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Ubiquitine
Stilisiertes Modell von Ubiquitin
Oberflächenstruktur von Ubiquitin.

Ubiquitin ist eine kleine Regulierung Protein das in fast allen Gewebe verhindert von Eukaryoten. Es sendet Proteine ​​an verschiedene Fächer in dem Zelle, einschließlich der Proteasom dass Proteine bricht ab und wiederverwendet. Das Protein verändert die Eigenschaften anderer Proteine, an denen es haftet reversibel bindet. Abhängig von der Anzahl der gebundenen Ubiquitinmoleküle und der Art der Bindungen sind die Proteine ​​in der Zelle bestimmte Orte transportiert und die halbes Leben der Proteine. Das System von Ubiquitin läuft schief gefaltete Proteine zum Proteasom, wo sie abgebaut werden. Ubiquitin ist auch an der Signaltransduktion und der Zellzyklus. Es ist beteiligt an der posttranslationale Modifikation. Einige Studien weisen darauf hin, dass die evolutionär älter Prokaryoten habe ein ähnliches Protein.[1]

Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose erhielt im Jahr 2004 die Nobelpreis für Chemie für ihre Arbeit zu Ubiquitin.

Struktur

Ubiquitin besteht aus 76 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 8,5 KiloDalton. Der Aufbau ist während der Evolution wenig verändert; die Unterschiede zwischen dem Protein beim Menschen und im einzellig bestehen aus drei der 76 Aminosäuren.