymen, in denen das Thiolat (die deprotonierte Form des Thiols) vorkommt. Beispiele sind Zink (im Alkoholdehydrogenase), Kupfer, Eisen (im Cytochrom P450) und Nickel (in NiFe-Hydrogenasen).

Die Thiolgruppe besitzt eine hohe Affinität zu Schwermetallen, einschließlich Merkur, führen und Cadmium.[5] Dies wird auf der Grundlage der vorhergesagt HSAB-Theorie.

Rollen Sie die Schafe ein

Cystein ist für Schaf notwendig wolle produzieren zu können.[6] Für Schafe ist Cystein a essentielle Aminosäured.h. die Schafe können diese Substanz nicht selbst herstellen und somit aus der Nahrung (Gras) muss erreicht werden. Das bedeutet, dass Schafe, wenn sie in Dürreperioden nicht genug Gras fressen können, aufhören, Wolle zu produzieren.

Ernährungseigenschaften und Aussehen

Obwohl als nicht essentielle Aminosäure klassifiziert, scheint Cystein für Kinder und ältere Menschen essentiell zu sein. Unter normalen Umständen, wenn ausreichend Methionin (eine essentielle Aminosäure) vorhanden ist, kann es relativ leicht biosynthetisch gebildet werden. Das empfohlene Tagesmenge ist bei 14,5 mg pro Kilogramm Körpergewicht. Es E-Nummer von lCystein ist E920.

Cystein kommt in zahlreichen Lebensmitteln vor, darunter Schweinefleisch, Hähnchen, Truthahn, Anzeige, Eier, Milch, Ricotta, Joghurt, Chili-Pfeffer, Knoblauch, Zwiebel, Brokkoli, Rosenkohl, Hafer und Linsen. Es wird auch als Brotverbesserer verwendet. Cystein macht Brotteig weniger klebrig und lässt sich im industriellen Maßstab leichter handhaben. Innerhalb der Europäische Union ist die Verwendung von menschliches Haar als Rohstoff für Lebensmittelzusatzstoffe sonst verboten.[7]

Externe Links

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)

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