WikiDer > RAB11FIP5

RAB11FIP5
RAB11FIP5
Идентификаторы
ПсевдонимыRAB11FIP5, GAF1, RIP11, pp75, взаимодействующий белок 5 семейства RAB11, rab11-FIP5, gaf-1
Внешние идентификаторыOMIM: 605536 MGI: 1098586 ГомолоГен: 9158 Генные карты: RAB11FIP5
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение RAB11FIP5
Геномное расположение RAB11FIP5
Группа2п13.2Начните73,073,382 бп[1]
Конец73,156,721 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE RAB11FIP5 210879 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_015470
NM_001371272

NM_001003955
NM_177466

RefSeq (белок)

NP_056285
NP_001358201

NP_001003955
NP_803417

Расположение (UCSC)Chr 2: 73.07 - 73.16 МбChr 6: 85.33 - 85.37 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Rab11 белок 5, взаимодействующий с семейством это белок что у людей кодируется RAB11FIP5 ген.[5][6][7]

Взаимодействия

RAB11FIP5 был показан взаимодействовать с RAB11A[6][8][9] и RAB25.[8][9]

Оборот пузырьков

Rab11FIP5 - один из многих белков, которые, как было показано, взаимодействуют с белком Rab11.[8] Rab GTPases, такие как Rab11, являются ферментами, которые участвуют в везикулярном переносе. Rab11 специфически играет ключевую роль в транспортировке и рециклинге эндоцитов, направляя ранние эндосомы к комплексам рециклинга эндосом.[10] Rab11FIP5, как и большинство других белков Rab11FIP, взаимодействует с Rab11, выступая в качестве адаптивного белка. Это приводит к последующим изменениям в отношении того, какие белки могут взаимодействовать. Это результат различных белков Rab11FIP, каждый из которых имеет разных партнеров по связыванию. Этот процесс обеспечивает координацию и организацию эндосомального транспорта и в конечном итоге дает Rab11 его универсальную функцию в клетке.[10] Считается, что Rab11 рекрутирует определенные белки Rab11FIP на поверхность везикул, чтобы определить, как везикула будет себя вести.[11]

Исследования показали, что Rab11FIP5 локализуется в перинуклеарных эндосомах, где он помогает в сортировке пузырьков по пути медленной рециклинга.[11] Этот процесс включает транспортировку грузовых белков, таких как эндоцитозированные рецепторы, к комплексам рециркуляции эндосом, а затем к плазматической мембране. Это контрастирует с быстрым путём конститутивной рециклинга, который позволяет напрямую транспортировать груз от эндосомы к плазматической мембране.[11] Rab11FIP5 помогает в этом процессе сортировки, связываясь с кинезином II и образуя белковый комплекс для регулирования везикулярного транспорта. Некоторые из белков, которые регулируются посредством Rab11FIP5-опосредованного транспорта везикул, представляют собой белки микротрубочек и рецептор TfR. Это связывает функциональность Rab11FIP5 с клеточным цитоскелетом и захватом железа клеткой соответственно.[11]

Прочие функции

Было показано, что Rab11FIP5 играет роль в нервной системе, потому что он функционирует в нейронах. Исследования показали, что Rab11FIP5 участвует в регуляции локализации постсинаптического рецептора глутамата AMPA-типа. Рецептор AMPA - это возбуждающий рецептор, который можно найти на плазматических мембранах нейронов. Исследования показали, что у мышей с выключенным геном Rab11FIP5 наблюдается тяжелая длительная нейрональная депрессия. Предполагается, что без присутствия Rab11FIP5 интернализованные рецепторы AMPA не могут быть рециклированы обратно на плазматическую мембрану, потому что рецепторы не могут быть правильно доставлены во внутриклеточные органеллы, ответственные за рециклинг.[12]

Rab11FIP5 также участвует в качестве белка, участвующего в создании тканевой полярности во время развития. Rab11FIP5, как было показано, участвует в переносе пузырьков и деградации белков, используемых для координации эмбрионального развития. Это проводится таким образом, чтобы поддерживать эктодерма полярность у эмбриональных дрозофил.[13]

Также предполагается, что Rab11FIP5 участвует в помощи эпителиальным клеткам слюны в приспособлении к внеклеточному pH. Было показано, что V-АТФаза, белок протонной помпы, зависит от доставки везикул, опосредованного Rab11FIP5. Когда Rab11FIP5 сбивается, клетки слюны не могут правильно перемещать V-ATPase к плазматической мембране в ответ на внеклеточный ацидоз. Хотя этот путь остается в значительной степени неизвестным, эти результаты указывают на связь между функцией Rab11FIP5 и поддержанием буферной способности слюны.[14]

Rab11FIP5 также необходим для регулируемого экзоцитоза в нейроэндокринных клетках. Нокдаун Rab11FIP5 ингибировал стимулируемый кальцием экзоцитоз плотного ядра везикулы (DCV) в клетках линии BON нейроэндокринных клеток. Мембранные белки DCV теряются в плазматической мембране во время экзоцитоза и возвращаются в Гольджи через ретроградный путь транспортировки. Необходимость Rab11FIP5 для регулируемого экзоцитоза DCV может быть связана с его ролью в опосредованном эндосомами ретроградном движении.[15]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135631 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000051343 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Нагасе Т., Исикава К., Суяма М., Кикуно Р., Хиросава М., Миядзима Н., Танака А., Котани Н., Номура Н., Охара О. (декабрь 1998 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неидентифицированных генов человека. XII. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro». ДНК исследования. 5 (6): 355–64. Дои:10.1093 / днарес / 5.6.355. PMID 10048485.
  6. ^ а б Прекерис Р., Клумперман Дж., Шеллер Р.Х. (декабрь 2000 г.). «Белковый комплекс Rab11 / Rip11 регулирует перемещение апикальной мембраны посредством рециклирования эндосом». Молекулярная клетка. 6 (6): 1437–48. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 00140-4. PMID 11163216.
  7. ^ «Ген Entrez: RAB11FIP5 RAB11 семейство взаимодействующих белков 5 (класс I)».
  8. ^ а б c Хейлз С.М., Гринер Р., Хобди-Хендерсон К.С., Дорн М.С., Харди Д., Кумар Р., Наварра Дж., Чан Е.К., Лапьер Л.А., Голденринг-младший (октябрь 2001 г.). «Идентификация и характеристика семейства Rab11-взаимодействующих белков». Журнал биологической химии. 276 (42): 39067–75. Дои:10.1074 / jbc.M104831200. PMID 11495908.
  9. ^ а б Прекерис Р., Дэвис Дж. М., Шеллер Р. Х. (октябрь 2001 г.). «Идентификация нового связывающего домена Rab11 / 25, присутствующего в белках Eferin и Rip». Журнал биологической химии. 276 (42): 38966–70. Дои:10.1074 / jbc.M106133200. PMID 11481332.
  10. ^ а б Грант Б.Д., Дональдсон Дж. Г. (2009). «Пути и механизмы рециклинга эндоцитов». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 10 (9): 597–608. Дои:10.1038 / nrm2755. ЧВК 3038567. PMID 19696797.
  11. ^ а б c d Schonteich E, Wilson GM, Burden J, Hopkins CR, Anderson K, Goldenring JR, Prekeris R (ноябрь 2008 г.). «Комплекс Rip11 / Rab11-FIP5 и кинезин II регулирует рециклинг эндоцитарного белка». Журнал клеточной науки. 121 (Pt 22): 3824–33. Дои:10.1242 / jcs.032441. ЧВК 4365997. PMID 18957512.
  12. ^ Бакай Т., Ахмад М., Хурадо С., Маленка Р.С., Зюдхоф ТЦ (май 2015 г.). «Синаптическая функция Rab11Fip5: селективная потребность в долговременной депрессии гиппокампа». Журнал неврологии. 35 (19): 7460–74. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.1581-14.2015. ЧВК 4429152. PMID 25972173.
  13. ^ Calero-Cuenca FJ, Sotillos S (сентябрь 2016 г.). «Требования Nuf и Rip11 для рециклинга детерминант полярности во время развития дрозофилы». Малые GTPases. 9 (4): 352–359. Дои:10.1080/21541248.2016.1235386. ЧВК 5997155. PMID 27687567.
  14. ^ Oehlke O, Martin HW, Osterberg N, Roussa E (март 2011 г.). «Rab11b и его эффектор Rip11 регулируют индуцированный ацидозом трафик V-АТФазы в слюнных протоках». Журнал клеточной физиологии. 226 (3): 638–51. Дои:10.1002 / jcp.22388. PMID 20717956. S2CID 10428914.
  15. ^ Чжан X, Цзян С., Миток К.А., Ли Л., Атти А.Д., Мартин ТФЖ (июль 2017 г.). «BAIAP3, белок Munc13, содержащий домен C2, контролирует судьбу везикул с плотным ядром в нейроэндокринных клетках». Журнал клеточной биологии. 216 (7): 2151–2166. Дои:10.1083 / jcb.201702099. ЧВК 5496627. PMID 28626000.

дальнейшее чтение